Hartley Cours #8 PDF
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Université de Genève
Oliver Hartley
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Summary
This document provides an overview of protein structures, from primary to quaternary. It explains the characteristics and importance of each structure, along with diagrams and charts to illustrate the complex processes involved.
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De l’ADN à la protéine Cours #8 Oliver Hartley 9.10.23 De l’ARN à la protéine: cours #2 Les vingt acides aminés Structure primaire Structure secondaire _____________________________________________ Structure tertiaire Structure quartenaire Pour vos questions...
De l’ADN à la protéine Cours #8 Oliver Hartley 9.10.23 De l’ARN à la protéine: cours #2 Les vingt acides aminés Structure primaire Structure secondaire _____________________________________________ Structure tertiaire Structure quartenaire Pour vos questions pendant et après les cours https://web.speakup.info/room/join/18045 Les vingt acides aminés Acide aminé Chaîne latérale Acide aminé Chaîne latérale Acides aminés polaires Acides aminés apolaires Les structures primaires des protéines Chaînes Squelette polypeptdique latérales Extrémité amine Extrémité carboxyle ou N-terminale ou C-terminale (N-terminus) (C-terminus) Liaisons peptidiques Liaison peptidique Chaînes latérales Met-Asp-Leu-Tyr MDLY La séquence d’acides aminés de la protéine de l’N-terminus au C-terminus Les structures primaires des protéines -Ser-Pro-Tyr-Ser-Ser-Asp-Thr-Thr-Pro-Cys-Cys-Phe-Ala-Tyr-Ile-Ala-Arg- NH2 Pro-Leu-Pro-Arg-Ala-His-Ile-Lys-Glu-Tyr-Phe-Tyr-Thr-Ser-Gly-Lys-Cys-Ser- Asn-Pro-Ala-Val-Val-Phe-Val-Thr-Arg-Lys-Asn-Arg-Gln-Val-Cys-Ala-Asn- Pro-Glu-Lys-Lys-Trp-Val-Arg-Glu-Tyr-Ile-Asn-Ser-Leu-Glu-Met-Ser-COOH MKVSAAALAVILIATALCAPASASPYSSDTTPCCFAYIARPLPRAHIK EYFYTSGKCSNPAVVFVTRKNRQVCANPEKKWVREYINSLEMS La chemokine CCL5 La séquence d’acides aminés de la protéine de l’N-terminus au C-terminus Les structures primaires des protéines MDYQVSSPIYDINYYTSEPCQKINVKQIAARLLPPLYSLVFI FGFVGNMLVILILINCKRLKSMTDIYLLNLAISDLFFLLTVP FWAHYAAAQWDFGNTMCQLLTGLYFIGFFSGIFFIILLTIDR YLAVVHAVFALKARTVTFGVVTSVITWVVAVFASLPGIIFTR SQKEGLHYTCSSHFPYSQYQFWKNFQTLKIVILGLVLPLLVM VICYSGILKTLLRCRNEKKRHRAVRLIFTIMIVYFLFWAPYN IVLLLNTFQEFFGLNNCSSSNRLDQAMQVTETLGMTHCCINP IIYAFVGEKFRNYLLVFFQKHIAKRFCKCCSIFQQEAPERAS SVYTRSTGEQEISVGL Le récepteur CCR5 La séquence d’acides aminés de la protéine de l’N-terminus au C-terminus La chaîne est flexible Squelette polypeptdique Chaînes latérales L’eau et les liaisons hydrogène Région électropositif Région électronégatif Liaison hydrogène Les liaisons hydrogène et les substances hydrophiles Atome donneur Atome accepteur Liaison hydrogène Les structures secondaires O H O H O H O H O H O H H H H H H H H H H H H H H H H H H H O O O O O O O 1 H H O 3 H H O 5 H O 7 O 9 O 11 H H H H H H H C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C H H O H H O H H O H H O H H O H H O 2 4 6 8 10 12 O H O H O H O H O H O H H O H H H O H H H O H H H O H H H O H H H Les chaînes latérales ne sont pas concernées Les structures secondaires: La hélice alpha O 1 H H O 3 H H O 5 H H O 7 H H O 9 H H O 11 H H C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C H H O H H O H H O H H O H H O H H O 2 4 6 8 10 12 Une liaison hydrogène (C=O à NH) tous les quatres acides aminés Les chaînes latérales ne sont pas concernées Les structures secondaires: La hélice alpha Les structures secondaires: Le feuillet bêta O H H O H H O H H O H H O H H O H H C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C H H O H H O H H O H H O H H O H H O O H H O H H O H H O H H O H H O H H C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C C N C H H O H H O H H O H H O H H O H H O Une liaison hydrogène (C=O à NH) entre deux chaînes adjacentes Possible avec chaînes en parallèlè (N→C : N→C) ou antiparrallèlè (N→C : C→N) Les chaînes latérales ne sont pas concernées Les structures secondaires: Le feuillet bêta antiparrallèlè parallèlè Les structures secondaires Liaisons hydrogènes entre les groupements –N-H et –C=O du squelette polypeptidique https://pdb101.rcsb.org Les chaînes latérales de chaque acide aminé ne sont pas impliqués – beaucoup des séquences différentes peuvent adopter des structures secondaires PAUSE La structure tertiare Squelette polypeptdique polypeptide déplié Chaînes latérales Chaînes latérales Chaînes Squelette apolaires latérales polypeptdique polaires chaînes latérales polaires Pour adopter une structure tertiaire, le à l'extérieur peuvent “noyau hydrophobe” contient des chaînes squelette polypeptidique de la protéine former des liaisons latérales apolaires hydrogène avec l'eau se replie sur lui-même pour ‘cacher’ les chaînes latérales hydrophobiques du milieu aqueux Conformation repliée dans un environnement aqueux L’effet hydrophobique Molécules Molécules d’eau d’eau Substance ordonnées relarguées apolaire ↓entropie ↑entropie Image: Brankica & Polovic DOI: 10.5281/zenodo.827151 Rappel: l’entropie La structure tertiare polypeptide déplié Chaînes latérales Chaînes Squelette apolaires latérales polypeptdique polaires chaînes latérales polaires “noyau hydrophobe” à l'extérieur peuvent contient des chaînes former des liaisons latérales apolaires hydrogène avec l'eau Conformation repliée dans un environnement aqueux Les autres forces non-covalentes Attractions électrostatiques acide glutamique Liaisons hydrogènes Attractions van der Waals valine lysine valine alanine Les autres forces non-covalentes Attractions électrostatiques acide glutamique Liaisons hydrogènes Attractions van der Waals valine lysine valine alanine Attractions van der Waals Les attractions van der Waals dépendent des rapprochements atomiques quand deux composants se mettent en contact Ces interactions sont favorisées par la complémentarité des formes atomiques des deux partenaires La structure tertiare: un exemple Ser-Pro-Tyr-Ser-Ser-Asp-Thr- Thr-Pro-Cys-Cys-Phe-Ala-Tyr- Ile-Ala-Arg-Pro-Leu-Pro-Arg- Ala-His-Ile-Lys-Glu-Tyr-Phe- Tyr-Thr-Ser-Gly-Lys-Cys-Ser- Asn-Pro-Ala-Val-Val-Phe-Val- Thr-Arg-Lys-Asn-Arg-Gln-Val- Cys-Ala-Asn-Pro-Glu-Lys-Lys- Trp-Val-Arg-Glu-Tyr-Ile-Asn- Ser-Leu-Glu-Met-Ser La structure tertiare: un exemple Ser-Pro-Tyr-Ser-Ser-Asp-Thr- Thr-Pro-Cys-Cys-Phe-Ala-Tyr- Ile-Ala-Arg-Pro-Leu-Pro-Arg- Ala-His-Ile-Lys-Glu-Tyr-Phe- Tyr-Thr-Ser-Gly-Lys-Cys-Ser- Asn-Pro-Ala-Val-Val-Phe-Val- Thr-Arg-Lys-Asn-Arg-Gln-Val- Cys-Ala-Asn-Pro-Glu-Lys-Lys- Trp-Val-Arg-Glu-Tyr-Ile-Asn- Ser-Leu-Glu-Met-Ser La structure modulaire des protéines La majorité des protéines sont composées de plusieurs modules (domaines protéiques) Les domaines protéiques sont utilisés comme les briques de lego, chacune ayant une fonction A A A A B A C La structure modulaire des protéines Quelques exemples des protéines composées des domaines protéiques La majorité des domaines protéiques ont été conservés au cours de l’évolution La structure quartenaire Certaines protéines sont composées des différents chaînes polypeptidiques Elles ont donc une structure quartenaire On appelle chaque chaîne une sous-unité protéique L’hémoglobine est composé de quatre sous-unités La structure quartenaire Sous-unités libres Structures assemblées Molécule d’actine dimère Site de liaison hélice Sites de liaison anneau Sites de liaison FIN