Structure de l'ADN à la protéine (8)

La séquence linéaire d'acides aminés qui composent une protéine.

Les unités de base constituant les protéines. Il en existe 20 types différents.

L'extrémité d'une chaîne polypeptidique qui porte un groupe amine libre.

L'extrémité d'une chaîne polypeptidique qui porte un groupe carboxyle libre.

La liaison covalente qui relie deux acides aminés dans une chaîne polypeptidique.

La partie d'un acide aminé qui diffère d'un acide aminé à l'autre et confère ses propriétés spécifiques

Une macromolécule biologique composée d'une ou plusieurs chaînes polypeptidiques.

L'ordre précis des acides aminés dans une protéine, déterminant sa structure et sa fonction.

Une protéine impliquée dans l'interaction avec d'autres molécules.

Le réarrangement des acides aminés crée la forme et la fonction d'une protéine.

Les parties de la protéine qui s'étendent de la séquence principale

Interactions faibles entre les molécules

Substances qui aiment l'eau.

Des arrangements récurrents dans de nombreuses protéines.

Atome qui fournit un proton à une liaison hydrogène.

Atome qui reçoit un proton dans une liaison hydrogène.

Une structure secondaire des protéines, en forme de spirale, où les liaisons hydrogène se forment entre les atomes d'un même brin polypeptidique, tous les quatre résidus.

Une structure secondaire des protéines, en forme de feuille plissée, où les liaisons hydrogène se forment entre les atomes de deux brins polypeptidiques adjacents.

Les liaisons hydrogène se forment entre les atomes d'oxygène (O) du groupe carbonyle (C=O) d'un résidu et les atomes d'hydrogène (H) du groupe amine (N-H) d'un autre résidu.

Arrangement des brins d'un feuillet bêta où les brins sont orientés dans des directions opposées (N-terminale vers C-terminale).

Arrangement des brins d'un feuillet bêta où les brins sont orientés dans la même direction (N-terminale vers C-terminale).

Les chaînes latérales des acides aminés ne participent pas aux liaisons hydrogène des structures secondaires.

Les structures secondaires confèrent aux protéines leur forme tridimensionnelle et leur stabilité, déterminant ainsi leurs fonctions.

La chaîne principale d'une protéine, formée par la répétition d'unités d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Les domaines protéiques sont des modules fonctionnels qui composent les protéines, agissant comme des briques LEGO. Chaque domaine a une fonction spécifique.

Les protéines sont construites à partir de domaines protéiques, comme un ensemble de LEGO assemblés pour créer une structure complexe.

Certaines protéines sont composées de plusieurs chaînes polypeptidiques qui s'assemblent pour former une structure complexe. Chaque chaîne est appelée une sous-unité.

Les sous-unités protéiques sont des chaînes polypeptidiques individuelles qui s'assemblent pour former une protéine avec une structure quartenaire.

L'hémoglobine et l'actine sont des exemples de protéines qui ont une structure quartenaire, constituées de plusieurs sous-unités protéiques.

La forme tridimensionnelle d'une protéine, résultant du repliement de la chaîne polypeptidique sur elle-même.

Le cœur d'une protéine repliée, constitué de chaînes latérales hydrophobes qui se regroupent pour éviter le contact avec l'eau.

La tendance des molécules hydrophobes à se regrouper et à exclure l'eau, conduisant à la formation de structures tridimensionnelles.

Une mesure du désordre ou de la désorganisation d'un système.

Les molécules d'eau qui entourent une molécule hydrophobe, formant une structure ordonnée et moins désordonnée.

Les molécules d'eau qui sont libérées après que les molécules hydrophobes se sont regroupées, augmentant le désordre du système.

Des interactions faibles qui contribuent à la structure et à la fonction des protéines. Elles comprennent les liaisons hydrogène, les attractions électrostatiques et les attractions de van der Waals.

Interactions entre des atomes chargés. Les acides aminés portant une charge positive attirent les acides aminés portant une charge négative.

Interactions faibles résultant de fluctuations temporaires de la distribution électronique autour des atomes. Plus les atomes sont proches, plus l'interaction est forte.

La forme tridimensionnelle stable que prend une protéine dans un environnement aqueux.

Qui repousse l'eau, comme les acides aminés apolaires.