Introducción a las Proteínas y Aminoácidos

Study Notes

Las proteínas son las biomoléculas más abundantes en los seres vivos, constituyendo el 50% del peso seco promedio.
Se componen de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y algunos contienen fósforo, azufre y metales como hierro y cobre.
Son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
Se clasifican en péptidos y proteínas según el número de aminoácidos que los componen.

Los péptidos son cadenas cortas de 2 a 50-100 aminoácidos.
Se clasifican en:
- Oligopéptidos: menos de 10 aminoácidos, como la oxitocina.
- Polipéptidos: más de 10 aminoácidos.
Las proteínas son cadenas de más de 10 aminoácidos con un peso molecular elevado (entre 12k y 36k daltons).
Pueden estar formadas por una sola cadena de aminoácidos (mioglobina) o varias cadenas (hemoglobina e inmunoglobinas).

Moléculas pequeñas que son los monómeros de los péptidos y proteínas.
Son cristalinos, casi todos dulces y presentan isomería debido al carbono asimétrico.
Tienen cuatro radicales distintos unidos al carbono asimétrico:
- Un grupo carboxilo (-COOH) ácido.
- Un grupo amino (-NH2) básico.
- Un hidrógeno.
- Un radical característico de cada aminoácido.
El radical determina la clasificación de los aminoácidos y sus propiedades.
El grupo carboxilo siempre se encuentra en un extremo de la molécula, mientras que el grupo amino puede ocupar distintas posiciones, dando lugar a α, β, γ, etc. aminoácidos.
En las proteínas, tanto el grupo amino como el carboxilo se unen al mismo carbono, por lo que son aminoácidos α o α-aminoácidos.
La hidrólisis libera los α-aminoácidos de las proteínas.
Solo 20 de los 200 aminoácidos conocidos forman parte de las proteínas.
Algunos derivados de los 20 principales, como la hidroxiprolina, pueden estar presentes en determinadas estructuras.
De los 20 aminoácidos, 12 se sintetizan endógenamente y 8 son esenciales, debiendo obtenerse a través de la dieta.

A pH fisiológico, poseen carga negativa debido a que el grupo carboxilo suplementario en el radical pierde un protón adicional.

Poseen carga positiva a pH fisiológico porque el grupo amino del radical es capaz de captar un protón adicional.

Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico (el carbono α) unido a cuatro radicales diferentes.
Como consecuencia, presentan isomería.
Cada aminoácido puede tener dos estereoisómeros:
- Con configuración D: si al situar el grupo carboxilo arriba, el grupo -NH2 queda a la derecha.
- Con configuración L: si el grupo -NH2 se encuentra a la izquierda.
Ambos son imágenes especulares no superponibles, por lo que son enantiómeros.

Los aminoácidos presentan actividad óptica debido al carbono asimétrico, siendo capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos.
Para que un aminoácido tenga actividad óptica, el carbono central (alfa) debe estar unido a 4 grupos distintos.
Hay 19 aminoácidos con actividad óptica, todos menos la glicina.
Se clasifican en:
- Dextrógiro o (+): si el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha.
- Levógiro o (-): si lo desvía hacia la izquierda.
La configuración L o D es independiente de la actividad óptica.

La solubilidad es una propiedad química de los aminoácidos debido a su radical polar.
9 aminoácidos son apolares y 11 son polares (de todos los tipos).
En la estructura proteica, las propiedades de los aminoácidos juegan un papel fundamental.