Mioglobina y Hemoglobina (Odonto 24-25) PDF

5. Proteínas transportadoras de oxigeno: Mioglobina Y Hemoglobina Prof. Vanesa Jiménez Ortega 5- Hb y Mg Estructura y función. Tipos de Hb Grupo hemo y caja del hemo Curvas de saturación: concepto p50 Alosteris...

5. Proteínas transportadoras de oxigeno: Mioglobina Y Hemoglobina Prof. Vanesa Jiménez Ortega 5- Hb y Mg Estructura y función. Tipos de Hb Grupo hemo y caja del hemo Curvas de saturación: concepto p50 Alosterismo: homoalosterismo y heteroalosterismo  METABOLISMO AEROBIO= MAYOR EXTRACCIÓN DE ENERGÍA (en presencia de oxígeno se obtiene quince veces más energía de la glucosa) O2 Anaerobia Aerobia Unicelulares: DIFUSIÓN SIMPLE (diferencia de presiones parciales) Pluricelulares: SISTEMA CIRCULATORIO (suministra oxígeno) PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS Y ALMACENADORAS (incremento del O2 transportado) Hemoglobina (Hb) Interior de eritrocitos Baja disolución del oxígeno en soluciones acuosas (10-14 M) Mioglobina (Mb) Interior de miocitos Transporte de oxígeno Diferencia de presiones parciales de O2 Aire El oxígeno se une a la hemoglobina cuando es abundante y se libera cuando es escaso. Sangre arterial Pulmón Capilares P CO2 PO 2 Principios de bioquímica clínica y patología molecular. Disponible en: ClinicalKey Student, (Edición 3rd). Elsevier Limited (UK), 2019. Herrera E,. Bioquímica básica. Disponible en: ClinicalKey Student, Elsevier Limited (UK), 2014. TEJIDOS  ESTRUCTURA Y FUNCIÓN GENERAL Hb Y Mb Ambas proteínas, a pesar de poseer cierta similitud estructural y unirse a un ligando común, el oxígeno, presentan distinta localización y función fisiológica global. Semejanzas y diferencias en la estructura y función Grupo Hemo Alosterismo  MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA Proteínas conjugadas de tipo HEMOPROTEÍNA: apoproteína (globina) + Grupo prostético (grupo HEMO) Transporte de oxígeno Estructura: Analogías en la terciaria N-terminal C-terminal Diferencias: Hb cuaternaria Diferencias funcionales C-terminal N-terminal Mioglobina (monómero) Hemoglobina (tetrámero) Estructura terciaria Estructura cuaternaria 22 Almacén de oxígeno Transporte de oxígeno de los Transporte intracelular pulmones a los tejidos periféricos  MIOGLOBINA: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN -Proteína monomérica: una sola cadena polipeptídica. Primera proteína de la que se determinó su estructura tridimensional -Globular, muy compacta y prácticamente esférica. (Jonh Kendrew, 1957). -Heteroproteína – HEMOproteína -Soluble en agua. -153 aminoácidos -Estructura 2aria: ≈75% aminoácidos en hélices  8 segmentos de hélice  (A—H) Regiones no helicoidales: -N-t y C-t -5 zonas de curvatura entre hélices, giros y bucles (CD..) A 16 B 16 C 7 D 7 E 20 F 9 G 19 H 24 NA 2 AB 1 CD 8 EF 8 FG 5 GH 6 HC 5 Estructura poco habitual en una proteína globular. No posee láminas  Aminoácidos con R polares en el exterior de la proteína y con R apolares en el interior. Existencia de 2 aminoácidos polares en interior: Histidinas E7 (H64) y F8 (H93). Interior dos histidinas E7 y F8 SUPERFICIE INTERIOR Residuos polares y no polares Residuos no polares Aminoácidos Aminoácidos hidrofóbicos cargados Leu, Val, Met y Phe FUNCIÓN MIOGLOBINA: Proteína sarcoplasmática responsable del transporte intracelular de oxígeno desde los capilares a la mitocondria y su almacenamiento dentro del tejido muscular esquelético y cardíaco. La baja solubilidad del oxígeno hace necesario su transporte en el interior de los músculos. La mioglobina acepta el oxígeno procedente de la hemoglobina de la sangre arterial, y se lo cede a las mitocondrias musculares ante demanda de oxígeno durante la contracción.  HEMOGLOBINA: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN -Proteína tetramérica: cuatro cadenas polipeptídicas diferentes dos a dos. Se denominan alfa 1, alfa 2, beta 1 y beta 2. Es un dímero de dímeros alfa-beta. -Heteroproteína o proteína Conjugada: HEMOproteína. -Globular. -Configuración cuaternaria: unión de subunidades mediante interacciones débiles. - Se localiza en el interior de los eritrocitos. - Estructura 2aria y 3aria Hélices  8 segmentos de hélice  (A—H) Regiones no helicoidales: -N-t y C-t -5 zonas de curvatura entre hélices, giros y bucles (CD..) Estructura 4aria mediante uniones no covalentes entre las subunidades. 4 Grupos HEMO Próximos a la superficie, pero no entre sí FUNCIÓN HEMOGLOBINA: Proteína eritrocitaria, responsable del transporte de oxígeno desde los pulmones a los tejidos y de H+ y CO2 desde los tejidos hacia los pulmones. 97% O2 unido a Hb-3% disuelto La Hb une: a) O2 en los pulmones y lo transporta, vía sangre arterial, a los tejidos donde lo libera. b) CO2 procedente del metabolismo en los tejidos, y lo transporta, vía sangre venosa, a los pulmones para ser eliminado. En sangre arterial la hemoglobina está saturada prácticamente al 100%; en sangre venosa, un 60%. Por tanto, el paso por los tejidos periféricos desprende en torno a un 40% del oxígeno combinado con la hemoglobina. El transporte de oxígeno a través de la Hb es 87 veces más de lo que podría transportarse disuelto en el plasma. Sin un transportador de O2 como la Hb, la sangre tendría que circular 87 veces más rápido para satisfacer las necesidades corporales.  TIPOS DE HEMOGLOBINA La naturaleza de las cadenas de globina determina diferentes tipos de hemoglobinas: Embrionarias −zeta Hb Gower I  The Journal of Clinical Investigation, 117(4) 2007 −epsilon Hb Portland    Nacimiento   Hb Gower II   Neonatal HbF  80%  Síntesis relativa HbA1  20%  Adulta  HbA1   97% HbA2* 