Sebenta de Bioquímica Geral PDF - Universidade do Algarve

lOMoARcPSD|12496982 Sebenta de Bioquímica Geral BIOQUÍMICA (Universidade do Algarve) Studocu is not sponsored or endorsed by any college or university Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Resumo de Bioquí...

lOMoARcPSD|12496982 Sebenta de Bioquímica Geral BIOQUÍMICA (Universidade do Algarve) Studocu is not sponsored or endorsed by any college or university Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Resumo de Bioquímica Geral (Para 1º Teste) Rodrigo Vogado a68767 Aula 1 Página 1 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Elementos mais importantes: C, H, O, N As células pretendem retirar o máximo de oxigénio dos compostos que oxidam – oxidante final é o oxigénio Figura 1: Grupos Funcionais nas Biomoléculas Vias Metabólicas  Lineares: 1+ substrato -> 1+ produto  Ramificadas: 1+ substrato -> Vários produtos  Cíclicas: pelo menos 1 produto = 1 substrato Metabolismo Vias Catabólicas  Predominam reações de oxidação  Libertação de energia (exergónicas) Vias Anabólicas  Predominam reações de redução  Consumo de energia (endergónicas) Página 2 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Aula 2: Água, pH e Soluções Tampão Onde está a água?  55% - Fluidos intracelulares  45% - Meio extracelular o Plasma – 8% o Meio intersticial e linfa – 22% o Tecido conjuntivo, ossos e dentes – 15% Funções da Água  Manutenção da temperatura corporal  Transporte de nutrientes  Reagente e meio de reação  Solvente  Estabilização da conformação de polímeros Formação de Dipolos A formação de dipolos na molécula de água deve-se a:  Distribuição não homogénea da carga elétrica  Diferença de eletronegatividade entre os elementos O e H (Oxigénio tem mais eletronegatividade que Hidrogénio) A diferença de eletronegatividade dos átomos na Eletronegatividade: ligação determina o grau de polarização dessa ligação. Capacidade que um átomo de uma ligação covalente tem de atrair eletrões Ponte de Hidrogénio – atração electroestática entre os polos de carga oposta. Interação não covalente.  Ocorre quando os átomos de H estão ligados a O, N ou F (Flúor), devido  Natureza electroestática à grande diferença de  Relativamente fracas (em comparação com as eletronegatividade. ligações covalentes)  Podem ser ligações:  Efeito cumulativo (grande número delas) o Intermoleculares  Importantes para as propriedades físicas e químicas da água e para a estrutura e função o Intramoleculares das biomoléculas Interações Iónicas – atração electroestática entre átomos ou grupos com cargas opostas. Página 3 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982  Intermoleculares  Intramoleculares Formam-se esferas de solvatação em contacto com a água. Interações Hidrofóbicas – entre substâncias não polares (não solúveis em água). “Afastamento” destas moléculas do meio aquoso  Intermoleculares  Intramoleculares Ligações Covalentes INTERMOLECULARES Pontes de Hidrogénio INTRAMOLECULARES ou Ligações Iónicas Interações Não Covalentes INTERMOLECULARES Ligações Hidrofóbicas Propriedades da Água NOTAS  Elevada temperatura de fusão (0ºC) e ebulição (100ºC)  Água é uma molécula dipolar  Cada H2O pode atrair 4 moléculas de  Elevado calor de vaporização H2O, no estado sólido  Elevada capacidade térmica (modulador de temperatura)  Solvente de um elevado número de substâncias (polares e iónicas)  Elevada tensão superficial Gelo Estado Gasoso  Estrutura cristalina  Não forma qualquer tipo de interação  Expande volume (9%) entre H2O  Densidade < água líquida  Quebra constante das pontes de H  Nº máximo de pontes de hidrogénio na água (4) Estado Líquido Aumento de Temperatura  ↓ 15% pontes de Hidrogénio Aumento de movimentos e vibrações das moléculas Afastam-se umas das outras, diminuindo o número de interações não covalentes Página 4 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Modulador de Temperatura – clima, regulação térmica dos seres vivos, importância das massas de água  Elevado calor de vaporização  Elevada capacidade térmica Solvente “Universal” – compostos polares, iónicos e compostos capazes de formar pontes de H  Estrutura dipolar  Formação de pontes de H ou interações iónicas Tensão Superficial – superfície coesa, capilaridade  Estrutura dipolar  Formação de pontes de H Compostos Apolares  Constituídos por átomos com eletronegatividades muito próximas (como H e C), logo não formam dipolos  Insolúveis em água – Efeito Hidrofóbico Compostos Anfipáticos Região polar (cabeça) – hidrofílica Região apolar (cauda) – hidrofóbica Ionização da Água Ácidos, Bases e Sais Página 5 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Ácidos –> em solução aquosa libertam H+ Bases –> em solução aquosa libertam OH- Sais –> dissociam-se, originando os dois iões que os compõem Escala de pH – método para expressar a concentração de H+ Ácidos  Ácido forte – dissocia-se totalmente  Ácido fraco – dissocia-se parcialmente – Equilíbrio Para avaliar a acidez de um ácido utiliza-se:  Constante de Acidez (Ka) – constante de dissociação do ácido. pKa = - log Ka Quanto maior Ka – mais forte é o ácido Quanto menor pKa – mais forte é o ácido  % de Ionização – para ácidos fracos. Quociente entre concentração da forma ionizada e a concentração inicial do ácido, multiplicado por 100 [A-] – fração ionizada do ácido [HA] – fração não ionizada do ácido Geralmente, os ácidos com um grupo carboxilo (-COOH) – ácidos orgânicos – são ácidos fracos Bases  Base forte – dissocia-se totalmente Página 6 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982  Base fraca – dissocia-se parcialmente – Equilíbrio Equação de Henderson-Hasselbalch Solução Tampão – ácido fraco e respetiva base conjugada Regulação do pH é essencial em todos os seres vivos Substâncias Anfipróticas ou Anfotéricas – podem comportar-se como ácidos ou bases  Ião Bicarbonato HCO3- ⇌ H+ + CO32- HCO3- + H2O ⇌ OH- + H2CO3 Ácido Carbónico  Aminoácidos (ex.: Glicina) Sistemas Tampão Fisiológicos  Sistema tampão fosfato  Sistema tampão proteicos o Hemoglobina Fluido intracelular o Aminoácidos o Proteínas do plasma  Sistema tampão do ácido carbónico – bicarbonato Fluido extracelular Tampão Fosfato: meio intracelular Região tampão – pKa 2 = 7,2 Regulação do pH: Respiração (minutos) (H2PO4-/ HPO4-) ↑ CO2 → ↓pH → Hiperventilação → ↑ excreção CO2 ↑ pH Tampão Bicarbonato: sangue Regulação do pH: Rins (horas/dias)  Controlo da excreção de H+  Reabsorção de HCO3-  Troca de H+ por Na+ pH Fisiológico Sangue – 7,4 Estômago – 1-2 Página 7 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Trato intestinal – 8-9 Acidose/alcalose metabólica – relacionada No sangue podem ocorrer dois fenómenos: com valores do ião bicarbonato  Acidose – redução de 0,2 unidades de Acidose/alcalose respiratória – relacionada pH com valores de Co2  Alcalose – aumento de 0,2 unidades de pH Aula 3: Compostos Azotados Aminoácidos – unidades básicas constituintes das proteínas A cadeia lateral é o que faz com que os aminoácidos sejam diferentes uns dos outros (existem 20 α-aas diferentes) Dois grupos funcionais ligados ao mesmo átomo de carbono – α-aminoácido. A designação α, β, γ… designa a posição do grupo amina relativamente ao grupo carboxilo. Os α-aminoácidos são os mais abundantes e participam na formação das proteínas. Carbono Assimétrico ou Centro Quiral – 19 dos 20 aminoácidos são assim (exceção é a glicina) L – Para a esquerda (as nossas são L) D – Para a direita Geometria das moléculas Caraterísticas determinantes para Carbono assimétrico – não se sobrepõe à a ligação das enzimas sua imagem especular. Classes:  Não polares (hidrofóbicos) / apolares  Polares (hidrofílicos) sem carga – mesmo assim formam dipolos  Polares com carga o Acídicos (carga negativa, libertam protão) o Básicos (carga positiva, captam protão) Página 8 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 A natureza das cadeias laterais afeta o seu comportamento e das proteínas em que está incluído. Glicina – não tem carbono assimétrico Metionina – polaridade muito pouco significativa, apesar de ter um S. Fenilalanina, Triptofano (hidrofóbicos) e Tirosina – aminoácidos aromáticos Tirosina (hidrofílico) – tem também grupo álcool que lhe confere alguma polaridade - SH – grupo tiol (Cisteína) A natureza das cadeias laterais afeta o seu comportamento e das proteínas em que está incluído.  Aminoácidos não polares (hidrofóbicos) o Cadeia lateral constituída apenas por C e H, logo não se formam dipolos – eletronegatividades muito próximas  Aminoácidos polares (hidrofílicos) sem carga Página 9 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 o Cadeia lateral contém grupos que formam dipolos (-OH e NH2) ou que podem estar no estado reduzido ou oxidado (-SH) o Podem formar Pontes de Hidrogénio entre si ou com outras moléculas o Na Cisteína podem formar-se Pontes Dissulfito (S=S) Aminoácidos Não Polares (hidrofóbicos)  Formam núcleos hidrofóbicos nas proteínas  Cadeias laterais alifáticas de diferentes dimensões Glicina é um composto AQUIRAL e confere flexibilidade às cadeias polipeptídicas – pequena cadeia lateral (só um átomo de H) Enxofre (S) Dois aminoácidos contêm enxofre, a Metionina e a Cisteína, o que torna a cadeia mais polarizável. Mas, apenas a Cisteína é um aa polar com carga. A polaridade da Metionina é muito pouco significativa O grupo tiol das Cisteínas pode sofrer oxidação (perdendo 2H+ e 2e-), formando-se uma ligação S=S – ponte dissulfito, que é uma ligação covalente dupla. Aminoácidos Polares com Carga  Acídicos o Cadeia lateral com grupos que estão desprotonados ao pH fisiológico (-COOH/-COO- – protonado/desprotonado)  Básicos o Cadeia lateral com grupos que estão desprotonados ao pH fisiológico (-NH2/-NH3+) o Podem formar interações iónicas entre si ou com outras moléculas com carga Carregados negativa ou positivamente; podem formar ligações iónicas Aminoácidos Biologicamente Ativos  Constituintes de péptidos e proteínas (podem ser modificados após a sua entrada na cadeia polipeptídica)  Aminoácidos e seus derivados o Mensageiros químicos – neurotransmissores, hormonas  Precursores de moléculas azotadas complexas  Aminoácidos e aminoácidos modificados o Intermediários metabólicos Página 10 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Zwitterião (Composto Zwitteriónico) – composto neutro que contém igual número de cargas positivas e negativas na sua estrutura Os dois grupos funcionais são ionizáveis (ganhar/perder protão, em função do pH) e podem comportar-se como ácidos ou bases – compostos anfipróticos/anfotéricos. Ácido Glutâmico – 3 grupos ionizáveis (2 grupos carboxilo e 1 amina) Ponto Isoelétrico (pI) – Valor de pH em que a molécula tem uma carga global neutra (número de cargas positivas igual a negativas. Os 2 valores do pKa referentes ao equilíbrio onde está incluído o Zwitterião são utilizados para o cálculo do pI. Ligação Peptídica – reação endergónica (reação de síntese que requer energia)  Planar  Bastante rígida – caráter parcial de ligação dupla; não há rotação em torno desta ligação – mais forte que covalente simples e mais fraca que covalente dupla  Configuração trans  Polar – pode formar pelo menos 2 ligações de Hidrogénio A sequência de ligação dos aminoácidos condiciona a estrutura e função da molécula formada Mutações provocam alteração da estrutura e, consequentemente, de função Gasto de energia, esforço celular Péptidos – até 50aa (arbitrário) Página 11 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 A sua função uma ligação a um recetor (ou mais) Proteínas Estrutura tridimensional que resulta do enrolamento da cadeia polipeptídica: conformação nativa Monoméricas – 1 cadeia polipeptídica Poliméricas – 1+ cadeias polipeptídicas Estrutura Proteica  Primária – sequência de aminoácidos  Secundária – enrolamento local da cadeia polipeptídica  Terciária – estrutura 3D da proteína completa  Quaternária – proteínas com mais de uma subunidade (poliméricas) Estrutura Primária  Cadeia polipeptídica desenrolada – não tem função  Sequência dos aminoácidos ligados entre si – ligação peptídica  A sequência de ligação dos aminoácidos condiciona a função e estrutura da proteína Como enrolam as proteínas? Região central hidrofóbica – contem as cadeias laterais apolares; podem formar interações hidrofóbicas Cadeias laterais polares no exterior da molécula – podem formar Pontes de Hidrogénio com a água e interações iónicas Estrutura Secundária  Enrolamento local de partes da cadeia  Pontes de Hidrogénio de curta distância (aminoácidos muito próximos)  Formas mais comuns: o Hélice alfa o Folha pregueada beta Na hélice alfa ------------------- O grupo amina de um aa liga-se por Ponte de Hidrogénio ao grupo carbonilo da ligação peptídica de um aa próximo (a 4 aminoácidos de distância) Na folha pregueada beta ---- Formam-se Pontes de Hidrogénio entre o grupo amina de um aa e o grupo carbonilo de outro relativamente distante. Podem ser paralelas, antiparalelas ou mistas. Página 12 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Estrutura Terciária  Conformação 3D única  Pode requerer a ligação a outras moléculas (natureza não proteica) necessárias à atividade biológica – grupos prostéticos Moléculas essências à funcionalidade da proteína, que não são de natureza proteica Estrutura Quaternária  Apenas em proteínas poliméricas: proteínas com 2 ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades)  As subunidades podem ser iguais ou diferentes  Razões/vantagens: o Síntese de subunidades separadas pode ser mais eficiente o Reparação de regiões danificadas fica facilitada o Interação entre subunidades ajuda a regular a função da proteína Estabilização do Enrolamento das Proteínas  Interações não covalentes o Pontes de Hidrogénio o Interações Iónicas entre grupos amina e carbonilo ou entre aa ácidos e básicos o Interações Hidrofóbicas  Ligações covalentes o Pontes Dissulfito – entre cadeias laterais de cisteínas Classificação de Proteínas  Proteínas fibrosas  Proteínas globulares o Conformações estendidas regulares o Solúveis em água o Insolúveis em água o Atividade enzimática o Funções estruturais o Transporte o Presentes essencialmente nos animais Desnaturação  A proteína desenrola (para quase uma estrutura primária)  Perda de estrutura  Perda de atividade biológica (parcial ou total)  Não há quebra das ligações peptídicas  Na maior parte dos casos, é irreversível Página 13 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Fatores Desnaturantes – perturbação das ligações/interações que estabilizam a estrutura tridimensional das moléculas  Ácidos e bases fortes – alteração do pH – subida de H+ que podem ligar aos aa  Temperatura  Detergentes – moléculas anfipáticas  Stress mecânico – agitação das moléculas  Concentração  Metais pesados – iões com carga positiva  Solventes orgânicos – interferem ciom interações hidrofóbicas  Agentes redutores (ex.: ureia) Diferentes estruturas – Diferentes funções  Catálise – enzimas  Estrutura – colagénio  Movimento – actina e miosina  Defesa – anticorpos  Regulação – hormonas  Transporte – hemoglobina  Armazenamento – ferritina  Recetores  … Transportadores  Produzida no fígado  A mais abundante no plasma Transporte nas membranas celulares  Carga negativa  Difusão facilitada  Transporta ácidos gordos, colesterol,  Transporte ativo bilirrubina, hormonas, minerais, vitaminas e drogas (especialmente fármacos ácidos) Transporte no sangue  Eritrócitos – Hemoglobina (O2/CO2)  Plasma o Albumina  Produzidas no fígado, exceto as γ. o Globulinas [α (1,2), β, γ]  Fração α1 – transporte de fármacos (especialmente básicos)  Fração α2 – inclui haptoglobina e HDL  Fração β – inclui transferrina e LDL Transporte no Plasma  Ligação reversível às proteínas do plasma  Equilíbrio entre forma ligada e forma livre depende de: o Afinidade o Concentração de proteína o Concentração da substância a transportar Transporte nos Eritrócitos – Hemoglobina  4 subunidades Página 14 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 o 2 subunidades α o 2 subunidades β  Cada subunidade tem um grupo Heme, com ferro na sua composição, e liga a uma molécula de O2 ou CO2. Grupo Heme – estrutura cíclica com átomo de ferro central, que liga ao O2/CO2, situa-se numa bola hidrófoba existente em cada subunidade Oxihemoglobina – O2 delivery Desoxihemoglobina – CO2 delivery A ligação do Oxigénio desloca o átomo de ferro – mudança de conformação da proteína Efeito Alostérico A ligação de um oxigénio facilita a ligação do oxigénio seguinte – Efeito Cooperativo Hemoglobina – Ligação ao O2 Hemoglobina – Ligação ao CO2 (Efeito de Bohr) Nos tecidos, baixos valores de pH (mais H+) e mais CO2 – diminuem afinidade da hemoglobina pelo O2 A oxigenação (pulmões) favorece a conformação O CO2 (originando bicarbonato ou ligando à Hb) oxi-Hb, que estimula a libertação de CO2. provoca a libertação de mais protões (↓pH) A afinidade da Hemoglobina pelo Oxigénio Página 15 de 40 responde a variações de pH, dentro dos valores de pH fisiológico. Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Efeito Alostérico A ligação de um composto a uma proteína provoca uma alteração da conformação dessa proteína com consequências para a sua função biológica (ativação ou inibição). Em proteínas com mais que uma subunidade pode ou não ocorrer efeito cooperativo.  Regulação de enzimas  Regulação de vias metabólicas Exemplos de proteínas reguladas alostericamente:  Hemoglobina  Enzimas Interação Ligando-Proteína (enzima, recetor…) Por interação não covalentes reversíveis; geometria; complementaridade Recetores Recetores membranares  Presentes na membrana celular  Recetores associados a: o Canais iónicos o Proteína G o Enzimas o Ligandos hidrossolúveis Recetores intracelulares  Presentes no citoplasma e/ou no núcleo  Ligandos lipossolúveis Nucleótidos e Ácidos Nucleicos  Unidade básica dos ácidos nucleicos – nucleótidos  Participam em transformações energéticas  Reguladores de várias vias metabólicas Página 16 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Pentose – açúcar simples com 5 carbonos Ribose – RNA (mais um OH)  Carbono 1 ligado à base azotada  Carbono 5 ligado ao grupo fosfato Desoxirribose - DNA Bases Azotadas  Piridinas – anel de 6 membros ligado a um anel imidazol de 5 membros (A,G)  Pirimidinas – único anel heterocíclico de 6 membros (C,T,U) Nucleósido – base azotada + pentose Nucleótido – nucleósido + grupos fosfato Ácidos Nucleicos (DNA, RNA) – Polinucleótidos DNA (Ácido Desoxirribonucleico)  Contém a informação genética de um organismo  2 cadeias complementares, organizadas em dupla hélice – emparelhamento de bases azotadas  Pontes de Hidrogénio em grande número – grande estabilidade da molécula RNA (Ácido Ribonucleico)  1 ou 2 cadeias organizadas em moléculas lineares ou circulares  Tamanhos e conformações variáveis  rRNA – 75-80%  tRNA – 10-15%  mRNA – o restante  Muitos outros… Página 17 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Aula 4: Enzimas  Catalisadores biológicos  Aumentam velocidade das reações  Não se alteram no processo – presentes em baixas concentrações  Maioria são proteínas – algumas moléculas de RNA têm atividade catalítica (ribozimas)  Altamente específicas  Permitem que as reações ocorram em condições muito suaves (ex.: temperatura, pH, pressão)  Diminuem a energia de ativação das reações  Não afetam o estado de equilíbrio  Permitem o acoplamento de 2 ou mais reações  São reguláveis por: o Concentração de substrato o Concentração de produto Ativa Inativa o Outros metabolitos importantes – alosterismo  Regulação da atividade enzimática permite regular o fluxo através de uma via metabólica. Proteína liga a molécula e altera a sua conformação Página 18 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Alguma enzimas necessitam da presença de cofatores (moléculas de natureza não proteica) para serem ativas.  Grupos Prostéticos – permanentemente ligados à enzima  Coenzimas – ligados à enzima de forma transitória Natureza Química dos Cofatores Orgânicos – derivados de vitaminas, como:  FAD (riboflavina)  NAD, NADP (niacina)  Coenzima A (ácido pantoténico) Inorgânicos  Metais de transição (Fe, Zn, Mo, Cu) Nomenclatura Nome trivial – adição do sufixo -ase ao nome do substrato Nome Sistemático – classes de enzimas  1. Oxirredutases – transferência de eletrões; reações redox  2. Transferases – transferência de grupos funcionais  3. Hidrolases – reações de hidrólise  4. Liases – quebra ligações (reações de eliminação não hidrolíticas nem oxidativas)  5. Isomerases – rearranjo de isómeros  6. Ligases – formação de ligações, normalmente associada à quebra de ATP Número de Classificação (enzime comission) Exemplo: Oxidação do álcool a acetilaldeído EC 1.1.1 Classe: 1. Oxirredutase Subclasse: 1 – atua no grupo CHOH Sub-subclasse: 1 – NAD (ou NADP) como aceitador Nº Individual: 1 Reação Enzimática E e S – em movimento, ligam-se Meio aquoso – ↑agitação com aumento de T (ºC) e ↑ E Cinética Página 19 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Proteína tem estrutura 3D com enrolamento da cadeia polipeptídica Centro ativo – cadeias laterais Substrato liga durante algum tempo: geometria e ambiente químico do substrato Reação de catálise – formação dos produtos (estrutura e ambiente química) Local (centro) ativo  Local de ligação do substrato à enzima  “Bolsa” ou “cavidade” rodeada por cadeias laterais dos aminoácidos que participam diretamente no processo catalítico  Estrutura terciária – confere alta especificidade e garante ligação do substrato na posição correta Modelos de Interação Enzima-Substrato Modelo Chave-Fechadura  Modelo estático  Encaixam perfeitamente Modelo do Ajuste Induzido  Modelo dinâmico  Prevê o ajuste da proteína ao substrato  Ligeira modificação da conformação da enzima quando se aproxima do substrato (induzido) Fatores das Ligações Substrato-Enzima Página 20 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982  Carga (ambiente químico do substrato)  Dimensão  Geometria Catálise Enzimática – mecanismos de ação enzimática (exemplos)  Catálise ácido-base – trocas de protões  Catálise electroestática  Catálise covalente – quebrar/formar ligações covalentes  … Atividade Enzimática: efeitos das condições locais  Temperatura – todas as enzimas têm uma temperatura ótima para a sua atividade (ou intervalo de temperaturas)  pH – todas as enzimas têm um pH ótimo para a sua atividade (ou intervalo de valores de pH) – perde capacidade de ligar aos substratos se não for ótimo Cinética Enzimática  Funções biológicas dos catalisadores enzimáticos  Quantificação dessas funções  Pode ser usada para controlar/manipular o curso dos processos metabólicos  QUANTIFICAÇÃO/QUALIFICAÇÃO da atividade enzimática o Desaparecimento de substrato o Formação de produto Atividade Enzimática – quantidade de substrato modificado (ou quantidade de produto formado) por unidade de tempo, em determinadas condições controladas. Unidade enzimática – quantidade de enzima necessária para se obter determinada atividade enzimática em condições predefinidas  Unidade Internacional (U) – 1mmol substrato alterado min-1 Atividade Específica – quando preparações não são puras expressa-se a atividade em unidade de atividade por unidade de massa de proteína  Unidade Internacional – U.mg proteína-1 A atividade enzimática depende da concentração de substrato até um determinado ponto À medida que nos aproximamos do equilíbrio:  Diminui a concentração de substrato  Pode haver inibição da reação pelo produto  Pode haver inativação da enzima por alteração das condições do meio Página 21 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Nas reações enzimáticas ocorre SATURAÇÃO – a partir do certo valor de C de substrato, a velocidade já não aumenta, pois, todas as enzimas estarão ocupadas (ligadas a substrato). A medição da atividade enzimática é medida no início da reação de 1ª ordem. Cinética de Michaelis-Menten Vmáx – Velocidade Máxima KM – Constante de Michaelis-Menten KM – concentração de substrato quando a velocidade é metade da Vmáx KM – caraterística de cada enxima/substrato, em determinadas condições. É um indicador de afinidade da enzima pelo substrato. Como estimar Vmáx e KM – gráfico de Lineweaver-Burk (gráfico dos duplos recíprocos) Regulação da Atividade Enzimática (funções)  Manter um estado ordenado – produção do necessário, sem desperdícios  Conservação de energia – apenas os nutrientes necessários para as necessidades energéticas são consumidos  Responder às alterações ambientais – ajuste rápido a alterações de T, pH, força iónica, concentração de nutrientes, com o aumento ou redução das taxas de reação Regulação das Vias Metabólicas – ajustes na concentração e atividade de certas enzimas – Mecanismos de Controlo 1. Controlo genético 2. Modificação covalente 3. Inibição competitiva 4. Regulação alostérica 5. Compartimentação (compartimentalização Página 22 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 1. Controlo Genético – afeta a concentração das enzimas nas células  Indução enzimática – ativação específica da síntese das enzimas – compostos indutores  Repressão enzimática – inibição específica da síntese das enzimas – compostos inibidores 2. Modificação Covalente  Interconversão reversível entre forma ativa e inativa o Requer ação de outras enzimas o Ex.: fosforilação/desfosforilação por ação de quinase/fosfatase  Ativação irreversível de proenzimas ou zimogénios, por hidrólise de 1 ou mais ligações peptídicas o Requer ação de outras enzimas o Ex.: enzimas digestivas (proteolíticas), enzimas da coagulação 3. Inibição Competitiva  O inibidor compete com o substrato pela ligação ao centro ativo; tem estrutura química semelhante  Na presença destes inibidores, é necessária uma maior concentração de substrato para que a reação ocorra. 4. Alosteria (alosterismo, controlo alostérico)  Modificação da estrutura terciária e/ou quaternária da proteína (enzima), resultante da ação de uma molécula ligante (ativador, inibidor, substrato, produto) – Mudança da conformação da enzima  Ligações ocorrem no local(ais) alostérico(s)  Forma de inibição não competitiva o Inibidor não se liga ao centro ativo; a sua ligação noutro local “distorce” a molécula – perda de atividade o A presença de maior concentração de substrato não influencia a ocorrência da reação Inibição Enzimática  Reversível o Competitiva o Não Competitiva  Irreversível – inibidores “suicidas” (ligações covalentes com a enzima) 5. Compartimentação  Dentro da molécula as enzimas podem estar: o Agrupadas em complexos o Incorporadas em membranas Página 23 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 o Inseridas em organelos  Separação física  Barreiras de difusão  Condições de reação especializadas  Controlo de danos Aplicação Clínica das Enzimas Celulares  A maioria funciona nas células em que são produzidas  Podem ser excretadas numa forma inativa e ativadas no fluido extracelular onde funcionam Diagnóstico  Considera as enzimas intracelulares  Problemas na estrutura celular – enzimas “escapam” para o exterior e podem ter atividade no plasma  Enzimas analisadas devem ter um elevado grau de especificidade (órgão/tecido)  Grande gradiente de concentração e de atividade entre os meios intra e extra celular  Atuação no citoplasma das células para que possam sair da célula quando há danos na membrana  Estabilidade por um Δt no sangue Aula 5 – Hidratos de Carbono Grupos Funcionais: Carbonilo – COH (ligação dupla entre C e O - Álcool (-OH) —> Hidroxilo - Grupo Aldeído —> grupo carbonilo na extremidade da molécula Ou - Grupo Cetona —> grupo carbonilo noutro ponto da molécula Classificação: considerando o GRUPO FUNCIONAL presente nas moléculas - Aplica-se aos monossacarídos. Aldose - extremidade Página 24 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982. Cetose – no meio Classificação: considerando o Nº DE UNIDADES CONSTITUINTES - Monossacáridos – açúcares simples – Glucose, Frutose, Galactose - Dissacáridos (2 mono ligados) – Lactose, Sacarose, Maltose - Oligossacáridos (3-10 monos) - Polissacáridos (mais que 10 monos até milhares) – Amido e Glicogénio. Podem ser lineares ou ramificados. Podem ser homopolissacáridos (mesmo mono repetido) ou heteropolissacáridos Os açúcares mais simples têm 3 carbonos (trioses) CARBONO QUIRAL (Carbono Assimétrico) Estereoisómeros (D e L): Consoante o posicionamento do grupo hidroxilo (-OH) - D —> grupo -OH à direita, dextro - L —> grupo -OH à esquerda, levo - Grupo carbonilo —> menor número possível - Designação D e L aplica-se ao centro quiral de maior numeração - Açúcares D predominam na natureza Carbono Anomérico - Carbono constituinte do grupo carbonilo Atividade Ótica - Compostos quirais/ assimétricos rodam o plano da luz polarizada - A direção e rotação de cada composto depende de:. Concentração. Temperatura. Comprimento de onda da luz - Polarimetria:. Rotação pode ser dextrorrotatória (+) ou levorrotatória (-) Página 25 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 D-Aldoses (Poli-hidroxialdeídos) D-Cetoses (Poli-hidroxicetonas) Formas Cíclicas (formas α ou ß) Os aldeídos e as cetonas reagem com os álcoois: reações intramoleculares α e ß tem a ver com a posição do -OH em relação ao plano α —> cima ß —> baixo Carbono Anomérico: Anómeros da Glucose C anomérico passa a ser o centro quiral, quando o hidrato de carbono passa a cíclico Mutarrotação (de a-D-Glucopirase a ß-D-Glucopiranose) Reações dos Monossacáridos - Grupos carbonilo e hidroxilo podem participar em diversas reações:. Oxidação do grupo aldeído, do grupo hidroxilo da extremidade da cadeia ou de ambos. Redução dos grupos carbonilo —> origina o açúcar-álcool respetivo. Isomerização —> grupos hidroxilo livres podem ser convertidos a ésteres por reações com ácidos (fosfato, sulfato). Reações de Glicosilação —> permitem ligar açúcares ou glicanos (polímeros de açúcares) a proteínas ou lípidos: formação de Glicoproteínas ou Glicolípidos - Através dos átomos de N ou O presentes nas proteínas - LIGAÇÃO GLICOSÍDICA. Formação de glicósidos Página 26 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982. Reação endergónica. Tipos consoante a configuração do carbono anomérico envolvido na ligação: - Tipo α —> O abaixo do plano do anel - Tipo ß —> O acima do plano do anel. Quando se estabelece a ligação glicosídica entre 2 monossacáridos – Dissacárido Dissacáridos - Maltose - α - Sacarose - α; 2 carbonos anoméricos envolvidos na ligação glicosídica - Lactose – ß Sacarose (Glucose α-1—>2-Frutose) - Carbonos anoméricos de ambos os monossacáridos envolvidos na ligação glicosídica - Não estão livres para mutarrotação - Açúcar não redutor - Não sofre oxidação Lactose (Galactose ß-1—>4-Glucose) Intolerância à Lactose - Carbono anomérico da glucose mantém-se - Ausência ou redução de lactase (ß-galactosidase), livre enzima responsável pela sua hidrólise e consequente absorção. - Açúcar redutor - Lactose não é hidrolisada para glicose e galactose, logo: - 2 formas possíveis:. Aumento de lactose. α-lactose e ß-lactose. Metabolizada por enzimas bacterianas. Perturbações gastrointestinais Galactosémia - Incapacidade de converter a galactose em glucose. Não têm a enzima - Formação de galactiol (devido ao aumento de grupos -OH) - Absorção de água (edema) - Danos celulares (ex.: cérebro) Página 27 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Maltose (Glucose α-1—>4-Glucose) - Não existe livre na natureza - Produto da hidrólise parcial do amido - Açúcar redutor Oligossacáridos - 3 a 10 monos ligados por ligações glicosídicas - Constituintes de glicoproteínas e glicolípidos - Podem ter ligações α ou ß entre os monos constituintes - Funções:. Reconhecimento. Proteção das proteínas contra catabolismo e ligação hormona-recetor - Nos alimentos:. Presentes nas leguminosas como o feijão de soja ou as lentilhas; não são digeridos pelos humanos; flatulência - Constituintes de fármacos de várias origens:. Bleomicina A2 —> agente anti-tumoral. Estreptomicina —> antibiótico de largo espectro Os grupos sanguíneos são determinados pela natureza do oligossacárido ligado às proteínas na superfície do eritrócito. Polissacáridos - Mais que 10 monos ligados por ligações glicosídicas - Peso molecular não é valor fixo. Tamanho reflete o estado metabólico das células que o produzem - Estruturas lineares ou ramificadas - Funções:. Estrutura. Reserva (armazenamento) Classificação Página 28 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 - Homopolissacáridos —> um único tipo de mono (amido, glicogénio, celulose, todos formados por D- glucose) - Heteropolissacáridos —> mais do que 1 tipo de mono (gomas, mucopolissacáridos) Amido - 10-30% de α-amilose - 70-90% de amilopectina - Reserva de glucose nas células vegetais - Importante fonte de hidratos de carbono no Homem - A sua hidrólise completa gera apenas moléculas de D-glucose. Amilopectina. α-amilose - Polímero ramificado - Molécula linear, longa - Moléculas de D-Glucose ligadas por ligações - Moléculas de D-glucose ligadas por ligações α(1,4) nos troços lineares e α(1,6) nas ramificações α(1,4) - Ramificações ocorrem a cada cerca de 20-25 - Conformação em hélice resíduos de glucose - Estabilizada por pontes de hidrogénio - Ramificações favorecem a função de armazenamento das moléculas - Adequada à função de armazenamento - Várias extremidades —> mobilização e ligação rápida da glucose Glicogénio - Molécula ramificada - Ligações α(1,4) e α(1,6) entre as moléculas de D-glucose - Ramificações espaçadas a cada cerca de 8-12 resíduos de glucose - Locais de maior abundância: fígado e músculo esquelético - Reserva de glicose nos vertebrados Celulose - Molécula linear - Moléculas de D-glucose unidas por ligações ß(1,4) - Não é digerível pelo Homem Página 29 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 - Componente da fibra alimentar - Polissacárido estrutural —> responsável por manter a estrutra das plantas Glicoproteínas Proteoglicanos - Proteína ligada a fração glicídica - Cadeias de hidratos de carbono ligadas a fração - Principalmente proteína proteica (glicosaminoglicanos, GAG) - Principalmente hidratos de carbono - Unidades variadas de monossacáridos - GAGs: - Ligações tipo O (serina ou trionina). Cadeias lineares longas (mais de 100 OU monos) - Ligações tipo N (asparagina). Compostos por unidades repetitivas de - Modulação de processos de desenvolvimento dissacáridos celular - Reconhecimento celular Outros Polissacáridos: com aplicações médicas, farmacêuticas, alimentares e outras - Dextrinas —> resultam da hidrólise parcial do amido, juntamente com maltose e glucose - Pectinas —> heteropolissacáridos existentes nas polpas de frutos; agentes gelificantes (nada a ver com amilopectina) - Gomas —> usados como espessantes, estabilizantes e gelificantes Aula 6 – Lípidos - Compostos solúveis em solventes orgânicos e praticamente insolúveis em água Funções - Fontes de energia - Componentes das membranas celulares - Reguladores: hormonas esteroides, antioxidantes, pigmentos, vitaminas, fatores de crescimento - Digestão (bílis) 1. Ácidos Gordos - Cadeias hidrocarbonadas (H, C) + grupo ácido carboxilo (-COOH) Página 30 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 - Tamanho variável (C4-C24) - Moléculas mais comuns têm 16C ou 18C - Podem ser:. Saturados —> ligação covalente simples. Insaturados —> ligação covalente dupla - Monoinsaturados (MUFAs) —> 1 ligação dupla - Polinsaturados (PUFAs) —> mais de 1 ligação dupla NOTA: Ligações covalentes duplas —> dobra/desvio da cadeia hidrocarbonada Quando carbonos em ligação dupla (cada 1 ligado a 1 H) —> carbonos tendem a afastar-se (repelem-se) —> Ligação cis —> dobras na cadeia —> + comuns Quando Carbonos em ligação dupla —> configuração trans —> cadeia mais linear Nomenclatura Nome Sistemático —> nº de átomos de carbono + sufixo -óico O delta e ómega associam-se à posição das ligações duplas dependendo de onde se começam a contar os carbonos.. Delta —> se C1 pertence ao grupo carboxilo. Ómega —> se C1 pertence ao grupo metil O nosso organismo não forma ligações duplas antes do carbono 9. Não temos enzimas para. - Mas usamos para produzir – ingestão - Ácidos gordos com ligação dupla antes do C9 são essenciais (ex.: ácido linoleico e linolénico que são ómega-6 e ómega-3 respetivamente) Ácido Araquidónico - Constituinte da membrana celular - Modificado para metabolitos importantes em:. Sistema imune. Alergias. Inflamação. Humor Página 31 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982. Apetite Reações - Hidrogenação —> ácidos gordos insaturados reagem com H2; ligações duplas convertem-se em simples; margarinas (gorduras hidrogenadas) - Oxidação (peroxidação) —> produto final – gorduras ransosas - Acilação de Proteínas —> adição de grupos acil. + frequentes – adição de grupos miristoil ou palmitoil. Necessário para localização subcelular e na membrana e interação entre proteínas - Esterificação —> ligação dos ácidos gordos a outras moléculas; reação através de 2 grupos -OH. Ocorre na formação de triglicéridos (esterificação de 3 ácidos gordos com 1 glicerol + 3H2O). Ligação tipo éster 2. Triglicéridos - Cadeias carbonadas dos ácidos gordos = grupos acil - Em cada triglicérido as 3 cadeias podem ser:. Idênticas ou diferentes. Saturadas ou Insaturadas Nomenclatura - Ao nome de cada ácido gordo, acrescenta-se o sufixo -oil - Indica-se a posição dos ácidos gordos na molécua de glicerol - Acrescenta-se a palavra “glicerol” Funções - Transporte e armazenamento de ácidos gordos - Reserva energética – mais eficiente que glicogénio. Molécula menos oxidativa. Oxidação liberta mais energia\. Hidrofóbicas – gotículas anidras compactas Página 32 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 - Proteção e isolamento —> por não interagirem com a água - Transporte de vitaminas lipossolúveis (A, D, E, K) - Propriedades sensoriais dos alimentos —> sabor e textura dos alimentos com mais/menos gordura Temperatura de Fusão: depende dos ácidos gordos na sua composição - Temperatura aumenta quando: T de fusão está associada à interação entre as. Cadeias mais longas cadeias de ácidos gordos (interações hidrofóbicas). Cadeias mais saturadas - PORQUE aumenta a interação entre as cadeias (interações hidrofóbicas) NOTA: Cadeias mais longas —> Mais interações hidrofóbicas —> necessita-se mais energia para quebrar essas ligações Ácidos Gordos Saturados Ácidos Gordos Insaturados - Elevado nº de interações hidrofóbicas entre as cadeias - Poucas interações hidrofóbicas entre as cadeias - Ponto de fusão elevado - Ponto de fusão baixo - Sólidos à temperatura ambiente - Líquidos à temperatura ambiente Intermediários Metabólicos - 1,2 diglicéridos - 1 monoglicéridos - 2 monoglicéridos - Existem em pequena quantidade na natureza - Compostos com diferentes polaridades (MG > DG > TG) Reações - Hidrogenação —> dos ácidos que os compõem - Hidrólise —> quebra das ligações éster pela água; formam-se 1 molécula de glicerol e 3 AG em hidrólise completa Página 33 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 - Saponificação —> hidrólise com uma base forte (KOH ou NaOH); sabões são moléculas anfipáticas (interagem com substâncias polares e apolares) 3. Fosfolípidos - Fosfoglicéridos - Esfingolípidos: esfingomielinas Fosfoglicéridos (moléculas anfipáticas) - Glicerol Funções: - 2 ácidos gordos - Componentes estruturais da membrana - Grupo fosfato - Agentes emulsionantes - Grupo polar (X) - Agentes tensioativos (diminuem a tensão superficial) - Em solução aquosa, formam estruturas ordenadas, dependendo da concentração Fosfolipases —> hidrolisam ligações éster nos fosfolípidos - Remodelação da membrana - A1 e A2 —> hidrolisam a ligação dos AGs nas posições 1 e 2 do glicerol - Transdução de sinal - B —> hidrolisam a ligação dos AGs nas posições 1 OU 2 do - Digestão glicerol - Algumas podem ser tóxicas (destroem membranas) - C —> remove os grupos polar e fosfato - D —> remove o grupo polar Esfingolípidos - Contêm um amino-álcool de cadeia longa na sua estrutura. Enfingosina (animais). Fitoesfingosina (plantas) - Para formar os esfingolípidos, precisamos de derivados de esfingosina, com um ácido gordo ligado —> ceramida Esfingomielinas -Presentes nas células nervosas - Ceramida + Fosfatidilcolina OU Página 34 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 - Ceramida + Fosfatidiletanolamina 4. Isoprenóides - Várias repetições de uma estrutura de 5 carbonos – UNIDADE ISOPRENÓIE - A sua síntese iniciam-se com formação de isopentenil pirofosfato, a partir de acetil-CoA - Categorias:. Terpenos: Caratenóides - Carotenos (não têm O) - Xantofilas (têm O). Componenes não terpenos ligados a grupos isoprenóides. Esteróides: colestrol e derivados Terpenos – classificados de acordo com o nº de unidades isoprenóides Carotenóides – cores dos frutos, legumes, flores. Têm 8 unidades isoprenóides, todos com 40 carbonos; na extremidade tem um composto cíclico. - Carotenos - Xantofilas (oxigenados) Ex.: ß-caroteno; Luteína (tomate); Zeaxantina (milho) Componentes Não-Terpenos ligados a Grupos Isoprenóides - Também designados de grupos prenil ou isoprenil - Vitaminas lipossolúveis Esteróides - 4 anéis (17 carbonos) - Distinguem-se por:. Localização de ligações duplas. Localização de grupos substituintes (grupos alquil, carbonil, hidroxil) – substituem o H que está nos carbonos Página 35 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 - Em todos os eucariotas e em algumas bactérias Colestrol - Sintetizado principalmente no fígado - Hormonas sexuais - Encontrado apenas em alimentos de origem animal - Mineralcorticoide (córtex adrenal) - Funções - Glucocorticoide. Componente das membranas celulares - Ácido biliar. Precursor de outros compostos importantes: - Hormonas esteróides (regulação e desenvolvimento) - Vitamina D (metabolismo do cálcio) - Ácidos (sais) biliares (digestão) 5. Eicosanóides - Derivados de:. Ácido araquidónico. Ácido eicosapentaenoico - que estão presentes nos fosfolípidos da membrana - Classificação:. Prostanoides - Protaglandinas (PG) - não têm O - Tromboxanos (TX) – têm O. Leucotrienos (LT) - Reguladores parácrinos/autócrinos: comunicação/ação local - Ativos por curtos períodos de tempo - Produzidos em baixas quantidades - Importantes em vários processos fisiológicos:. Contração e relaxamento do músculo liso. Regulação da tensão arterial. Formação de coágulos sanguíneos. Resposta imune – resposta a ferimentos e infeções, febre, inflamação, dor Lipoproteínas Página 36 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 - Já não são lípidos - Agregados moleculares de lípidos, associados a proteínas específicas (apolipoproteínas ou apoproteínas) que servem como veículo transportador de lípidos no sangue e linfa. - Contêm:. Fosfolípidos. Triglicéridos. Colestrol (livre e esterificado com ácido gordo). Proteínas - Tipos de Lipoproteínas:. Quilomicra. VLDL (very low density lipoprotein). LDL (low density lipoprotein). HDL (high density lipoprotein) Quilomicra LDL - Produzido: intestino - Ricos em colesterol e ésteres de colesterol - Função: transporte de triglicéridos exógenos (dieta) - Circulam pelo corpo - Destino: fígado - Retirados de circulação pelos. Recetores LDL no fígado - Alteram-se no percurso (quilomicra remanescentes) VLDL HDL - Produzido: figado - Produzidos nas células - Função: transporte de lípidos endógenos - Transportam colesterol e ésteres de colesterol - Destino: células - Alteram-se no percurso (IDL ou VLDL remanescentes Apolipoproteínas - Constituintes de diferentes tipos de lipoproteínas - Sintetizadas em diferentes sítios do corpo - Diferentes afinidades pelos recetores - Promovem a atividade de algumas enzimas A bicamada é uma estrutura dinâmica e fluida. As moléculas movem-se lateralmente (10x por segundo) ou trocam de camada (flip-flop, 1x por mês) Página 37 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 Fluidez da membrana - Composição em ácidos gordos. Comprimento da cadeia/grau de saturação. Temperatura. Colesterol Efeito do grau de saturação dos ácidos gordos:. Insaturados (menos interações) —> maior fluidez. Saturados. —> menor fluidez. Insaturados + Colesterol —> fluidez diminui. Saturados + Colesterol —> fluidez aumenta (cria espaço onde não havia espaço) Efeito da Temperatura. Baixa T —> menor fluidez. Alta T —> maior fluidez, membranas demasiado fluidas, mas:. Alta T + Colesterol —> fluidez diminui. Baixa T + Coleterol —> fluidez aumenta NOTA: Tem de haver equilíbrio entre ácidos gordos insaturados e saturados e coleterol. Aula 7- Metabolismo Celular Percursores/substratos —> compostos utilizados no início de uma via metabólica As reações de oxidação/redução que ocorrem no metabolismo requerem coenzimas como dadores (nas reduções) ou aceitadores (nas oxidações) de eletrões NAD, NADP, FAD Coenzima A: transporte de grupos acil (cadeias hidrocarbonadas) - Formada a partir de: Página 38 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982. Adenosina Difosfato (ADP). Ácido Pantoténico (vit. B5). Cisteína (aa) Coenzimas necessitam vitaminas (dieta) Metabolismo Energético: hidratos de carbono Glucose para produzir energia vem de: - Alimentação – digestão e absorção - Reservas endógenas Alimentação (digestão, absorção, transporte e distribuição) - Ezimas salivares, pancreáticas, intestinais - Transportadores membranares Disgestão dos Hidratos de Carbono - Na boca: início da digestão do amido (polissacárido mais abundante na alimentação). Ação da amilase salivar —> hidrólise de ligações α(1,4) - No estômago: não ocorre digestão; estômago para a atividade enzimática da amilase salivar - No intestino delgado: continua a digestão. Ação da amilase pancreática —> hidrólise de ligações α(1,4) das dextrinas, formando maltose, maltotriose e dextrinas limite. - No intestino delgado (borda em escova): continua a digestão. Ação da maltase, isomaltase —> hidrólie de ligações α(1,4) e α(1,6).Também ocorre a digestão dos dissacáridos. Produtos obtidos entram nos enterócitos por difusão facilitada Absorção 1. Insuline binds to receptor Hexoquinase —> fosforilação da 2. Signal transduction cascade glucose que entra nas células Página 39 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])  lOMoARcPSD|12496982 3. Exocytosis (Glut-4) 4. Glucose enters cell Glut-4. Tecido adiposo. Músculo esquelético. Músculo cardíaco. Dependente de insulina Regulação da Glicémia —> hormonas pancreáticas (independentes do sistema nervoso) - Glucagon —> sinaliza falta de glucose nas células —> hipoglicémia - Hiperglicémia —> células pancreáticas percebem o aumento de C de Glucose e libertam insulina —> liga às células alvo com recetores de insulina - Hexoquinase tipo 1 e 2 inibida pela gluose-6-fosfato Glucogenólise - Mobilização do glicogénio (fígado e rins) - Resíduos de glucose removidos das extremidades não redutoras das ramificações exteriores da molécula, até chegar a 4 resíduos de uma ramificação Página 40 de 40 Downloaded by Ângela Sousa Sousa ([email protected])