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Ácido- Base Ácido sustancia capaz de ceder electrones al disolvente y una base es quienes los acepta. pH coeficiente que indica el grado de acidez o de basicidad de una solución acuosa, se determina la concentración de hidrogeniones de una disolución (iones positivos de hidrógeno). pH es el potenc...

Ácido- Base Ácido sustancia capaz de ceder electrones al disolvente y una base es quienes los acepta. pH coeficiente que indica el grado de acidez o de basicidad de una solución acuosa, se determina la concentración de hidrogeniones de una disolución (iones positivos de hidrógeno). pH es el potencial de hidrógeno. El cálculo de ph viene de la ionización de agua que se disocia en protones y OH, equilibrio. El producto de la concentración de protones e hidroxilos da 10 a la -14 (constante de producto iónico del agua). Concentración de agua pura es 55,55M porque la densidad es 1 kg/l, y el agua pesa 18g/mol. El pH normal de los líquidos corporales oscila entre 7.35 sangre venosa (mayor contenido de dióxido de carbono) y 7.45 para la sangre arterial. Cuando el pH baja de 7,35 se sufre acidosis y si sube por encima ed 7,45 da alcalosis. Ácidos débiles: no se disocia totalmente en disolución acuosa permanece en equilibrio de ionización. Producto de la concentración de la base se forma al disociarse el ácido A por la concentración de protones del medio, partido por la concentración de ácido inicial de HA (constante de ionización o de acidez). Agua no se incluye en la ecuación porque su concentración es muy grande (constante). Ka concentración muy pequeña que necesita logaritmo, pKa. Ka mide la fuerza del ácido a mayor Ka, más fuerte es el ácido y menor es la pKa. Bases débiles: no se disocia totalmente en la disolución acuosa resultante hay un ión OH y el radical básico correspondiente con moléculas no disociadas de la base original. Producto del ácido conjugado de la base (HB) por la concentración OH, partido por la concentración de la base original B (constante de ionización o basicidad) Base es más fuerte cuanto mayor sea Kb, menor pKb. Base será más fuerte cuanto menor sea Ka, cuanto mayor pKa. pKa de ácidos y bases pKa de un sistema de ácido-base débil depende del grupo funcional, la molécula en la que esté situado y el entorno que son las interacciones iónicas, temperatura.. (micromedioambiente). No depende del pH ni de las concentraciones es constante. Carboxilo glicina es más ácido que el ácido acético porque al tener carga positiva tiende a perder H, para tener carga negativa. Cargas negativas hacen que ácido fosfórico tenga 3 pKa diferentes. Ecuación de Henderson-Hasselbalch: transformación logaritmica de la ecuación de la constante. Para calcular el pah de una disolucion reguladora o tampón a partir de pKa de las concentraciones en equilibrio del ácido débil y su base conjugada. Sistemas amortiguadores Inorgánicos: sistemas de ácido-base que tienen capacidad de oponerse a amortiguar los cambios de pH inducidos por la adicion de acidos o bases fuertes. Añadir ácido fuete el equilibrio se desplaza a la izquierda para dar AH con protones sobrantes Añadir base fuerte, equilibrio va a la derecha para aumentar el número de protones debido a que se han juntado con los OH de ka base para dar agua. Capacidad amortiguadora: cantidad de ácido o base que hay que añadir para que cambie el pH en una unidad. Depende de la concentración, cuanto más mejor. Máxima capacidad amortiguadora en torno al pKa, y solo amortigua bien un pH como mucho una unidad mayor o menor del pKa. Amortiguador ideal para la sangre pka=6,9 Curva de titulación técnica de análisis cuantitativo del pka de una sustancia. En un ácido se añaden OH hasta saturacion haciendo que se liberen protones para neutralizar la base. Punto de inflexión/ punto de equivalencia nos indica el volumen de sustancia valorante consumido para la neutralización y la zona de máxima amortiguación de sustancia, correspondiente a su pka. Fisiológicos: principales amortiguadores controlan el pH de los líquidos dentro y fuera de las células. Organismo cargas sobretodo ácidas de 3 origenes: CO2 de tejido + agua da ácido carbónico. Ácido láctico de las células musculares en un ejercicios de anaerobiosis. Cuerpos cetóicos, metabolitos ácidos que aparecen durante una situación de ayuno prolongada y que son liberados por el hígado cuando falta glucosa. Base el metabolismo de aminoácidos que da NH3 3 amortiguadores fisiológicos: Proteínas: más concentradas en célula que en plasma, van a ser buenos amortiguadores intracel. Cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos, de las cuales solo son grupos disociables los amino/carboxilo y de las cadenas laterales. PKA muy alejados de los fisiológico (g-imidazol), única que va a amortiguar el amino terminal con Pka=8, no ideal porque para cada proteína solo hay 1. Fosfatos: ácido con 3 equilibrios de disociación cada uno diferente debido a la presencia de cargas negativas que parecen trás disociación. Más concentrados en las células (amortiguador intracelular) y además tendremos fosfatos orgánicos. Ideal es aquel con pka=6,8 ATP siempre con 3 cargas negativas y puede tener una 4. Fosfato importante eliminando ácido a nivel de la orina (ph=5-8) se eliminan de 10mM a 20 mM fosfato. Bicarbonato: pka es de 6,1 no parece muy adecuado para amortiguar 7,4 pero si que va a amortiguar porque cuenta co las yuda de los pulmones y el riñon. Los pulmones controlan CO2. Durante respiracion eliminamos CO2 pulmón se adapta a las situaciones, aumentando la respiración para eliminar más (hiperventilacion) o disminuyendo para acumular y restablecer valores (hipoventilación). CO2 sale de los tejidos y va al plasma sanguíneo donde transformación a ácido carbónico. Muy lento actúa la anhidrasa carbónica. Espontáneamente se disocia el H2CO3 dando HCO3 y. Los protones se unen a la hemoglobina soltando el oxígeno y el bicarbonato sale al plasma intercambiado por un cloruro. CO2 atraviesa las mb cel y llega a los pulmones, donde es enviado a los alvéolos. El O2 entra a la sangre se une a la hemoglobina y libera H. HCO3 vuelve a entrar a los hematíes intercambiados por un cloruro. Los protones se unen al bicarbonato para dar ácido cabñonico a través de la Anhidrasa carbonica que actua en sentido contrario, da agua y CO2. Sistema renal elimina ácido por la orina a través del grupo fosfato del amonio y evita que se pierda bicarbonato regenerandolo en los túbulos. Patologías Acidosis metabólica: exceso de ácido en la sangre acompañado de un descenso del pH. Protones + bicarbonato dando CO2 y agua (equilibrio izquierda) disminuyendo la cantidad de protones en el medio. Aparato respiratorio elimina rápido el CO2 hacienod que disminuye incluso de más su concetración enestándar. Riñón acuula bicarbonato y elimina protones por orina para estabilizar. Acidosis respiratoria: exceso de CO2 a raiz de hipoventilacion. Equilibrio hacia la derecha aumentando el bicarbonato y los protones. Pulmón no puede compensar el exceso de CO2 porque es la propia causa, riñones eliminan el ácido y restauran el bicarbonato, se mantiene constante el cociente y el pH. Alcalosis metabólica: exceso ed cualquier tipo de base o pérdida de ácido Alcalosis respiratoria: consecuencia de la hiperventilación que hace que se pierda CO2 más rápido de lo normal. Energética química (Ejercicios mayor importancia) Si AG’=0 reacción está en equilibrio, si es menor es espontánea y va hacia la derecha y si es mayor es espontánea y va a la izquierda. Sia AG’º es menor que 0 será más fácil que AG’ sea menor que 0 pero no podemos asegurarlo, porque si se acumulan muchos productos puede ocurrir que AG’ sea mayor. SI AG’º es mayor que 0 es más difícil que AG’ sea menor pero se puede hacer acumulando reactivos. AG’ da la información de la espontaneidad de la reacción en condiciones reales. Acoplamiento de Reacciones 2 tipos en serie y en paralelo. En serie: unir reacciones para que se puedan dar las dos porque una de estas tiene una AG’º ligeramente positiva. Tenemos que acoplar a una con la AG’º muy pequeña de la reacción inicial para que tire de ella y así compensar. Al acoplar reacciones tenemos que reducir el número de moléculas de B para que la velocidad de la reacción con un AG’º muy negativo se reduzca y la que lo tiene positivo aumente. Método embudo disminuye la concentración de la sustancia común a ambas reacciones para que gane espontaneidad en detrimento de la otra. Paralelo: se da en reacciones del organismo donde no se pueden usar en serie, no podemos contrarrestar un AG’º tán positivo ni descender eso tan positivo porque serñia incompatible con la vida. Añadimos una reacción accesoria que de energía (hidrólisis de ATP). (ejemplo glucosa, y glucosa-6-p (+)) Al sumar AG’º según las ley de HESS obtenemos una AG’º que si se va a poder dar en condiciones fisiológicas. ATP energía de 2 formas: en ambas da un aumento de entropía (nivel de desorden). Reacción ATP va hasta AMP, gastamos el equivalente a dos enlaces de alta energía. Reacciones Redox: uno se oxida y el otro se reduce. Cinética de reacciones: la velocidad de una reacción depende de varios factores como de la concentración de los reactivos, la tª y presencia de catalizadores. No depende de AG’ ni de la constante de equilibrio. Ecuación de velocidad o cinética: v velocidad de reacción, k constante de velocidad (unidades son variables), x orden de reacción del reactivo A e Y es el orden de reacción del B, adimensionales e indican como varía la reacción en función de ese reactivo pero no como sucede. El orden global de reacción se obtiene de los ordenes parciales. v=k(A)(B) Descomposición del peróxido de hidrógeno se da en 2 etapas. Etapa limitante o lenta la 1º controla la velocidad de reacción. IO y I intermediarios de la reacción no aparecen en el proceso global son catalizadores del proceso. Reversibilidad de las reacciones y constantes de velocidad. En el equilibrio- k’eq= (B)/(A)= k1/k2 Relación entre constante de equilirbio y las de velocidad, no significa que si la K’eq es muy alta AG’º muy negativa, la reacción debe darse rápidamente. Una reacción puede tener una K’eq muy pequeña y ser muy lenta. K’eq relacionada con el cociente de constantes de velocidad, no con ninguna directamente. Aumenta tº se aumenta la energía cinética y el número de choques efectivos entre las moléculas , adquieren una mayor energía que la energía de activación aumentando la velocidad, pero hay más cosas que influyen. Arrhenius dió la ecuación que relacionaba la tº con la energía de activación (Ea o AG`^) A es el factor de frecuencia K constante de velocidad (no equilibrio), si queremos aumentar la velocidad de la reacción debemos aumentar esta constante Según la ecuacion o disminuimos el númerado añadiendo un catalizador para que baje la energía de activación o aumentamos el denominador aumentando la tª para que el exponente sea menos negativo y k mayor. Catalizadores: compuestos capaces de acelerar una reacción, actuando como intermediarios y pudiendo sufrir modificaciones pero siempre volviendo a su estado original. No se consumen en la reaccion y cada catalizador es capaz de actuar sobre muchas reacciones, reducen la energía libre de activación porque dan un camino distinto y más fácil para la reacción. No modifican el equilibrio de la reacción y solo aceleran la llegada de la reacción al equilibrio, aceleran la reaccion en ambos sentidos. Los enzimas son los catalizadores biológicos, aumentos de velocidad muy superiores a los inorgánicos y elevada especificidad de sustrato y reacción. Aminoácidos Polímeros lineales no ramificados se forman por la unión de un número variable de aminoácidos, hay 20 distintos, unión por enlaces peptídicos (condensación). Carbono asimétrico (Calfa), 4 valencias ocupadas por un grupo carboxilo, un grupo amino, un H y cadena lateral específica de cada aminoácido ®. Moléculas quirales, con estereoisomería, que determina propiedades fisico-químicas y les condicionan a la hora de enlazarse. Todas las proteínas constituidas por aminoácidos L, en la naturaleza. Poseen actividad óptica, desvían el plano luz polarizada. Funciones: transportadoras (a moléculas e iones de forma específica y reversible, para llevarlos, canales de potasio, albúmina…), Reguladora y señalización (integrar y coordinar todos los procesos biológicos del organismo, + señalizadores como inmunoglobulinas defensa cuerpo), Movimiento (permiten al organismo cambiar de forma y moverse, actina y miosina), Catalítica ( función principal, en reacciones metabólicas, y síntesis de biomoléculas) y estructural (fuerza y proteccion estructuras biologicas) Todos los aminoácidos son L-alfa-aminoácidos, da subestructuras estables y repetidas en las proteínas, reacciones estereoespecíficas en cel. Apolar: GLY/G (glicina Polar alifático ALA/A (alanina, con grupo metilo), VAL/V (valina), LEU/L (leucina), ILE/I (isoleucina), (valina, leucina e isoleucina son aa ramificados, y leucina e isoleucina isómeros), MET/M (metionina) grupo tioester y PRO/P (prolina) grupo imino, cadena lateral heterociclo, reduce la flexibilidad estructural de las proteínas (formación rígida) Todos los polares alifáticos interaccionan mal con el agua. Grupos R aromáticos PHE/F (fenilalanina) su grupo benceno es apolar, TYR/Y (tirosina) su grupo feno es polar y TRP/W (triptófano) anillo indol polar. TYR y TRP más polares que F y absorben luz ultravioleta pero menos que F. Polar sin carga: SER/S (serina), THR/T ( treonina), S y T en sus cadenas ramificadas hay un grupo OH importante en el funcionamiento de algunas proteínas CYS/C (cïsteina), grupo tiol muy reactivo formar enlaces (puentes disulfuro) se oxida fácil para darlos uniones hidrófobas, papel estructura proteica.ASN/N (asparagina) y GLN/ Q (glutamina) son amidas. Grupos R polares cargados +: ARG/R (ariginins) con grupo guanidino, LYS/K (lisina) con grupo amino y HIS/H (histidina) anillo imidazol con un pKa cerca de la neutralidad que puede actuar como ácido o como base, cargados positivamente a pH fisiológico, carga polar pero no todos los polares cargados. Grupos R polares cargados -: ASP/D (aspartato) y GLU/E (glutamato), ácidos que solo difieren en el número de carbonos que tienen y están cargados negativamente a ph fisiológico. Aminoácidos no estándar en proteínas: modificaciones en aa proteicos, resultado de modificación postraduccional, para ajustar propiedades fisico-química del aa a su función en prot. 5-hidroxilisina parte del colágeno, como 4-hidroxiprolina. Selenocisteína elimina radicales libres en la glutation peroxidasa. El S de císteina sustituido por un Se. 6-N-metil-lisina presente en la miosina Desmosina presente en la elastina, 4 lisinas condensadas en el centro dando un anillo. Y-carboxiglutamato precursor trombina (protrombina), en proceso de coagulación. 3 veces ionizado. Modificaciones transitorias o reversibles de los aa Regulación- alteración de la función prot, importancia en señalización, transporte… Fosforilación: modificación covalente reguladora más frecuente (TYR,SER,THR) ⅓ prot se regulan por fosfo-desfosforilación, solo se puede en las que tengan un grupo hidroxilo. Metilación: modificación covalente reguladora se añade un metilo. Acetilación: modificación covalente reguladora en la que se añade un acetil Aminoácido no estándar no en proteínas: intermediarios clave (metabolitos), biosíntesis de arginina y ciclo de la urea. Ornitina y citrulina. Propiedades ácido-básicas de aa: estos actuan como bases y como ácidos débiles que tienen un grupo amino y uno carboxilo. Para cada aminoácido un determinado pH que es el punto isoeléctrico (pI) donde en aa es un ión dipolar neutro (ion hibrido) zwitterion. Ambos grupos ionizados pero sus cargas se equilibran, carga neta 0. Principal propiedad es que son anfóteras y actuan como ácidos y bases, carga neta de un aa depende del pH donde este. Meido ácido (pHpI) amino se desprotona reducir el pH medio carga -1, se comporta como un ácido Titulación de la Glicina Dos zonas donde el sistema se resiste al cambio de pH cuando se añade muchos equivalentes de Oh, el sistema cambia poco, en otras zonas se añaden pocos y cambia mucho. Se debe a que la glicina tiene dos grupos funcionales con constantes diferentes. El pI hay que gacer la media de los pK grupos funcionales, y coincide con la zona en la que el pH cambia más bruscamente. pK-valor del pH al que tengo mayor capacidad amortiguadora, mitad de los moleculas son ácidas y las otras básicas, mínima pendiente de la gráfica. Titulación de la Arginina: 3º grupo funcional de la cadena lateral con capacidad amortiguadora (grupo guanidina), 3º punto de amortiguación. Curva eliminación de protones de forma gradual Su punto isoeléctrico No es la media de los 3 pK, sino de los 2 pK que flanquean zona de carga 0. Timina es tampón fisiológico por excelencia Del aspártico y glutámico es más fuerte el carboxilo terminal cadena lateral, 100 veces + fuerte. pK depende de la tª, fuerza iónica y micromedioambiente en donde este el grupo ionizable. Enlace peptídico Los aa se unen entre ellos por medio de este enlace tipo amida sustituido que se establece entre el grupo alfa-carboxilo de un aa y el alfa-amino del segundo carbono desprendiendo una molécula de agua. Enlace covalente de alta estabilidad, más corto que otros tipos (1.32 A), carácter parcial de doble enlace, debido a que los electrones del enlace están deslocalizados y se estabilizan por resonancia, implica que es un enlace + fuerte y corot que unos simple pero más débil y largo que uno doble. No tiene libertad de giro. Estructura planar, CO-NH en el mismo plano, solo libertado de giro los carbonos asimétricos unidos a otro carbono o a un nitrogeno. Solo disociables los grupos carboxilo y amino terminales además de los que haya en las cadenas laterales. Va a depender del comportamiento ácido-base de las proteínas. Se tarda en romper millones de años de manera espontánea lo rompe la peptidil transferasa en el organismo. En la desnaturalización no se rompe el enlace. Cadena polipeptídica de aa unidos por enlaces peptídicos. El orden de los aa importa porque este les confiere funciones y características distintas. Proteínas Peptidos: cortas cadenas de2-100 aa; los oligopéptidos pocos aa entre 2-10 y polipétidos muchos aa entre 11-100 (PM < 10000) Proteinas: cadenas de + de 100 aa (PM>10.000). Homoprot: simples solo de aa. Heteroprot conjugadas parte proteica (apoproteina) y una no proteica (grupo prostetico). Masa media de un aa: 110 Dalton Péptidos de interés biológico Aspartamo-edulcorante Glutation- mantiene el poder reductor (ennlace peptídico con el C del carboxilo terminal) Vasopresina- hormona antidiurética y vasodilatadora TRH-factor liberador hipotalámico que da tirotropina Oxitocina- hormona del parto Métodos de separación y analisis de proteinas Separación y purificación: 1- Cromatografía en papel: fase estacionaria por tira de papel de fieltro, muestra se deposita en su extremo por gotas que se evaporan con el disolvente. Luego se coloca el papel verticalmente con la muestra en la fase móvil, después muestra adsorbido sobre papel y separado sus componentes. 2-Cromatografía en columna: aprovecha diferencias de cargas, tamaño, y afinidad de unión para separar proteinas. Material poroso propiedades químicas adecuadas (f. estacionaria). A través de material poroso se pasa una disolución tamponada (fase móvil). Disolucion con las proteinas se introduce en la cabeza y se filtra por la matriz sólida. -Intercambio iónico: aprovecha diferencias en signo, magnitud de las cargas eléctricas en las proteínas a un pH determinado. Si un polimero cargas negativas, proteínas básicas quedarán pegadas. C. de exclusión molecular (filtración en gel), separa proteínas en base a su tamaño, fase sólida con poros de modo calibrado, pequeñas proteínas atraviesan y las grandes atrapadas. C de afinidad: moléculas de la columna grupo químico unido covalentemente (ligando), se unirá solo a proteínas afines a él. Cuando ya han salido las proteínas no afines, se echa exceso de ligando para que compita por el existente y proteínas afines se unan y salgan sin quedarse unidas a polímeros de la columna. Electroforesis: separa moleculas cargadas en función de su campo eléctrico. A cabo en geles de poliacrilamida inertes (tamiz), retrasan la migracion de proteinas forma proporcional a carga/masa. Gel electroforético el dodecil sulfato sódico. Ha terminado proceso, se añade colorante para ver bandas de proteinas que se agregue solo a ellas y no al tamiz. Las moleculas se cargan en funcion de su masa peor se separan en función de tamaño no de carga. Enfoque isoeléctrico: gradinete de pH dejando una mezcla de acido/bases de baja masa molecular se distribuya por le campo eléctrico por el gel. Aplica a prot cada una se pesplaza hasta alcanzar el pH igual a su pI. Electroforesis bidimensional: combinación secuencial del enfoque isoeléctrico y electroforesis en SDS. Separa proteínas de idéntica masa molecular pero distinto pI o pI similares pero diferentes masas moleculares. Clasificación proteinas : composición aminácida y pI variables. Muchas lisinas y argininasa (muy basicas) se unen al DNA en el nucleosoma para realizar su función histonas. Holoproteina apoprot + grupo prostético Las proteínas pueden ser monoméricas u oligoméricas. Hemoglobina es una proteína tetramérica que mueve O en sus grupos prostéticos. 4 subunidades idénticas 2 a 2. Niveles estructurales 4 Estructura primaria: estructura tridimendional determinda por la secuencia de aa, funcion de la proteina depende de su estructura, por lo tanto una aislada adopta una única forma o a un reducido número de ellas. Las fuerzas + importantes que estbilizan la estructura son interacciones No covalentes. Hya patrones estructurales comunes. Insulina 1º proteina descubierta. Sanger Premio Nobel por la secuenciación de la proteina en 1958 y por secuenciacion de DNA 1980. Insulina es el resultado de; preproinsulina-proinsulina-insulina. Polipéptidos se puede cortar con proteasas. Proteasa de la tripsina: rompe en el carbonilo de LYS y ARG (detrás) Quimiotripsina: carbonilo de PHE, TYR y TRP (detrás) Pepsina: amino de LEU,PHE,TYR y TRP (delante) Bromuro de cianógeno : carbonilo de MET (detrás) Estructura secundaria: distribución espacial local de los átomos de la cadena principal. Local porque puede haber otras regiones que no tengan esta distribución. Número limitado de estructuras secundarias muy estables que se encuentran ampliamente distribuidas: hélice alfa, conformación beta, giro beta y estructura secundaria indefinida u ovillo estadístico. Se caracteriza por enlaces planares, presenta orientación, angulos phi, psi y omega, que dan rotación al enlace, describen la rotación alrededor de cad uno de los 3 elementos repetidos en la cadena principal. Carácter parcial de doble enlace, deslocalización de los electrones, pequeño dipolo (O-C-N), todos los enlaces peptídicos están en trans salvo un 6% que afectan a N de la Prolina (cis durante plegamiento específico). Diferencia entre conformación y configuración es que la transición de la conformación a otra no implica la ruptura de enlaces covalentes, mientras que para pasar de una configuración a otra es necesario romper enlaces. Helice alfa Descubierta por Pauling y Corey como disposición más sencilla teniendo en cuenta la rigidez de los enlaces peptídicos. Estructura helicoidal que tiene 3.6 aa por vuelta, avance longitudinal por residuo de 5.4 A y distancia entre 2 aa de 1.5 A. Es soluble en agua. Se genera por la formación de puentes de hidrógeno intracatenario entre enlaces peptícios, entre el CO de un aa y el NH del aa 4 posiciones por encima. Las cadenas laterales hacia el exterior hélice. Interacciones entre los grupos R estabilizantes o desestabilizantes. La hélice es un dipolo global, los aa cargado positivamente hacia el extremo carbilo terminal (habitualmente -) para estabilizar la helice y los aa cargados negativamnte tienden a ponerse en el extremo amino terminalcon densidad de carga parcialmente positiva. Estabilidad depende de la identidad y la secuencia de AA Tendencía intrínseca de cada aa a formar parte de una helice alfa. Presecia de residuos de Pro y Gly la prolina tiene una R ciclada muy rñigida y no puede tomar puentes de hidorgenno. La Gly tiene como un H como cadena lateral muy pequeña y termodinámicamente desfavorable. AG(mayor AG menor tendencia a formar parte de la hélice.) Volumen de los grupos R adyacentes: cuanto + volumen peor. (Triptçofano muy grande y desestabiliza hélices alfa) Las interacciones entre residuos aa en los extremos un ácido y una báico, estabilizarñan la estructura, un ácido + ácido desestabiliza la estructura. Tambien los aa de los extremos suele estar más polarizados. Hojas plegadas beta/ hola lámina beta… Pauñing y Corey un segundo tipo de estructura repetida conformación beta. Estructura extendida cada plano es lineal dando zig-zag (planos quebrados). Lascadenas laterales hacia lados opuestos de la misma hebra. Estbilizada por puentes de hidróegno entre CO y NH de hebras paralelas. Antiparalelas: hebras sentidos opuestos se alternan extremos N-terminal y C -terminal, más estirada, mayor fuerza de unión y más estable. Distancia de 7 amstrongs. Paralela: hebras misma orientaci´n, primero N-terminal y luego C terminal. Distancia 6.5 A Ejemplo retinol, proteina plegada con forma de barril por hojas plegadas, muy hidrofóbico en el centro, evita la oxidación. Varias hojas beta densamente empaquetadas, los residuos deben de ser pequeños (Ala y Gly). Giros beta Giro cerrado de 180º permite cambio de sentido del polipéptido, freucente en pro con Gly y Pro porque estos aa son peores para otro tipo de estructuras. Conecta dos hebras beta y una hélice alfa. Fromado por 4 residuos, puentes de hidrógeno que se establecen entre el CO del residuo 1 y el NH del 4. 2 tipos 1: prolina en posicion 2 por su anillo inflexible no puede girar 2: glicina en posicion 3 muy pequeña pero en esta posicion encaja bien. Estructura terciaria Interacciones entre aa alejados a diferencia secundaria que se basa en la disposición espacial de los aa adyacentes. Disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína, plegamiento de la proteina. Prot fibrosas: fibras largas y finas que dan elasticidad y fuerza, función estructural, simples , repetitivas, cadenas superenrrolladas. Ejemplos la alfa-queratina estructura secundaria en alfa-helice, de helices-bucles-protofilamentos-prtofibrillas-filamentos. Proteinas globulares: forma esférica mucho más complejas, funciones catalíticas, transporte, señalización.. Compuestas por varios tipos de estructuras secundarias complejas. AA apolares en el interior y los polares en el exterior (interacionando con el agua) Ejemplo la mioglobina Mas de 1000 estructuras terciarias, compartir plegamiento pero no función. Ciertas combinaciones de estructuras secundarias abundantes en las proteinas.. Estructura supersecundaria: patrón de plegamiento reconocible incluye 2 o + elementos de estructura secundaria y las conexiones entre ellos. SImple o complejo. Toda o una parte de la proteina. Los motivos proteicos constituyen la base de la clasificación estructural de las proteinas. Helice-vueltas-helice : motivo de unión del DNA Plegamiento de Rossman: enzimas que unen NAD, 6 hebras beta unidas por alfa helices Barril beta: unen retinol y esteroles, centro muy hidrófobo, hojas beta dando barril con puentes de H Lazo beta-alfa-beta Polipéptidos grandes pueden plegarse con 2 o + subunidades globulares estables (dominios). Dominios:parte de cadena polipeptídica que es estable de manera independiente y que puede moverse como una entidad única con respecto al resto de proteína J Richardson (1981). Se cortan por proteasas. Las homologías de secuencias son proteínas diferentes que comparten dominio o motivo específico. Clasificación de proteínas: estructuras de las proteínas en 4 clases. Todo alfa, tofo beta, alfa/beta y alfa + beta..