Estructura de Proteïnes PDF

Estructura Secundària Estructura Secundària: estableix la forma en que es disposen en l’espai algunes seqüències d’ AÀ de la cadena peptídica. Aquestes estructures venen determinades per l’enllaç peptídic. Enllaç peptídic és pla i rígid impedint el gir dels àtoms. Aquesta estructura...

Estructura Secundària Estructura Secundària: estableix la forma en que es disposen en l’espai algunes seqüències d’ AÀ de la cadena peptídica. Aquestes estructures venen determinades per l’enllaç peptídic. Enllaç peptídic és pla i rígid impedint el gir dels àtoms. Aquesta estructura determina la formació d’estructures secundàries i terciàries de la proteïna. hi ha tres tipus d'estructures secundàries: hèlix α, Fulla ß-Plegada i Girs  Hèlix α Hèlix α, descrita per Pauling i Corey. Estructura helicoïdal i rígida amb els R fora de l’hèlix Es forma per Ponts d’H entre un carboxil n amb el seu grup amino n+4 3.6 AA/volta (36 residus cada 10 voltes) Hèlix dextrogira en totes les proteïnes  Full β plegada Full β plegada Formada per fragments diferents del polipèptid d’una mateixa cadena que interaccionen mitjançant ponts d’Hidrogen. Cada Cα ocupa els vèrtex. L’esquelet de la cadena, els AA es troben en forma de ziga-zaga. Els plans queden constituïts pels àtoms que formen l’enllaç peptídic. Els grups R queden per sobre o per sota del pla de manera alterna. Ponts d’H entre els C=O i NH de l’altra cadena Els fulls poden ser: Antiparal·lels ponts d’H perpendiculars (més estables). Paral·lels Ponts d’H en angle  Girs β Girs β Girs de 180ºC de la cadena polipeptídica. Es solen trobar en els girs que formen el full ß-plegat antiparal·lel Format por 4 Residus Girs estables per ponts d’H à l’Oxigen carboxílic de C1 i l’NH del C4 Dos tipus de gir: Tipus I més estable o comú i Tipus II. La Prolina i la Glicina son els AA més comuns en aquests girs  Estructura Supersecundària Estructura supersecundària són agrupaments estables i regulars de fragments de la cadena peptídica d’una proteïna que formen estructures secundàries estables. Dominis estructurals són regions d’una mateixa cadena que es pleguen de forma compacta independentment (Estructura secundaries) d’uns dels altres però formant part de la mateixa cadena polipeptídica i que tenen una funció determinada Presents en cadenes polipeptídiques llargues (+200 residus). Poden existir diferents dominis estructurals en diferents funcions dins d’una mateixa cadena. Domini d’unió a DNA Domini d’unió proteïna-proteïna  Estructura Terciària Estructura Terciària (3D) Estructura final de la proteïna plegament específic. Conformació NATIVA. 27% d’hèlix α 23% de full β 2/3 E2aria 1/3 no presenta conformació. Forces principals responsables de l’estabilitat de la proteïna Interaccions hidrofòbiques, per la tendència de les cadenes laterals hidrofòbiques a associar-se i excloure l’aigua Ponts d’H (cadena polipeptídica) Interaccions electrostàtiques o ponts salins (cadenes laterals) Ponts d’H (esquelet i cadenes laterals) Interaccions de Van der Walls, empaqueten la proteïna (individualment són febles però en conjunt fortes) Ponts di-S (covalents)  Estructura Quaternària Estructura Quaternària Es dóna només en Proteïnes formades per més d’una cadena polipeptídica. Proteïna OLIGÒMERICA 2 Subunitats iguales s’anomenen PROTÒMERS Hemoglobina és una Proteïna oligomèrica formada per dos subunitats alfa i dos ß o 2 protòmers alfa-beta.Cada subunitat té la seva estructura Terciària. Les interaccions són NO covalents, ponts d’H, Van der Walls  Proteïnes Segons la seva estructura Terciària/Secundària les proteïnes poden ser: 1. Globulars: Hidròfiles i amb funcions diverses. Enzims, proteïnes de transport, motores, reguladores Immunoglobulines etc 2. Fibril·lars: Hidrofòbiques i amb funcions estructurals. Col·làgena, Queratina i Fibroïna de la seda  Proteïnes Globulars Mioglobina proteïna monomèrica que acumula O2 a les cèl·lules musculars. 153 AA en una cadena, 8 hèlix α connectades per girs ß. Proteïna conjugada. Metal·loproteïna. Component No proteic: Grup Hemo (el que uneix O2) = grup prostètic. Rica en balenes, foques dofins que els permet submergir-se Hemoglobina proteïna oligomèrica, dos subunitats α (141 AA) i 2 β (146 AA). Cada subunitat te el seu grup Prostètic Hemo (així pot fixar 4 O2) Transporta O2 per la sang dels pulmons als teixits. La unió de un O2 en una de les seves subunitats indueix un canvi conformacional que fa que la proteïna uneixi amb més afinitat l’ O2. Proteïna al·lostèrica. Estructura Terciària vs Quaternària Hb + 4 O2 Hb(O2)4 + nH+  Proteïnes fibroses La seqüència d’AÀ fa que la cadena adopti una estructura Secundària concreta que es repeteix. Les cadenes adopten la forma de llargues fibres. No solubles en aigua. Molt resistents a la desestructuració. Funcions: estructural, suport i manteniment de l’estructura cel·lular i protecció. Col·làgena, Queratina i Fibroïna de la seda  α-Queratina α-Queratina: proteïna fibril·lar que forma la part externa de la pell, el pèl, llana, ungles, canyons de les plomes, banyes, peülles. mecànicament resistent Hidrofòbica Estructura Terciària: hèlix-α Estructura Quaternària: Unió de 2 cadenes hèlix-α que s’enrotllen formant una superhèlix levogira, (ponts di-S i per forces Van der Wals) Unió de 2 superhèlix formen els protofilaments, que s’agrupen en Protofibril·les