Tema 10 Antígenos y Anticuerpos PDF

Tema 10 Antígenos y anticuerpos Bioquímica e Inmunología Dr. José A. Pellicer Balsalobre Grado en Odontología  Estructura de los anticuerpos G Inmunoglobulinas...

Tema 10 Antígenos y anticuerpos Bioquímica e Inmunología Dr. José A. Pellicer Balsalobre Grado en Odontología  Estructura de los anticuerpos G Inmunoglobulinas Secreta Asociado Q o Misero- ↓ Cadena - cadena ligera -acadpesada - pesada : Sitio de union al 3 regiones constantes 1- region constante Ag 2 cad ligeras" et - 66 -- · inunca hay mas region variable Ac - función reconocer Ac - region variable compe fijo = Zona reconocimiento ↳ sinie = constanteVariase & 2 sitios deunión Siempre porcada A Domig Principal : Atravisa membrana , FC =región constante An se Única divide e en Fab - Region antiguno diferencia 2  Adiagrama Estructura de los anticuerpos Napkinia Inmunoglobulinas 2 Ni 2 (C) (H - 304 VH -- 1 V -+G + 1 3  Estructura de los anticuerpos Inmunoglobulinas Zhilera - ANTIPARALELAS ↑ Sominos representa a se > - Lamino Beta a  Tanto la cadena ligera como la pesada contienen una serie ↳ de unidades estructurales repetitivas (alrededor de 110 aminoácidos de longitud), que se pliegan de forma & 2 independiente en un motivo globular que se denomina & 3 dominio Ig. 2 4 3  Un dominio Ig contiene dos capas de lámina plegada β, cada capa compuesta de tres a cinco hebras de cadena polipeptídica antiparalela. Las dos capas se mantienen unidas por un puente disulfuro.  En las cadenas pesadas, la región V está compuesta por un X14 dominio Ig y la región C está compuesta por tres o cuatro dominios Ig. Cada cadena ligera está compuesta por un 1400 A A. dominio Ig de la región V y un dominio Ig de la región C. I Puentes Disulfuro 4 Stabilizado  Estructura de los anticuerpos Inmunoglobulinas  Cada anticuerpo contiene al menos 2 sitios de unión a antígeno.  Las moléculas de Ig pueden orientar estos sitios de unión para que puedan unir dos moléculas de antígeno en una superficie plana.  Esta flexibilidad la confiere, en gran parte, la región bisagra ubicada entre los dominios CH1 y CH2 en ciertos tipos de inmunoglobulinas. flexible s adaptar a - & la posición del Ag mitad del Ac conecta CN - CH2 Ag mica hab constante region crt 5 se puede abri o crar te Se por adapta Estructura de los anticuerpos Secretados y asociados a MB SECRETADO hélices & Los anticuerpos secretados y asociados a la membrana difieren en la secuencia de aminoácidos del extremo carboxi- Domino UNIDO Transm terminal de la región C de la cadena pesada. ②  La forma secretada, que se encuentra en la sangre, las secreciones de las mucosas y otros fluidos extracelulares, 08 contiene una región hidrofílica carboxi-terminal llamada cola. -V cola delAc  La forma del anticuerpo unido a la membrana contiene un ⑦ ① tramo carboxi-terminal que incluye dos segmentos: una Tallo citoplasmatico región transmembrana helicoidal α hidrofóbica, seguida de un ( tramo transmembrana intracelular cargado positivamente. ATRACIÓN de carga  Los aminoácidos cargados positivamente se unen a grupos de * y cabeza de fosfolípidos cargados negativamente en la parte interna de la membrana plasmática y ayudan a anclar la proteína en la membrana. A Stabilize Atración electro Ac a la 6 Superficie Statica  Estructura de los anticuerpos ↑ Cadenas ligeras no se contine la a la vez 2 60% 40 % Kappa lambda 7  Estructura de los anticuerpos determinatipo de 1 f Cadenas pesadas ↑ M 304 est est. variable  Hay 5 tipos de cadenas pesadas (γ, μ, δ, α y ε) ↑... ↑c Act que difieren en sus regiones constantes (C).  Los anticuerpos se dividen en diferentes clases Y Y o isotipos en función de estas cadenas & 1 & 2 2 2 2 2 pesadas (IgG, IgM, IgD, IgA e IgE). depende > - Cads e 3 cet cadena 3 3 3 3  Los isotipos IgA e IgG se pueden subdividir en 4 4 subclases o subtipos: IgA1 e IgA2 e IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4. IgG1 IgA1  En humanos, las regiones C de los anticuerpos IgG2 2 y SUBTIPOS IgA2 IgM e IgE contienen 4 dominios Ig, mientras IgG3 IgG4 que las regiones C de IgG, IgA e IgD contienen - solo 3 dominios Ig. 8 E ?: clasifique los /munog en función Monamerica-SGE de leo monomericas o multimericas Multimerica A M = cosa repetidas , Estructura de los anticuerpos Cadenas pesadas  IgG e IgE y todas las Ig de membrana son monoméricas. 2  Las formas secretadas de IgM e IgA forman complejos multiméricos.  La IgM se puede secretar en forma de pentámeros y & ge Potencia ↓ cadena & hexámeros.  IgA a menudo se secreta como dímero.  Estos complejos están formados por interacciones entre monoméricas regiones, denominadas colas, que se ubican en el carboxilo terminal de las formas secretadas de las cadenas pesadas.  Estas moléculas multiméricas de IgM e IgA también contienen un polipéptido adicional denominado cadena de unión (cadena J) que sirve para estabilizar los complejos oS 5 multiméricos. G Hexcameros 6  Las formas multiméricas de anticuerpos se unen a los antígenos con mayor avidez que el dímero monomérico de > cadena S - IgA. Al dura sin degradares 5gG * Vida más lango 9 existe protección ! Estructura de los anticuerpos Funciones & 2 3 CD16 IgG & : ↓ citoforica activo por 4 IgG & - Linfoß 2 en el dimero 59D / SANGRE & Pincipal funcion N basofilos !. Ig M/A/E/D SIEMPRE enla membrana & 10  SiNAC ala mbit Función Enter que haw en el medio LinfB 19 Secret a las e plasma libera u n ac a Otra DePENDE 5gM -Reconocimiento Ag Eg 5gf-Sgt-IgE. Estructura de los anticuerpos 3 s Proliferación & Referacin - ↓ Cambio de isotipos sgp & plasmatica Los receptores para el antígeno de los linfocitos B vírgenes (linfocitos maduros que no han tenido contacto con el antígeno) son IgM e IgD unidos a la membrana.  Después de la estimulación por el antígeno y por los linfocitos T colaboradores, el linfocito B específico del antígeno puede expandirse y diferenciarse en células plasmáticas que secretan anticuerpos de diferentes isotipos pero con idéntica especificidad. --- 4 11 Estructura de los anticuerpos Opsonización 5gG (b 5gG potente + = + : Opsolinas- permite recubrimiento recubre todo superficie foto de pato  Los anticuerpos recubren a los microbios y promueven su ingestión por los fagocitos. Esta reacción está mediada principalmente por anticuerpos IgG1 e IgG3 que se unen a receptores específicos para el dominio Fc de la cadena pesada γ. Para que sire el recubrimiento : fagocitosis para reconocer Eg destrución Audio 2 & fagocitosis E = 12  especifico parareconocer Receptor Fe funk Estructura de los anticuerpos neonatal Inmunidad en bebés 5gG-Unica Canaz de tranversar al recepto placentar mediante  Los anticuerpos IgG son capaces de unirse a un = Feln receptor para el dominio Fc especializado denominado receptor neonatal para Fc (FcRn).  Este FcRn se expresa en la placenta y el epitelio intestinal de los recién nacidos y media la transferencia de IgG materna al feto, lo que protege al recién nacido contra las infecciones. Audio vasos sangrinos form : 5gG  También se expresa en las células endoteliales y · protege a los anticuerpos IgG contra el b IgE IgA IgM IgG catabolismo intracelular, prolongando su vida lisosana 2 días 3 días 4 días 21-28 días media en la sangre. Ig D-E Ig G > Ig A > Ig M > (indetectables en suero) 13  dependi Unión antígeno-anticuerpo Esitotopoz Agreconociada por DEBILES/disicionim Ac Puente I  Un antígeno es cualquier sustancia que puede unirse específicamente a una molécula de anticuerpo o receptor de células T. Interación 2  Cualquier anticuerpo se une solo a una parte fuerza de la macromolécula, que se denomina 3 determinante o epítopo. Movimiento electronico alrededo de la m  Cualquier forma o superficie disponible en una electrones 4 molécula que pueda ser reconocida por un anticuerpo constituye un determinante expulsar molecular antigénico o epítopo. agua 14  Audio 4 Unión antígeno-anticuerpo Ag Epítopos (multivalencia) epitopos varios en elmismo Alto prob superpuesto 2 No superpuesto no se molestan Entre% 15  Proporcional A la Valencia ↑ Afinidad c Valencia-Avidez Unión antígeno-anticuerpo -- relación reconocimiento Ag-A dice cuanto facil de romper Afinidad, valencia, avidez I 2 3 o dificil # & La fuerza de la unión entre un único sitio de combinación de un anticuerpo y un epítopo de un antígeno se denomina afinidad & Baja del anticuerpo. La afinidad suele representarse mediante una constante de disociación (Kd), que indica lo fácil que es separar (disociar) un complejo antígeno-anticuerpo. 2 Como la región bisagra de los anticuerpos les da flexibilidad, un 2 solo anticuerpo puede unirse a un antígeno multivalente a través de más de un sitio de unión (valencia de la interacción). media La avidez es la fuerza de unión global del anticuerpo con el 3 antígeno y es mucho mayor que la afinidad de cualquier sitio de unión por el antígeno aislado. 10 muy Alta 12 10 interacion ↓Valencia -+ Avidey pero Valencia 16 de 10 - hasta 12 Respuesta de los anticuerpos A · N Primaria Secundaria Hargaf Konta 17 Respuesta humoral Anticuerpos Consecuencias 1- patógenos /plasmatica A 2- 596 clasica. 3 Eb = 5gG = opsonina b & activa fagocitosis 4. Salsa proinflamatorio se S - C A.. M sgr Csb-C4-28 (g - 18 Dr. José A. Pellicer Balsalobre [email protected] UCAM Universidad Católica de Murcia © UCAM © UCAM