Amminoacidi, Proteine e Vitamine

• Questa presentazione tratta di amminoacidi, proteine e vitamine, fornendo informazioni sulla loro struttura, classificazione, funzione, fonti e carenze

Struttura degli Amminoacidi

• Il carbonio alfa è il fulcro della struttura amminoacidica, legato a quattro sostituenti: un gruppo carbossilico, un gruppo amminico, un idrogeno e una catena laterale R.
• La catena lineare degli amminoacidi (peptidi se corte, proteine se superano le 50 unità) è più facile da visualizzare con una proiezione di Fischer modificata, posizionando il gruppo amminico a sinistra e il gruppo carbossilico a destra.
• Esistono circa 300 amminoacidi in natura, di cui solo 20 codificati nel genoma.
• Le proteine naturali sono costituite esclusivamente da L-amminoacidi.

Classificazione e Famiglie degli Amminoacidi

• Gli amminoacidi cellulari possono agire da prodotti di idrolisi delle proteine (αAA proteici o standard, αAA rari o non standard) oppure metaboliti liberi (AA non proteici.
• Gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono 20, codificati geneticamente e raggruppati in cinque famiglie basate sulla natura della catena laterale: alifatica non polare, polare non carica, aromatica, carica positivamente (basica) e carica negativamente (acida).
• Altre classificazioni degli amminoacidi includono: amminoacidi acidi, basici, solforati e aromatici.

Proprietà e Reazioni degli Amminoacidi

• Gli amminoacidi sono molecole anfiprotiche, dotati quindi di gruppi ionizzabili con proprietà sia acide che basiche.
• Gli amminoacidi L e D sono isomeri, e gli amminoacidi L sono quelli che si trovano nelle proteine.
• Gli amminoacidi sono solubili sia in acidi che in basi
• Il punto isoelettrico (pI) è il pH a cui un amminoacido ha carica netta pari a zero (zwitterione).
• La tavola degli amminoacidi fornisce il punto isoelettrico di ciascun amminoacido, ed è calcolato come il prodotto dei valori di pKa dei gruppi COOH e NH3.

Amminoacidi Essenziali e non Essenziali

• Gli amminoacidi sono detti essenziali poiché non possono essere sintetizzati in vivo e devono essere assunti attraverso l'alimentazione.
• L'organismo non immagazzina gli amminoacidi per la sintesi proteica, quindi utilizzano un "pool" di amminoacidi liberi provenienti dalla sintesi, dall'assorbimento e dalla demolizione di proteine.
• In caso di assenza di un amminoacido, la sintesi proteica si interrompe, anche in presenza degli altri amminoacidi in quantità idonee

Legami Peptidici e Struttura Polipeptidica

• I legami peptidici si formano tra amminoacidi attraverso una reazione di condensazione, rilasciando una molecola d'acqua.
• La catena polipeptidica è costituita da una parte ripetuta e regolare e da catene laterali variabili (gruppo R) di ciascun amminoacido.
• Le catene polipeptidiche contengono da 50 a 2000 residui amminoacidici, che si combinano per formare un peso molecolare variabile.
• Un polimero di amminoacidi è definito peptide se inferiore a 5000 di PM o ha catene di 40-50aa.

Proteine: Struttura e Funzione

• Le proteine sono polimeri di amminoacidi ed è la sequenza di questi ultimi che determina la sua funzione.
• La composizione amminoacidica influenza le proprietà chimico-fisiche della stessa, influenzandone la solubilità e contribuendo alla formazione di strutture complesse.
• Esistono circa 300 amminoacidi in natura, di cui solo 20 codificati dal DNA e incorporati nelle proteine come amminoacidi proteici
• Nei sistemi biologici, le proteine giocano un ruolo importante sia strutturale sia funzionale
• Gli amminoacidi presentano un gruppo amminico basico, un gruppo carbossilico acido e una catena laterale R.
• In soluzione, le proteine hanno carica sia negativa che positiva, ed hanno una elevata attività nei processi metabolici degli organismi.

Struttura delle Proteine

• Primaria: sequenza amminoacidica.
• Secondaria: conformazione assunta dallo scheletro polipeptidico (alfa-elica, foglietto-beta), stabilizzata da legami idrogeno tra CO e NH dei residui amminoacidici.
• Terziaria: conformazione tridimensionale stabilizzata da interazioni non covalenti (legami idrogeno, interazioni idrofobiche, legami ionici) e, in alcuni casi, da legami covalenti disolfuro.
• Quaternaria: interazioni tra più catene polipeptidiche o subunità (monomeriche o multimeriche), tenute insieme da interazioni non covalenti
• E fondamentale che, al variare della composizione amminoacidica, varia anche la struttura, ed è la struttura a determinare la tipologia e l'efficienza della sua funzione biologica

Classificazione delle Proteine

• Globulari: solubili in acqua, svolgono funzioni biologiche (enzimi, proteine di trasporto, regolazione, immunoglobuline).
• Fibrose: insolubili in acqua, ruoli strutturali (cheratine, collageni, sete).
• Coniugate: legate a componenti non amminoacidici (glicoproteine, licoproteine, fosfo-proteine, lipoproteine, cromoproteine e nucleo proteine)
• Gli enzimi sono quindi dei catalizzatori proteici dei meccanismi biologici, cosi come gli ormoni funzionano per la regolazione del corpo tramite recettori
• Actina e miosina lavorano per la contrazione e l'estensione dei muscoli

Emoglobina e Mioglobina

• L'emoglobina (Hb) è una proteina che lega l'ossigeno esclusivamente nei globuli rossi (eritrociti).
• La sua funzione è trasportare ossigeno dai polmoni ai tessuti, è costituita da 4 subunità simili (2α e 2β), ognuna contenente un gruppo eme con uno ione Fe2+ che lega una molecola di O2.
• La mioglobina (Mb) è una proteina con unica subunità che lega l'ossigeno e si trova nel tessuto muscolare (cuore, muscoli scheletrici e muscolatura liscia), e che aiuta l'effettiva concentrazione da utilizzare per la contrazione o il trasporto ai mitocondri
• L'ossigenazione dell'emoglobina porta a un cambiamento di colore dal rosso scuro al rosso scarlatto, distinguendo il sangue venoso da quello arterioso.

Vitamine: Caratteristiche Generali

• Le vitamine sono essenziali in numerosi processi metabolici degli organismi.
• Possono agire come coenzimi, legandosi a enzimi per catalizzare reazioni chimiche.
• Sono importanti per l'accrescimento e la protezione degli epiteli, espletando per questo azione biologica
• Sono classificate in base alla solubilità in vitamine idrosolubili e vitamine liposolubili.
• Unità internazionali (UI) vengono utilizzate per misurare vitamine, misurando anche i livelli di assunzione e la tollerabilità e suscettibilità ai deficit

Carenze Vitaminiche (Ipovitaminosi)

• L'ipovitaminosi, o carenza vitaminica, è associabile alla diminuzione del contenuto vitaminico degli alimenti o impedimento dell'assorbimento intestinale.
• Diversi enzimi e processi sono sensibili alla diminuzione di una o più vitamine, per questo, le conseguenze possono essere di diversa gravità.
• Il fabbisogno di vitamine può variare in base all'individuo

Vitamine Idrosolubili

• Le vitamine idrosolubili (B e C) non si accumulano nel corpo ed agiscono da cofattori enzimatici.
• Sono state isolate originariamente nel lievito e nei cereali ed ammontano a 18 unità.

Tiamina (Vitamina B1)

• Componente dei coenzimi TPP, utile per il normale funzionamento dell'organismo
• La carenza di tiamina può causare problemi metabolici ed infiammazione.
• La fonte di tiamina è sia animale che vegetale, ma si trova maggiormente in fegato, germe di cereali, lievito di birra, ecc

Riboflavina (Vitamina B2)

• Partecipa a processi metabolici importanti e funge da coenzima nei processi metabolici.
• Si trova in molti alimenti, principalmente nei legumi e cereali, ma soprattutto in verdure e uova.
• Carenze di Riboflavina possono favorire malattie infettive, ed ostacolare la crescita.

Niacina (Vitamina B3)

• La Niacina (PP), è componente de dei coenzimi NAD e NAPDH necessari in alcuni processi respiratori
• La carenza di niacina porta ad endemismo ed in particolare alla "pellagra" malattia di lesioni gastrointestinali ed in particolare al mais

Acido Patetonico (Vitamina B5)

• Svolge una funzione fondamentale in numerosi processi intracellulari
• È presente in quasi tutti gli alimenti, sia animali che vegetali, ma la sua carenza è molto rara e le cause associate ad una mancanza vitaminica o denutrizione

Pidrossina (Vitamina B6)

• È indispensabile nella attività enzimatica
• La carenza può portare lesioni o disturbi di diversa gravità

Vitamine Liposolubili

• Le vitamine liposolubili (A, D, E, K) sono assorbite con i grassi, si accumulano nel corpo e agiscono come fattori.

Retinolo (Vitamina A)

• Fondamentale per la vista, coinvolto nella rodopsina, nei coni e nei bastoncelli
• L'assenza causa difetti alla vista anche gravi, ma favorisce la salute della cute e delle mucose e per questo, si trova principalmente in olio di pesce e fegato
• Un eccessivo accumulo può portare ipervitaminosi e può portare diversi danni all'individuo
• Per questi motivi, è sconsigliato assumere vitamine liposolubili senza un reale motivo

Colecalciferolo (Vitamina D)

• Promuove l'assorbimento del calcio, essenziale per la salute delle oossa
• Anche in questo caso, una carenza o scompensa può causare diversi problemi
• Si trova per questo in fonti di origine vegetale, principalmente in latticini e prodotti animali come l'omega-3
• Il corpo stesso riesce a sintetizzare autonomamente, a contatto con la luce solare

Tocoferolo (Vitamina E)

• È un antiossidante che protegge le cellule dal danno.
• La carenza è causabile da anemie emolitica
• Si trova molto di più negli alimenti vegetali

Vitamina K

• Fondamentale per la normale coagulazione sanguigna ed è prodotta nell'intestino.
• La carenza può portare emorragie ed ostacolare la fissazione corretta del calcio nelle ossa.
• Carenza di K nei neonati è più difficile e possono nascerne lesioni anche permanenti

Digestione delle Vitamine

• Inizia dello stomaco dove gli alimenti sono scomposti in molecole più semplici per essere assorbito
• Le vitamine vengono quindi assorbite nell'intestino tenue grazie a elettroliti, Sali Biliari ed altre elementi per giungere al flusso sanguigno
• Il tratto gastrointestinale gioca quindi un ruolo importante in questo processo
• È fondamentare per le vitamine liposolubili siano assorbite tramite l'assorbimento di lipidi