Enzim PDF

materi78.co.nr BIO 3 Enzim A. PENDAHULUAN b. Gugus prostetik Enzim adalah biokatalisator yang mempercepat Adalah kofaktor berupa s...

materi78.co.nr BIO 3 Enzim A. PENDAHULUAN b. Gugus prostetik Enzim adalah biokatalisator yang mempercepat Adalah kofaktor berupa senyawa laju reaksi kimia dalam tubuh, dengan anorganik (mineral) yang berikatan menurunkan energi aktivasi reaksi. secara kovalen dengan enzim. B. STRUKTUR ENZIM Contoh: Cl- dan Ca2+ pada enzim amilase, Fe pada hemoglobin, dan Mg pada Enzim adalah protein tunggal atau gabungan klorofil. dari protein dan senyawa non-protein yang hanya dapat dihasilkan makhluk hidup. Enzim yang telah berikatan dengan kofaktor disebut holoenzim. Struktur enzim: Sisi aktif dapat diganggu oleh inhibitor kompetitif yang berstruktur sama dengan produk substrat. Inhibitor akan mencegah substrat untuk kofaktor substrat (aktivator) berikatan. Sisi alosterik dapat diganggu oleh inhibitor non-kompetitif yang ber-struktur sama dengan kofaktor. Inhibitor akan mencegah enzim untuk apoenzim sisi sisi aktif alosterik mengubah-ubah bentuk sisi aktif (kaku). C. CARA KERJA ENZIM Sifat-sifat enzim sebagai katalis: inhibitor inhibitor 1) Terlibat dalam jalannya reaksi, namun kompetitif non-kompetitif jumlahnya tidak berubah. 1) Apoenzim 2) Mempercepat laju reaksi, namun tidak mengubah komposisi produk. Adalah bagian enzim yang berupa senyawa protein yang mengandung binding site: 3) Menurunkan energi aktivasi. a. Sisi aktif 4) Hanya dapat mengkatalisis reaksi tertentu. Adalah sisi yang berikatan dengan 5) Dibutuhkan dalam jumlah sedikit. substrat. Substrat adalah zat yang akan 6) Dapat dihambat zat tertentu. dijadikan produk. 7) Dapat bekerja dalam reaksi bolak-balik. b. Sisi alosterik Cara kerja enzim dijelaskan dalam dua teori, Adalah sisi yang berikatan dengan yaitu teori gembok dan kunci (lock and key) dan kofaktor (aktivator) enzim. teori kecocokan terinduksi (induced fit). Sisi alosterik dapat diganggu oleh 1) Teori gembok dan kunci inhibitor non-kompetitif yang ber- Menurut teori ini, enzim dan substrat struktur sama dengan kofaktor. Inhibitor dimisalkan sebagai gembok dan kunci. akan mencegah enzim untuk mengubah- Menurut teori ini, suatu enzim hanya ubah bentuk sisi aktif (kaku). bekerja untuk satu jenis substrat saja, dengan 2) Kofaktor/aktivator enzim berikatan pada sisi aktif. Adalah bagian enzim berupa senyawa non- 2) Teori kecocokan terinduksi protein. Kofaktor dapat mengubah-ubah Menurut teori ini: bentuk sisi aktif sehingga dapat ditempeli a. Kofaktor/aktivator enzim akan berikatan substrat tertentu. dengan sisi alosterik. Macam-macam kofaktor enzim: b. Kofaktor mengubah bentuk sisi aktif a. Koenzim agar dapat mengikat substrat tertentu. Adalah kofaktor berupa senyawa c. Substrat kemudian diubah menjadi organik (vitamin) yang berikatan secara produk dan lepas dari enzim. non-kovalen dengan enzim. d. Enzim dapat digunakan kembali untuk Contoh: koenzim NAD+. substrat berikutnya. METABOLISME 1  materi78.co.nr BIO 3 D. FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KERJA E. TATA NAMA ENZIM ENZIM Sebelum ada tata nama, enzim diberi nama Faktor yang mempengaruhi kerja enzim antara dengan: lain adalah konsentrasi enzim dan kofaktor, 1) Secara sembarangan saat ditemukan. konsentrasi substrat, konsentrasi inhibitor, suhu Contoh: tripsin, pepsin, renin. dan pH. 2) Menambahkan –ase pada nama substratnya. Pengaruh konsentrasi zat-zat yang Contoh: urease (urea), lipase (lipid/lemak), berhubungan dengan enzim: amilase (amilum), protease (protein), laktase 1) Konsentrasi enzim yang lebih besar dari (laktat). substrat akan mempercepat laju reaksi 3) Berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisis. (mempercepat pembentukan produk). Contoh: dehidrogenase mengkatalisis reaksi 2) Konsentrasi substrat yang lebih besar dari pelepasan hidrogen. enzim akan menimbulkan konsentrasi Tata nama enzim diatur oleh International Union substrat jenuh (laju reaksi maksimum), yang of Biochemistry (IUB) mulai tahun 1961, dan menyebabkan ada substrat yang tidak enzim digolongkan menjadi 6 kelompok: dikatalisis. 1) Oksidoreduktase 3) Konsentrasi inhibitor yang besar akan Adalah enzim yang mengkatalisis reaksi memperlambat laju reaksi (menghambat redoks biologis. pembentukan produk). Contoh: berakhiran oxidase, reductase dan Cara mencegah inhibitor menghambat dehydrogenase, seperti sulfit oksidase, nitrat pembentukan produk adalah dengan reduktase, alkohol dehidrogenase. meningkatkan konsentrasi enzim, kofaktor dan substrat. 2) Transferase Suhu berpengaruh terhadap kerja enzim, yaitu: Adalah enzim yang memindahkan gugus fungsi suatu substrat ke substrat lain. 1) Semakin tinggi suhu, maka energi kinetik substrat dan enzim meningkat, sehingga Contoh: transglutaminase, alanin trans- mempermudah keduanya saling berikatan. minase, DNA metiltransferase. 2) Aktivitas enzim meningkat pada suhu 3) Hidrolase optimum sampai suatu suhu maksimum Adalah enzim yang mengkatalisis reaksi (sekitar 40oC). hidrolisis biologis. 3) Suhu yang terlalu tinggi (>40oC) Contoh: enzim-enzim pencernaan seperti menyebabkan enzim tidak bekerja karena amilase, sukrase, tripsin, renin, lisozim, dll. struktur enzim rusak akibat mengalami 4) Liase denaturasi protein. Adalah enzim yang memutuskan ikatan Enzim yang mengalami denaturasi tidak rangkap kimia pada substrat. dapat digunakan kembali. Contoh: karbonik anhidrolase, ornitin o 4) Suhu yang terlalu rendah (