Wuolah Tema 8 Clasificación Enzimática Y Cofactores PDF

TEMA-8-CLASIFICACION-ENZIMATICA-... ratoncitah_13 Genética, Bioquímica y Biología Molecular 1º Grado en Odontología Facultad de Odontología Universidad Complutense de Madrid Reservados todos los derechos. No se pe...

TEMA-8-CLASIFICACION-ENZIMATICA-... ratoncitah_13 Genética, Bioquímica y Biología Molecular 1º Grado en Odontología Facultad de Odontología Universidad Complutense de Madrid Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080119 TEMA 8: CLASIFICACIÓN ENZIMÁTICA Y COFACTORES ENZIMAS. NOMENCLATURA-CLASIFICACIÓN ENZIMÁTICA. Comisión Enzimática: Establece normas que nombrar las enzimas. Así, el nombre de cada enzima consiste en un código alfanumérico, encabezado por las letras EC (de Enzyme Commission), seguido de cuatro números separados por puntos (clase. subclase. sub-subclase. nº de orden). Todas las enzimas se identifican por un número de cuatro dígitos, así como por un nombre sistemático. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080119 PECULIARIDADES O SALVEDADES - Reacciones reversibles. - Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y, por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. - Persisten nombres consagrados por el uso. P.ej.: glucoquinasa en vez de ATP:glucosa fosforiltransferasa. CLASES DE ENZIMAS:. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS: SUBCLASES Todos los planes de suscripción incluyen descargas sin publicidad con coins Genética, Bioquímica y Biolo... Banco de apuntes de la a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080119 1. OXIDORREDUCTASAS: catalizan reacciones de oxidorreducción. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. 2. TRANSFERASAS: catalizan reacciones de transferencia de un grupo funcional. 3. HIDROLASA: catalizan reacciones de hidrólisis. No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre primitivo: Tripsina, Pepsina, Papaína, etc. Todos los planes de suscripción incluyen descargas sin publicidad con coins a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080119 4. LIASAS: catalizan reacciones reversibles de adición de un grupo a un doble enlace o eliminación con escisión de enlaces CC, CO, CN en las que se forma un doble enlace. También rupturas que implican reordenamiento electrónico, típicamente relacionadas con la adición o extracción de H2O, NH3 o CO2. Las liasas, que intervienen en la escisión de enlaces sin agua, pueden también hidrolizar ATP, como la ATP-Citrato liasa, pero no es requisito. 5. ISOMERASA: Catalizan reacciones de isomerización de distintos tipos: Interconversiones cis-trans, formas D-L, ceto-enol y aldosa-cetosa. Isómeros: moléculas con igual fórmula química (igual proporción relativa de los átomos que conforman su molécula), pero con estructuras moleculares distintas y, por ello, diferentes propiedades. 6. LIGASAS: catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas de la hidrólisis de un enlace de alta energía (ATP). Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.  a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080119 Todos los planes de suscripción incluyen descargas sin publicidad con coins Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080119 COENZIMAS. En función de si la enzima requiere o no la participación de más moléculas, se distinguen enzimas: ❖ SIMPLES: Catálisis mediada por aminoácidos de la cadena polipeptídica. ❖ CONJUGADAS: Catálisis mediada con la colaboración de otras moléculas llamadas COCATALIZADORES o COFACTORES. Una enzima conjugada sin cofactor se denomina apoenzima (no funcional). A la enzima completa, catalíticamente activa, se le denomina holoenzima. Casi un tercio de las enzimas necesitan la participación de un cofactor. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. TIPOS DE COFACTORES:. A. Metales Necesarios a bajas cantidades para ciertas reacciones (grupo de los oligoelementos). Función principal: reacciones de oxido-reducción. Las enzimas que requieren cofactores metálicos se denominan metaloenzimas. B. Pequeñas moléculas orgánicas que se denominan coenzimas COENZIMAS:. COENZIMAS NO DERIVADAS DE VITAMINAS Todos los planes de suscripción incluyen descargas sin publicidad con coins a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080119 COENZIMAS DERIVADAS DE VITAMINAS Las vitaminas son compuestos orgánicos no proteicos que se requieren en mínimas cantidades (trazas), no pueden ser sintetizados y, por lo tanto, deben ser obtenidas de fuentes exógenas. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.  a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080119 Todos los planes de suscripción incluyen descargas sin publicidad con coins Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080119 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. NATURALEZA DE LOS COFACTORES:. 1. Solubles: requieren de una segunda reacción, independiente de la primera, para volver a su forma original. 2. Grupos prostéticos: coenzimas unidas al enzima (incluso covalentemente), no se desprenden de ella durante la reacción. Requieren de una segunda reacción, en la misma enzima, para volver a su forma original. Todos los planes de suscripción incluyen descargas sin publicidad con coins a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080119 CATÁLISIS. La acción de las enzimas es absolutamente necesaria para los sistemas vivos, ya que las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas. CARACTERÍSTICAS: - Elevada Especificidad - Gran Poder Catalítico - Reversibilidad - Su actividad puede regularse. - Actúan en soluciones acuosas a determinadas condiciones de Tª y pH. ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA: CENTRO ACTIVO. El o los sustratos (coenzima) se unen a una región concreta de la enzima conocida como CENTRO o SITIO ACTIVO, que contiene los residuos que participan directamente en la formación y ruptura de enlaces para la transformación del sustrato en producto. El centro activo es responsable de las dos propiedades básicas de las enzimas: 1. Especificidad de la unión enzima-sustrato 2. La acción catalizadora que transforma el sustrato en producto. CENTRO ACTIVO En el centro activo existen residuos de aminoácidos esenciales, por su función: SITIOS DE UNIÓN + SITIOS CATALÍTICOS. - De unión - Catálisis El agua quedará excluida del centro activo a menos que participe en la reacción. RESIDUOS DE UNIÓN Intervienen en la unión del S a la E. Los sustratos se unen por fuerzas débiles. Enlaces electrostáticos Puentes de hidrógeno Interacciones hidrofóbicas Fuerzas de Van de Waals Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080119 RESIDUOS CATALÍTICOS Intervienen de forma activa en la transformación química del sustrato. Tipos de estrategias o catálisis: - Catálisis general ácido-base - Catálisis covalente - Catálisis por ión metálico CATÁLISIS Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. Ejemplo de una catálisis ácido-base: triosa fosfato isomerasa. Dímero: cilindro B con hélices alfa. ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA: MODELOS DE ACOPLAMIENTO. Todos los planes de suscripción incluyen descargas sin publicidad con coins a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080119 ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN Absoluta: P.ej.: L-glutámico deshidrogenasa, específica para el glutamato Relativa: La enzima reconoce a un cierto número de sustratos, con relación entre sí: - De grupo: alcohol deshidrogenasa, puede catalizar la oxidación de diferentes alcoholes, aunque presenta preferencia por el etanol. - De reacción: sustratos variados sobre los que se pueda realizar una reacción. P.ej.: las esterasas, hidrolizan enlaces éster. Estereoespecificidad: los enzimas son muy específicos en la unión con sustratos quirales, por lo que presentan estereoespecificidad absoluta en las reacciones que catalizan. P.ej.: la tripsina hidroliza con rapidez los polipéptidos compuestos por L-aminoácidos, pero no D-AA Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. REACCIÓN CATALÍTICA. Una reacción no catalizada supone que los reactivos de una solución acuosa se encuentren al azar en una orientación adecuada; algo poco probable e inusual. Una reacción catalizada por una enzima supone que los reactivos se encuentran (COLISIONAN) en la orientación correcta y a una concentración local mucho mayor que en solución. La orientación y posicionamiento de los sustratos incrementa drásticamente la probabilidad de que se generen complejos productivos. Los reactivos han de alcanzar un nivel energético adecuado, que les permita alcanzar la barrera de activación y llegar al estado de transición. REPASO CONCEPTOS BÁSICOS TERMODINÁMICA Todos los planes de suscripción incluyen descargas sin publicidad con coins a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11080119 Las enzimas disminuyen la Energía de Activación (EA ) necesaria para convertir al sustrato en producto Los enzimas catalizan las reacciones químicas a mayor velocidad gracias a: - Posicionamiento y orientación de los sustratos. - Expulsión del agua. - Estabilización del estado intermedio a través de la interacción entre los aminoácidos de la enzima y sustratos. Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.