Estructura Secundària de les Proteïnes

Estructura Secundària de les Proteïnes

• Definició: Estableix la disposició espacial de determinades seqüències d'aminoàcids (AA) en la cadena peptídica.
• Determinació: Determinada per l'enllaç peptídic.
• Enllaç peptídic: Pla i rígid, impedeix la rotació d'àtoms. Aquesta característica determina la formació d'estructures secundàries i terciàries.
• Tipus d'estructures secundàries: Hèlix α, Fulla β-Plegada i Girs β.

Hèlix α

• Definició: Estructura helicoïdal i rígida.
• Caracterització: Els grups R dels AA queden fora de l'hèlix.
• Formació: Estabilitzada per ponts d'hidrogen entre un carboxil n i el grup amino n+4.
• Estructura: 3.6 aminoàcids per volta (36 residus cada 10 voltes) i dextrogira en totes les proteïnes.
• Descobridors: Pauling i Corey.

Fulla β-Plegada

• Definició: Formada per fragments diferents de la mateixa cadena polipeptídica.
• Interaccions: Interaccions mitjançant ponts d'hidrogen.
• Estructura: Els AA es troben en forma de ziga-zaga. Els plans queden formats pels àtoms de l'enllaç peptídic. Els grups R queden alternadament per sobre i per sota del pla.
• Tipus: Antiparal·lels (ponts d'hidrogen perpendiculars) i Paral·lels (ponts d'hidrogen en angle).

Girs β

• Definició: Girs de 180° en la cadena polipeptídica.
• Ubicació: Sovint es troben en fulles β-plegades antiparal·lels.
• Formació: Formats per 4 residus.
• Estabilitat: Estabilitzat per ponts d'hidrogen entre l'oxigen carboxílic de C1 i l'NH del C4.
• Tipus: Tipus I i Tipus II. Prolina i Glicina són els AA més comuns en aquests girs.

Estructura Supersecundària

• Definició: Agrupaments estables i regulars de fragments de la cadena peptídica.
• Característiques: Formen estructures secundàries estables dins d'una proteïna.
• Dominis: Regions funcionals dins d'una proteïna. Les regions tenen una estructura secundària específica i una funció determinada.
• Regions en proteïnes grans: Present en cadenes polipeptídiques llargues.

Estructura Terciària

• Definició: Estructura tridimensional final de la proteïna.
• Conformació: Conformació nativa.
• Composició: 27% hèlix α, 23% fulles β, el 1/3 restant no presenta estructura determinada.
• Forces: Diferents forces mantenen l'estabilitat, incloent interaccions hidrofòbiques, ponts d'H, interaccions electrostàtiques (ponts salins), interaccions de Van der Waals i ponts disulfur (enllaços covalents).

Estructura Quaternària

• Definició: Només es dóna en proteïnes formades per més d'una cadena polipeptídica.
• Proteïnes oligomèriques: Proteïnes formades per subunitats. Les subunitats idèntiques s'anomenen protòmers.
• Exemples: La Hemoglobina és una proteïna oligomèrica formada per subunitats alfa i beta.

Proteïnes Globulars

• Estructura: Estructures terciàries complexes i compactades.
• Funcions: Funcions diverses com: reguladores, enzims, de transport i motores.
• Exemples: Mioglobina i Hemoglobina.

Proteïnes Fibroses

• Estructura: Cadenes que formen llargues estructures fibroses.
• Solubilitat: No solubles en aigua.
• Resistència: Molt resistents a la desnaturalització.
• Funcions: Funcions estructurals de suport i protecció com col·làgen, queratina i fibroïna de la seda.

a-Queratina

• Estructura: Proteïna fibril·lar que forma la part externa de la pell, pèl, ungles i altres estructures.
• Estructura terciària i quaternària: Dos cadenes d'hèlix-a s'enrotllen formant una superhèlix levogira unides per ponts disulfur i forces de Van der Waals.