ENZIM PDF

ENZIM ESTY PURI UTAMI, SP, Msi JURUSAN AGROTEKNOLOGI FAKULTAS SAINS DAN TEKNOLOGI UNIVERSITAS ISLAM NEGERI SUNAN GUNUNG DJATI BANDUNG 2024-2025  Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa ya...

ENZIM ESTY PURI UTAMI, SP, Msi JURUSAN AGROTEKNOLOGI FAKULTAS SAINS DAN TEKNOLOGI UNIVERSITAS ISLAM NEGERI SUNAN GUNUNG DJATI BANDUNG 2024-2025  Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organic. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain yang disebut produk. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung PENDAHULU dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme. AN Proses kimia yang terjadi dengan pertolongan enzim telah dikenal sejak zaman dahulu misalnya pembuatan anggur dengan cara fermentasi atau peragian, dan pembuatan asam cuka. Namun orang belum memakai istilah enzim SEJARAH ENZIM Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne (1837–1900) pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani "dalam bahan pengembang" (ragi), Kata "enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh organisme hidup. Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat pada sel ragi yang hidup. Ia menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase" ( zimase).  Berdasarkan Enzyme Commition, terdapat enam kelompok utama enzim – Oksidoreduktase (mengkatalisis reaksi reduksi-oksidasi/redoks) – Transferase (mengkatalis reaksi perpindahan/transfer gugus) KLASIFIKA – – Hydrolase (mengkatalisis reaksi perpindahan /transfer gugus) Lyase (mengkatalisis reaksi SI ENZIM – eliminasi) Isomerase (mengkatalisis reaksi penataan ulang intra molekul) – Ligase (mengkatalisis reaksi adisi)  Pengklasifikasian berdasarkan jenis reaksi yg dikatalis oleh enzim tersebut. Kesepakatan Enzyme Commition, shg tidak boleh diacak urutannya 1. Oksireduktase (E. C 1) Berperan dalam proses transfer electron melalui reaksi redoks Umumnya enzim ini diberi akhiran dehydrogenase, sedangkan untuk enzim yang akseptor elektronnya adalah oksigen, akhirannya adalah oksidase Berdasarkan substrat yang dikatalisisnya, enzim oksireduktase dibagi kedalam 24 subkelas Contoh : alcohol dehydrogenase (mengkatalis reaksi redoks ethanol menjadi acetaldehyde) 2. Transferase (E. C 2) Kelas enzim ini berperan dalam proses pemindahan gugus dari suatu molekul (disebut donor) ke molekul lainnya (disebut akseptor) Biasanya donor transferase merupakan suatu kofaktor atau koenzim Berdasarkan jenis gugus fungsi yang dipindahkannya, transferase dibagi kedalam 9 subkelas Contoh : heksokinase 3. Hydrolase (E. C 3) Enzim kelas ini berperan dalam proses pemutusan ikatan kovalen dengan bantuan air (hidrolisis) Cara penamaan enzim kelas ini mengikuti sistematika : substrat+ase Berdasarkan substrat yang dihidrolisis, hydrolase dibagi menjadi 13 subkelas Contoh : karboksipeptidase A 4. Lyase (E. C 4) Enzim kelas ini akan mengubah substrat menjadi senyawa yang lebih sederhana Kerja enzim ini juga tidak melibatkan reaksi hidrolisis maupun oksidasi Berdasarkan jenis pemutusan ikatan kimianya, lyase dibagi ke dalam 7 subkelas Contoh : piruvat dekarboksilase 5. Isomerase (E. C 5) Enzim kelas ini akan merubah struktur ruang/geometri dari suatu substrat Berdasarkan jenis reaksi yang terlibat, isomerase dibagi kedalam 6 subkelas Contoh : maleat isomerase 6. Ligase (E. C 6) Enzim kelas ini berperan dalam penggabungan 2 substrat (reaksi adisi) dengan bantuan ATP atau nukleosida trifosfat lainnya Berdasarkan tipe ikatan kovalen yang disintesisnya, ligase dibagi kedalam 6 subkelas Contoh : piruvat karboksilase STRUKTUR ENZIM Enzim merupakan makromolekul yang mengandung protein Komponen dari struktur enzim dibagi dua, yaitu bagian protein dan nonprotein Bagian protein disebut juga dengan apoenzim/enzim inaktif Bagian non-protein enzim terdiri dari koenzim dan kofaktor Koenzim merupakan bagian non-protein enzim yang berupa senyawa organic dan melekat permanen (gugus prostetik) STRUKTUR ENZIM Bagian dari enzim tempat berlangsungnya reaksi katalitik disebut sisi aktif enzim Pada sisi aktif terdapat residu-residu asam amino yang berperan dalam reaksi biokimiawi Sisi aktif merupakan gabungan antara enzim inaktif dengan koenzim atau kofaktor Enzim tidak selamanya berada dalam kondisi aktif. Bila kofaktor atau koenzim sudah terikat pada bagian apoenzim melalui reaksi biokimiawi, barulah enzim dapat bekerja sebagaimana mestinya Pada sisi aktif terdapat 3 jenis residu : (1) residu kontak; STRUKTUR ENZIM Residu kontak merupakan residu pertama yang berinteraksi dengan substrat. Residu ini menjaga kestabilan interaksi antara sisi aktif dengan substrat Jarak antara residu kontak dengan substrat setara dengan 2 amstrong Residu spesifitas bertugas menyeleksi substrat yang dapat berinteraksi dengan enzim melalui ikatan non kovalen. Bila substrat sesuai, maka residu katalitik kemudian akan melangsungkan reaksi katalitik. Residu katalitik akan berikatan secara kovalen dengan substrat KARAKTERISTIK ENZIM 1. Memiliki kemampuan katalitik 2. Kerjanya bersifat spesifik Enzim memiliki 2 komponen utama pada sisi aktifnya : sisi katalitik dan sisi pengikatan Substrat agar dapat berikatan dan bereaksi dengan enzim harus memiliki gugus pengikatan dan gugus reaksi PRINSIP KERJA ENZIM Prinsip kerja enzim  prinsip reaksi kimia – Antar molekul harus mengalami tumbukan (kontak langsung satu sama lain) – Posisi/orientasinya tepat, sehingga antara gugus reaksi sama-sama berada pada keadaan transisi antara produk dan reaktan – Molekul yang bertumbukan harus memiliki energi yang cukup untuk membentuk keadaan transisi dan mengubah keadaan transisi menjadi produk  Agar reaksi dapat berjalan, diperlukan energi  Sejumlah energi minimum yang dibutuhkan agar reaksi dapat mencapai keadaan transisi  ENERGI AKTIVASI (Ea) PRINSIP KERJA ENZIM Katalis adalah suatu zat yang dapat meningkatkan laju reaksi kimiawi namun tidak terlibat dalam reaksi tersebut Katalis : organic dan anorganik Mekanisme katalis dalam meningkatkan laju reaksi : – Katalis menurunkan energi aktivasi dengan cara menyediakan mekanisme reaksi yang berbeda – Katalis meningkatkan kedekatan antar molekul dan memberikan orientasi yang tepat sehingga keadaan transisi dapat segera tercapai – Katalis akan membentuk senyawa transisi yang stabil  Enzim merupakan salah satu jenis katalis organik PERBANDINGAN ANTARA KATALIS ORGANIK DAN ANORGANIK KATALIS ORGANIK KATALIS ANORGANIK (ENZIM) Bersifat spesifik, hanya Satu katalis dapat bekerja untuk substrat digunakan untuk tertentu saja beberapa reaksi kimia Memerlukan activator Tidak memerlukan (kofaktor/koenzim) activator Dipengaruhi oleh pH. Jika Tidak dipengaruhi oleh pH tidak sesuai dapat pH terdenaturasi Dipengaruhi oleh Dipengaruhi oleh temperature. Semakin tinggi T, laju reaksi MEKANISME MOLEKULAR ENZIM LOCK & KEY (by Emil INDUCE FIT (by Daniel Fisher 1894) Koshland 1958) Mempertimbangkan fleksibilitas Adanya kespesifikan enzim molekul protein dengan substrat seperti Adanya perbedaan struktur enzim pasangan kunci dan ank bebas dan enzim yg mengikat kuncinya substrat Kekurangan : fleksibilitas Pengikatan substrat pada enzim molekul protein dapat menyebabkan perubahan konformasi Teori ini menyatakan, mungkin substrat yang menempati komplemennya adalah substrat yang tidak dlm keadaan bebas Perubahan struktur terjadi selama FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KINERJA ENZIM 1. Temperatur  Temperatur yang terlalu tinggi dapat menyebabkan putusnya ikatan-ikatan non-kovalen, akibatnya struktur 3D protein menjadi tidak stabil, sehingga aktivitas enzim menghilang  Secara umum kenaikan temperature dapat meningkatkan laju reaksi 2. Konsentrasi hydrogen (pH)  Perubahan pH menyebabkan perubahan distribusi muatan H+. Akibatnya interaksi non-kovalen akan terganggi dan menyebabkan struktur protein menjadi terdenaturasi 3. Konsentrasi substrat  Secara umum, semakin besar konsentrasi substrat, laju reaksi semakin cepat