Ácido-Base y Sistemas Amortiguadores

Una sustancia que cede electrones al disolvente.

Una sustancia que acepta electrones del disolvente.

Mide la concentración de hidrogeniones (H+) en una solución acuosa. Indica el grado de acidez o basicidad.

El equilibrio de ionización del agua produce protones (H+) e hidroxilos (OH-).

La concentración de protones (H+) e hidroxilos (OH-) en agua pura es 10^-14.

No se disocia completamente en disolución acuosa, manteniendo un equilibrio de ionización.

No se disocia completamente en disolución acuosa, formando un ión OH- y una molécula no disociada.

Indica la fuerza de un ácido. Cuanto mayor sea Ka, más fuerte es el ácido.

La energía libre de Gibbs estándar (AG’º) indica la espontaneidad de una reacción en condiciones estándar. Si AG’º es mayor que 0, la reacción es no espontánea.

Conectar reacciones para que se puedan producir ambas, incluso si una de ellas tiene un AG’º ligeramente positivo. Se une una reacción con un AG’º pequeño a otra con un AG’º muy negativo, compensando la energía.

Se utiliza en reacciones del organismo donde el acoplamiento en serie no es posible. Se añade una reacción accesoria que aporta energía (hidrólisis de ATP) para favorecer la reacción principal con un AG’º positivo.

La velocidad de una reacción depende de la concentración de reactivos, la temperatura y la presencia de catalizadores.

La primera etapa de una reacción suele ser la más lenta y controla la velocidad global de la reacción, denominada "etapa limitante".

Reacciones que pueden ocurrir en ambos sentidos, es decir, hacia la formación de productos y hacia la formación de reactivos.

En el equilibrio, la constante de equilibrio (K’eq) es igual al cociente de la concentración de productos entre la concentración de reactivos, y también es igual al cociente de las constantes de velocidad de la reacción directa (k1) y la inversa (k2).

Aunque una reacción tenga una constante de equilibrio muy alta (K’eq muy grande), no significa que deba darse rápidamente. Una reacción puede tener una K’eq muy pequeña y ser muy lenta.

Un enlace covalente fuerte que une aminoácidos en las proteínas. Se forma entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, liberando una molécula de agua.

Cadenas cortas de aminoácidos, generalmente con menos de 100 residuos. Pueden tener funciones biológicas importantes como hormonas o enzimas.

Las proteínas son macromoléculas complejas formadas por cadenas largas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos. Son esenciales para muchas funciones vitales del organismo.

El orden de los aminoácidos en una proteína es fundamental para su estructura y función. Incluso un pequeño cambio puede afectar sus propiedades.

Se basa en la separación de proteínas según su carga, tamaño o afinidad por una matriz sólida. Se utiliza para purificar y analizar proteínas.

Método de separación que utiliza una tira de papel para separar componentes según su afinidad por el disolvente.

Péptido que actúa como edulcorante artificial, más dulce que el azúcar.

Péptido que participa en la defensa antioxidante del organismo, mantiene el poder reductor de las células.

La constante de equilibrio (K'eq) no se relaciona directamente con las constantes de velocidad individuales, sino con su cociente. Es decir, indica la relación entre las velocidades de la reacción directa e inversa en el equilibrio.

Un aumento de la temperatura acelera la velocidad de una reacción química. Esto se debe a que las moléculas adquieren mayor energía cinética, lo que aumenta la frecuencia de choques efectivos y la probabilidad de que estos choques superen la energía de activación.

La ecuación de Arrhenius relaciona la constante de velocidad (k) con la temperatura (T) y la energía de activación (Ea). El factor de frecuencia (A) representa la frecuencia de choques efectivos.

Un catalizador es una sustancia que acelera la velocidad de una reacción química sin consumirse en el proceso. Actúa proporcionando un camino alternativo con menor energía de activación.

Los enzimas son catalizadores biológicos que se caracterizan por su alta especificidad de sustrato y reacción, lo que significa que solo actúan sobre ciertas moléculas o reacciones específicas.

Los aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas. Se caracterizan por tener cuatro grupos unidos a un átomo de carbono asimétrico: un grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral que varía según el aminoácido.

Los polímeros lineales no ramificados se forman por la unión de un número variable de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Los aminoácidos poseen actividad óptica, es decir, desvían el plano de la luz polarizada. Esto se debe a su estructura quiral, con un carbono asimétrico que determina su configuración espacial.

Las proteínas son moléculas complejas que realizan una amplia variedad de funciones esenciales para la vida. Estas funciones incluyen transportar moléculas e iones, regular y coordinar procesos biológicos, permitir el movimiento, catalizar reacciones metabólicas y proporcionar estructura y protección.

Todos los aminoácidos que componen las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Esta configuración específica es crucial para la estructura y función de las proteínas.

La glicina es el aminoácido más simple, con solo un átomo de hidrógeno como grupo lateral. Es apolar y pequeño, lo que le permite formar estructuras compactas en las proteínas.

La alanina, valina, leucina e isoleucina son aminoácidos alifáticos polares. Son apolares e hidrofóbicos, interaccionan mal con el agua y tienden a agruparse en el interior de las proteínas.

La fenilalanina, tirosina y triptófano son aminoácidos aromáticos con grupos laterales que contienen anillos bencénicos. La fenilalanina es apolar, mientras que la tirosina y el triptófano son polares.

La serina, treonina y cisteína son aminoácidos polares sin carga. La serina y la treonina contienen grupos hidroxilo (-OH), mientras que la cisteína tiene un grupo tiol (-SH).

La asparagina y la glutamina son aminoácidos polares sin carga que contienen grupos amida (-CONH2). Estos grupos les confieren propiedades polares.

La arginina, lisina e histidina son aminoácidos básicos con grupos laterales cargados positivamente a pH fisiológico. Estos grupos les permiten interactuar con otras moléculas e influir en la estructura y función de las proteínas.

La estructura secundaria de una proteína se refiere a la disposición espacial de los aminoácidos adyacentes. Las dos estructuras secundarias más comunes son la hélice alfa y la hoja plegada beta. La hélice alfa es una estructura helicoidal formada por enlaces de hidrógeno entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y los átomos de hidrógeno del grupo amino del cuarto aminoácido siguiente. La hoja plegada beta es una estructura plana formada por enlaces de hidrógeno entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo de un aminoácido y los átomos de hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido en la cadena.

Un giro beta es una estructura que cambia de dirección una cadena polipeptídica y permite conectar dos hebras beta o una hélice alfa y una hebra beta. Es un giro de 180 grados normalmente formado por 4 aminoácidos.

La estructura terciaria de una proteína describe el plegamiento tridimensional global de la proteína. Describe la disposición espacial de todos los átomos de la proteína. Esta estructura es esencial para la función de la proteína. Se mantiene por interacciones no covalentes entre los aminoácidos, como los enlaces de hidrógeno, las interacciones iónicas, las fuerzas de Van der Waals.

Las proteínas fibrosas están formadas por cadenas polipeptídicas largas y finas que se organizan en fibras. Son importantes para la estructura y el soporte, como la queratina en el pelo y las uñas. Tienen estructuras secundarias repetitivas, como la hélice alfa en la alfa-queratina.

Las proteínas globulares son proteínas que tienen una forma esférica o globular. Tienen una estructura terciaria más compleja, con varias estructuras secundarias que interactúan. Funcionan en catálisis (enzimas), transporte (hemoglobina) y señalización (hormonas).

La estructura cuaternaria de una proteína involucra la unión de dos o más cadenas polipeptídicas independientes, llamadas subunidades, para formar una estructura de proteína funcional más grande. Cada subunidad tiene su propia estructura terciaria y se une a otras mediante interacciones no covalentes, como enlaces de hidrógeno, interacciones iónicas y fuerzas de van der Waals.