Biochemie Teil 1- Hämmerle Exam Questions PDF

Biochemie Altfragen Teil 1 - Hämmerle Definition: Denaturierung von Proteinen Die Denaturierung von Proteinen ist eine Strukturänderung der Quartär-, Tertiär- und Sekundärstruktur, die mit Verlust...

Biochemie Altfragen Teil 1 - Hämmerle Definition: Denaturierung von Proteinen Die Denaturierung von Proteinen ist eine Strukturänderung der Quartär-, Tertiär- und Sekundärstruktur, die mit Verlust der biologischen Eigenschaften einhergeht. Eine Denaturierung kann auf physikalische (e.g. Hitze) oder chemische (e.g. Säuren) Faktoren zurückzuführen sein. Welche Enzyme beeinflussen bzw. katalysieren die DNA-Superspiralisierung bzw. Topologie? (Erklärung der Enzymtypen) Topoisomerasen übernehmen wichtige Funktionen bei der DNA- Replikation, Transkription und Rekombination. Topoisomerasen überführen superhelikale DNA in entspannte DNA, indem sie einen oder beide DNA-Stränge vorübergehend spalten. Sie schaffen so die Voraussetzung für das Ablesen, die Transkription, der DNA. Transkription und Replikation erfordern superhelikale DNA-Spannung DNA-Topoisomerasen verändern die DNA-Topologie: Schneiden und Wiederverknüpfen führt zur Änderung der linkage number L (Doppelstrang um eine Drehung entwinden = L-1)  Typ 1 (1A und 1B): schneiden einen DNA Strang, Entspannung von superspiralisierter DNA  Typ 2: schneiden beide Stränge  Gyrasen: Einführen von negativen supercoils unter Hydrolyse von ATP  alle anderen Typ 2 können nur supercoils relaxieren Nennen Sie Unterschiede zwischen dem Bakterien- und Eukaryotengenom. (hinsichtlich Größe, Struktur, Organisation) Biochemie Altfragen Beschreibe den Aufbau der Kernhülle (Bestandteile). Kernhülle besteht aus 2 Membranen: ONM: äußere Membran: Fortsetzung des Endoplasmatischen Retikulums (ER) INM: innere Membran: über Transmembranproteine mit Kernlamina verbunden, Proteine der INM interagieren mit Chromatin, wichtig für Transkription, DNA-Replikation, DNA-Reparatur und Organisation des Chromatins Kernlamina: Netzwerk aus fadenförmigen Proteinstrukturen verbunden, dient der Festigkeit der Kernmembran LINC-Komplex: Transmembranproteinkomplex, verbindet Kerninneres mit Zytoskelett Was sind Laminopathien? Laminopathien sind vererbbare Krankheiten, die sich nach der Geburt in zunehmenden Maße manifestieren und meist zum frühen Tod führen. Diese sehr seltenen genetischen Erkrankungen beruhen auf Defekten von Bestandteilen der Zellkernhülle - den Laminen. = Krankheiten, ausgelöst durch Mutation des LMNA-Gens Beispiel: Progerie (HGPS): plötzliches rapides Altern ab 1. oder 2. Lebensjahr  hohe Konzentration an Progerin (fehlerhaftes Lamin A)  Abnahme der LAP2α-Expression  Defekt der ECM Was sind Kernporen und wo spielen sie eine Rolle? (Import und Export von Proteinen) Die Kernhülle wird durch Kernporen unterbrochen, sie dienen dem Stoffaustausch (Import und Export zwischen Cytoplasma und Kern) ➔ Komplexe aus ca. 30 unterschiedlichen Proteinen NUPs (nuclear pore proteins) Kernpore Aufbau: jedes Kernporenprotein liegt in 8-facher Kopie dar Kanal > Diffusion von Wasser und kleinen Molekülen größere Proteine müssen aktiv transportiert werden Die RNA-Synthese findet nur im Zellkern, die Proteinsynthese dagegen nur im Cytoplasma statt. Nach der Synthese im Cytoplasma gelangen diese Kernproteine über die Kernporen (Kernporenkomplex) durch die Kernhülle spezifisch in den Zellkern, nicht aber in andere Organellen. Ran GTPase: setzen Proteine im Kern unter GTP-Spaltung ins Cytosol frei Motive für Transport in und aus Zellkern: NLS nuclear localization sequence NES nuclear export sequence Biochemie Altfragen Was befindet sich im Innenraum des Zellkerns? Der Innenraum ist mit Chromatin gefüllt.  Hetero-Chromatin: dicht gepackt, inaktiv  Eu-Chromatin: hell, wenig verdichtet, erlaubt Transkription  Nucleoli (Kernkörperchen) Zusammensetzung des Chromatin (Komplex aus DNA und Protein): DNA, Histone, Nicht-Histon-Chromatinproteine (DNA-Polymerasen, RNAPolymerasen), RNA Erklären Sie den Aufbau des Chromatins. zusammengesetzt aus:  DNA  Histonen (basische Proteine)  Nicht-Histon-Proteinen (DNA-Polymerasen, RNA-Polymerasen,...)  RNA Das Mengenverhältnis der DNA-Histone ist in allen eukaryotischen Zellen gleich. Nicht-Histon- Protein Mengen variieren in Art, Menge und Zusammensetzung von Zelltyp und Aktivität der Zelle. DNA-Doppelstrang ist um Kern aus Histonproteinen (Histonoktamer) gewickelt = Nucleosom (sieht aus wie Perlenkette ohne H1) Zellkern enthält 5 Haupthistone: H1 (durch diese Proteine wird Kette dichter gepackt), H2A, H2B, H3 und H4 (bilden Histonoktamer) Sie besitzen eine zentrale globuläre Domäne und flexible amino- und carboxyterminale Enden (N- und C-terminales Ende), an denen Modifikationen stattfinden können. Welche Histonmodifikationen kennen Sie und wo spielen sie eine Rolle? Histonmodifikationen regulieren Genexpression (Epigenetik) Histone besitzen eine zentrale globuläre Domäne und flexible amino-Enden (N-terminales Ende), an denen Modifikationen stattfinden können. Dadurch verändert sich die Chromatinstruktur: 1. Acetylierung: Aktivierung von Genen/Genexpression; durch Histon-Deacetylasen reversibel 2. Phosphorylierung: Reaktion auf Signale von außen; Abschaltung durch Proteinphosphatase 3. Methylierung: Inhibierung der RNA-Polymerase/Transkription; reversibel 4. Ubiquinierung: Prozess des Markierens von Zielproteinen; reversibel (Ubiquitin ist ein Protein aus 76 AS) Biochemie Altfragen Aus welchen Molekülen wird Pyrimidin (de novo) aufgebaut und welches Molekül ist Ausgangspunkt für die Synthese der verschiedenen Pyrimidin-Nukleotide? Schrittmacherenzym? → de novo: aktivierte Ribose + AS + ATP + CO2 → Nucleotid Ausgangsmoleküle: Hydrogencarbonat (HCO3-), Aspartat und NH3 1. Ringaufbau 2. Bindung an Ribosephosphat Schrittmacherenzym: Aspartat-Transcarbamoylase HCO3- + NH3 → Carbamoylphosphat + Aspartat → Pyrimidinring + Ribose → UMP → UTP, TMP, CTP Ausgangspunkt für die verschiedenen Pyrimidin-Nukleotide ist UMP Aus welchen Bausteinen werden Purinbasen (de novo) synthetisiert? Schrittmacherenzym? Was ist generell der Unterschied zwischen der de novo -Synthese von Pyrimidin- im Vergleich zu Purinbasen? Bausteine:  Aminosäuren (Glycin, Glutamin, Aspartat)  N10 -Formyltetrahydrofolat (FTHF)  Ribose-Phosphat  → IMP → AMP/GMP Schrittmacherenzym: Glutamin-Phosphoribosyl-Amidotransferase Unterschied: Pyrimidinbasen: zuerst die Base aufgebaut, dann an Ribose gebunden Purinbasen: Struktur der Purinbase Stück für Stück direkt an der Ribose aufgebaut Welche ist die Schrittmacherreaktion in der de novo-Synthese von Purinbasen und welches Enzym katalysiert diese Reaktion? Austausch des Pyrophosphats gegen eine Aminogruppe → 5-Phosphoribosyl-1-amin Schrittmacherenzym: Glutamin-Phosphoribosyl-Amidotransferase Bausteine der Synthese von Adenylat (AMP) aus IMP? 1. Addition von Aspartat 2. Abspaltung von Fumarat GTP-Verbrauch Bausteine der Synthese von Guanylat (GMP) aus IMP? 1. Addition von Wasser und Oxidation durch NAD+ 2. Carbonylsauerstof wird durch -NH 2 ersetzt ATP-Verbrauch Was bedeutet "recycling" von Purinbasen und warum fndet das recycling statt? (+1 Beispiel) Recycling spart Energie (ATP), da die de novo-Synthese erhebliche Mengen an ATP erfordert. Beispiel: Adenin + PRPP (aktivierte Ribose) → Adenylat + PPi Enzym: Adenin-Phosphoribosyltransferase Biochemie Altfragen Was katalysieren Ribonucleotid-Reduktasen (RNR) und wie sind diese Enzyme aufgebaut (Untereinheiten mit charakteristischen Elementen/Bindestellen)? ➔ Erfolgt bei Synthese von Desoxyribonukleotiden aus Ribonukleotiden ersetzt OH-Gruppe durch H Ribonucleotid-Reduktase: Ribonucleosiddiphosphat + NADPH → Desoxyribonukleotid (z.B. vom ADP zum dADP) zwei Untereinheiten: R1 und R2 R1 besitzt ein aktives Zentrum und zwei allosterische Kontrollstellen R2 stabiles Tyrosylradikal Welches Enzym katalysiert die Synthese von Thymidylat (dTMP) aus (dUMP) und welche Angrifspunte für Chemotherapeutika liefert diese Synthese (kurze Beschreibung)? Methotrexat, Aminopterin, Fluoruracil? Das katalysierende Enzym ist Thymidylat-Synthase. Es katalysiert die Übertragung einer Methylgruppe auf dUMP, wobei dTMP entsteht. Angriffspunkte der Chemotherapie: - Thymidylat-Synthase - Dihydrofolat-Reduktase Krebszellen benötigen durch die hohe Teilungsrate große Mengen an Vorstufen zur DNA-Synthese. Gewisse Wirkstoffe behindern die Synthese von TMP, wodurch Krebszellen weniger Moleküle zur DNA-Synthese zur Verfügung haben. > Methotrexat, Aminopterin: Dihydrofolat-Reduktase > Fluoruracil: Thymidylat-Synthase Was bedeutet der Begrif "Suizidhemmung" im Zuge der Synthese von Thymidylat? = Hemm-Mechanismus bei Enzymen, bei jeden das Enzym ein Substrat zu seinem eigenen irreversiblen Inhibitor umsetzt. Fluoruracil hemmt so die Thymidylat-Synthase, indem es sie in eine Form zwingt, in der ein normaler Reaktionsablauf nicht mehr möglich ist. Diese Funktion liegt Tumor- und Gichtmitteln zugrunde. Welches Enzym spielt beim Abbau von Adenosin zu Inosin eine wichtige Rolle und welche Krankheit hat einen Defekt dieses Enzym zur Folge? Die Adenosin-Desaminase ADA ist das Enzym, das die Umwandlung von Adenosin zu Inosin katalysiert. Bei Ausfällen der Adenosin-Desaminase-Aktivität kommt es zu schweren immunologische Funktionsstörungen: - „Schwere kombinierte Immundefekten (Severe combined immunodefciency, SCID)“ (Verlust der T-Zellen) - "bubble boy disease" - Patienten werden vollständig von der Umwelt isoliert, aufgrund von anfälligem Immunsystem; betrifft aufgrund von X-chromosomaler Vererbung nur männliche Patienten Biochemie Altfragen Welche Krankheiten stehen im Zusammenhang mit dem Abbau von Adenylat (AMP)? Welche Behandlungsmöglichkeiten gibt es? >Immundefekte: Gicht (Hyperurikämie, zu hoher Uratspiegel) Harnsäure verliert bei physiologischem pH-Wert ein H+ und wird zu Urat Salze der Harnsäure (Urat) kristallisieren in Gelenken Behandlung: Verabreichung von Allopurinol, wodurch eine Suizidhemmung induziert wird, dadurch Abfall der Uratkonzentration Lesch-Nyhan-Syndrom (angeborene Gicht) Ursache: Mutation im Recycling von Purinnucleotiden: Fehlen von HPRT (Transferase-Enzym) Folgen: Beschleunigung der de novo-Purinbiosynthese und Überproduktion von Urat (Salze der Harnsäure). Welche Faktoren bestimmen die Genauigkeit der DNA-Replikation. Wodurch kommt die äußerst geringe Fehlerrate (1 Fehler bei einer Replikation von 109 - 1010bp) zustande? ➔ Korrekturlesefunktion während der DNA-Synthese ➔ Reparaturfunktion bei mismatch: Basenfehlpaarungen werden korrigiert Bsp.: Klenow-Fragment der DNA-Polymerase I in E.coli Domäne mit 3´5´-Exonuklease-Aktivität für Korrekturlesen und Ausbessern Nur alle 103 bis 104 eingebauten Basen passiert bei der DNA-Synthese ein Fehler. Diese Fehlerrate wird durch die Korrekturlesefunktion während der DNA-Synthese noch weiter herabgesetzt – auf einen Fehler pro 106 bis 107 eingebauten Basen. Auch die Reparatur von Basenfehlpaarungen (mismatch) nach der Replikation senkt die Fehlerrate weiter auf einen Fehler pro 109 bis 1010 Basenpaaren. Welche Strukturmerkmale sind für DNA-Polymerasen charakteristisch? Beispiel am Klenow-Fragment der DNA-Polymerase I von E.coli: Alle DNA-Polymerasen ähnlich der Gesamtform und Mechanismus aktives Zentrum mit 2 Metallionen (Mg 2+ ) für die Katalyse. Die Struktur ist grundsätzlich matritzenabhängig. Das Klenow- Fragment der DNA-Polymerase I von E. coli besteht aus zwei Hauptteilen: Sie besitzen eine Polymerase-Einheit „rechte Hand“ aus den Domänen „Finger“, „Handfläche“ und „Daumen“ und eine Domäne mit 3’5’-Exonuclease-Aktivität zum Korrekturlesen und Ausbessern. Finger- und Daumendomäne dienen dem Umgreifen bzw. Festhalten der DNA am aktiven Zentrum des Enzyms („Handfläche“). Alle DNA-Polymerase haben eine ähnliche Gesamtform und einen ähnlichen Mechanismus – sie besitzen zwei Metallionen für die Katalyse (meist Mg2+). Biochemie Altfragen Was synthetisiert die Primase im Zuge der DNA-Replikation und warum? Die Primase (eine RNA-Polymerase) synthetisiert einen kurzen Abschnitt aus der RNA - den Primer (ca. 5 Nucleotide) - komplementär zum Matrizenstrang. Dieser Primer hat nun ein freies 3´ Ende und dient als Ansatzstelle für die DNA-Polymerase. Später wird der Primer wieder entfernt und ersetzt. Was katalysiert die DNA-Ligase? Die DNA-Stränge der Doppelhelix sind antiparallel. Bei der Replikation läuft die DNA- Polymerase nur in 5´3´-Richtung (gesehen von dem Strang aus den sie aufbaut). An der Replikationsgabel trennen sich die Stränge und werden repliziert. Nur ein Strang kann kontinuierlich in 5´3´Richtung (leading strand) synthetisiert werden, der anderen muss diskontinuierlich Stück für Stück (lagging strand) synthetisiert werden. Diese Stücke nennt man Okazaki-Fragmente. ➔ DNA-Ligasen verknüpfen die DNA-Enden der entstandenen Okazaki Fragmente. An der 3´-OH Gruppe erfolgt unter ATP-Verbrauch eine Phosphodiesterbindung mit der 5´-Phosphatgruppe. Nennen Sie mindestens 4 Enzyme/Proteine die an der DNA-Replikation beteiligt sind. DNA-Polymerase Topoisomerase DNA-Ligase Helicase Primase Beschreiben Sie grob den Ablauf der DNA-Replikation. 1. Topoisomerase entwindet die DNA-Doppelhelix 2. Helicase teilt Doppelstrang auf – die so entstanden Einzelstränge bilden leading strand und antiparallelen lagging strand. 3. single-strand-stabilisierende Proteine stützen die Einzelstränge verhindern erneutes Eindrehen 4. Primase (RNA-Polymerase) beginnt mit Synthese des Primers 5. DNA-Polymerase III polymerisiert komplementär zum Matritzenstrang kontinuierlich am leading strang und diskontinuierlich (Stück für Stück = als Okazaki-Fragmente) am lagging strand in 5’–3’-Richtung 6. Primer werden entfernt und Lücken durch DNA-Polymerase I gefüllt 7. DNA-Ligasen verknüpft die Okazaki-Fragmente (3`OH-Enden über Phosphodiesterbindung mit 5`Phophatgruppe) Biochemie Altfragen Was ist die Funktion von Telomerasen? Telomerasen sind spezialisierte Polymerasen die eigene RNA-Matrizen liefern. Sie dienen dem Schutz der Chromosomenenden, da sie ohne die Telomerase immer kürzer werden würden. Am lagging strand kann bei der Replikation das letzte Stück nach Entfernung des Primers nicht mehr von der Polymerase polymerisiert werden, da diese ausschließlich in 5´3´-Richtung arbeitet. Funktion der Telomerase: Sie verlängert den Matrizenstrang um einige Abfolgen eines bestimmten Basenmusters, an dem daraufhin wieder ein Primer und eine Polymerase binden können und das fehlende Stück komplettieren. Nennen Sie 2 DNA-Reparatursysteme (kurze Erklärung des Mechanismus). 1. Einzelstrangreparatur: Information aus dem intakten Strangs wird zur Wiederherstellung des fehlerhaften komplementären Strangs verwendet. 1. Erkennung der fehlerhaften Basen 2. Entfernen der fehlerhaften Basen 3. Reparatur der entstandenen Lücke durch Polymerase (Pol β) und Ligase 2. Mismatch-/Fehlpaarungsreparatursystem (MMR): Die Fehlpaarungsreparatur, kurz MMR, ist ein Mechanismus der DNA-Reparatur, bei dem Fehlpaarungen durch die Replikation erkannt und korrigiert werden. = nachträgliche Korrektur von Fehlpaarungen 1. Das Heterodimer hMutSα erkennt Basenfehlpaarungen und bindet an diese Stelle. 2. hMutLα besitzt eine Endonukleasen-Aktivität und schneidet den Strang an der Bindungstelle. Das ringförmige Molekül PCNA ist an der Rekrutierung und richtigen Ausrichtung von hMutLα beteiligt. 3. Die Exonuklease EXO1 entfernt das fehlerhafte Segment. Dieser Abschnitt wird durch die DNA-Polymerase δ aufgefüllt und durch DNA Ligase I verschlossen. Welche DNA-Schädigungen kennen Sie? Was ist die Ursache der Hauterkrankung "Xeroderma pigmentosum"? DNA-Strangbruch "frame shift" Raster-Mutationen missense Mutationen nonsense Mutationen Ursachen: Fehler in der Replikation, ionisierte Strahlung (UV, Röntgen, Gamma), Mutagene Xeroderma pigmentosum: XP ist eine sehr seltene, vererbbare Hautkrankheit, bei der die Haut extrem empfindlich auf UV-Licht reagiert.  Mutationen in Genen verschiedener Proteine des Nulceotidexzisionsreparatursystems (NES): Am häufigsten liegt ein Defekt der Endonukleasen vor, so dass die veränderten Nukleotide nicht mehr ausreichend aus der DNA eliminiert werden. Dies führt zu einer zunehmenden Anzahl von Mutationen (maligne Entartung der Zelle möglich). Biochemie Altfragen Unterschiede in der Transkription: mRNA von Bakterien vs. Eukaryoten I. Transkription Eukaryoten: - im Vergleich zu Prokaryoten wesentlich komplizierter - Eukaryoten können Zeitpunkt und Ausmaß der Genepression genau regulieren - Voraussetzung für die Entwicklung zu vielzelligen Organismen Die Genexpression wird durch 3 wichtige Eukaryoten-spezifische Merkmale beeinflusst: 1. Kernmembran - Räumliche und zeitliche Trennung von Transkription und Translation 2. Komplexe Regulation der Transkription 3. Prozessierung der RNA (splicing, posttranslational & posttranskriptional) II. Transkription Bakterien: Die bakterielle RNA wird kaum bis gar nicht verändert. Manche RNA-Moleküle spleißen sich selbst. In welche Schritte wird allgemein die Transkription eingeteilt? (+ kurzen Beschreibung) = die Umschreibung eines Gens in eine mRNA (Initiation, Elongation, Termination) 1. Initiation Die RNA-Polymerase sucht die DNA nach einer Initiationsstelle ab (Promotor), bindet daran, entwindet ein kurzes DNA-Stück und beginnt mit Elongation. 1. Bindung des RNA-Pol Core-Enzyms 2. Bindung der Untereinheit (Sigma-Faktor) > 2 Einheiten bilden dann Holoenzym 3. Erkennung eines Promotors durch Sigma = Start der Transkription 2. Elongation Vorgang bei allen Organismen gleich: Verlängerung der Nucleinsäuren-Kette, Nukleotide werden durch RNA-Polymerase angehängt 3. Termination Abbruch der Polymerisation durch Faktoren wie z.B. Haar-Schleife-Struktur oder Rho-Faktor Unterschied im Promotor (welche Elemente) und der Initiation der Transkription in Bakterien gegenüber Eukaryoten? Der Mechanismus der Initiation ist bei Prokaryoten und Eukaryoten sehr ähnlich, wobei es deutliche Unterschiede hinsichtlich Sequenz und Position gibt. > Prokaryoten: Ein Protein (Sigma-Faktor) bindet an die Probnow-Box des Promoters. Dadurch wird die Bindungswahrscheinlichkeit der Polymerase an diese Stelle stark erhöht. Danach wird unter Einbau von Nukleotiden die Elongation gestartet, wobei der Sigma- Faktor abgespalten wird. > Eukaryoten: TATA-, CAAT- und GC-Elemente (u. a. cis-aktive Elemente) werden nicht von der RNA-Polymerase erkannt, weswegen ein Initiationskomplex für den Transkriptionsstart notwendig ist, bei dem die RNA-Polymerase Transkriptionsfaktoren (TF) als Vermittler benötigt. erster Schritt der Transkription sowas wie die TATA Box nur mit der Folge TATAAT, sehr starker Promoter Kopiervorgang Diese haben verschiedene Funktionen: Erkennen der TATA-Box, Hinführen zu ihr, Andocken etc. Biochemie Altfragen Was ist eine Transkriptionsblase? Ein Komplex aus DNA, RNA und RNA-Polymerase bildet die Transkriptionsblase. Im vorderen Bereich der Transkriptionsblase wird die DNA-Doppelhelix entwunden und aufgebrochen, im hinteren Bereich wird die neusynthetisierte RNA aus der Bindung an den Matrizenstrang verdrängt und die DNA-Doppelhelix rückgebildet. Dazwischen bildet sich eine RNA-DNA-Hybridhelix mit einer Länge von 8 bp (= ca. 1 Helixwindung), wobei die RNA-Polymerase die Basenpaarung des Matrizenstrang-Codons mit dem eintretenden Ribonucleotid kontrolliert und die Phosphodiesterbindung knüpft. Wie wird die Transkription bei Bakterientypischerweise beendet? Es gibt zwei mögliche Arten der Termination: → Termination durch Rho-Faktor (ρ): Das Rho-Protein (Hexamer-Protein, Helicase) bindet an einen Bereich der RNA mit viel G und C. Die RNA läuft in der Mitte durch das Protein. Unter ATP-Verbrauch zieht sich das Protein zur Transkriptionsblase. Dort angekommen trennt die Helicaseaktivität die RNA von der DNA-Matrize. → RNA-Polymerase Stopp durch Stamm-Schleifen-Struktur: Die Termination erfolgt durch Bildung einer Stamm-Schleifer-Struktur der mRNA über GC-Paarungen. Diese Struktur zwingt die RNA-Polymerase zum Anhalten. Daraufhin löst sich die RNA von Matrize und dann die RNA-Polymerase Zwischen den komplementären Basen entstehen H-Brückenbindungen, die die Schleifenform erzeugen. Was sind Rifampicin und Actinomycin (Erklärung der Wirkungsweise)? = Antibiotika; hemmen die prokaryotische Transkription Rifampicin und Actinomycin blockieren die Transkription auf unterschiedliche Weise und stammen von Streptomycetenstämmen. Rifampicin behindert die Transkriptions-Initiation bei Bakterien, indem es den Enzymkanal für den Durchtritt des RNA-DNA-Hybrids blockiert. Somit blockiert es die RNA-Elongation nachdem 2-3 Nucleotide angehängt wurden. Actinomycin hemmt die Transkription durch Bindung an die DNA-Doppelhelix (Interkalation). Die DNA verliert dadurch ihre Eigenschaft als Matrize für die Transkription. - niedrige Konzentration > nur die Transkription gehemmt, - hohe Konzentration > Zellwachstum gehemmt (Einsatz als Chemotherapeutikum) Welche Elemente können Promotoren von eukaryotischen Genen enthalten? GC-Box, CAAT-Box, TATA-Box Biochemie Altfragen Was sind Enhancer-Sequenzen? Enhancer sind regulatorische Sequenzen im Genom, an die Transkriptionsfaktoren binden und dadurch die Transkription, also Abschrift von Genen oder deren Translation, also Übersetzung in Proteine, verstärken oder unterdrücken. Spezielle Enhancer sind nur in bestimmten Zellarten aktiv. Enhancer können in der Nähe, aber auch in beträchtlicher Entfernung (bis zu 1.000.000 bp) von dem Gen liegen, dessen Transkription sie beeinflussen. Sie können sich upstream oder downstream befinden. Mittlerweile wurde im menschlichen Genom über 100.000 verschiedene Enhancer identifiziert. Regulation der bakteriellen Transkription? Unterschied schwacher - starker Promotor? Die Regulation erfolgt durch den σ-Faktor (Sigma-Faktor) (=Untereinheit des Holoenzyms der Polymerase) und erkennt Promotoren Die RNA-Polymerase besteht aus einer Core-Polymerase und einem Sigma (σ)-Faktor. Core- und Sigma(σ)-Protein bilden ein Holoenzym. Das Core-Protein, ist ein Proteinkomplex, der alles Notwendige für die Verlängerung der RNA- Kette enthält. Es besteht aus zwei α-Proteinen, einem β – und einem β‘-Protein. Das Sigma (σ) -Protein wird ausschließlich für die Initiation – Start der Transkription – benötigt. Es kontrolliert die spezifische Bindung am Promotor und bewirkt die Spaltung der Doppelhelix. Bakterien enthalten verschiedene Sigma(σ)-Faktoren. Sie ermöglichen der Core-Polymerase zwischen unterschiedlichen Promotor-Sequenzen (Promotor-Consensussequenz) zu unterscheiden. Man könnte auch sagen, der Sigma(σ)-Faktor ist der „Schlüssel“ für spezifische Promotor-Sequenzen. ➔ UP-Elemente (upstream promotor element): Erhöhung der Transkriptionseffizienz durch zusätzliche Bindungsstelle Verschiedene σ-Faktoren regeln die Transkription von verschiedenen Promotoren/Genen. E.coli besitzt 7 verschiedene σ-Faktoren. - starke Promotoren: weitgehend ident mit Consensus-Sequenz - schwache Promotoren: mehrere Basen sind nicht ident mit Consensus-Sequenz Was bedeutet "Cap" und "PolyA" im Zusammenhang mit der mRNA-Transkription und welche Funktion haben diese Strukturen? PolyA: Als Polyadenylierung bezeichnet man das Anhängen von Adenin-Nukleotiden, den sogenannten Poly(A)-Schwanz, an das 3′-Ende eukaryotischer prä-mRNA durch das Enzym Poly(A)-Polymerase. Die Polyadenylierung ist eine posttranskriptionale Modifikation der eukaryotischen prä-mRNA. → zur Erhöhung der Translation und mRNA Stabilität Cap: Die 5′-Cap-Struktur ist ein kappenähnlicher Aufsatz am 5′-Ende einer prä-mRNA und wird im Zellkern von eukaryotischen Zellen angefügt. Die 5′-Kappe schützt die RNA vor Abbau und ist für den Export einer mRNA aus dem Kern in das Zytoplasma sowie für die Translation der mRNA durch Ribosomen wichtig. → Erhöhung der mRNA Stabilität Wie funktioniert Splicing (grobe Erklärung des Mechanismus)? Was bedeutet splicing? Die DNA ist aus Exons (expressing region) und Introns (intragenic region) aufgebaut Das Spleißen ist das Herausschneiden der Introns aus der prä-mRNA, wobei die Spleißstellen genau gekennzeichnet sind. Bei Hefen bis Säugern beginnt das Intron mit GU und endet mit AG. Spleißen erfolgt ohne ATP-Verbrauch. Biochemie Altfragen Was bedeuten die Begriffe "splicing" und "alternatives splicing"? Nennen Sie eine Krankheit, die durch fehlerhaftes Splicing verursacht wird. Die DNA ist aus Exons und Introns aufgebaut. Exons sind Regionen mit Genen, Introns sind Regionen auf denen keine Information liegt. Diese Introns werden nachdem das prä-mRNA-Transkript erstellt wurde herausgeschnitten. Unter "alternativem" Spleißen versteht man das Spleißen eines RNA-Transkripts auf unterschiedlicher Weise, was zur Bildung verschiedener, jedoch verwandter Proteine führt. Teilweise werden hier gewisse Exons ausgeschnitten, manche Introns werden nicht entfernt… Der Vorgang wird durch trans-aktive Spleißfaktoren kontrolliert und reguliert. Krankheiten, die durch fehlerhaftes Spleißen verursacht werden (Mutation der Prä-mRNA oder in Spleißfaktoren): - bestimmte Formen der Thalassämie (erbliche Blutanämie) - erworbene Blindheit (Retinitis pigmentosa). Was sind tRNAs und wie sind diese strukturiert (Form, Merkmale)? tRNAs stellen während der Translation Aminosäuren bereit. Sie fungieren als Vermittler zwischen Codon und AS-Transport/Einbau. tRNAs weisen eine Kleeblattstruktur auf (3 Schleifen). Ungefähr 50% der Nukleotide sind durch Basenpaarungen verbunden. Sie bestehen aus 73 bis 93 Ribonucleotiden. Die Anitcodon-Schleife besitzt ein Basentriplett (= 3 Basen), das sogenannte Anticodon, welches komplementär zu einem bestimmten Triplett auf der mRNA ist. An dieses Triplett bindet die Aminosäure, die von dem Anticodon codiert wird. tRNA AUFBAU: - Anbindungsstelle für Aminosäuen (3’OH des Adenosins) - Akzeptor-Arm - D-Schleife - Anticodon-Schleife mit Anricodon - Variable Schleife - TψC-Schleife Was besagt die „wobble“ Hypothese? Diese beschreibt die vorhersehbare sterische Freiheit ("wobble") hinsichtlich der Paarung mit der 3. Base des Codons (Codon-Basentriplett auf RNA). Der genetische Code ist degeneriert: Es gibt Codons aus Basentripletts aus 4 verschiedenen Basen ergeben 43 = 64 Möglichkeiten zur Kombination. Bei 21 möglichen Aminosäuren codieren einige Tripletts für die selbe AS. Die tRNA für eine bestimmte AS (e.g. Leucin) mit einer Anticodon-Sequenz von GAG kann sowohl auf einer Codon-Sequenz mit CUC oder CUU binden. Grundsätzlich können die Codons der mRNA die Anticodons immer gegengleich binden (Base – komplementäre Base), die Hypothese besagt aber, dass die dritte 5’-gelegene Base des Anticodons wobbeln - also schwanken - kann, wodurch G nicht nur an C, sondern auch an U binden kann. Biochemie Altfragen Wie werden AS aktiviert? Durch welche Enzyme und wie wird die hohe Spezifität dieser erreicht? Was katalysiert die Aminoacyl-tRNA-Synthetase? Bei der Proteinsynthese werden aktivierte Aminosäuren benötigt. Dies erfolgt durch Aminoacyl-tRNA-Synthetasen. Das sind Enzyme, welche die Esterbindung zw. tRNA und einer bestimmten Aminosäure katalysieren. Die Produkte werden als Aminoacyl-tRNAs bezeichnet. Für die verschiedenen Aminosäuren gibt es jeweils eine spezifische Aminoacyl-tRNA-Synthetase. Die Aminoacylierung einer tRNA erfolgt in 2 Schritten: 1. Die Carboxylgruppe der Aminosäure reagiert mit ATP, wobei unter Abspaltung von Pyrophosphat ein Aminoacyladenylat gebildet wird. 2. Die freie 3'-OH-Gruppe der tRNA greift das Aminoacyladenylat an, wobei unter AMP-Abspaltung und Bildung einer Esterbindung das Aminoacyl-tRNA-Molekül entsteht. Wie kommt es zu dieser hohen Spezifität? Erklären Sie die Funktionsweise bzw. das Prinzip dieser Korrekturlesefunktion. Jede Beladung mit einer falschen Aminosäure führt zu einem Proteinfehler, daher muss die Aminoacyl-tRNA-Synthetase exakt arbeiten. Dazu verfügen Aminoacyl-tRNA-Synthetasen über Korrekturlesestellen (paarweise angeordnete aktive Zentren): → Acylierungs-Stelle: bindet keine AS die größer sind als die Richtige → Hydrolyse-Stelle: Abspaltung von AS die kleiner sind als die Richtige Was sind Ribosomen, wie sind diese aufgebaut und welche funktionellen Einheiten besitzen Ribosomen? Ribosomen sind der Ort der Proteinbiosynthese (tRNA, mRNA und Proteine). Ihre Hauptaufgabe ist die Translation. Sie bestehen zu etwa 70 % aus RNA (rRNA) und zu etwa 30% aus Proteinen. Sie haben einen Durchmesser von bis zu 25nm und bestehen aus zwei verschiedenen Untereinheiten. Die größere Einheit hat die Aufgabe, Aminosäuren während der Proteinbiosynthese zu Ketten zu verknüpfen. Die kleinere Untereinheit liest die mRNA ab und kontrolliert sie auf Fehler. ➔ Eukaryonten: 80S aus 60S + 40S (gerade Zahlen) Svedberg-Einheit (S) ➔ Prokaryonten: 70S aus 50S + 30S (ungerade Zahlen) 3 Bindungsstellen für die tRNA für Verknüpfung der AS durch Peptidbindungen:  Aminoacyl-Stelle (A-Stelle)  Peptidyl-Stelle (P-Stelle)  Exit-Stelle (E-Stelle) Die prokaryontischen Ribosomen bilden das Angriffsziel verschiedener Antibiotika, welche die bakterielle Proteinbiosynthese hemmen und somit bakteriostatisch oder bakterizid wirken. Biochemie Altfragen Wo startet die Translation in Prokaryonten und Eukaryonten? Beschreibe den Vorgang. Die Translation von einer mRNA in ein Protein findet im Ribosom statt. Dieses setzt mit seinen beiden Einheiten an der mRNA an und beginnt diese vom 5´ zum 3´Ende auszulesen, bis es das Startcodon (welches nicht zwingend am Anfang der mRNA liegt) erreicht.  Prokaryonten: AUG (fMet), sowie alternative Startcodons: GUG o. UUG  Eukaryonten: AUG (Met) Dem Startcodon geht ein ganzer Initiationskomplex voraus, in dessen Mitte sich eine purinreiche Sequenz befindet:  Prokaryonten: Shine-Dalgarno-Sequenz  Eukaryonten: Kozak-Sequenz Beschreiben Sie überblicksmäßig den Ablauf bzw. die Phasen der Translation. Die Translation ist das „Übersetzen“ der Basensequenz der mRNA (Messenger-RNA) in die Aminosäuresequenz eines Proteins. Initiation: Zunächst setzt sich die kleine Untereinheit des Ribosoms an die mRNA an. Sie hat bereits eine tRNA gebunden und fährt die mRNA vom 5′-Ende zum 3′-Ende ab. Die kleine ribosomale Einheit wandert so lang an der mRNA entlang, bis das Startcodon (AUG) erreicht wird. Dann bindet auch die große Untereinheit des Ribosoms. Die tRNA sitzt nun in der P-Stelle des Ribosoms und die Translation beginnt. Elongation: Die A-Stelle ist nun wieder frei. An der A-Stelle liegt das nächste Triplett der mRNA vor. Hier kann sich die nächste tRNA anlagern. Diese Schritte wiederholen sich immer wieder. Sobald A und P-Stellen besetzt sind wird eine Peptidbindung ausgebildet und es rückt weiter. Während das Ribosom an der mRNA entlang wandert, bildet sich an der P-Stelle eine immer länger werdende Aminosäurekette. Somit wird die mRNA Basenabfolge in eine Polypeptidkette übersetzt. An der E-Stelle löst sich die tRNA vom Codon ab und verlässt das Ribosom. Termination: Sobald sich in der A-Stelle des Ribosoms ein Stopp-Codon (UAA, UAG oder UGA) befindet, wird die Translation abgebrochen. Das Ribosom wird durch eine GTP-anhängige Reaktion nach Bindung von EF-G und RRF in seine Untereinheiten aufgelöst. Die jeweiligen Phasen der Translation werden über die Initiationsfaktoren (IF), Elongationsfaktoren (EF) und Freisetzungsfaktoren (RF) geregelt! Biochemie Altfragen Wie unterscheidet sich die Initiation der Translation bei Prokaryonten von Eukaryonten? (mind. 3 Unterschiede) Nennen Sie mind. zwei Antibiotika und/oder Toxine welche die Proteinsynthese hemmen und beschreiben Sie kurz den Mechanismus. Streptomycin: hemmt die Initiation (hemmt Bindung der fMet-rTRNA) und verursacht so ein falsches Ablesen der mRNA Tetracyclin: bindet an die 30-Untereinheit und hemmt die Anheftung der Aminoacyl-tRNA Was ist Diphterie? Erklären Sie den Wirkmechanismus des Diphterietoxins. = Infektion der oberen Atemwege mit dem grampositiven Corynebacterium diphtheriae Die gram+ Bakterien befallen die Schleimhäute von Mund, Rachen und Kehlkopf und sondert das Diphtherietoxin (Exotoxin) ab. Es wird über die Blutbahn im ganzen Körper verteilt und schädigt auch andere Organe. Unterschieden werden drei verschiedene Formen bzw. Schweregrade. Symptome: Atembeschwerden, Halsschmerzen, Heiserkeit Das Diphtherietoxin hemmt die Elongation während der Proteinsynthese, indem es den Transfer einer AP-Ribose-Einheit von NAD+ auf Diphtamid, eine modifizierte Aminosäure im Elongationsfaktor 2, katalysiert. Der EF 2 kann nicht mehr gebunden werden. Es kommt zur Blockade der Translation der wachsenden Polypeptidkette, wodurch keine Proteine mehr synthetisiert werden können. Vorbeugung: Schutzimpfung (Ö: im kostenfreien Impfprogramm enthalten!) Welche Proteingruppen werden am rauen endoplasmatischen Retikulum (raues ER) translatiert? Am rauen ER werden sekretorische, lysosomale oder zellmembran-durchspannende Proteine translatiert. Praktisch alle integralen Membranproteine werden von ER- gebundenen Ribosomen produziert! Biochemie Altfragen Komponenten der DNA  Träger der genetischen Information: Desoxyribonucleinsäure (DNS bzw. DNA)  DNA ist aus Einzelbausteinen, den Nucleotiden zusammengesetzt  gilt auch für RNA  jedes Nukleotid besteht aus 3 Komponenten Die DNA ist in eine aus zwei Stränge aufgebaute Doppelhelix. Basenpaarung: A–T bzw. G–C zwischen den beide antiparallel verlaufenden Strängen. Stabilität: Wasserstoffbrückenbindungen Bausteine = Nucleotide: Nucleotid besteht aus drei Komponenten: 1) Pyrimidin- oder Purinbase (Cytosin, Thymin; Adenin, Guanin) 2) Deoxyribose (Zucker) (Ribose bei der RNA) 3) Phosphatrest Die Flexibilität der DNA-Struktur zeigt sich in den in drei möglichen Formen: A-Form (rechtsdrehend, Idealform), B-Form (rechtsdrehend, biologisch häufigste Form mit antiparallelen Zucker-Phosphat-Ketten und rechtwinklig zur Achse stehenden H-Brücken, menschliche DNA) und Z-Form (linksdrehend, Zick-Zack-Form, nicht natürlich). Die natürlich vorkommende DNA ist rechtsläufig mit negativen Supercoils. Warum begünstigt das die Replikation und Transkription? Der Begriff „Supercoiling“ bezeichnet eine zusätzliche räumliche Verwindung der helikalen DNA. Sie ist die dritte Kondensationsstufe der DNA. In einer Supercoil-Struktur spiralisiert sich die Histon-gebundene Nukleinsäurekette weiter auf und lagert die Nukleosomen zu scheibenförmigen Aggregaten zusammen. Je nachdem, in welche Drehrichtung sich das Supercoiling vollzieht, unterscheidet man:  positives Supercoiling (linksgängig bzw. gegen den Uhrzeigerzinn)  negatives Supercoiling (rechtsgängig bzw. im Uhrzeigersinn) Die Torsionskraft hat die Tendenz die DNA zu entwinden. Negatives Supercoiling unterstützt die Auftrennung der Stränge! Ohne superhelikaler Spannung: → langsame oder keine Transkription und Replikation Was bedeutet der Begriff Epigenetik und welche Modifikationen und Enzyme spielen dabei eine Rolle? Zellen mit demselben Genom können verschiedene Funktionen erfüllen. Beispielsweise hat eine Leberzelle völlig andere Aufgaben als eine Nerven- oder Muskelzelle. Die Epigenetik beschäftigt sich mit der Art und Weise wie unsere Gene angeschaltet und ausgeschaltet werden und wie das gleiche RNA-Transkript verschiedene Proteine durch splicing "erzeugen" kann. Wichtig dabei ist das DNA-Methylierungsmuster, welches durch Methylierung bzw. Demethylierung von Lys, Arg an den Histonen H3 und H4 durch Hostonmethylthransferasen und Demethylasen reguliert wird. Biochemie Altfragen Welcher Stoffwechselweg wird über das Lac-Operon geregelt? Erklären Sie die Funktionsweise und Struktur des Lac-Operons? Das lac Operon ist ein Beispiel für die Genregulation bei Prokaryoten. = Regelung der Lactoseverwertung bei Glukoseknappheit in Bakterien Grundsätzlich besteht ein Operon immer aus den drei folgenden Elementen:  Promotor: Bindestelle für die RNA-Polymerase bei der Transkription  Operator: Bindestelle für Regulatorproteine zur Regulation der Transkription  Strukturgene: Gene, die durch das Operon kontrolliert werden Beim lac-Operon sind die Strukturgene für die Aufnahme und den Abbau der Lactose verantwortlich. Die Gene codieren für folgende Enzyme:  lacZ: β-Galactosidase, spaltet den Zweifachzucker Lactose in die Einfachzucker Glucose und Galactose  lacY: Galactosid-Permease, sorgt für die Aufnahme von Lactose in die Zellen  lacA: Galactosid-Transacetylase, Funktion unbekannt Zusätzlich befindet sich im Operon noch ein Regulatorgen. Es ist für die Regulation der Genexpression verantwortlich. In E. coli heißt das Gen lacI. Es ist immer aktiv und produziert den Lac-Repressor (Tetramer). Ein Repressor kann die Transkription unterdrücken. Der Repressor wird durch das Binden eines Induktors aufgehoben (Allolactose). Wie sind eukaryontische Transkriptionsfaktoren typischerweise aufgebaut? Nennen Sie drei typische DNA-Bindestrukturen. Transkriptionsfaktoren binden an bestimmte DNA-Abschnitte und regulieren, wie viel Boten- RNA (mRNA) davon hergestellt wird (Transkriptionsrate). Dadurch steuern sie die Expression des Gens, sodass die kodierten Proteine in der richtigen Menge und zum richtigen Zeitpunkt produziert werden. Bestehen meist aus mehreren Domänen: 1. DNA-bindende Domäne: binden an regulatorische Sequenzen in der Nähe oder weiter entfernt vom Promoter 2. Aktivierungsdomäne: initiieren die Transkription durch Wechselwirkungen mit RNA-Pol II und/oder deren assoziierte Proteinen oder über lokale Änderung der Chromatinstruktur DNA-bindenden Strukturen bei eukaryotischen Transkriptionsfaktoren Homöodomäne (Helix-turn-Helix) Leucin-Zipper-Domäne (bZip-Domäne) Zinkfingerdomänen Beschreiben Sie Überblicksmäßig die Genregulation über Zellkern-Hormonrezeptoren und nennen Sie ein Beispiel eines Zellkern-Hormonrezeptors? Ein Hormonrezeptor ist ein Rezeptor, an den spezifisch ein bestimmtes Hormon bindet, wodurch eine Signalkaskade ausgelöst wird. 1. Steroidhormone (z.B. Östradiol, hydrophob) diffundieren durch Zellmembran und bindet an einen spezifischen löslichen Rezeptor im Cytoplasma = Ligand-Rezeptorkomplex 2. dieser kann Zellkernmembran durchqueren 3. bindet dann an Chromatin und reguliert Genexpression Biochemie Altfragen Was macht Gentechnologie und nennen Sie Beispiele. = Sammelbegriff verschiedener Techniken der Molekularbiologie zur Rekombination von DNA und Exprimation in geeigneten Wirtszellen Expression bzw. Produktion von humanem Insulin in E.coli für Typ I Diabetes Erkrankung Herstellung transgener Pflanzen und Tieren Mit welchen Methoden können Pflanzen gentechnisch verändert werden? Erklären Sie eine Methode genauer. a. Ti-Plasmid von Agrobacterium tumefaciens zur Herstellung gentechnisch veränderter Pföanzen: Das gentechnisch veränderte Ti-Plasmid (enthält Ziel-Gen) wird in A. tumefaciens eingebracht. Das Bakterium wird wiederum in die Pflanze eingebracht. Dort wird die Expression der Virulenzgene des Bakteriums durch Pflanzenstoffe aktiviert. b. Einbringung der DNA über DNA-Kanone (DNA umhüllte Metallkügelchen) Plasmide spielen eine wichtige Rolle in der Gentechnologie. Was ist ein Plasmid und für was werden Plasmide verwendet? Plasmide sind kleine, i.d.R. ringförmige, autonom replizierende, doppelsträngige DNA- Moleküle, die in Bakterien und in Archaeen vorkommen können, aber nicht zum Bakterienchromosom zählen, also extrachromosomal vorliegen. Sie werden daher auch als extrachromosomale Elemente bezeichnet. Sie tragen z.B. Antibiotika-Resistenzgene und haben eine MCS (multiple cloning site). Plasmide werden als Vektoren verwendet, um Ziel-Gene einzubauen und in andere Organismen einzuschleusen und dort zu exprimieren (z.B. Insulinproduktion in E.coli). Beschreiben Sie mögliche Risiken von gentechnisch veränderten Nutzpflanzen wie Soja oder Mais. - Durch gentechnische Veränderungen können neue Proteine (→Allergene) in den Pflanzen entstehen. - Herbizid-resistente Pflanzen können zwar das Gift überleben, könnten es aber auch selber anreichern. - Transfer von Genen auf Wildpflanzen, Störung des ökologischen Gleichgewichts - BT-Mais ist resistent gegenüber Maiszünsler aufgrund von Bakterien-Toxin. Dieses wird über Nahrungskette von Mensch und Tier aufgenommen → gesundheitliche Schäden möglich. - Auch Bienen übertragen dieses Toxin, was eine mögliche Beeinträchtigung der Entwicklung der Bienen nach sich ziehen kann. - Verdrängung heimischer Pflanzen aufgrund von Selektionsdruck Warum werden gentechnisch veränderte Pflanzen hergestellt? Nennen Sie mindestens drei Gründe. - Resistenzen gegen Schädlinge - Verringerung Einsatz von Pestizide, Herbizide - höherer Nährstoffgehalt - höherer Ertrag - schnelleres Wachstum Biochemie Altfragen Was ist der Unterschied zwischen therapeutischen und reproduktivem Klonen? Beschreiben Sie eine mögliche praktische Anwendung. Therapeutisches Klonen = medizinische Anwendung um geschädigtes Gewebe zu erneuern (nach Herzinfarkt, Hirnschlag, Rückenmarksverletzung) Die Eizelle einer Spenderin werden mit dem Zellkern einer Zelle des Patienten kombiniert und im Labor Stammzelle daraus erzeugt. Aus dieser Zelle können künstlich viele verschiedene Zellen hergestellt werden, die dem Patienten dann transplantiert werden können. Reproduktives Klonen = Herstellung eines genetischen Doppelgängers Man stellt wie beim therapeutischen Klonen einen Embryo her und setzt diesen dann in die Gebärmutter einer Frau, so dass dieser sich zu einem Kind entwickeln kann (Klonschaf Dolly). Teil 2 - Lass Phasendiagramm von Wasser: Was bewirkt die Zugabe von Salz? Bei welchen biologischen Prozessen spielt die Änderung des Phasendiagramms eine Rolle? Wasser hat abhängig vom Druck und Temperatur verschiedene Zustandsformen (fest, flüssig und gasförmig). Ab dem kritischen Punkt verschwindet die Trennfläche zwischen flüssig und gasförmig. Durch die Zugabe von Salz verschieben sich Kurven. Der Gefrierpunkt wird erniedrigt und der Siedepunkt wird erhöht. Tripelpunkt: jener Punkt, an dem sich Sublimationskurve, Schmelzdruckkurve, Dampfdruckkurve schneiden Änderung des Phasendiagramms: Wässrige Lösungen weisen konzentrationsabhängige Verschiebungen im Phasendiagramm auf, daraufhin ändert sich Gefrier- und Siedepunkt. Auch bei Osmose und Diffusion spielt die Konzentration der Teilchen eine große Rolle. Was versteht man unter den kolligativen Eigenschaften von Wasser? Erklären Sie die Begriffe Osmose, Diffusion und Dialyse. Die Stoffeigenschaft ist nur von der Teilchenzahl abhängig (nicht von der Art der Teilchen). Beispiele: Gefrierpunktserniedrigung Dampfdruckerniedrigung Siedepunktserhöhung Osmose/Diffusion Diffusion: Verteilung von Teilchen im Lösungsmittel durch Brownsche Molekularbewegung, Lösungsmittel und Teilchen sind frei beweglich Osmose: Verteilung vom Lösungsmittel durch eine semipermeable Membran, nur das LM ist durchlässig (e.g. Physiologie: Osmotischer Druck von Zellen) Dialyse: Die Dialyse funktioniert nach dem Prinzip der Osmose. Durch eine halbdurchlässige Membran verlassen Stoffe höherer Konzentration zu jener Seite niedrigerer Konzentration (Dialyseflüssigkeit), bis die Konzentration auf beiden Seiten gleich ist. Unter Dialyse versteht man den Stoffaustausch über eine Membran.