Bioquímica: Temas PDF

TEMA 0. La bioquímica se encarga de: - Conocimientos sobre las principales moléculas de la célula y del metabolismo. - Estudio de las particularidades que rigen el desarrollo de los procesos metabólicos durante la actividad física. - Utilización de leyes de la bioquímica para incrementar la capa...

TEMA 0. La bioquímica se encarga de: - Conocimientos sobre las principales moléculas de la célula y del metabolismo. - Estudio de las particularidades que rigen el desarrollo de los procesos metabólicos durante la actividad física. - Utilización de leyes de la bioquímica para incrementar la capacidad de trabajo y de recuperación. Las ramas de la bioquímica son: - Estructural. Estudia la composición, conformación y configuración y estructura de las moléculas de las células relacionándolas con su función bioquímica. - Metabólica. Estudia las transformaciones, funciones y reacc. Químicas que llevan a cabo los organismos vivos. - Molecular. Estudia la química de los procesos y moléculas implicados en la transmisión y almacenamiento de info biológica. El control bioquímico del ejercicio más una correcta dirección del ejercicio conlleva lograr un rendimiento máximo y evitar sobreentrenamientos. Los seres vivos se componen de; - Bioelementos: Primarios. (CHONPS). Secundarios (Na,K,Mg,Ca). Oligoelementos (Fe,Cu,F,Zn,B,I,Se). - Biomoléculas: Inorgánicos. (Agua, sales minerales, oxígeno y CO2). Orgánicas (carbohidratos, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos y vitaminas). La célula es la unidad fisiológica del ser vivo: - Membrana celular: delimita y encierra los componentes celulares, es una barrera selectiva de sustancias. - Núcleo. Contiene a los ácidos nucleicos en su interior y regula la síntesis de proteínas. - Citoplasma. Se llama sarcoplasma en células musculares, es la parte líquida de la célula y es el dinamo de la célula. El metabolismo celular es el conjunto de reacc. Químicas que ocurren dentro de un ser. El catabolismo es un proceso de descomposición de moléculas en las que se fragmentan grandes moléculas en pequeñas moléculas liberando energía y calor. El anabolismo es un proceso de síntesis donde se aprovecha energía para sintetizar moléculas mayores a partir de moléculas pequeñas. La homeostasia es el balance constante entre catabolismo y anabolismo. Las funciones de los componentes inorgánicos son: - Mantenimiento de neutralidad electrónica y de la fuerza iónica. - Control del pH mediante fosfatos y bicarbonatos. - Generación y transmisión de potenciales de membrana. - Transporte. - Almacén de reserva de moléculas orgánicas. El calcio posee función hormonal, contracción muscular y de coagulación. El magnesio su función es de transmisión neuromuscular, el hierro del transporte de oxígeno en sangre y el yodo en las hormonas tiroideas. El agua. Sustancia más abundante en los sistemas vivos constituyendo un 70% o más del peso de la mayoría de organismos. Es una molécula con carga total neutra aunque es asimétrica por lo que hay una distribución desigual de las cargas (dipolar). Unida por puentes de hidrogeno, esta capacidad de enlazar unas moléculas a otras se debe a que el agua es el disolvente universal. Propiedades físico-químicas del agua: 1. Elevado calor especifico: hace falta gran cantidad de calorías para aumentar los grados. (1cal/g x ºC por cada grado de agua elevado) (calor necesario para elevar la temp de 1 g de agua en un 1ºC concretamente desde 15 a 16ºC). - Este alto valor permite al organismo importantes cambios de calor con escasa modificación de la temp corporal. Por ello es imp el sudor. - El agua se convierte en un mecanismo regulador de temp del organismo, evitando alteraciones peligrosas, fundamentadas a través de la circulación sanguínea. 2. Elevada temp de ebullición: En comparación con otros hidruros, la temp de ebullición del agua es mucho + elevada (100ºC a 1 atmosfera) - Esto hace q el agua se mantenga liquida en un amplio margen de temp (0-100ºC) q posibilita la vida en dif climas, incluso extremas 3. ELEVADO CALOR DE VAPORIZACION (calor necesario para vaporizar 1g de agua 536cal/g) - Esto permite eliminar el exces de calor, evaporando cantidades relativamentes pequeñas de agua. - Ello posibilita cuando es necesario mantener la temp del organismo mas baja q la del medio ambiente 4.Elevada conductividad calórica - Permite una adecuada conducción de calor en el organismo contribuyendo a la termoregulacion, al mantener constantes e igualar la temp en las dif zonas corporales. 5. Disolvente de compuestos polares de naturaleza no ionica: Eso es por los puentes de hidrogeno y asi el gua disuelve compuestos como el alcohol, acidos aminas y glúcidos 6. Capacidad de hidratación o solvatación de iones: carácter dipolar del agua permite aislar iones de otras moléculas contribuyendo la solubilizacion de compuestos ionicos. 7. Densidad max a 4ºC: esto permite que el hielo flote. Esto permite la existencia de vida marina en casquetes polares ya q el hielol flotante actua como aislante térmico 8. Disolvente de moléculas anfipaticas: son moléculas q por un lado tiene apetencia por el agua pero por otra no. Aun asi el agua aunq no las disuelva las rodea. Estas moléculas q no se pueden disolver son el aceite. Esas gotitas de aceite que se crean cuando las mueves se llaman micelas. La membrana plasmática va a ser de lípidos/grasa pero no las va a disolver. 9. Tensión superficial: gran resistencia pese a ser un liquido, es tensa. Genera propiedades de lubricación, por ej para las articulaciones. Esto facilita que las grasas sean digeridas 10. Transparente: gracias a eso hay vida en el fondo de los océanos. 11. Es un electrolito débil (son iones con cargas): el agua puede actuar como base o acido en funcion de donde se encuentre o como quiera actuar. Esto se llama anfotera. En zonas donde no se necesite no va a haber agua como en el estomago. FUNCIONES DEL AGUA: - Disolvente universal de solutos polares - Transporte de nutrientes celulares - Medio de reaccion que tiene lugar la inmensa mayoría de reacciones químicas del metabolismo Los componentes orgánicos son: - glúcidos. Monosacáridos. Polisacáridos. - Ácidos grasos. Lípidos. - Aminoácidos. Proteínas. - Nucleótidos. Ácidos nucleicos. - A su vez pueden establecer uniones mediante fuerzas que son: - Enlace covalente: que cuando se rompan, producen una gran energia al organismo - Interacciones débiles. Iónicas. Fuerzas de Van der Waals. Hidrofóbicas. Puentes de hidrógeno.  TEMA 1: GLUCIDOS, GLICIDOS, SACÁRIDOS, AZUCARES, HIDRATOS DE CARBONO, CARBOHIDRATOS. FÓRMULA QUÍMICA: (CH2O) n PUNTO 1: FUNCIONES DE LOS GLÚCIDOS 1. ENERGÉTICA: 1 gramo  4kcal - Inmediata: glucosa - Reserva: glucógeno, almidon (vegetales) Fuente rápida de energia. La mayoría la cogemos a través de la dieta. No la producimos, lo producen las plantas a través de la fotosíntesis: luz + CO2 + H2O  fotosíntesis = HC 2. ESTRUCTURAL: forman parte de la membrana de la celula. Fibra de plantas= 100% CH2O - Acidos nucleicos  derivan de los hidratos - Membrana biológica (glucolipidos, glucoproteínas) - Peptidoglicanos: pared bacteriana 3. METABOLICA: imp funcion en el sist metabolico PUNTO 2: TIPOS DE GLÚCIDOS POLIHIDROXIALDEHIDOS O POLIHIDROXICETONAS, SUS POLIMEROS Y DERIVADOS: 1. Monosacáridos (azucares simples) u OSAS: ALDOSAS O CETOSAS  no se hidrolizan 2. Oligosacáridos: di/tri sacáridos osidos 3. Polisacaridos (>10 monosacaridos) 4. Derivados de las osas y osidos PUNTO 2.1. ENLANCES IMPORTANTES HIDROXILO ALDEHIDO CETOSA CARBOXILO AMINO PUNTO 3: MONOSACÁRIDOS SÓLIDOS, INCOLOROS, SOLUBLES EN AGUA, SABOR DULCE. Se dividen en: - ALDOSAS: polialcoholes con un grupo aldehído - CETOSAS: polialcoholes con un grupo cetosa GLICEROALDEHIDO Según el numero de carbonos pueden ser: TRIOSAS 3 CARBONOS (CH20)3  D-gliceraldehido TETROSAS 4 CARBONOS (CH20)4 PENTOSAS 5 CARBONOS (CH20)5  D - ribosa HEXOSAS 6 CARBONOS (CH20)6  (D-glucosa, D-galactosa, D- manosa EPTOSAS 7 CARBONOS (CH20)7 DIHIDROXIACETONA  ALDOSAS triosas pentosas hexosas d-gliceroaldehido d-ribosa d-glucosa d-manosa d-galactosa CETOSAS Triosas Pentosas hexosa Dihidroxiacetona Ribulosa fructosa C1 NO asimetrico ISÓMEROS: igual formula pero diferente estructura. Tienen misma estructura química (nº de C, H y O) pero la estructura de fisher es totalmente diferente. Ej: glucosa, manosa y galactosa. ESTEREOISÓMEROS: Mismos grupos funcionales pero distinta ordenación espacial ENANTIÓMERO: tiene carbonos asimétricos/quirales donde el grupo hidroxilo puede estar a derecha o izquierda. Tienen misma formula pero su estructura es diferente, causando que no se pueda digerir. Son isómeros que tienen imagen especular: ej: L-glucosa y D-Glucosa. DIASTEROISOMEROS: no son imágenes especulares EPIMEROS: a pesar de tener misma formula química, varia la conformación de 1 de los carbonos asimetricos ANOMEROS: difieren en la configuración del carbono anomerico C1 alfa o beta C2 si es aimetrico Nº esteroisomeros de un monosacaridos= NUMERO DE C ASIMETRICOS 3.1. NºESTEROISOMEROS ALDOSAS Y CETOSAS ALDOSAS CETOSAS Nº carbonos Nº estereoisómeros Nº carbonos Nº estereoisómeros quirales quirales 3C (triosas) 1 21 = 2 (1serie L -1 serie D) 3C (triosas) - - 4C (tetrosas) 2 22 = 4 4C (tetrosas) 1 21 = 2 5C (pentosas) 3 23 = 8 5C (pentosas) 2 22 = 4 6C (hexosas) 4 24 = 16 6C (hexosas) 3 23 = 8(4serie L -4 serie D)  PUNTO 4: FORMAS CÍCLICAS DE UN MONOSACÁRIDO ALDOSAS  anillos hemiacetales CETOSAS  anillos hemicetales 5 Carbonos  furanosa 6 carbonos  piranosa La condensación convierte al cabono carbonilo en un carbono quiral (anomérico) Carbono anomérico es alfa (abajo) o Beta (arriba) Carbono 1 va a tener gran importancia y es denominado carbono anomerico (carbono reductor). Anomero es si 2 estructuras anulares difieren en el carbono 1, en el hidrogeno y grupo OH. PLANO FISHER PLANO HADWORTH (Ciclico) - 5 o + carbonos en disolucion - Bidimensional - Formula ciclica se representa como lamina hexagonal plana - Esqueleto de C vertical - No aparecen los C anulares ni H enlazados directamente en ellos - Grupo aldehido parte superior - Todo grupo de atomos representado a dcha de fisher van abajo y la izq - H y OH a izq o derecha arriba 4.1. MUTARROTACIÓN Proceso que se da cuando los azucares estan en disolución acuosa y se ciclan. Convierte continuamente anomeros, alfa y beta, en cadena abierta y de vuelta en hemiacetal o hemicetal cíclico.  PUNTO 5: DERIVADOS DE MONOSACARIDOS Reacciones de oxidación: acidos uronicos. Ej: glucuronico Reacciones de reducción: desoxirribosa 5.1. AZUCARES ÁCIDOS  OXIDACIÓN Monosacáridos en los cuales alguno o varios de sus radicales hidroxilo (OH) han sido oxidados para dar lugar a un grupo carboxilo (C=O) Derivados de las aldosas = acido glucuronico permite la eliminación de sustancias liposolubles (glucónico, manonico, galactonico) En presencia de oxidantes: 1. Acido adónico: oxidación de 1 grupo aldehído C1 2. Acido uronico: oxidación grupo terminal C6 3. Acido aldarico: oxidación grupo aldehído y terminal C1 y C6 5.2. AZÚCARES ALCOHOLES  REDUCCION C=O C-OH - Tiene menor nº de calorías Gliceraldehido  glicerina - Edulcorante Ribosa  ribitol - No metabolilzamos y engordamos Glucosa  sorbitol - Se absorbe de forma lenta ya que es artificial y nos Manosa  manitol cuesta digerir Galactosa  galactitol - Necesita mucha ayuda para digerir, por lo que genera diarrea, subidon de tensión… Al ser dulce, engaña al cerebro y organismo por lo que produce insulina, que es innecesaria por lo que trae consecuencias. Sorbitol se acumula y aumenta la presión osmótica dentro del cristalino, aumentando volumen y produciéndose daño estructural y celular. 5.3. DESOXIAZÚCARES Ud de monosacáridos en las que un grupo OH se reemplaza por H. 1. B-D-2 desoxirribosa (azúcar pentosa integrante del DNA) 2. La L-fucosa (componente L-azucar de las glucoproteínas) 5.4. AMINOAZÚCARES OH  NH2 Un grupo hidroxilo (habitualmente en el carbono 2) está esta sustituido por un grupo amino, que esta casi siempre acetilado. Se encuentra en polisacáridos naturales. Mas comunes: 1. D- glucosamina 2. D- Galactosamina Pared formada por mureina que es nacetil glucosamina y nacetil muramico  PUNTO 6: DISACARIDOS - Se descompone rápidamente por el cuerpo para obtener energia - Se forma por unión de monosacáridos por enlace O-GLUCOSIDICO entre carbono anomerico de 1 y cualquier OH del otro que le sigue, con la liberación de una molecula de H2O. - Será alfa glicosidico si el 1er monosacárido es alfa y beta si el primer monosacárido es beta. 1) MALTOSA/AZUCAR DE MALTA 2) CELOBIOSA - Se obtiene por hidrolisis del almidon y - se forma durante la hidrolisis acida de la glucógeno con la enzima diastasa celulosa - Posee 2 moleculas de glucosa unidas - es idéntico a maltosa, excepto que el por enlace tipo α (1-4) 1er compuesto tiene enlace β(1- - Azúcar reductor. Existe 3n 2 formas 4)glicosidico anomericas, a-(+) maltosa y B –(+) - formado por 2 moleculas de glucosa maltosa. Experimentan mutarrotacion, unidas por enlace β(1-4) obteniéndose una mezcla en equilibrio. - es un azúcar reductor y experimenta mutarrotacion - no se encuentra libre en la naturaleza celulosa: estructural en plantas. Rumiantes si tienen celulasa pero nosotros no. Forma parte de la fibra insoluble. 3) LACTOSA 4) SACAROSA / AZÚCAR DE MESA - Se encuentra en la leche - Producido por la remolacha y el azúcar - Por hidrolisis, produce un mol de D- de caña Galactosa y uno de D-glucosa. - Por hidrolisis de una molecula de - Por unión β(1-4) de la B-D- glucosa y una de fructosa. galactopiranosa (galactosa) y la alfa D- - Azúcar no reductor, esto significa que glucopiranosa (glucosa) los grupos reductores de ambos azucares deben intervenir en la formación de enlace glicosidico. Maltosa (maltasa) Celobiosa Lactosa (lactasa) Sacarosa (sacarasa)  PUNTO 7: POLISACÁRIDOS: GLUCANOS HOMOPOLISACARIDOS: + abundantes, funcion estructural (enlace B) y reserva (con enlaceα). No son dulces, sin mutarrotacion y no son tan reactivos. Son almidon, glucogeno y celulosa No nos dan energia porque no podemos digerirlos pero mejoran tracto intestinal, no engordan (legumbres, lentejas, espinacas…) ya que no sabemos destruir esos enlaces. 7.1. ALMIDON - Polisacárido de reserva en las células vegetales - Fuente de calorías mas importante consumida por el ser humano (semillas de cereales, patata, batata) - Compuesto compuesto de 2 polisacaridos: o Amilosa  20% no ramificada entre si y mediante enlaces alfa 1-4 o Amilopectina  80%. Son cadenas largas ramificadas, en los puntos de ramificación, que se producen cada 24 a 30 residuos, se conectan por enlaces (α1-6) 7.2. GLUCÓGENO Estructura similar a la amilopectina pero con mayor grado de ramificación (8-12 glucosas aparece ramificación por enlaces α 1-6. Es nuestro material de RESERVA y libera glucosa poco a poco. Solo 1 carbono es reactivo para que no se pegue la glucosa donde no debe. Se puede romper fácilmente para obtener energia y si se gasta se obtiene mediante lípidos. Glucosa, cuando comemos entra en forma de almidon (largas cadenas) y se descomponen al pasar a la celula. Se almacena en hígado y musculos en forma de granulos, donde se acumulan varias moléculas individuales de gran tampaño. La glucosa tiene que retirarse de la sangre en forma de un monosacárido (glucógeno). 1. glucógeno tiene osmolaridad baja (si la celula tuviera que contener mismo nº de glucosas, tendría una concentración de 0,4M. esto provoca entrada masiva de agua para compensar. 2. Glucosa osmótica y reactiva se pega en todos lados. La entrada a celula consumiría mucha energia Los enlaces α 1-4 y β 1-6 ocupan menos espacio y las moléculas de enzimas las rompen (1 x cada rama) de forma muy rápida. PROCESO DE OBTENCION DE ENERGIA: Comes (dieta) glucosa pasa a sangre y después a células y se puede quemar o pasar a glucogenogenesis (formación de glucógeno)  la necesitamos para energia esta glucosa mediante la glucogenolisis (ruptura de glucógeno) y se transforma en energia.  GLUCOGENO HEPATICO GLUCOGENO MUSCULAR FUNCION PRINCIPAL Mantenimiento de la Combustible de reserva para concentración de glucosa en contracción muscular sangre OTRAS FUNCIONES Utilizado como combustible Ninguna, el musculo carece para cualquier tejido: hígado de glucosa 6 fosfatasa y la contiene glucosa 6 fosfatasa glucosa 6P no puede que desfosforila la Glu y abandonarlo permite que salga a la sangre DEPOSITOS Aprox 10% del peso de Aprox 1-2% del peso de musc hígado. Solo duran 12-24h (pero tenemos mucha mas durante ayuno grasa muscular, por lo que hay el doble de glucógeno que en el hígado) CONTROL HORMONAL GLUCOGENO (solo en hígado) Y ADRENALINA estimulan GLUCOGENOLISIS La INSULINA estimula la síntesis EJ: palmera choco  entra y moléculas entran en sangre y aumenta, el páncreas libera insulina e indica a células que cojan glucosa y la almacenen porque hay niveles altos. ¿reservas llenas? Quitarse de la sangre lo antes posible y pasan a ser grasas  lipogenesis. Diabéticos: niveles de glucosa elevados (mucha sed) x ello, medicamentos de regulación. Al contrario: 15h sin comer: páncreas detecta que baja y el glucagón rompe glucógeno del hígado y pasa a sangre. También se libera con adrenalina para que se rompa el del musculo para hacer ejercicio. Si se agota todo se rompen lípidos (grasas) y liberan energia y si sigo, rompemos proteínas. CARBOHIDRATOS SIMPLES (durante ejercicio): glucosa rápida a sangre (índice glucémico alto) ej: azúcar, disacárido que no necesita romper y pasa rápido a sangre pero es malo porque machaca al páncreas. + ej: frutas, leche, hortalizas, pasteles, dulces (carecen de vitaminas y minerales) COMPLEJOS (4h antes del ejercicio): tarda + en aportar glucosa: ej: pasta que viene en almidon y no produce a penas insulina. Ej: panes, legumbres, arroz, pasta y vegetales que suministran vitaminas fibra y minerales.  7.3. DEXTRANOS Enlaces α 1-6 con ramificaciones 1-3: lo producen bacterias a través de la placa dental (crecen + rápido con azúcar) 7.4. CELULOSA Enlace β 1-4 y no la podemos romper. No la digerimos. Polímero lineal insoluble. Es fibra, por lo que no da calorías y sacia. Beneficio: contra estreñimiento y tracto intestinal. Esta en paredes de células vegetales. 7.5. QUITINA Parte del esqueleto de insecto β 1-4. Glucosa nitrogenada que da consistencia  PUNTO 8: HETEROPOLISACÁRIDOS Unión de monosacáridos diferentes. - Bacterias: peptidoglucano o mureina - Plantas: agar (heteropolisacaridos sulfatados) 8.1. GLUCOCONJUGADOS 1. PROTEOGLUCANOS: Mucopolisacaridos o glicosaminoglicanos De origen animal, tamb denominados glucosaminoglucanos, que desempeñan funciones diversas y se caracterizan por su variada composición. Suelen asociarse a proteínas para formar productor viscosos que actúan como sustancias intercelulares y, en ocasiones, lubricantes. Componentes de tejido conjuntivo y receptores de membrana. Ej: Ac hialuronico: componente imp de la sustancia intercelular de tj. Conjuntivo (mejora esguinces) Condroitina: en huesos, cartílago, tendones, cordon umbilicar Heparina No estan solos, estarán con proteinas 2. GLUCOPROTEINAS 3. GLUCOLIPIDOS CLASIFICACION HIDRATOS DE CARBONO PODER UNIDAD GRUPO FUNCIONAL Nº CARBONOS EJEMPLOS REDUCTOR 3C Aldotriosas Gliceraldehido 5C Aldopentosas Ribosa Si ALDOSA 6C Aldohexosa Glucosa MONOSACARIDOS ALDEHIDO (HCO) 3C Cetotriosa Dihidroxiacetona 5C Cetopentosa Ribulosa Si 6C Cetohexosa Fructosa UNIDAD TIPO DE ENLACE EJEMPLOS FUENTE DE ORIGEN PODER RED O-GLUCOSIDICO Lactosa Leche si MONOCARBONILICO Maltosa, celobiosa Cereales, celulosa DISACARIDO O glucosidico Sacarosa Azúcar de caña no Dicarbonilico o-glucosidico Detraxtanos, almidon y Bacterias, plantas y reserva enlace alfa glucógeno animales POLISACARIDO Bacterias, plantas, no O glucosidico Péptidoglucanos, estruct an. Invertebrados y Enlace B celulosa, quitina, GAG an. superiores  TEMA 2: LÍPIDOS-GRASAS INTRODUCCION: FUNCION, CLASIFICACION Y PROPIEDADES - Almacenamiento de energía y aislantes térmicos: triglicéridos - Estructurales: fosfolípidos y esfingolípidos - Señalización biológica: isoprenoides como colesterol (precursor de hormonas, acidos biliares y vitamina D) y vitaminas liposolubles. CLASIFICACIÓN Y ORGANIZACIÓN COMPLEJOS/SAPONIFICABLES: pueden hidrolizarse, contienen ac. Grasos y pueden producir jabones en presencia de Na o K-OH - Acilglicéridos - Fosfogliceridos - Ceras - Esfingolipidos SIMPLES: no pueden hidrolizarse, no contienen ácidos grasos, no forman jabones - Isoprenoides: terpenos - Esteroides: colesterol, ac. Biliares, esteroides - Eicosanoides: PG, TX, leucotrienos lipidos de membrana (polar) lipidos de almacenamiento (neutral) fosfolípidos glucolípidos esfingolípidos trigliceridos glicerofosfolípidos esfingolípidos Ac. graso esfingosina Mono / colina oligosacaridos PROPIEDADES 1. Energética: 9kcal/g 6. Regulador metabolismo 2. Protectora 7. Comunicación celular 3. Estructural 4. Sist. Endocrino, paracrino: hormonas 5. Vitaminas (ADEK)  PUNTO 1: ACIDOS GRASOS Son ac. Carboxilos de cadenas largas con 1 único grupo carboxilo (compatible con agua) y cola larga hidrocarbonada no polar. Son anfipaticos  1 extremo con apetencia por agua y la cola es hidrofóbica. Se diferencian unos de otros en la longitud de cadena y posición y con el número y posición de dobles enlaces. Carasteristicas: - Acidos orgánicos. Monocarboxilos  carbonos de 12 a 24 insolubles - Cadena lineal no ramificada - Nº de atomos de carbono suele ser par. CH3 – (CH2)14 - COOH COLA DE C GRUPO CARBOXILICO Metilo terminal CH3 SATURADOS: Solo enlaces simples (todos C saturados de H) Ac grasos INSATURADOS: 1 o + enlaces dobles (+abundantes) POLINSATURADOS: dobles enlaces separados entre si por al menos un grupo metilo (no conjugados) 1.1. : ÁCIDOS GRASOS SATURADOS ENLACE SIMPLE = MÚLTIPLES CONFORMACIONES. SATURADOS: Punto de fusión altos y sólidos. Conforman la membrana de las células. Ej: mantequilla (artificial). NO tienen doble enlace y estructura lineal. Grasas animales, aceite de palma y coco. SON ENERGÉTICOS. Solidos y colesterol malo aumenta. - ACIDO LAURICO (12C): CH3 - (CH2)10 – COOH: Nueces, aceite laurel. Pto fusión 44,2C - ACIDO MIRISTICO (14C): CH3 - (CH2)12 – COOH: nueces. PF 53,9 - ACIDO PALMITICO (16C): CH3 - (CH2)14 – COOH: grasas animales y vegetales PF 63,1 - ACIDO ESTEARICO (18C): CH3 - (CH2)16 – COOH: grasas animales y vegetales PF 69,6 - AC. ARAQUIDICO (20C): CH3 - (CH2)18 – COOH: aceite de cacahuete PF 76,5 - AC. BEHENICO (22C): CH3 - (CH2)20 – COOH: aceite de cacahuete PF 81 1.2. ACIDOS GRASOS INSATURADOS Doble enlace y produce corbatura en el acido graso. Son liquidos: - CIS: izquierda  - TRANS: derecha: solidos y perjudiciales y se mantienen rectos. Son la fabrica alimenticia. Como los aceites vegetales hidrogenados (margarina) producen infarto, diabetes… cuando se consumen en gran cantidad. El giro en el punto de fusión determina si es liquido o solido DIFERENCIA: saturados pueden formar placas seniles a vasos sanguíneos=infarto de miocardio. Los insaturados no producen esos grupos y baja colesterol. - AC. PALMITOLEICO (16:1Δ9): CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH: Animales sangre fría PF 1 a -0,5 - AC. OLEICO (18:1Δ9): CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH: Animales y vegetales PF13,4 - AC. LINOLEICO (18:2Δ9,12): CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH pescado, huevos y vegetales 1-5 - AC. LINOLENICO (18:3Δ9,12,15): CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH =CH(CH2)7COOH fosfolípidos, pescado PF -11 - AC. ARAQUIDONICO (20:4Δ5,8,11,14):CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH =CH(CH2)3COOH: cerebro, hígado PF -49,5 Omega 3 se cuenta x el ultimo carbono (neuroprotectores DHA) Muchos se consiguen por la dieta y no los producimos, y si faltan puede haber hasta perdida de memoria  ESENCIALES. SATURADOS: INSATURADOS - Colesterol alto - Colesterol bajo - Solidos - Liquidos - Grasas animales. Aceites de palma y - Se oxidan (vitamina E) coco… - Síntesis (Δ9) Energéticos - Aceite oliva y girasol - Membranas y precursores biológicos Linoleico y linolenico esenciales: piel y reproducción DHA OMEGA 3 sistema nervioso PUNTO 2: LIPIDOS COMPLEJOS O SAPONIFICABLES Saponificacion: acidos grasos reaccionan con bases fuertes (NaOH y KOH) y forman sales de ac grasos o jabones. Rompen ENLACES ESTER La sosa rompe enlaces y se une al ac. Graso. Reaccion química lo pone muy caliente ya que el enlace ester es muy fuerte. Sosa corta ese hacido graso y libera mucha energia/calor. Animales de agua fría como ballena tienen ac grasos para aguantar calor y aislar temperatura. Los acidos grasos son muy reducidos permitiendo alto grado de oxidación que proporcionan calor. ENERGIA, CALOR Y AISLAMIENTO 2.1. ACILGLICERIDOS: ESTERES DE GLICEROS Y ACIDOS GRASOS (RESERVA ENERGETICA) Molecula de glicerol (derivado del monosacárido) deriva del gliceraldehido a diferencia del inicio. Ideal para enganche de ac. Grasos. Desde su C1 se une a un grupo OH, este es el enlace Ester (puede ser saturado o insaturado). Tiene funcion energética (forman la grasa blanca como la de los filetes). 1 AC GRASO: monoacilgliceridos 2 AC GRASOS: Diacilgliceridos (DAG) 3 AC. GRASOS: triacilgliceridos (TG) serie L RESERVA ENERGÉTICA PROCESAMIENTO 1.Grasa entra a estomago y no se digiere, entra a porción del int. Delgado y en la vesicula bilial emulsiona y al moverse en el estomago forma micelas. 2. páncreas libera enzimas para ayudar a digestión (lipasas) y 3 ac grasos del glicerol se separan y entran a mucosa del intestino. 3 y 4. se forman de nuevo triglicéridos en forma de quilomicrones llevando ac grasos reconstruidos, colesterol, fosfolípidos y proteínas. 5. pasan a sangre y lo recorren gracias a proteínas. Cuando lleguen a tejido de grasa se reconoce (apo C) y sale de los V sanguíneos y pasan al interior del intestino. 6. tienen DEPORTE: triglicéridos de adipocitos se romperían otra vez, entran que pasar a sangre, vande nuevo del a células en formas de se musculo, ac grasos libres para ser + manejables. queman y proporcionan energia. (nuestras células tienen transportadores específicos dentro del grupo se oxidan para la energia. 7. se almacena en forma de trigliceridos 2.2. CERAS: ESTERES DE ALCOHOL DISTINTO A GLICERINA Y DE CADENAS LARGAS CON 1 AC GRASO. FUNCION: aislamiento y deposito = estructural. Ej: cera de abeja LIPIDOS DE MEMBRANA FOSFOLIPIDOS (fosforo) y GLICEROFOSFOLIPIDOS: enganchan al ac graso al glicerol pero tienen 1 fosfato (funcion: estructural). Unidos por enlaces ester por grupo OH y glicerol. El 3er carbono PO4 en fosfato se una a una molecula alcohólica. La membrana en bicapa (apetencia por agua) y la hidrofilica que se esconde. Sus ac grasos apolares en el interior. Entre medias esta el colesterol (fundamental para organismo ya que fosfolípidos dan rigidez a membrana y este da fluidez) ¿Cómo entra la glucosa? A través de la proteína GLU T H. 2.3. FOSFOGLICERIDOS (GLICEROFOSFOLIPIDOS) 1. Base estructural ac. Fosfatidica. 2. Fosfoglicerido: Ac. Fosfatidico se esterifica con un alcohol (hay dif tipos dependiendo del alcohol que se una) DISTINTAS MOLECULAS: FOSFOLIPIDOS: - AC FOSFATIDICO: precursor, señalización y metabolismo - CEFALINA: Membranas - LECITINA: membrana, lipoproteína, surfactante. Grupo polar: colina (muy buena para bajar colesterol en sangre). A nivel del pulmón muy bueno para que alveolos no se separen - FOSFATIDIL GLICEROL: membrana, precursor, cardiolipina: membranas y precursor cardiolipina (fosfolípido del corazón) - FOSFATIL SERINA: membrana interna Células se regeneran y forman nuevas para estar los mas jóvenes posibles. Fosfolipasas van rompiendo cabezas polares: mayoría de venenos de serpiente tienen toxinas que paralizan fosfolipasas y rompen los fosfogliceridos de las células y globulos rojos (esteres transporan O2) estallan y rompen, O2 sale y nos axfisiamos PLASMALOGENOS: factor activador de plaquetas: señalización inmune y plaquetaria. 2.4. ESFINGOLIPIDOS Unidad básica ceramida: esfingosina (cadena larga de aminoalcohol) + ac. graso + cabeza polar fosfato. SE HACE POR ENLACE AMIDA (por nitrógenos). FOSFOESFINGOLIPIDOS 1fosfato + alcohol (membranas vainas de mielina) - Esfingomielinas: ceramida + Pi + colina etanolamina  GLUCOESFINGOLIPIDOS (GLUCOLIPIDOS)  ceramida + azucar - Membranas ancladas. - Actúan como receptores, antígenos de histocompatibilidad y señalización celular. - Determinan grupos sanguíneos. 3 tipos: o Cerebrósidos: azúcar (galactosa o glucosa) o Globósidos: oligosacárido neutro. o Gangliósidos: azúcar ácido. Grupos sanguineos humanos (A,B,0) vienen determinados en parte por grupos polares de estos glucolipidos. Los mismos 3 oligosacaridos se encuentran tambien unidos a ciertas proteinas sanguineas de individuos de los tipos A,B Y 0. Glucosa, galactosa y N acetilgalactosamina, y fucosa PUNTO 3: SIMPLES 3.1. ISOPRENOIDES 1. TERPENOS TERPENOS: se MONOTERPENOS: DITERPENOS (4): TETRATERPENOS (6) clasifican atendiendo -se encuentran en plantas -fitol de clorofila y al nº de moléculas de superiores precursor de vitamina A Carotenos (provitamina) isoprenos - son volátiles y poseen aroma carasteristico VITAMINAS A ( VISTA) componiendo aromas E (ANTIOXIDANTE) En industrias cosméticas K (COAGULACION) Ej: limonero, mentol, geraniol  2.ESTEROIDES ESTEROIDES ESTEROLES COLESTEROL VITAMINA D ACIDOS BILIARES HORMONAS ESTEROIDES COLESTEROL: En membrana Ingesta de alimentos Detergente en el intestino, Se desplazan por la sangre plasmática de células como huevo, leche.. emulsionando (envolviendo) en proteínas animales. Mantiene fluidez Radiación solar grasas para hacerlas + transportadoras, desde su con mas capacidad de mov. Mineralización de huesos accesibles a enzimas sitio de producción a su Fama negativa ya que con absorción de Ca digestivas. tejido diana, donde entran placas atoran vasos 24 atomos de C con a células. Provienen de sanguíneos y sist nervioso estructura quebrada esteroles. (ictus). Circula en acido Anfipatica: OH orientados proteínas. HDL bueno y LDL hacia mismo lado malo (en sangre). La vitamina D deriva del colesterol e implicada en regulación de absorción de calcio y fosforo CARENCIA: RAQUITISMO  HORMONAS ESTIROIDEAS: GLUCOCORTICOIDES: Como cortisol COLESTEROL (C27) participa en metabolismo e influye en funciones vitales MINERALOCORTICOIDES: regulan PREGNENOLOLA (C21) excreción de sal y agua del riñon ANDROGENOS Y ESTR: desarrollo y funcion sexual PROGESTERONA (C21) GLUCOCORTICOIDES (C21) MINERALOCORTICOIDES (C21) ANDROGENOS (C19) ESTROGENOS (C18) FUNCION A DISTANCIA - TESTICULOS: o Andrógenos: testosterona (metabolismo proteico y óseo, caracteres de la adolescencia) y DHT (viril) - OVARIOS o Gestágenos: progesterona (gestación) o Estrógenos: estradiol (caracteres femeninos y metabolismo óseo), estrona y estriol. - CORTEZA RENAL o Glucocorticoides (cortisol: aumenta la gluconeogénesis, prepara para la aqahuida, abuso de problemas óseos e inmunológicos. CUANDO HAY INFECCIONES derivados de cortisol como aspartano o cafeína y alcohol lo pueden subir, pero destruye proteínas y ritmos circadianos se controlan con el sueño. HC y proteínas lo anulan ).Cuando hay estrés, excesivo entrenamiento físico, cafeína o alcohol el cortisol AUMENTA (esto hace que destruya músculos. Cuando hay una cantidad considerable de hidratos de carbono, proteínas y 7/8 horas de sueño diarias, el cortisol DISMINUYE). o Mineralocorticoides (aldosterona: reabsorción mineral, Na, hipertendión) o Andrógenos sexuales A MODO DE RESUMEN: Las glándulas suprarrenales, de la medula y corteza estan en: - Zona glomerulosa o Aldosterona: conserva Na, y secreta potasio. Concentración de agua y electrolitos en sangre y mantiene vol sanguíneo y presión arterial - Zona fasciculada: o Cortisol: eleva glucosa, forma musculos, modifica defensa inmunológica y es aniinflamatorio (como glucocorticoides) - Zona reticular o Andrógenos sexuales: desarrollan carast sexuales HORMONAS  ANGROGENOS PROGESTERONA/GESTAGENOS ANABOLICOS: construye carácter masculino Secreta mujer no embarazada en 2º mitad del (espermatogénesis, metabolismo oseo y ciclo ovárico y depende del cuerpo del utero. proteico). Inyectarlo provoca problemas Placenta secreta a partir del 4º mes de cardiacos, hepáticos, infecciones de pecho, embarazo. encogimiento genital, alopecia.. Inmunosupresora para evitar rechazo al embarazo 3.3. EICOSANOIDES Derivado de ac grasos polinsaturado de 20 atomos de carbono, anillo pentagonal (araquidónico). Esta en el sistema inmune y nervioso. Se diferencia de hormonas en que NO se sintetizan en glándulas y no actúan a distancia. La producen células y actúan a nivel local. CICLOOXIGENASA: - PROSTAGLANDINAS: Dolor y fiebre (tamb contracción utero en parto). Producido por células o icosanoides para descansar y aprovechar energia - PROSTACICLINAS: vasodilatación e inhibición de la agregación placetaria - TROMBOXANOS: plaquetas, para inicio de coagulo LIPOOXIGENASAS (ibuprofeno, enantiun.. bloquea cicloxigenasa para encontrarse mejor) - LEUCOTRIENOS: broncoespasmos (contracción en pulmón, libera cantidad cuando hay asma, aunque puede provocar cierre de pulmones descontroladamente. Activa neutrófilos y tiene permeabilidad vascular. Tamb importante en reacciones alérgicas  TEMA 4: AMINOÁCIDOS Y SUS DERIVADOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS Aminoácidos: grupo heterogéneo de moléculas con carast estructurales y funcionales comunes. Hay 20 especificas en el código genético y otros menos frecuentes formados x modificaciones enzimáticas posteriores al proceso de traducción. Todas las células tendrán el ADN con infor de lo q somos. Se unen x enlaces covalentes formando largas cadenas de combinaciones especificas que producen en gran nº de proteínas especificas. ORGANIZACIÓN COMPLEJA DEL GENOMA, contiene: 20.000-25.000 genes100.000-200.000 proteinas 1. AMINOÁCIDOS Y SUS DERIVADOS. En común la existencia de un atomo de C alfa al que se unen un grupo carboxilo (-COOH), grupo amino (NH2) Y 1 átomo de hidrogeno. Grupo amino protonado (carga +) y carboxilo (-) por ser disacárido. Los importantes son los L-aminoacidos, y todos tienen 1 C asimétrico (excepto Gly). Tienen 4 sustituyentes distintos (centro quiral) creando enantiomeros. Son muy importantes en nuestro organismo y gran grupo de apolares (como ac grasos) El hecho de que un aminoácido tenga la conformación L o D va a depender de la posición que tenga el grupo amino (NH3). 1. Si está situado la izquierda, el aminoácido será L. 2. Si está situado a la derecha, el aminoácido será D. EL AMINOÁCIDO QUE PREDOMINA EN LA NATURALEZA TIENE LA CONFORMACIÓN L, al contrario de lo que ocurre con los glúcidos. AMINOÁCIDOS APOLARES: tienen muchos Carbonos e Hidrógenos, por lo que al no tener grupos -OH no van a entrar en contacto con ella agua. No tienen afinidad por el agua. ◦ AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS: repelen el agua. Ejemplos: ▪ Glicina ▪ Alanina ▪ Valina (reparación de tejidos, mantenimiento del equilibrio de nitrógeno en el cuerpo y en el metabolismo muscular. El tejido muscular lo utiliza como energía) ▪ Leucina (formación de los huesos, cicatrización del tejido muscular y la piel, producción de la hormona del crecimiento y reduce los niveles de azúcar en sangre). ▪ Isoleucina (formación de hemoglobina, reparación del tejido muscular, piel y huesos. Regula el azúcar en la sangre y los niveles de energía). ◦ AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS: contienen un anillo aromático. Ejemplos: ▪ Fenialalanina : promueve estado de alerta (noradrenalina) transmitiendo mensaje a cel nerviosas. ▪ Triptófano (relajante natural, reduce el apetito y aumenta la liberación de hormonas del crecimiento). ◦ AMINOÁCIDOS CON AZUFRE: contienen un grupo de azufre. Ejemplos: ▪ Metioninaimportante antioxidante y previene acumulación de grasa en hígado y arterias ▪ Cisteina. ◦ IMINOÁCIDOS: contiene un grupo imino (C=NH). Ejemplo: Prolina.  AMINOÁCIDOS POLARES SIN CARGA: la carga viene dada de la otra molécula que se está uniendo. Ejemplos: ◦ Aromatico: tirosina ◦ Serina ◦ Asparagina ◦ Treonina (previene la acumulación de grasas, formación de la elastina, el esmalte de los dientes). ◦ Glutamina. AMINOÁCIDOS POLARES CON CARGA: ◦ Carga negativa: ▪ Aspartato. ▪ Glutamato. ◦ Carga positiva: ▪ Lisina (fundamental para el colágeno, producción de anticuerpos. Correcta absorción de calcio y reduce los niveles altos de triglicéridos). ▪ Arginina. ▪ Histidina: produce globulos rojos y blancos, mantiene vainas de mielina, crecimiento, y reparación de tejidos. Tenemos unos aminoácidos (AMINOÁCIDOS ESENCIALES) que los tenemos que tomar de la dieta porque nuestro organismo no es capaz de sintetizar este tipo de aminoácidos. 2. FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS. 1. Función estructural: forma proteínas. 2. Precursores: ◦ Neurotransmisores: Glutamato, glicina  con una propiedad x su grupo carbonilo y carboxilo ◦ Precursores de: melatonina, melanina, tirosina, dopamina, adrenalina e histamina. 3. Sistemas amortiguadores del pH o tampones (anfóteras): el grupo amino (NH3) y el grupo carboxilo (COOH) tienen la capacidad de ceder o captar protones (H +), por lo que tienen la capacidad de regular el pH de nuestro organismo. El pH neutro está alrededor de 7. Generalmente, el estómago es más ácido que el resto del organismo. Moléculas anfóteras: sustancias que tienen la capacidad de amortiguar el pH del medio en el que se encuentren. Actúan como base o como ácido) grupo amino básico (acepta protones) y carboxilo ácido (dador de protones). Carácter acido lo presenta el grupo amino protonado y el básico el carboxilo ionizado pq PH se encuentra en forma dipolar Aminoácido pronado (base conjugada) Carboxilo ionizado PH ACIDO (ac. Conjugado) PH BASICO CARGA NEGATIVA CARGA POSITIVA PH 7 NEUTRO ION DIPOLAR AUMENTA PH POR LA ADICION DE UNA BASE FUERTE COMO EL NaOH. DERIVADOS DE LOS AMINOÁCIDOS: - CITRULINA (de la sandía): favorece musculación - Ortitina: relaja vasos sanguíneos y oxigenación - 5 hidroxicilina e hidroxiprolina: forman parte del musculo - Elastina: muelle muscular - Miosina: parte contráctil del musculo. NEUROTRANSMISORES: - ADRENALINA (Tirosina y fenilalanina). Es estimulante. Del SNC hace que sangre vaya a musc y éste esté activo - SEROTONINA (triptófano): sedante. En el cerebro. Neurotransmisor de la felicidad. - DOPAMINA (tirosina). SN (cerebro). Mov finos del organismo y sistema de recompensa. Son actos finos de precisión. Fallo: parkinson. o Sist de recompensa: hacemos algo que nos beneficia y queremos repetirlo. Las drogas liberan dopamina artificial aumentando receptores, necesitando cada vez mas dopamina para ser feliz. - GABA (glutamato): inhibidor relajante, sintetiza neuronas del cerebro e impide ansiedad. Yoga 3. ENLACE PEPTÍDICO O ENLACE AMIDA. Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina. En determinadas condiciones el grupo amino de una molécula y el grupo carboxilo de otra reaccionan uniendo ambos aminoácidos mediante un enlace amida o enlace peptídico. Producen una molecula de agua que se une al HN. - Los enlaces AMIDA entre aminoácidos: se llaman peptídicos y la unión entre esos 2 dipéptidos. - Cadena peptídica puede extenderse mediante la incorporación de otros aminoácidos. Los polipéptidos contienen muchas unidades de aminoácidos - PROTEINAS: son polipéptidos con mas de 50 aminoácidos, polímeros formados x 100-300 aminoácidos. Ejercen papeles muy diversos en los seres vivos: seda, el pelo, musculos, tejidos conectivos y casi todas las enzimas son proteínas. Se escriben siempre desde el extremo amino-terminal hacia OLIGOPEPTIDOS: 10 aminoácidos extremo carboxilo terminal. POLIPÉPTIDOS: entre 10 y 80 Se nombra como derivados de los aminoácidos que ocupa la posición del carboxilo terminal; ej: alani, glicil, serina PROTEINAS: + de 80  1. PÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO: ◦ Glutation formado por L-glutamil, L-cistenil y L-glicocola. Es un potente reductor biológico que mantiene el átomo de hierro de la hemoglobina en estado reducido (Fe2+) – Oxihemoglobina- ya que la forma oxidada (Fe3+) de la metahemoglobina no es capaz de unirse al O2. Es IMPORTANTE en las reacciones químicas. ◦ Hormonas peptídicas: TRH TIROTROPINA (tiroides)  H. HIPOTALÁMICAS GnRH liberadora de gonadotropinas (gónodas) Grh (estimula crecimiento) OXITOCINA (parto): 9aa  H. HIPOFISARIAS (Gland pituitaria/hipófisis) VASOPRESINA (antidiurético) 9 ACTH: CORTISOL TIROIDES: paratiroidea y calcitonina PANCREAS: insulina y glucagón GASTROINSTESTINALES: gastrina, secretina, colecistoquina, glucagón intestinal PROTEÍNAS 4. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. 1. Función estructural: tendones, ligamentos, membranas... 2. Función de nutrición. 3. Función de almacenamiento: mioglobina (O2), ferritina (Fe) 4. Función de transporte:Hemoglobina O2, lipoproteínas, transferrina (Fe), trasportina (cortisol). 5. Función amortiguadora: HEMOGLOBINA. pueden regular el pH. 6. Función contráctil y motil: nuestros músculos se mueven gracias a esta propiedad. Actina y miosina, dineina (cilios y flagelos). 7. Función defensiva: inmunoglobulinas y proteínas de coagulación. 8. Función de regulación: hormonas. 9. Función biocatalizadora: enzimas. 10. Función energética (excepcionalmente): aportándonos ATP. Esto se debe evitar. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS. - Hemoproteinas ATENDIENDO A LA COMPOSICIÓN: - Glicoproteínas 1. Proteínas simples: formadas por aminoácidos solamente. - Lipoproteínas 2. Proteínas conjugadas: Aa (apoproteína) + grupo prostético. - Metaloproteinas - nucleoproteinas6. ATENDIENDO A SU SOLUBILIDAD Y DUREZA, LAS PROTEÍNAS SE CLASIFICAN EN: 1. Globulares o esferoproteínas: solubles en agua, atacadas por enzimas digestivos: albúmina, inmunoglobulinas... 2. Escleroproteínas o fibrosas: más duras e insolubles en agua. Su función principal es estructural: ◦ Colágeno: tejido conjuntivo.  ◦ Elastina: tejidos elásticos. No atacadas por enzimas. ◦ Queratina: cabellos, pezuñas, cuernos... 7. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS. PRIMARIA SECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARIA Elementos estructurales Unión de enlaces débiles que se repiten. Tienen no covalentes de varias Nº, clase y orden de los aa DISPOSICION 3 D. Si se enlaces no covalentes. Ej: cadenas polipeptidicas que integran la proteína. De rompen deja de tener alfa hélice, lamina plegada con estructura terciaria, ellos dependen las otras su funcion o giro beta. Presentes en la para formar el complejo misma proteina proteico. Entre todos, enlaces covalentes Ocurre cuando los Ocurre cuando ciertas (peptídicos/amida) pero aminoácidos interactúan a atracciones estan en Ocurre cuando es una después, pasarán a no través de enlaces de la hélice alfa y hojas proteína que consiste en covalentes, como los puentes Hidrogeno. plegadas. + de 1 cadena de de hidrógeno. aminoácidos. TODAS TIENEN ESTA NO TODAS TODAS TIENEN ESTA ESTRUCTURA ESTRUCTURA ESTRUCTURA SECUNDARIA (ELEMENTOS REPETITIVOS): Disposición de la estructura primaria en el espacio. Los enlaces débiles van a hacer que la proteína tenga una estructura enrollada (enlaces NO covalentes) ◦α-hélice: es la más común. Se forman al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria - Es muy estable y se establecen enlaces por Puentes de hidrógeno (entre el hidrógeno unido al átomo de nitrógeno y el oxígeno). -Carboxilo Cada vuelta de hélice se mantiene unida a las adyacentes mediante 3 o 5 enlaces. AA estabilizan: pequeños sin carga. AA desestabilización: grandes, cargados. Prolina: la rompe. ◦Lámina plegada o conformación beta: -zig-zag. -Es estable debido a la disposición en paralelo de varias cadenas con esta estructura. - Establece enlaces por Puentes de Hidrógeno intercatenarios entre dos cadenas polipeptídicas. - Aa que la forman muy pequeños (ala, glicina) - cadenas paralelas o antiparalelas (+ frecuentes) ◦Giro beta: -aparece en casi todas las proteínas. - forma de lazo de horquilla. - Es un elemento de conexión entre alfa hélices y láminas plegadas. -Se forma por la presencia de glicina y prolina. ESTRUCTURA TERCIARIA (disposición en 3D). Tienen fragmentos de alfa-hélice, de lámina plegada y otros fragmentos sin una estructura dinámica. Las conformaciones que adoptan las proteínas son: ◦ Conformación filamentosa: la estructura secundaria no se pliega en el espacio, por lo que la proteína mantiene su estructura secundaria alargada. Las proteínas que presentan esta conformación son insolubles en agua. ◦ Conformación globular: la estructura secundaria se pliega en el espacio adoptando formas esféricas. Las proteínas que presentan esta conformación son solubles en agua. ▪ Los enlaces que van a mantener estables esta estructura son: Enlaces fuertes: ◦ Enlaces por puentes disulfuro: Aa cisteina que al plegarse se unen formando la cistina. Enlaces débiles: ◦ Enlaces por puentes de hidrógeno: los Aa no están cerca. ◦ Enlaces por puentes salinos: Aa con grupos eléctricos con carga positiva y negativa. ◦ Enlaces hidrófobos (repelen el agua) por Fuerzas de Van der Waals. ◦ Enlaces iónicos, apolares en medio acuoso. ESTRUCTURA CUATERNARIA Nº y naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligomero La forma en la que se asocian en el espacio dan lugar al oligomero. FORMA NATIVA: es la forma natural de la proteína, funcional. DESNATURALIZACION: Procesos por los que la proteína pierde su forma nativa y por tanto su funcion. - Irreversible - Temperatura - Agentes desnaturalizantes: - Ph - Iones - Disolventes organicos - congelaciones Algunas para formar terciarias y cuaternarias necesitan ayuda de otras proteínas y se llaman CHAPERONAS y el aparato de Golgi  8. PROTEÍNAS FIBROSAS Forma alargada e insolubles en agua. COLÁGENO 1. Tejido conjuntivo (órganos, dientes, vasos...). ◦ Matriz extracelular: sustancia básica (proteoglucanos y glicoproteínas). ◦ Fibras: elastina, colágeno... ◦ Sales minerales. Es de lo + abundante y con papel estructural muy importante: forman parte de los órganos haciendo de sostén. 2. El colágeno es una proteína cuya estructura primaria está formada por Aa de poco valor nutritivo (glicina pequeña, prolina, alanina...) 3. Estructura secundaria formada por hélices extendidas por repulsiones y puentes de hidrógeno. 4. Oblicua aunque su estructura es distinta: ◦ Tipo 1: huesos, tendones, piel madura. ◦ Tipo 2: cartílago. ◦ Tipo 3: sistema cardiovascular. ◦ Tipo 4: membrana basal. ◦ Tipo 5: músculo. 5. Al menos 20 genes codifican para el colágeno. Estructura + imp donde alterna glicina y prolina y formada por estructura 1ria y 2aria. 6. Consiste en 3 cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales contiene la secuencia de aminoácidos: glicina, prolina e hidroxiprolina. 7. TROPOCOLÁGENO: 3 cadenas enrolladas. 3 cadenas polipeptidicas, cada 1 de las cuales contiene el aminoácido NO polar Glicina situado cada 3 POSICIONES. (SOLO glicina puede acoplarse en el centro de la triple hélice). Por ello, van de 3 en 3 sobre todo glicina, prolina e hidroxiprolina) 8. Formado por un 33% de glicina (pequeño tamaño), 20-30% Prolina (estructura cerrada, Hidroxiprolina y 10% Lisina. Esta estructura regular permite que las cadenas se enrollen entre si formando una triple hélice regular (tropocolágeno) y x eso es muy fuerte y estructural. 9. Presentan unas colas (propéptidos) que evitan que la triple hélice polimerice y se formen unas fibras dentro del colágeno diferentes a las que se tienen que formar realmente. El conjunto de triples hélices del colágeno da lugar a microfibrillas, el conjunto de microfibrillas da lugar a una fibrilla y el conjunto de fibrillas es lo que da lugar a una macrofibra. Formado gracias a osteocitos y fibroblastos. Se sintetiza x la capacidad de enrollarse cada triple hélice con otra dando lugar a miofibrillas, fibrillas y fibras. 10. FUNCIONES DEL COLÁGENO: ◦ PRINCIPAL FUNCION: Dar resistencia a todos los tejidos y órganos. ◦ Mantenimiento de la tersura de la piel. ◦ Mantenimiento de la movilidad de las articulaciones. ◦ Dar fuerza y flexibilidad en tendones y ligamentos. SINTESIS: se sintetiza colágeno como procolageno que tiene aminoácidos adicionales a los extremos N y C (PROPEPTIDOS) para que no se unan a la celula, y en el momento adecuado, lo rompen peptidasas (ENZIMAS PROTEOLITICAS) y ya se produce procolageno -> colágeno maduro -> fibrillas de colágeno. 11. Osteocitos y fibroblastos Procolágeno Tropocolágeno Fibras de colágeno En CELULAS: se va a producir en el retículo endoplasmatico, después pasa al aparato de Golgi y se unen propeptidos formando procolageno (péptidos de extensión). Al salir de la celula las colas se rompen -> forman tripe hélice (tropocolageno) formando fibras de colágeno. Ribosomas: síntesis de cadenas OH Ap de Golgi: ensamble 3 cadenas, azúcares. 12. La vitamina C favorece la síntesis de hidroxiprolina por lo que su carencia en el organismo provocan una enfermedad llamada escorbuto (cansancio, hemorragias de las encías, caída de dientes...) ELASTINA (se intercambia entre colágeno y da soporte y flexibilidad) 1. Presente en la piel, ligamentos, articulaciones y vasos sanguíneos arteriales. 2. elástica. 3. Red tridimensional sin estructura definida. Amorfa. El hecho de no tener una estructura definida permite que esta fibra se estire y se relaje. 4. Es rica en glicina, alanina, valina y lisina.  5. Se mantiene unida mediante enlaces covalentes cruzados. ALFA QUERATINA 1. Presente en pelo, uñas, cuernos, caparazones. 2. Las fibras de queratina son duras y resistentes. También son estables. 3. Ricas en cisteína porque contiene azufre y se forman enclaces covalentes (puentes de azufre) entre distintas cadenas dándole mucha consistencia y dureza. Cadenas hélice alfa dan dan lugar a TETRÁMERO QUERATINA (unión de 2 dímeros)  PROTOFILAMENTO (multitud tetrámeros consecutivos)  PROTOFIBRILLAS: 4 moleculas. 9. PROTEÍNAS GLOBULARES Forma esférica y solubles es agua. 1. HEMOGLOBINA (parte proteica + parte no proteica (apoproteína): hierro). 4. Transporte de oxígeno, dióxido de carbono (CO2) y monóxido de nitrógeno (NO) 5. Se encuentra en nuestro organismo, en los eritrocitos (glóbulos rojos). Estos eritrocitos no presentan núcleo porque debe llevar una gran cantidad de hemoglobina y si tuviera núcleo, no cabría dicha cantidad de hemoglobina. 6. El transporte de oxígeno a los tejidos se realiza a través de proteínas asociadas a metales como el hierro (hemoglobina) y el cobre (mioglobina). 7. Los glóbulos rojos se sintetizan en la médula ósea. 8. Presenta una estructura oligomérica, siendo la estructura secundaria de alfa-hélice. En su estructura terciaria presenta una conformación globular y en la estructura cuaternaria presenta cuatro cadenas peptídicas (apoproteína). Cada una de las cuatro cadenas peptídicas tiene un grupo hemo (contiene hierro) que se va a unir a los grupos amino. 9. La hemoglobina está formada por 4 monómeros de cadena alfa y 2 cadenas beta unidos por enlaces débiles. 10. Aminoácidos alrededor del grupo hemos son apolares para impedir que se oxide el hierro (Fe). 11. Va a existir en dos estados diferentes: ◦ Estado T: corresponde a la desoxihemoglobina (sin oxígeno). Poca afinidad por el oxígeno. Alosterismo: proceso por el cual al principio la hemoglobina tiene poca capacidad de unirse al oxígeno. El oxígeno que entra en la primera cadena lo hace de manera muy lenta, pero luego esa cadena modifica a la segunda cadena (pasando de ser una cadena en estado T a ser una cadena en estado R) de manera que el oxígeno entra en esta mucho más rápido. Lo mismo ocurre con el resto de cadenas hasta que, finalmente, las 4 cadenas que forman la hemoglobina están cargadas de O2. ◦ Estado R: es la oxihemoglobina (con oxígeno). Mucha afinidad por el oxígeno. Está cargada de 02. Curva de saturación o disociación 100% --- totalmente saturada 40% --- suelta O2 25% --- suelta O2 (solo saturada en un 50% 20% --- un 90% puede soltar O2 12. Factores que modifican la curva de saturación: ◦ pH ▪ pH ácido (pH7), baja cantidad de CO2: la curva se desplaza hacia la izquierda, aumenta la afinidad por el O2 (pulmones)  ◦ CO2 ◦ Temperatura (un aumento de la temperatura desplaza la curva hacia la derecha). ◦ BPG (bifosfoglicerato) reactivo de la glucólisis. Hace que la curva se desplace hacia la derecha. Aumenta durante el ejercicio y en la hipoxia (alturas). Efecto Bohr: efecto pH y CO2 sobre la afinidad de la Hemoglobina por el O2. El O2 se une al Fe y los protonoes (H+) a los aminoácidos de las globinas. 9.1 ENFERMEDADES POR AUSENCIA DE HEMOGLOBINA. ANEMIA FALCIFORME (enfermedad molecular) Por un fallo en uno de los Aa de la hemoglobina los glóbulos rojos están deteriorados y se rompen con bastante facilidad. Por lo que hay una ausencia de glóbulos rojos en nuestro organismo. Es una enfermedad genética. ◦ Síntomas: dificultad para respirar. 2. MIOGLOBINA (parte proteica y parte no proteica (apoproteína): hierro)  Curva de saturación o disociación 100 --- totalmente saturada 40 - -- no suelta O2 25 --- no suelta 02 20 --- cantidad mínima aportada 13. Función: reserva energética. 14. Formada por una única cadena y no presenta estructura cuaternaria. 15. Gran afinidad por el O2. Para que la mioglobina suelte O2, la presión de oxígeno debe estar por debajo de 20mmHg.  TEMA 5: ÁCIDOS NUCLEICOS 1. ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS. Nucleótidos con funciones: - Forman parte de la cadena de ADN dentro de nucleos - ATP viene de ruptura de glucosa y lípidos y también un nucleo con papel energético - También de señalización - Todos los ácidos nucleicos están formados por un glúcido /monosacárido/azúcar(ribosa o desoxiribosa) + grupo fosfato + base nitrogenada (código genético). - La ribosa va a formar parte del ARN (sin pérdida de 02) y la desoxiribosa va a formar parte del ADN. 1.1. BASES NITROGENADAS: Las bases nitrogenadas contienen grandes cantidades de nitrógeno ◦ Bases púricas o purinas: Adenina y Guanina (pueden formar parte tanto del ADN como del ARN). 2 Anillos ◦ Bases pirimidínicas: Timina, Citosina y Uracilo (La citosina puede estar tanto en el ADN como en el ARN, la timina sólo se encuentra en el ADN y el uracilo sólo se encuentra en el ARN) DIFERENCIA ENTRE ADN Y ARN: - ribosa del ARN Y Desoxirribosa parte del ADN - El uracilo sólo tiene está en el ARN PURINA: A G PIRAMIDINA: T C U A=T G=C  Nucleósidos: cuando el ácido nucleico no presenta grupo fosfato. Ejemplo: Adenosina, Guanosina, Uridina... Nucleótidos: cuando el ácido nucleico presenta grupo fosfato. Ejemplo: Adenosín 5' monofosfato (AMP), Guanosín 5' monofosfato (GMP)... Los nucleótidos se van a unir mediante un enlace fosfodiéster. El conjunto de nucleótidos unidos mediante enlaces fosfodiéster es lo que va a dar lugar a un ácido nucleico. Sólo cambian las bases dependiendo de lo que se una. Se unen para formar Adn 2. CARACTERÍSTICAS DEL MODELO DE WATSON Y CRICK (1953). ADN. ADN tiene infor en 23 pares de cromosomas. Esta dentro del grupo organizado en cromosomas. Es una de las moléculas mas estables y se organiza en doble cadena La molécula está compuesta por dos cadenas polinucleotídicas dextrógiras (hacia la derecha), enrolladas alrededor del eje central, alternándose un surco mayor y otro menor. El esqueleto aúzcar-fosfato está en la parte externa, mientras que las bases nitrogenadas están orientadas hacia el centro. Las bases nitrogenadas ocupan los planos perpendiculares al eje longitudinal. Las dos cadenas son antiparalelas. A doble hélice da una vuelta completa cada 34Å que equivale a 10 bases nitrogenadas. El diámetro de la doble hélice es de 20 Å. Las bases nitrogenadas/complementarias se mantienen unidas mediante enlaces por puente de hidrógeno. Entre Adenina y Timina se establecen DOS enlaces por puentes de hidrógeno, mientras que entre Guanina y Citosina se establecen TRES enlaces por puentes de hidrógeno. 3. CARACTERÍSTICAS DEL ADN. En cuanto a la pentosa: los nucleótidos son desoxirribosa. Tipo de bases nitrogenadas: Adenina, Citosina, Guanina y Timina, nunca contiene Uracilo. En cuanto a la estructura: estructura secundaria en doble hélice. En cuanto a la localización: núcleo celular. En cuanto a las cadenas: bicatenario. Función: almacenar y transmitir la información genética. Hay fragmentos de la cromatina que se encuentran muy enrollados o compactos, por lo que no se pueden transcribir (heterocromatina), mientras que otros fragmentos se encuentran menos enrollados (eucromatina), por lo que sí se pueden transcribir.  4. CARACTERÍSTICAS DEL ARN. En cuanto a la pentosa: los nucleótidos del ARN son ribosas. Tipo de bases nitrogenadas: contiene Adenina, Citosina, Guanina y Uracilo, nunca contiene Timina. En cuanto a la estructura: las moléculas de ARN tienen solamente estructura primaria. En cuanto a la localización: se localiza en el núcleo y en el citoplasma. En cuanto a las cadenas: es monocatenario (una sola cadena polinucleotídica). Función: interpreta la información genética y constituye la estructura de los ribosomas. Llevan ADN al citoplasma para que se convierta en proteína. Gen se codifica en cadenas alfa y se retranscribe en el ARN. Diferencias: - No necesita doble cadena y sale del nucleo para convertirse en proteína - Bases: no timina - Forma de hélice también - Forma de horquilla 5. EXPRESIÓN DEL MENSAJE GENÉTICO. transcripción traducción ADN > ARN > proteína ADN, Ud básica de cualquier tejido viviente. En la mayor parte de las células humanas, hay 1 estructura llamada nucleo. El nucleo contiene el genoma y el genoma, dividido en 23 pares de cromosomas. Cada cromosoma, contiene una larga cadena de ADN, estrechamente empaquetada alrededor de proteínas llamadas histonas. Dentro del ADN hay secciones llamados genes, y estos contienen las instrucciones para hacer las proteínas. Cuando el gen es activo, una enzima llamada ARN polimerasa se une al principio del gen y se mueve a lo largo del ADN haciendo una cadena de ARN mensajero a partir de bases libres que están en el núcleo. Código de ADN determina orden en el que las bases libres se añaden al ARN mensajero. Este proceso es la transcripción. Antes de que ARN mensajero pueda ser utilizado como plantilla para producción de proteínas, necesita ser procesado. Esto supone eliminar y añadir secciones de ARN. Entonces ARN sale del nucleo al citoplasma. Las fábricas de proteínas en el citoplasma (ribosomas) se unen al ARN mensajero. Ribosoma lee el código del ARN mensajero para producir cadena de aminoácidos. Moléculas de ARN de transferencia traen los aminoácidos al ribosoma y ARN mensajero lee 3 bases a la vez. A medida que cada triplete es leído, un ARN de transferencia lleva el aminoácido correspondiente. Este se une a una cadena creciente de aminoácidos. Una vez que se une el ultimo, la cadena se dobla en forma 3D y forma la proteína.  TEMA 6: ENZIMAS Son proteínas con funcion de formar parte de las reacciones químicas de nuestro cuerpo para que sean mas rápidas. Moléculas se transforman en otras. CATALIZADOR: sustancia que aumenta la velocidad o rapidez de una reacción enzimática sin verse alterada ella misma en el proceso global. ENZIMAS: catalizadores biológicos de alta especificidad, en su mayoría son proteínas NO ALTERAN EL EQUILIBRIO DE LA REACCION CATALIZADA. COMPOSICION: APOENZIMA con composición proteica y estructura globular 3º o 4º + COFACTOR (iones) que se pegan en enzima y facilitan su funcion + COENZIMA (muchos son vitamina B) (no tiene pq ser proteicas). El centro activo es el que se una a la molecula que queremos modificar. - Papel de: soporte o Apoenzima: debilita enlaces Llevar a cabo catálisis o Cofactor puente de unión ES (transformación uniéndose al sustrato) Conformación: moldea definitivamente al enzima (ayuda a S) Se estiman alrededor de 50.000 y la mayoría las creamos nosotros aunque muchas tamb externas. Cofactores  vienen sobre todo de hortalizas y si faltan, las enzimas no funcionan adecuadamente. La mayoría son vitaminas. PUNTO 1: REACCIÓN ENZIMÁTICA Molécula se convierte en un producto, y este es dif al sustrato. Ej: a partir de un aminoácido producimos neurotransmisores. Centro activo se une al sustrato (x interacciones ionicas, hidrofóbicas o puentes de H) y aquí hay un equilibrio que va de derecha a izquierda, formándose complejo enzima-sustrato. En el momento en el que sustrato interacciona con complejo activo, se desprende producto y enzima. El único que se modifica es el sustrato. Enlace covalente: enlace donde atomos comparten un par de electrones. Cada 1 de los atomos puede aportar 1 o 2 electrones. Interaccion electrostática: tipo de interaccion que se da entre grupos químicos con cargas opuestas Representacion de energía respecto al tiempo. Sin enzimas el tiempo es mucho mayor. Son catalizadores que disminuyen el tiempo de reacción. Por tanto, aceleran en igual proporción la velocidad de reacción en los 2 sentidos. 1.1. UNIÓN ESPECÍFICA - CENTRO ACTIVO: región especifica del enzima a la que se une sustrato. Todos los aa. - CENTRO CATALÍTICO: aa que interviene en la catálisis - Son especificas de la reacción química. 1.1.1. TIPOS DE UNIONES: MODELOS: - Modelo de cerradura (enzima) y llave (sustrato) donde hay interaccion/encaje. - Ajuste inducido: no es tan perfecta la unión al principio, pero la enzima se moldea y se adapta al sustrato 1.2. CLASIFICACION: - Hidrolasas: catalizan hidrolisis - Transferasas: transforman reacciones. - Oxidorreductasas: catalizan reacciones metabólicas tipo oxidación-reduccion - Isomerasas: cambian los isómeros. - Liasas: añaden dobles enlaces o los eliminan - Ligasas: forman nuevos enlaces de Carbono. PUNTO 2: CINÉTICA ENZIMÁTICA Enzimas no se consumen durante reacciones metabólicas, lo que produce que sean eficaces y tengan velocidades altas aunque la concentración de enzima sea menor que la de sustrato. Cada molecula enzimática: puede transformar 100-1000 moleculas. Cuando se forma complejo enzima-sustrato, por cada macromolecula de ES quedan libres aun moléculas de sustrato, asique cuando se transforma una molecula de sustrato en producto, la enzima queda libre e inicia nueva catálisis. Hay cooperación (aldosterismo): enzima se une a sustrato de forma proporcional a la cantidad de sustrato. Constante de michaellis: Problema: enzimas presentan saturación por el sustrato, tiende a una velocidad máxima. Ésta se alcanza cuando prácticamente toda enzima está en forma de ES. A la concentración de sustrato que corresponde una velocidad media de la vel máxima (vmax/2) se conoce como Km. El km es una medida de afinidad de la enzima por el sustrato: una km baja indica gran afinidad, porq requiere baja concentración de sustrato para saturar enzima, mientras que la alta tiene poca afinidad. Por tanto, la constante de michaellis indica cual es la concentración necesaria de sustrato para alcanzar la velocidad semimaxima. Ej: cerveza consiste en la transformación de la cebada (cereales que se fermentan). Tienen que haber reacciones químicas con la levadura que dan enzimas y producen fermentación para producir la cerveza. Pero, llega un momento que la enzima se va a agotar y por mucho sustrato que echemos, no se va a producir más. Ahí es el momento en el que se calcula la velocidad semimaxima. Si km es alta, necesitamos mas cantidad de sustrato para producir producto. ECUACION DE MICHAELIS-MENTEN para la velocidad de reacción: A MAYOR Km  MENOR AFINIDAD TIPOS: - Enzimas con diferente velocidad máxima pero con misma afinidad de Km - Enzimas con dif velocidad máxima y dif km - Misma vmax y diferente km PUNTO 3: INHIBICION ENZIMATICA Van a funcionar en unos momentos y en otros no. Tienen que estar modulados/regulados. En deporte, catabolismo es muy activo y los anabólicos (constructores) no estan tan activos. Enhibicion: cuando no requiere que enzima funcione. Hace que NO se una al sustrato. SON AGENTES MOLECULARES QUE INTERFIEREN EN LA CATALISIS HACIENDO MAS LENTAS O DETIENEN LAS REACCIONES. 1. IRREVERSIBLE (competitiva): paratión, sarín, cianuro, aspirina… mediante enlace covalente con residuos imprescindibles para la catálisis impidiendo su funcion. Utilidad la creación de fármacos como paracetamol que inhibe enzimas necesarias para producir prostaglandinas y no produce fiebre, dolor… aunque también pueden ser venenos. Ej: acetil coletil esterasa se une a gasarin y este lo bloquea manteniendo contracciones de musc y produce asfixia. Tetanos: musc paralizados 2. REVERSIBLE: se unen por no covalentes. - Competitiva: inhibidor se una a centro activo donde se une sustrato. Si el espacio se una a inhibidor no hay reacción.  - No competitiva: inhibidor se une a otra zona dif a centro activo y deja entrar al sustrato pero tampoco da lugar al producto, por lo que no lo deja funcionar. - A competitiva/mezcla: inhibidor no se une en el mismo sitio que sustrato, pero su unión al enzima aumenta la afinidad del sustrato por la enzima, dificultando su disociación e impidiendo formación de productos. 3.1. FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA - CONCENTRACION DE SUSTRATO: - CONCENTRACION DE ENZIMA. - PH: imp para que enzima funcione. Puede afectar a afinidad de enzima x el sustrato, o alterar la formación de sustrato a producto. - TEMPERATURA. - Curva de sustrato: fundamental. Aunq tenga mucha enzima, sino hay condensación de sustrato no sirve - Influencia de la enzima: cuanto + enzima + velocidad. Personas entrenadas tienen + enzimas, por lo tanto + velocidad - Ph: debe estar en un punto medio, ni muy alto ni muy bajo - Cuando pasas de ciertos grados, proteínas se desnaturalizan. CONCENTRACION DEL ENZIMA: ACTIVIDAD Y ACT ESPECIFICA: bolas de distinto color moléculas de cualquier proteína aislada y rojas, unidades de actividad. Ambos casos nº de ud de act es el mismo pero tubo de la dcha tiene mayor act especifica pq las bolas rojas constituyen mayor fracción del total preparado. EFECTO DE LA TEMPERATURA: ANEMIA HEMOLITICA: Enzima glucosa 6 fosfato deshidrogenasa imp para mantenimiento de la integridad de membrana plasmática. El enzima deja de funcionar ante un cambio de temperatura. Es muy sensible. PUNTO 4: REGULACION ENZIMATICA: 1. CANTIDAD DE PROTEINAS PH Y TEMPERATURA 2. MODIFICACION DE LA ACTIVIDAD : COVALENTE ALOSTERICA OTRAS CONTROL DEL NIVEL DE SUSTRATO: Glucosa para que se rompa, habrá reacciones químicas en cadena. El producto de una reacción en el sustrato de otra. Reacciones en cadena: ultimo producto inhibidor de la primera. (retroalimentación negativa) Primeros enzimas de ruta metabólicas son criticos 4.1. ALOSTERISMO (CAMBIOS CONFORMACIONALES Enzimas con varias subunidades (la subunidad cambia de conformación y se transmite a otra, COOPERATIVISMO). Cambia de forma cuanto + sustrato + activo. Ej: cuanto + glucosa y algunos de enzimas es alosterico, mayor velocidad. Esa velocidad va en funcion de las subunidades. MODULADOR (ligandos): inducen un cambio de conformación que puede aumentar o disminuir la afinidad de la enzima por el sustrato. - Moduladores positivos: interacciones homotrópicas (mismo sustrato): el modulador es el sustrato + - Moduladores negativos: interacciones heterotropicas(ligando es sustancia dif): + y – Por lo tanto, enzima alosterico: va cambiando cuando se va uniendo y trabaja cuando hay mucho sustrato. 4.1.1. CARASTERISTICAS: 1. Enzimas cuaternarias (oligomeros 2. Centro activo + centros reguladores 3. Conformaciones T nativas y R ACTIVA 4. Cooperación entre protomeros 5. Cinetica sigmoidea 6. Rutas tipo freek back: rutas en cadena donde prod final pueden ser inhibidores de los 1eros en cadena. A diferencia de la hemoglobina, producen producto. El sustrato ejerce efecto cooperativista. Hay distintos modelos: MODELO DE KOSHLAND: distintos estados de conformación: grafica: línea negra aldosterismo/cooperatividad. Da cambios en km y velocidad de reacción. Muchos de los reguladores negativos (forma T) van a ser inhibidores y cuando se une, lo deja en forma T y deja de funcionar. REVERSIBLE con MODIFICACION COVALENTE: FOSFORILACIÓN/DESFOSFORILACION: Se puede inactivar uniéndole una molecula: fosfato y se vuelve inactivo. Esto lo produce la kinasa. El glicógeno sintetasa se debe parar cuando hay mucha glucosa y se vuelve inactiva cuando se une la fosfatasa. IREVERSIBLE: MODIFICACIÓN COVALENTE: RUPTURAS  ZIMOGENOS Consiste en ruptura del enzima. Esos enzimas que se activan únicamente cuando se rompen reciben el nombre de zimógenos: tripsinogeno (se rompe hasta llegar a tripsina, que es activa), quimotripsinogeno (se rompe hasta llegar a quimotripsina, que es activa) y pepsinogeno (que se rompe hasta llegar a pepsina, que es activa) la ruptura se realiza en el estomago por la acidez. VARIABILIDAD: ISOENZIMAS Enzimas distintas que catalizan la misma reacción. Se encuentran en tejidos, compartimentos celulares, en estados de vida diferentes. Ej: transformación de piruvato en lactato mediante la enzima LDH. Lactato deshidrogenosa no es la misma en el musc que es muy activa (m) que produce mucho pq necesitamos energia, activa a piruvato para que se produzca lactato pero en el corazon no se puede tener tanto. Tiene poca afinidad x el piruvato. En glob rojos y cerebro no es tampoco conveniente pero hay + afinidad. REGULACION CANTIDAD: NIVEL GENETICO En deportistas hay una cantidad mucho mayor de enzimas en su organismo que en otra persona que no hace deporte. Por tanto, el rendimiento en personas no deportistas es menor que en personas deportistas. CONENZIMAS Molecula organica compleja, no proteica, que actua de cofactor y se une debil y temporalmente a la apoenzima - Oxidoreductasas - Transferasas: coenzima A Casi todas las coenzimas son vitaminas (vitamina B, sobre todo) VITAMINAS - LIPOSOLUBLES: A, D, E, K - HIDROSOLUBLES: C, B - VITAMINA B: intervienen proliferación celular: ac. Fólico, B12 interviene metab intermediario. ENFERMEDADES DEBIDO A LA AUSENCIA DE COENZIMAS - Intolerancia a la lactosa: debido a que no tenemos lactasa en nuestro intestino. Síntomas: diarrea, mal aliento, pesadez en el estomago… - Intolerancia a la fructosa (hereditaria): ausencia aldolasa B que hace que la fructosa se acumule y se formen hipoglucemias - Relacionadas con el glucógeno. Síndromes: enfermedad de Pompe: fallo enzima que degrada glucógeno. Retrasos mentales.  TEMA 7: METABOLISMO HUMANO 1. INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO METABOLISMO: Conjunto de todas las transformaciones químicas que se producen en una celula u organismo. Cientos de reacciones organizadas en rutas metabólicas. RUTA METABÓLICA: serie de reaccione catalizadas enzimáticamente. Es una ruta metabólica, un precursor se convierte en un producto a través de una serie de intermediarios (metabolitos). Pueden ser convergentes, divergentes o cíclicas. La energía es cambio, es decir, allá donde se produzca un cambio se va a necesitar energía. Las más importantes son la potencial (intrínseca) y la combustible (la que van a trabajar nuestras células). Es la que se obtiene cuando determinadas moléculas se queman y esta energía se libera en forma de calor. Nosotros la almacenamos. Nuestro combustible va a ser el carbón que se queman liberando una gran cantidad de energía. Son moléculas cargadas de carbono por enlaces que convulsionan. Nuestra combustión es un proceso de OXIDACIÓN. 2. FUNCIONES DEL METABOLISMO - Obtener energía en forma de ATP. (durante la conversión oxidativa). - Convertir moléculas nutrientes en otras moléculas celulares - Polimerizar precursores monomericos a proteínas, ac grnucleicos, polisacáridos… - Sintetizar y degradar biomoléculas. 2.1. CARASTERÍSTICAS Las reacciones bioquímicas son muchas, pero las imp son relativamente pocas. Rutas metabólicas centrales son pocas y similares a todas las formas vivas. Las moléculas + imp no son + de 100. 3. ENERGÍA (trabajo realizado para producir un cambio) - Julios: cantidad de energía necesaria para desplazar un objeto de 100g, 1 metro (gravedad) - Kilocalorías: unidad de calor. Cantidad de calor necesaria para aumentar 1º la temperatura de 1kg de agua. La energía de combustión esta contenida en los enlaces de carbono de los combustibles (nutrientes) y se libera por el proceso de combustión: OXIDACIÓN. (pierde electrones) REDUCCION: Proceso x el cual un atomo o ion gana electrones. Es contrario a la oxidación. El metabolismo esta basado en la oxido-reducción. Generalmente cuando una sustancia se oxida, pierde electrones y otra sustancia los recibe. Este es el mecanismo básico que promueve las reacciones oxido- reducción o REDOX. Combustible: sobre todo hidratos de carbono y lípidos. La energía viene de sol y sin energía no hay cambio existente. Tambien el O2 es fundamental las plantas, capaces de producir la mayor parte de nutrientes que digerimos.  oxidativo ADP capta energía y se convierte en ATP y este suministra energía para el anabolismo. Tamb hay un proceso oxidativo con electrones: NAD+, NADP+ Y FAD derivados de vitaminas. Anabolismo: reacción química a partir de moléculas precursoras. Viene a través de moléculas pequeñas que dan lugar a grandes. Para esto, necesitamos energía que viene del ATP y los electrones (poder reductor) lo suministran a NADH, NADPHY FADH2. reductor CATABOLISMO: reacciones para producir energía y poder reductor. Las rutas catabólicas tamb se obtienen de ellas moléculas precursoras o intermediarias a partir de degradación de macromoléculas. El catabolismo es convergente (a partir de moléculas muy dispares se acaba obteniendo una serie de moléculas intermediarias o precursoras, asi como serie limitada de metabolismo moléculas energéticas). ANABOLISMO: reacciones biosíntesis ( de mol sencillas a mas complejas) Anapleróticas: reacciones reponen moléculas que vamos a usar en el catabolismo y anabolismo. Ej: ciclo de Krebs. H de carbono  glu  piruvato (pyr) Lípidos  ac. Grasos y glicdrina ATP Proteínas AA acetilCoA Ac nucleicos  metabolistos Coenzimas Cadena NAD NADH+ H+ reducidos respiratoria FAD FADH2 ¿EN QUÉ SENTIDO VA UNA REACCION? - ENDERGONICAS: aquellas que requieren que se añada energía a los reactivos x ATP (Lo gastamos) (estas son para cuando vamos a construir) - EXERGONICAS: liberan energía como resultado de los procesos químicos. (lo producimos)  4. ATP COMO MONEDA ENERGÉTICA Energía en el 3er fosfato. Cuando 1 se desprende, hay energía que construirán nuestros musc, pelos… se crea cuando se libera ese fosfato. Ese ADP se vuelve a transformar cuando adquiere ese fosfato. - La energía producida mediante las oxidaciones biológicas (catabolismo) es empleada en producción de ATP, usando ADP+P - El ATP no se acumula en la celula, se mantiene a una concentración constante, pero si Se almacena glucógeno o triglicéridos. El nucleótido no forma parte del ADN, es de intercambio de enegia. 5. REGULACIÓN RUTAS METABÓLICAS Se regulan de forma alosterica. SIRVE PARA: la velocidad de la via este adaptada a las necesidades de la celula. Las vías de síntesis y degradación no estén activas a la vez. Las rutas catabólicas y anabólicas no son inversas las unas de las otras. Ambas rutas tienen a menudo localización diferente en la celula. Ej: lípidos en el tej adiposo mientras glucosa y ac grasos en el hígado, siendo los + activos y es el + anabólico. SE DA A TRAVES DE 3 NIVELES: 1. Enzimas alostericos (1º enzima ruta), capaces de cambiar actividad catalítica en respuesta a moduladores estimuladores o inhibidores. 2. Mediante regulación hormonal 3. Por regulación de la concentración de un enzima en la celula (regulación genética) 4. Compartimentación. 6. RUTAS METABOLICAS SE DESARROLLAN EN LUGARES ESPECIFICOS DE LA CELULA - NUCLEO: Replicacion de ADN y síntesis de RNA - PEROXISOMA: degradación de ac grasos de cadena muy larga - CITOSOL: glucolisis. Parte de gluconeogénesis. Pentosa fostato. Síntesis de ac grasos y síntesis de nucleótidos. (todo espacio dentro de la celula y fuera del nucleo) - APARATO DE GOLGI: glucosilacion de proteínas y exportacion - RETICULO ENDOPLASMATICO: síntesis lípidos, proteínas, esteroides, transporte intracelular - RIBOSOMA: síntesis proteica - MITOCONDRIAS. Oxidación del piruvato. Ciclo de Krebs. Fosforilacion. Oxidación ac. Grasos. Catabolismo aa. 7- CATABOLISMO Conjunto de reacciones metabólicas mediante las cuales las moléculas complejas se degradan total o parcialmente dando lugar a moléculas mas simples, liberándose energía para que se almacene en forma de ATP.Nutrientes se oxidan y dan lugar a energía. Reacciones muy comunes que convergen en una cascada de reacciones químicas + habituales. AB ------> A+B - Degradación: reacciones catabólicas mediante las cuales los compuestos complejos se transforman en otros + sencillos. - Reacciones exotérmicas: se libera energía que se almacena en forma de ATP - Reacciones de oxidación mediante las cuales las moléculas complejas se oxidan liberándose electrones. - Procesos convergentes: a partir de compuestos muy diferentes se obtienen siempre los mismos productos: ej: CO2, acido pirúvico, etanol… etapa 1: cuando comemos digestión de proteínas en aminoácidos, ac nucleicos en nucleótidos, polisacáridos en monosacáridos, lípidos en glicerol y en ac grasos. Desde saliva empiezan a romper alimentos y en estomago e intestino delgado se descompone aun mas.