Білки: Будова та функції PDF

Поміж органічних сполук провідну роль відіграють білки. Часто вони переважають у клітинах і кількісно. Так, у клітинах тварин білки становлять 40 - 50 % сухої маси, а в клітинах рослин - 20 - 35 %. **Білки** - високомолекулярні нітрогеновмісні біополімери, мономерами яких є амінокислоти. **Будова...

Поміж органічних сполук провідну роль відіграють білки. Часто вони переважають у клітинах і кількісно. Так, у клітинах тварин білки становлять 40 - 50 % сухої маси, а в клітинах рослин - 20 - 35 %. **Білки** - високомолекулярні нітрогеновмісні біополімери, мономерами яких є амінокислоти. **Будова та властивості амінокислот.** Амінокислоти - це органічні речовини, молекули яких містять аміногрупу (-NH~2~), що виявляє основні властивості, та карбоксильну групу (-СООН) з кислотними властивостями. Ці групи сполучені з тим самим атомом Карбону. Ковалентними зв'язками цей атом Карбону сполучений із двома атомами Гідрогену в амінокислоті, яка називається гліцином. У молекулах інших амінокислот один з атомів Гідрогену заміщений на певну групу атомів. Її називають замісником і позначають -R. Саме цією групою атомів амінокислоти відрізняються одна від одної. Структурну формулу амінокислоти зображено на рисунку (рис. 82). Нині відомо понад 100 амінокислот, але лише 20 з них входять до складу білків. Різні комбінації цих 20 амінокислот забезпечують величезну різноманітність білкових молекул. Амінокислоти, які не синтезуються в організмі людини, наприклад валін, метіонін, лейцин, лізин і деякі інші, називають незамінними. Вони повинні постійно надходити в організм у складі білків їжі. Відсутність хоча б однієї з цих амінокислот призводить до порушення синтезу білків. Замінні амінокислоти, наприклад гліцин, серин, можуть синтезуватися в організмі людини з інших амінокислот, що надходять з їжею. Оскільки в амінокислотах кислотні й основні властивості виявляють різні групи атомів, то їхні молекули можуть реагувати одна з одною з утворенням міцного ковалентного зв'язку, який називається пептидним. Відтак у речовині, що утворилася, з одного боку залишається аміногрупа, а з іншого - карбоксильна, які здатні реагувати з іншими амінокислотами (рис. 83). Тому подовження такого ланцюга з амінокислот може відбуватися далі. Молекула кожного білка характеризується певним складом і послідовністю амінокислотних залишків, які надають їй неповторних функціональних властивостей. **Рівні структурної організації білкових молекул.** Різноманітність будови білкових молекул зумовлена складністю розташування їх у просторі. Виділяють кілька рівнів структурної організації білкових молекул. Кожен білок утворений лінійним ланцюжком з великої кількості різних амінокислотних залишків, розташованих у певному порядку та з'єднаних пептидними зв'язками. Це первинний рівень структурної організації. У водному середовищі клітини різні частини довгого поліпептидного ланцюга скручуються й можуть укладатися різними способами в спіралі або складки. Це вторинний рівень структурної організації. Вторинна структура білка стабілізується слабкими водневими зв'язками між залишками амінокислот. Слабкість зв'язків компенсується великою кількістю, через це вторинні структури є відносно стійкими. Сформовані в такий спосіб спіралі або складки вкладаються в просторі в різноманітні третинні структури (глобули). Цей рівень організації білка стабілізується сильними ковалентними та електростатичними взаємодіями або слабкими водневими та гідрофобними. Для виконання своїх функцій деякі білки мають складатися з кількох субодиниць, кожна з яких сформована окремим поліпептидним ланцюгом. Таке об'єднання кількох третинних структур в одну функціональну білкову молекулу формує її четвертинну структуру, яка, на відміну від первинної, вторинної та третинної, характерна не для всіх [[ білків]](https://uahistory.co/pidruchniki/anderson-biology-and-ecology-10-class-2018-standard-level/22.php). Процес укладання поліпептидних ланцюгів у вторинну, третинну та четвертинну структури є достатньо складним і контролюється спеціальними білками (рис. 84). У разі помилок у цьому процесі сформована білкова молекула може виявитися нефункціональною. Третинної й четвертинної структур набувають лише довгі (понад 50 амінокислот) поліпептидні ланцюги. Короткі ж (до 50 амінокислот) мають простішу будову й називаються пептидами. За певних умов (висока температура, дія кислот, лугів або йонів важких металів, йонізуючого випромінювання тощо) білкові молекули втрачають рівні організації: четвертинні структури розпадаються на окремі субодиниці, третинні структури розгортаються до рівня спіралей або складок, а ті, своєю чергою, випрямляються до поліпептидних ланцюжків. Такий процес утрати білковими молекулами природної структури називається денатурацією (рис. 85). Денатуровані [[ білки]](https://uahistory.co/pidruchniki/anderson-biology-and-ecology-10-class-2018-standard-level/22.php) не можуть виконувати свої функції. За умов нетривалого або неінтенсивного впливу зазначених чинників можливе повернення білків до природної структури - ренатурація. У разі порушення первинної структури білкової молекули процес виявляється незворотним і називається деструкцією. Окрім амінокислот, білкові молекули можуть містити й інші складові. Наприклад, білок крові гемоглобін містить небілкову частину гем із йоном Феруму(ІІ) всередині. Ця частина молекули безпосередньо зв'язує кисень, проте характер цього зв'язування визначається саме білковою частиною. В еукаріотів більшість мембранних білків і велика кількість інших зв'язані з вуглеводами. Такі комплексні молекули називаються глікопротеїнами. **Біологічна роль білків.** Завдяки великій різноманітності будови білки виконують найрізноманітніші функції. Структурні білки є складовими клітин або позаклітинних структур: тубулін формує мікротрубочки цитоскелета; гістони зв'язують у ядрі молекули ДНК; колаген та еластин входять до складу міжклітинної речовини сполучної тканини; кератин формує основу волосся, нігтів, кігтів та пір'я. Рухова функція білків забезпечується як на рівні клітин (динеїн і кінезин є молекулярними двигунами, що переміщують усередині клітин деякі органели), так і на рівні всього організму (актин і міозин забезпечують м'язове скорочення). Ферменти є біологічними каталізаторами, які суттєво прискорюють хімічні реакції в організмах. Більш детально ми розглянемо їх у наступному параграфі. Рецепторні білки здатні вибірково й дуже точно розпізнавати певні молекули або їхні частини. Завдяки активації рецепторних білків чинять свій вплив гормони, функціонують сенсорні системи тощо. Сигнальна функція білків полягає в тому, що деякі сигнальні речовини, а саме гормони (вазопресин, окситоцин, інсулін, тропні гормони гіпофіза) та медіатори (речовини задоволення - ендорфіни) мають білкову (пептидну) природу. Транспортні білки здатні зв'язувати певні речовини та переносити їх: білок еритроцитів гемоглобін потрібен для транспортування кров'ю кисню, мембранні білки-переносники забезпечують проникнення в клітину важливих складових (глюкози, йонів) (рис. 86). Захисна функція білків полягає у зв'язуванні шкідливих речовин, зокрема токсинів, що виробляються хвороботворними організмами, і згубному впливі на віруси. До таких білків належать антитіла та інтерферони. Білок плазми крові фібрин бере участь у зсіданні крові. Отже, існування біологічних систем значною мірою залежить від функціонування білків