Біохімія: Амінокислоти та Білки
42 Questions
0 Views

Choose a study mode

Play Quiz
Study Flashcards
Spaced Repetition
Chat to lesson

Podcast

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

Відсутність хоча б однієї незамінної амінокислоти може призвести до порушення синтезу білків.

True

Замінні амінокислоти не можуть бути синтезовані в організмі людини.

False

Пептидний зв'язок є слабким зв'язком, який утворюється між амінокислотами.

False

Кожен білок має унікальний склад та послідовність амінокислотних залишків.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Білкові молекули мають один рівень структурної організації.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Амінокислоти можуть реагувати одна з одною, утворюючи лише водневі зв'язки.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Ланцюг амінокислот може не мати обмежень на своє подовження.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Функціональні властивості білка не залежать від його структури.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Білки становлять 40 - 50 % сухої маси в клітинах рослин.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Амінокислоти містять як аміногрупу, так і карбоксильну групу.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Гліцин є амінокислотою, в якій атом Гідрогену не заміщений на будь-яку групу атомів.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Лише 10 амінокислот входять до складу білків.

<p>False</p> Signup and view all the answers

У клітинах тварин білки становлять менше, ніж половина сухої маси.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Замісник в амінокислотах позначається літерою R.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Амінокислоти, які не синтезуються в організмі людини, називають незамінними.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Ковалентні зв'язки в амінокислотах формуються між атомом Карбону та трьома атомами Гідрогену.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Вторинна структура білка стабільна через сильні ковалентні зв'язки.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Четвертинна структура білка характерна для всіх білків.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Третинна структура білка складається з кількох субодиниць.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Слабка воднева зв'язка компенсується великою кількістю в структурі білка.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Спіралі та складки білка мають третинну структуру.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Білкові молекули можуть бути нефункціональними через помилки в укладанні їх поліпептидних ланцюгів.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Короткі поліпептидні ланцюги містять до 100 амінокислот.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Денатурація білків є процесом, під час якого білки втрачають свою природну структуру.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Ренатурація білків відбувається після їх тривалого впливу на агресивні чинники.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Третинні й четвертинні структури формуються тільки в коротких поліпептидних ланцюгах.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Процес укладання поліпептидних ланцюгів контролюється спеціальними білками.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Четвертинні структури білків завжди є стабільними і не підлягають розпаду.

<p>False</p> Signup and view all the answers

При дії кислот і лугів білкові молекули можуть згортатися до поліпептидних ланцюгів.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Деструкція білкової молекули є незворотним процесом.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Гемоглобін не містить небілкову частину.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Глікопротеїни - це білки, які не пов'язані з вуглеводами.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Актин і міозин забезпечують рухову функцію на рівні клітин та організму.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Тубулін формує еластичні волокна сполучної тканини.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Ферменти є біологічними каталізаторами, що уповільнюють хімічні реакції.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Глікопротеїни використовують для формування мембранних структур у еукаріотів.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Коллаген та еластин є складовими клітинних структур.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Рецепторні білки можуть розпізнавати лише одну молекулу.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Гемоглобін є транспортним білком, який переносить кисень у крові.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Всі сигнальні речовини мають жирову природу.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Антитіла мають захисну функцію, зв'язуючи токсини.

<p>True</p> Signup and view all the answers

Фібрин відповідає за зв'язування шкідливих токсинів в організмі.

<p>False</p> Signup and view all the answers

Study Notes

Органічні сполуки

  • Білки є провідною групою органічних сполук, часто переважаючи в клітинах.
  • У тваринних клітинах білки складають 40-50% сухої маси, а у рослинних - 20-35%.
  • Білки - високомолекулярні нітрогеновмісні біополімери, побудовані з амінокислот.

Будова та властивості амінокислот

  • Амінокислоти - це органічні сполуки, що містять аміногрупу (-NH2) та карбоксильну групу (-СООН), з'єднані з одним атомом Карбону.
  • Ці групи надають амінокислотам кислотні та основні властивості.
  • Амінокислоти відрізняються один від одного замісниками (-R) на атомі Карбону.
  • На даний час відомо понад 100 амінокислот, але лише 20 входять до складу білків.
  • Незамінні амінокислоти не синтезуються в організмі людини та повинні надходити з їжею.
  • Замінні амінокислоти можуть синтезуватися в організмі людини.

Пептидні зв'язки

  • Амінокислоти можуть з'єднуватися між собою пептидними зв'язками.
  • Це ковалентні зв'язки, що утворюються між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої.

Рівні структурної організації білків

  • Первинна структура: Лінійний ланцюжок амінокислот, з'єднаних пептидними зв'язками. Послідовність амінокислот у ланцюжку є унікальною для кожного білка.
  • Вторинна структура: Спіралі або складки, які утворюються в результаті водневих зв'язків між амінокислотами у ланцюжку.
  • Третинна структура: Просторове згортання поліпептидного ланцюжка в компактну структуру-глобулу. Стабілізується ковалентними та електростатичними взаємодіями, а також водневими та гідрофобними взаємодіями.
  • Четвертинна структура: Об'єднання декількох поліпептидних ланцюжків у єдину функціональну одиницю (молекулу). Не у всіх білків є четвертинна структура.

Денатурація білків

  • Денатурація - це втрата білком своєї природної структури та біологічної активності.
  • Викликається різними факторами, такими як висока температура, кислоти, луги, важкі метали, іонлазуюче випромінювання.
  • Денатурація може бути зворотною (ренатурація) або незворотною (деструкція).

Функції білків

  • Структурні: формують будову клітин та тканин.
  • Рухові: беруть участь у скороченні м'язів.
  • Ферментативні: каталізують хімічні реакції в організмі.
  • Рецепторні: розпізнають та зв'язують молекули-ліганди.
  • Транспортні: переносять речовини в організмі.
  • Захисні: захищають організм від патогенів.

Studying That Suits You

Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

Quiz Team

Related Documents

Description

Цей тест охоплює основні поняття, пов'язані з амінокислотами та білками. Ви дізнаєтеся про їхні властивості, структуру та роль в організмі. Перевірте свої знання з біохімії та дізнайтеся, як амінокислоти впливають на синтез білків.

More Like This

Biochemistry: Amino Acids and Proteins Quiz
45 questions
Biochemistry: Amino Acids and Proteins
29 questions
Use Quizgecko on...
Browser
Browser