Resumen Cap 8 (Biología) PDF

El metabolismo de un organismo transforma la materia y la energía, sujeto a las leyes de la termodinámica. La totalidad de las reacciones químicas de un organismo se conocen como metabolismo. El metabolismo es una propiedad emergente de la vida que surge de las interacciones de las moléculas dentro...

El metabolismo de un organismo transforma la materia y la energía, sujeto a las leyes de la termodinámica. La totalidad de las reacciones químicas de un organismo se conocen como metabolismo. El metabolismo es una propiedad emergente de la vida que surge de las interacciones de las moléculas dentro del ambiente organizado de la célula. El metabolismo maneja el material y los recursos básicos de las células. Algunas vías metabólicas liberan energía degradando moléculas complejas a compuestos más simples. Estos procesos se conocen como vías catabólicas o vías de descomposición. Una vía principal del catabolismo es la respiración celular, en la cual el azúcar glucosa y otros combustibles orgánicos se degradan en presencia de oxígeno a dióxido de carbono y agua. Las vías anabólicas, por el contrario, consumen energía para construir moléculas complicadas a partir de otras más simples; en ocasiones, se las llama vías biosintéticas. Formas de energía La energía es la capacidad de reorganizar un conjunto de materia. La energía existe de varios modos, y el trabajo de la vida depende de la capacidad de las células para transformar la energía de un tipo en otro. La energía cinética es el movimiento de los objetos. La energía potencial es la que posee la materia por su localización o estructura. La energía química es la energía disponible para liberarse en una reacción química. Las leyes de la transformación de la energía El estudio de las transformaciones de la energía que se producen en un conjunto de materia se denomina termodinámica. La primera ley de la termodinámica: La energía puede transferirse o transformarse, pero no puede crearse o destruirse Segunda ley de la termodinámica: Cada transferencia o transformación de energía incrementa el desorden (entropía) del universo. Cambio de energía libre En 1878, J. Willard Gibbs, un profesor de Yale, definió una función muy útil llamada la energía libre de Gibbs. La energía libre mide la porción de energía de un sistema que puede realizar trabajo cuando la temperatura y la presión son uniformes en todo el sistema, como ocurre en una célula viva. Movimiento gravitatorio Los objetos se mueven de forma espontánea de una altura mayor a una menor Difusión Las moléculas de una gota de colorante se difunden hasta que se dispersan al azar Reacción química En una célula, una molécula de azúcar se degrada en moléculas más simples Una reacción exergónica ocurre cuando hay una liberación neta de energía libre, mientras que una reacción endergónica es la que absorbe la energía libre del ambiente Una característica central de la forma en que las células manejan sus recursos energéticos para efectuar este trabajo es el acoplamiento energético, el uso de un proceso exergónico para conducir un proceso endergónico. El ATP es responsable de mediar la mayor parte del acoplamiento energético en las células y casi siempre actúa como la fuente inmediata de energía que impulsa el trabajo celular. El ATP contiene al azúcar ribosa, con la base nitrogenada adenina y una cadena de tres grupos fosfato unidos a ella Los enlaces entre los grupos fosfatos de la cola de ATP pueden romperse por hidrólisis. Cuando el enlace fosfato terminal se rompe, una molécula de fosfato inorgánico abandona el ATP, que se transforma en adenosina difosfato. La reacción es exergónica De qué manera realiza trabajo el ATP Cuando el ATP se hidroliza en un tubo de ensayo, la liberación de energía simplemente calienta el agua que lo rodea. En un organismo, la misma generación de calor en ocasiones puede ser beneficiosa. En lugar de ello, con la ayuda de enzimas específicas la célula es capaz de acoplar la energía de la hidrólisis de ATP directamente a procesos endergónicos, transfiriendo un grupo fosfato del ATP a cierta otra molécula, como el reactivo. El receptor del grupo fosfato se dice, que resulta fosforilado. La clave para acoplar las reacciones exergónicas y endergónicas es la formación de este intermediario fosforilado, que es más reactivo (menos estable) que la molécula no fosforilada original. La regeneración de ATP El ATP se crea a partir de ADP (adenosín difosfato) y un grupo fosfato. Este proceso requiere energía, que proviene de la descomposición de los alimentos. Una vez utilizado, el ATP se convierte nuevamente en ADP, y el ciclo comienza de nuevo. Debido a que la formación de ATP no es espontánea se debe emplear energía libre para que ocurra. Las vías catabólicas (exergónicas), en especial la respiración celular, proporcionan la energía para el proceso endergónico de síntesis de ATP. Las enzimas aceleran las reacciones metabólicas al disminuir las barreras energéticas Un canalizador es un agente químico que acelera una reacción sin ser consumido por ella, una enzima es una proteína catalítica. Las reacciones químicas requieren una cierta cantidad de energía para iniciarse, llamada energía de activación. Cuanto menor sea la energía de activación, más rápida será la reacción. Las enzimas disminuyen esta barrera energética, haciendo que las reacciones ocurran más rápidamente. De qué manera las enzimas disminuyen la barrera de energia de activacion Una enzima cataliza una reacción disminuyendo la barrera de energia de activacion, lo que permite que las moléculas de reactivo absorban suficiente energía para alcanzar el estado de transición aún a temperaturas moderadas. Especificidad de sustrato en las enzimas El reactivo sobre el cual actúa una enzima se conoce como sustrato de la enzima. La enzima se une a su sustrato específico para formar un complejo enzima-sustrato. Mientras que se mantienen unidos, la acción catalítica de la enzima convierte el sustrato en producto de la reacción. Únicamente una región de la molécula enzimática se une al sustrato, a esta se le conoce como “sitio activo”. Catálisis en el sitio activo de la enzima Las cadenas laterales (grupos R) catalizan la conversión del sustrato al producto, y el producto sale del sitio activo. Luego, la enzima cae libre para tomar otra molécula de sustrato en su sitio activo. Una molécula de sustrato prepara a la enzima para aceptar moléculas adicionales con mayor rapidez, algunas enzimas actúan sobre cerca de 1000 moléculas de sustrato por segundo. Efecto de las condiciones locales sobre la actividad enzimática La actividad de una enzima se ve afectada por factores ambientales, como la temperatura y el pH. Temperatura: la velocidad de una reacción enzimática se incrementa al aumentar la temperatura. Sin embargo, por encima de cierta temperatura, la velocidad de la reacción enzimática cae abruptamente. La temperatura óptima de las enzimas humanas oscila entre los 35 °C. pH: así como las enzimas tienen una temperatura óptima, también tienen un pH al cual son más activas. Los valores óptimos de pH de las enzimas caen en el espectro de 6 a 8, pero hay excepciones. Cofactores Son moléculas no proteicas (inorgánicas u orgánicas) que ayudan a las enzimas a funcionar correctamente. Pueden ser iones metálicos (como zinc, hierro o cobre) o moléculas orgánicas llamadas coenzimas (muchas vitaminas son coenzimas). Inhibidores enzimáticos Son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas. Estas se unen a la enzima y bloquean su sitio activo, evitando que el sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima) se una a ella. Tipos: Competitivos: compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima. No competitivos: se unen a un lugar diferente del sitio activo, pero cambian la forma de la enzima y la inactivan. Ejemplos: venenos, toxinas, antibióticos, algunos medicamentos. Regulación alostérica de las enzimas Es un proceso por el cual una molécula se une a una enzima en un lugar diferente al sitio activo, y esto hace que la forma de la enzima cambie. Al cambiar de forma, la enzima puede volverse más o menos activa. Activación e inhibición alostérica Activación alostérica: cuando un activador alostérico se une a la enzima, hace que el sitio activo se abra más y sea más fácil para el sustrato unirse. Inhibición alostérica: cuando un inhibidor alostérico se une a la enzima, hace que el sitio activo se cierre más y sea más difícil para el sustrato unirse. Inhibición por retroalimentación Cuando se produce suficiente cantidad de una sustancia, esta misma sustancia actúa como una señal para detener la producción. Ejemplo: la síntesis del aminoácido isoleucina. En este proceso, una serie de reacciones enzimáticas convierten una sustancia inicial en isoleucina. Cuando se produce suficiente isoleucina, esta se une a la primera enzima de la cadena de reacciones, inhibiendola. Al inhibir la primera enzima, se detiene toda la cadena de reacciones, y la producción de isoleucina se ralentiza. Localización específica de las enzimas dentro de la celula Las enzimas no están distribuidas al azar, sino que se encuentran en lugares específicos para optimizar las reacciones químicas y organizar las vías metabólicas. Varios tipos de enzimas pueden unirse formando complejos, donde el producto de una enzima se convierte directamente en el sustrato de la siguiente, acelerando así la secuencia de reacciones. Algunas enzimas y complejos enzimáticos tienen lugares fijos dentro de la célula, como las membranas o los orgánulos (como las mitocondrias). Esto crea ambientes químicos específicos para cada conjunto de reacciones.