Biologia Applicata - Parte 2 PDF

## Biologia Applicata ### I polimeri * I polimeri si formano a partire dai monomeri tramite reazioni di condensazione in cui viene rimossa una molecola d'acqua, queste reazioni vengono anche dette di disidratazione. * I monomeri si uniscono tra loro con legami covalenti. * La condensazione richied...

## Biologia Applicata ### I polimeri * I polimeri si formano a partire dai monomeri tramite reazioni di condensazione in cui viene rimossa una molecola d'acqua, queste reazioni vengono anche dette di disidratazione. * I monomeri si uniscono tra loro con legami covalenti. * La condensazione richiede energia. * I polimeri vengono scissi in monomeri in reazioni di idrolisi in cui viene aggiunta acqua che reagisce con i legami covalenti separando H+ e OH-. * L'idrolisi rilascia energia. ### Proteine * Le proteine sono polimeri di 20 diversi amminoacidi. * Consistono di una o più catene polipeptidiche, ripiegate in specifiche forme 3-D definite dalla sequenza di aminoacidi. * Catena polipeptidica: polimero lineare (non ramificato) di amminoacidi. #### Gli amminoacidi * Sono monomeri dei peptidi e delle proteine. * Sono formati da un gruppo carbossile -COOH (acido) e un gruppo amminico -NH2 (basico) * Non svolgono funzione energetica. * Sono 20 di cui 9 sono detti essenziali. * Gli amminoacidi esistono in due enantiomeri (tranne la glicina legata a -H): * **D-aminoacidi** (destra) esistono in alcuni batteri e piante. * **L-aminoacidi** (sinistra) - questa è la forma presente negli organismi. * Gli amminoacidi sono molecole anfotere: si comportano da basi e da acidi. #### Gruppi R * Il ruolo biologico di un amminoacido dipende dalle caratteristiche del suo gruppo R, o catena laterale. Gli aminoacidi possono essere raggruppati in base alle catene laterali. * **A:** 5 amminoacidi hanno catene laterali dotate di carica elettrica (ionizzate) ai livelli del Ph cellulare. Sono idrofilici e attraggono ioni di cariche opposte. * Arginina, Istidina, Lisina -> + * Acido aspartico, Acido glutammico (neurotrasmettitori) -> - * **B:** 5 amminoacidi idrofilici con catene laterali polari, ma privi cariche, formano legami a idrogeno. * Serina, Treonina, Asparagina, Glutammina, Tirosina (precursore di alcuni neurotrasmettitori come la dopamina e l' adrenalina) * **C:** 3 amminoacidi sono casi "particolari" * **Cisteina:** Il gruppo sulfidrilico (-SH) della cisteina può interagire con un'altra cisteina per formare un ponte disolfuro, o legame disolfuro (S-S-) covalente, importante nel ripiegamento proteico. * **Glicina** (neurotrasmettitore): Il Gruppo R contiene solo un atomo di H. Può stare all'interno delle molecole proteiche dove non stanno catene più voluminose -> collagene (ripiegamenti stretti). * **Prolina:** Il gruppo amminico forma un legame covalente con un carbonio delle catena laterale formando una struttura ad anello (genera un ripiegamento fisso nella proteina. Abbondante in proteine con ripiegamenti). #### I legami peptidici * Gli amminoacidi sono legati covalentemente tra loro in una reazione di condensazione tramite legami peptidici. * Il legame peptidico (legame ammidico) porta alla formazione dei peptidi e delle proteine. * La "testa" che segna l'inizio della catena polipeptidica è il gruppo amminico del primo amminoacido: I'N-terminale. * La "coda " che segna la fine della catena polipeptidica è il gruppo carbossilico dell'ultimo amminoacido: C-terminale. * Il legame tra CeNè molto robusto e non rotazionale, limitando l'angolo con cui la catena polipeptidica può ripiegarsi. * Il legame viene rotto tramite alcuni enzimi proteasi nel nostro apparato digerente come la pepsina e la tripsina. #### Struttura primaria * La struttura primaria di una proteina è la sequenza di amminoacidi (l'alterazione della catena causata da mutazioni può causare patologie) * Costituisce il patrimonio genetico dell'individuo. * La sequenza determina la struttura secondaria e terziaria: come la proteina è ripiegata. * Il numero di proteine diverse che possono essere composte a partire da 20 amminoacidi è enorme. Un proteina piccola ha 100 aa→ 20^100 possibili combinazioni. #### Struttura secondaria * La struttura secondaria sono le configurazioni spaziali locali della catena peptidica mediate dalla formazione di legami idrogeno tra l'ossigeno del gruppo -COOH di uno e l'idrogeno del gruppo -NH dell'altro. * Due tipi di strutture: * **a elica** → avvolgimento destrorso in senso antiorario risultante da legami a idrogeno tra H legato a N nel Gruppo N-H (6+) di un amminoacido e l'O legato al C nel Gruppo C=O del quarto successivo (δ-). Favorita dai gruppi poco ingombranti e privi di carica (es. cheratina, elastina) * **foglietto ẞ pieghettato** → legami idrogeno tra tratti diversi della stessa catena polipeptidica. Si formano fino a 10 filamenti con ognuno fino a 15 amminoacidi * **Parallelo** → i filamenti decorrono nella stessa direzione (da C a Noda NaC) * **Antiparallelo** → i filamenti decorrono in senso opposto * **Misto** i filamenti decorrono in ambedue le direzioni * Gruppi R sporgono in modo alterno sulle due facce del foglietto * Una proteina può avere sia organizzazione ad a elica che foglietto ẞ nella stessa catena, costituendo i motivi della proteine (struttura secondarie che conferiscono proprietà strutturali e funzionali alla proteina). Es. chiusura lampo di leucine, elica-ansa-elica, ẞ-barile, ẞ-sandwich. #### Struttura terziaria * La struttura terziaria è il ripiegamento tramite legami intermolecolari risultante in una macromolecola con una specifica forma tridimensionale da cui deriva l'attività biologica della proteina. * Le superfici esterne presentano gruppi funzionali che possono interagire con altre molecole. * Le catene laterali idrofobiche si mettono all'interno della struttura * Le catene laterali idrofile si mettono all'esterno. * La struttura terziaria è determinata da interazioni: * tra gruppi R * tra gruppi R e l'ambiente circostante * 1. Legami disolfuro covalenti tra le cisteine * 2. Legami a idrogeno tra le catene laterali * 3. Aggregazione di catene laterali idrofobiche all'interno della proteina. Contribuiscono al ripiegamento (forze di van der Waals) #### Struttura quaternaria * La struttura quaternaria si ottiene dall'interazione di più catene polipeptidiche (subunità) tramite: * interazioni idrofobiche * forze di van der Waals * attrazioni ioniche * legami idrogeno * Ogni subunità ha la propria struttura quaternaria unica, es. l'emoglobina è costituita da: * 2 catene a e 2 catene ẞ, ciascuna legata a un gruppo eme. #### Folding proteico * Folding proteico: quando assume la sua forma definitiva. * Le strutture secondaria e terziaria delle proteine contribuiscono alla formazione di Domini regioni specializzate della proteina con una struttura tridimensionale ben definita (es. regione variabile degli anticorpi). * 4. Attrazioni ioniche tra catene con carica positive e negative (es. arginina e acido glutammico) #### Denaturazione * Le temperature elevate possono rompere i legami deboli che determinano la struttura secondaria e terziaria delle proteine (es. la cottura del cibo permette al corpo di arrivare prima agli amminoacidi). * Quando viene raffreddata, la proteina torna alla normale struttura terziaria (rinaturazione), dimostrando che l'informazione che specifica la forma proteica è nella struttura primaria. * il processo è reversibile solo per le proteine con una struttura terziaria non molto complessa. #### Struttura e forma delle proteine * Le condizioni ambientali possono colpire la struttura secondaria e terziaria che dipendono da legami deboli: * Alta temperature: accelerano movimenti molecolari. Rottura legami * Cambiamenti di pH: modificano la ionizzazione dei gruppi amminici e carbossolici nei gruppi R e le attrazioni e repulsione ioniche * Alta concentrazione di molecole polari: alterare I legami idrogeno * Sostanze non polari: alterano interazioni idrofobiche * La forma della proteina può cambiare fisiologicamente come risultato di: * Interazione con altre molecole: Gruppi R si legano a gruppi su un'altra molecola annullando le interazioni dentro il polipeptide causando un cambiamento nella sua forma. * Modifica covalente: aggiunta di un gruppo chimico ad un amminoacido può modificarne la posizione e quindi cambiare la forma della proteina (Es. Aggiunta gruppo fosfato carico a un gruppo R poco polare. Il gruppo passa da idrofobico a idrofilico e cambia posizione). #### Chaperon molecolari * Le proteine possono legarsi alle molecole errate dopo denaturazione o quando sono appena prodotte e ancora dispiegate. * Gli chaperon (chaperonine) sono proteine che aiutano a prevenire ciò: come le proteine heat shock, circondano una proteina denaturata e le permettono di ripiegarsi. * Queste proteine aiutano anche il corretto avvolgimento della catena polipeptidica durante la formazione della sua struttura. ### Carboidrati * I carboidrati (glucidi) sono molecole omogenee dal punto di vista chimico. Infatti sono sempre alcoli polivalenti (più ossidrili) con 1 gruppo aleidico (aldosi) o chetonico (chetosi). * La formula generale è: (C₁H₂O₁). #### Struttura fatta da: * Atomi di C legati ad atomi di idrogeno (-H) * Gruppi ossidrilici (-OH) che le rende idrofile (solubili in acqua) * Un gruppo carbonilico > C=O * sono aldosi o chetosi in base al gruppo carbonile. * In base al numero di C sono classificati in: triosi, tetrosi, pentosi, esosi, eptosi. Con l'aumento dei numeri di carbonio aumenta il numero dei possibili stereoisomeri della molecola. #### Funzioni: * I carboidrati si distinguono in base al numero di monomeri: * **Monosaccaridi:** zuccheri semplice (glucosio). * **Disaccaridi:** due zuccheri semplici legati da legami covalenti (saccarosio) * **Oligosaccaridi:** da 3 a 20 monosaccaridi * **Polisaccaridi:** centinaia o migliaia di monosaccaridi (amido, glicogeno, cellulosa) #### Monosaccaridi * Tutte le cellule usano glucosio (monosaccaride) come sorgente energetica. * Esiste come catena lineare o ad anello. * La forma ad anello prevale negli esseri viventi. (la ciclizzazione avviene quando gli zuccheri si trovano in ambiente acquoso in cui il 1 può venire a trovarsi nelle vicinanze del C4 nei pentosi e del C5 negli esosi) * La forma ad anello esiste come glucosio α ο β (diversa disposizione gruppo - OH sul C1 che diventa asimmetrico). * La ciclizzazione è reversibile in ambiente acquoso quindi le due forma (ciclica e aperta) si possono trovare una condizione di equilibrio dinamico. #### Forma ciclica * I monosaccaridi possono avere un diverso numero di atomi di carbonio: * **Triosi:** tre carboni (es. gliceraldeide esiste solo nella conformazione a catena aperta) * **Esosi:** sei carboni (presentano isomeri strutturali) * **Pentosi:** cinque carboni #### Legami glicosidici * Per evitare che il glucosio sia metabolizzato durante i processi di trasporto le sue molecole si legano a due a due formando i disaccaridi. #### Oligosaccaridi * Gli oligosaccaridi sono spesso covalentemente legati a proteine e lipidi sulle superfici cellulari e possono agire come segnali di riconoscimento (es. glicoproteine) * I gruppi sanguigni umani hanno la loro specificità data da catene oligosaccaridiche. #### Polisaccaridi * I polisaccaridi sono giganteschi polimeri di monosaccaridi (con o senza ramificazioni) formati in seguito al processo di polimerizzazione. ##### Polisaccaridi di riserva * Forme di deposito insolubile di glucosio, generalmente legami a-glicosidici (14) e (16) * **Amido:** magazzino di glucosio nelle piante. In assenza di acqua: formazione di legami a idrogeno tra le catene che si aggregano (granuli) * **Glicogeno:** magazzino di glucosio negli animali (nel fegato, muscoli) Formazione di depositi nel citoplasma chiamati rosette di glicogeno. * La struttura del glicogeno è analoga a quella dell'amido ma più ramificata (ogni 8-14 unità invece che ogni 24-30 unità) ##### Polisaccaridi di struttura * **Cellulosa:** molto stabile, ideale come componente strutturale (parete cellulare nelle piante). * Legami ẞ (14) glicosidici * I filamenti si dispongono in fasci paralleli costituendo le microfibrille le quali si avvolgono formando le fibrille che si intrecciano ulteriormente formando le fibre usate per la costruzione della parte cellulare (es. legno). * Cellulasi (taglia legami ẞ-glicosidasi) prodotta da batteri, enzimi e funghi. * **Chitina:** polimero di amminozuccheri (N-acetilglucosammina: un gruppo amminico si sostituisce a un gruppo -OH) * Legami ẞ (14) glicosidici, catene laterali unite da legami a idrogeno. * La chitinasi è l'enzima necessario per il taglio dei legami. * Esoscheletro di insetti, molti crostacei e funghi. ### Lipidi * Sono molecole eterogenee nella struttura * I lipidi sono idrocarburi (contengono soltanto atomi di carbonio e di idrogeno) * Non polari → insolubili in acqua (idrofobici) a causa dell'elevato numero di legami C-H. * Se vicini, forze di van der Waals deboli ma additive li mantengono insieme. #### Funzioni 1. Grassi e oli → immagazzinano energia. 2. Fosfolipidi → ruolo strutturale nelle membrane cellulari. 3. Carotenoidi e clorofille → catturano l'energia luminosa nelle piante. 4. Steroidi e acidi grassi modificati→ ormoni e vitamine. 5. Grassi animali → isolamento termico (pannicolo adiposo). 6. II rivestimento lipidico (mielina) attorno ai nervi fornisce isolamento elettrico. 7. Oli e cere su pelle, pelliccia e penne sono idrorepellenti. #### Oli e grassi * I trigliceridi sono un deposito di energia e sono composti da: * 3 acidi grassi (= 0 ≠) * catena apolare, 16-20 C * caratteristiche acide (a causa della presenza del gruppo carbossilico) * gruppo carbossilico -COOH polare * molecole anfipatiche: testa idrofila e corpo idrofobico. * glicerolo (3 gruppi ossidrili -OH polari) * Acido grasso saturo: NON ci sono doppi legami tra carboni. I legami sono saturati da atomi di H. Molecole rettilinee che si dispongono in modo compatto. (es. grassi animali → solidi a temperatura ambiente) * Acido grasso insaturo: ci sono uno o più legami doppi nella catena carboniosa che causano curvature. No strutture compatte, maggiore ingombro spaziale. (es. oli vegetali → liquidi a temperatura ambiente) Le margarine sono oli resi solidi mediante l'aggiunta di idrogeno che li rende saturi. * Nel nostro organismo i lipidi sono prodotti dalle cellule adipose o adipociti che costituiscono il tessuto adiposo, in casi di eccessiva disponibilità di energia chimica le cellule adipose trasformano il glucosio in trigliceridi accumulandoli nel loro citoplasma. In casi di scarsità di energia chimica avviene il processo opposto. #### Fosfolipidi * I fosfolipidi sono fosfogliceridi composti da: * glicerolo * due acidi grassi * un gruppo fosfato (carica negativa) legato a una piccola molecola carica da cui prende il nome. * In acqua, i fosfolipidi si allineano con le loro code idrofobiche, e con le teste fosfato rivolte all'esterno, costituendo un doppio strato ("bilayer"). * Le membrane biologiche hanno tale struttura a doppio strato fosfolipidico. * sono molto stabili * sono impermeabili alle molecole polari * sono fluidi ai normali livelli di temperatura della cellula. * Gli sfingolipidi sono altri tipi di fosfogliceridi che costituiscono la guaina mielinica dei neuroni (il glicerolo è legato a un gruppo amminico al quale si legherà la seconda catena di acido grasso). #### Altri lipidi * **Steroidi:** anelli policarboniosi che derivano dallo sterano (4 anelli che condividono carboni). * **Il colesterolo è:** * un importante steroide nelle membrane cellulari in cui aumenta la compattezza e diminuisce la fluidità. * È prodotto e regolato dal fegato (lo riceve dall'intestino ma può anche produrlo in caso di necessità) * Forma le lipoproteine (LDL → che possono depositarsi sulle pareti interne dei vasi sanguigni e HDL) legandosi ad alcune proteine trasportatrici. * Precursore di ormoni steroidei (testosterone ed estrogeni) * Contiene un gruppo ossidrile che lo rendo un alcol (lipide anfipatico) * 1. **Cere:** altamente non polari e impermeabili all'acqua (ghiandole nella pelle degli uccelli e mammiferi, foglie delle piante). * 2. **Vitamine:** piccole molecole non sintetizzate dal corpo; devono essere assunte con la dieta. * 3. **Carotenoidi:** pigmenti assorbenti luce. ### Nucleotidi * Un nucleoside consiste di: * 1. uno zucchero pentoso * 2. una base azotata legata con un legame ẞ-glicosidico * Un nucleotide consiste di: * 1. uno zucchero pentoso (5 atomi di carbonio) * 2. una base azotata * 3. un gruppo fosfato (- H2PO4) legato tramite un legame fosfoestere * Per convezione, quando entrano a fare parte di in un nucleotide, gli atomi di carbonio assumono il suffisso «primo» (es. C1': carbonio uno-primo). * Due nucleotidi si uniscono tramite un legame fosfodiestere (tramite reazione di condensazione) che si viene a creare fra: * il gruppo ossidrile (-OH) sul C-3 di uno * il gruppo fosfato (a) sul C-5 dell'altro * Gli acidi nucleici crescono in direzione 5'-3' * Esempi di oligonucleotidi (circa 20 monomeri): inneschi ("primer") ad RNA che iniziano la duplicazione del DNA, RNA che regolano l'espressione genica, etc. * Polinucleotidi o acidi nucleici (DNA ed RNA): possono essere molto lunghi fino a milioni di monomeri (DNA: circa 3 miliardi coppie di basi). ### Acidi Nucleici * Gli acidi nucleici sono polimeri di nucleotidi specializzati nell'immagazzinamento, nella trasmissione e nell'utilizzo dell'informazione genetica. * DNA = acido desossiribonucleico * RNA = acido ribonucleico