Biologia 1 - Corso di laurea in Medicina e Chirurgia 2023/2024 PDF

 **BIOLOGIA I** LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE =========================== La chimica della vita ruota intorno alla chimica del carbonio che può formare legami covalen6 for6 che a loro volta possono essere semplici, doppi, tripli. I compos6 chimici si dis6nguono in: - Inorga...

 **BIOLOGIA I** LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE =========================== La chimica della vita ruota intorno alla chimica del carbonio che può formare legami covalen6 for6 che a loro volta possono essere semplici, doppi, tripli. I compos6 chimici si dis6nguono in: - Inorganici come acqua e sali minerali - Organici come idrocarburi, alcoli, aldeidi e macromolecole biologiche (biomolecole) possono essere: semplici, doppi, tripli. CaraEeris6che di una molecola organica possono essere cambiate con la sos6tuzione di un H con GRUPPI FUNZIONALI (responsabili del comportamento chimico della molecola). Le macromolecole più abbondan6 sono le proteine che svolgono numerose funzioni: -di trasporto -receEoriale -enzima6ca NATURA DELLE MOLECOLE BIOLOGICHE -------------------------------- La chimica della vita ruota intorno alla chimica del carbonio, tuB i compos6 chimici che cos6tuiscono la materia sono, infaB, cos6tui6 da carbonio. Idrocarburi: compos6 organici che hanno solo atomi di C e H. Gruppi funzionali: sos6tuiscono un H della catena e forniscono alla molecole le sue caraEeris6che specifiche e sono quindi responsabili del suo comportamento chimico. A seconda del ruolo nel metabolismo. Le molecole organiche presen6 nell'organismo si dis6nguono in: 1. [LE MACROMOLECOLE:] si hanno singole unità deEe monomeri lega6 tra loro con legami covalen6 (for6) a formare polimeri. Il 6po di legame è covalente perché vanno a cos6tuire lo scheletro, l'ossatura della macromolecola e quindi non possono essere cos6tuite da legami che si possono rompere facilmente. Il processo che porta alla formazione del legame covalente deriva da una condensazione. 2. [LE UNITÀ CHE COSTITUISCONO LE MACROMOLECOLE:] All'interno della cellula abbiamo la riserva di tuB gli elemen6 che servono per: Zuccheri---\> precursori dei polisaccaridi Amminoacidi----\>precursori delle proteine Nucleo6di----\> precursori degli acidi nucleici 3. [INTERMEDI METABOLICI] Ogni serie di reazioni chimiche all\'interno delle cellule cos6tuisce una via metabolica, in cui un composto viene trasformato in un altro fino a formare un prodoEo finale funzionale. Durante questo percorso, si formano compos6 intermedi che non necessariamente hanno una funzione propria, ma sono essenziali per il completamento della via metabolica. Ques6 compos6 intermedi sono chiama6 intermedi metabolici. In sostanza, gli intermedi metabolici sono i \"pezzi di transizione\" lungo il percorso metabolico che porta alla produzione del prodoEo finale funzionale. LE MOLECOLE BIOLOGICHE ---------------------- Si dividono in: - Carboidra6 - Proteine - Lipidi - DNA - RNA ### I CARBOIDRATI I carboidra6 sono compos6 organici che contengono carbonio (C), idrogeno (H) e ossigeno (O) in un rapporto approssima6vo di 1:2:1, rappresenta6 dalla formula generale (CH2O)n, dove n varia da 3 a 7 per gli zuccheri rilevan6 nel metabolismo cellulare. ◦ Rappresentano le sostanze + abbondan6 in natura ◦ Hanno un importante ruolo struEurale negli esseri viven6 ◦ Sono la principale fonte di nutrimento e quindi di energia per il mondo animale ◦ Sono componen6 essenziali degli acidi nucleici ◦ Vanno a legarsi a lipidi a formare glicolipidi oppure a proteine a formare glicoproteine ◦ Agiscono come receEori, come molecole di riconoscimento ed adesione ◦ Rappresentano i sistemi molecolari che consentono il riconoscimento cellulare (sono quindi implica6 nelle reazioni immunitarie, nei fenomeni di rigeEo, nelle infezioni virali ecc...) I carboidra6 presen6 in natura si trovano in **polimeri** di unità saccaridiche semplici. Una classificazione semplice si può fare sulla base del numero di unità: - **Monosaccaridi**: sono zuccheri semplici con più gruppi e in base al numero di atomi di carbonio si dis6nguono in triosi, tetrosi, pentosi ed esosi. - **Disaccaridi**: 2 unità monosaccaridiche legate covalentemente - **Oligosaccaridi**: alcune unità - **Polisaccaridi**: catene di monosaccaridi e/o disaccaridi MONOSACCARIDI ============= StruBura -------- La struEura degli zuccheri può essere rappresentata sia come catena lineare che come anello. Ad esempio, il fruEosio è un chetoesoso con una formula a catena lineare, mentre il glucosio è un aldoesoso con il carbonile localizzato all\'estremità della molecola. Quando il glucosio si trasforma da una catena aperta in un anello chiuso, si forma un anello piranosico, che può essere rappresentato sia come un anello piaEo disposto perpendicolarmente alla pagina, con gruppi H e OH pos6 sopra o soEo, sia come conformazione a sedia che mostra la struEura tridimensionale in modo più accurato. È più correEo rappresentare i pentosi e gli esosi nella forma ad anello, rispeEo a quella lineare. Il gruppo carbonilico è terminale negli zuccheri aldeidici e interno in quelli chetonici. Il desossiribosio differisce dal ribosio per l\'assenza di un ossigeno: un idrogeno, al posto di un gruppo ossidrile, è legato al carbonio 2. Il glucosio e il galaEosio sono enan6omeri che differiscono per l\'organizzazione del gruppo ossidrilico e dell\'idrogeno lega6 al carbonio 4. Chiralità --------- La chiralità dei monosaccaridi è dovuta alla presenza di almeno un atomo di carbonio asimmetrico, che possiede quaEro sos6tuen6 diversi, conferendo la possibilità di formare stereoisomeri. Ques6 monosaccaridi possono formare α e β piranosio a seconda della posizione del gruppo ossidrilico rispeEo al piano dell'anello. Legame glicosidico ------------------ Il legame glicosidico si forma aEraverso una reazione tra il carbonio 1 di uno zucchero e il gruppo ossidrilico di un altro zucchero, con la liberazione di una molecola di acqua, aEraverso un processo di condensazione. Questo legame unisce i monomeri e consente la formazione di struEure più o meno grandi, a seconda del numero di monomeri coinvol6 nel legame. DISACCARIDI =========== I disaccaridi sono compos6 da due unità monosaccaridiche legate covalentemente tramite un legame glicosidico tra il carbonio 1 (C1) di una molecola e il carbonio della molecola adiacente. Ques6 compos6 sono generalmente bianchi, cristallini, dolci e possono essere idrolizza6. Tra gli esempi di disaccaridi più comuni troviamo: - Il saccarosio, formato da glucosio e fruEosio con un legame α-1,2 glicosidico. - Il maltosio, composto da due molecole di glucosio con un legame α-1,4 glicosidico. - Il cellobiosio, cos6tuito da due molecole di glucosio con un legame β-1,4 glicosidico. Il legame glucidico può essere di 6po α, quando entrambi i gruppi ossidrilici sono posiziona6 soEo il piano della molecola, o di 6po β, quando uno dei gruppi ossidrilici è sopra il piano e l\'altro soEo. POLISACCARIDI ============= I polisaccaridi sono polimeri cos6tui6 da catene di unità monosaccaridiche o disaccaridiche. Essi svolgono diverse funzioni biologiche e sono essenziali per gli organismi viven6. Tra gli esempi di polisaccaridi più rilevan6 troviamo: - Il glicogeno, che è un polimero del glucosio con una struEura ramificata. Si accumula nel fegato e nei muscoli ed è la principale riserva di glucosio negli animali e nell\'uomo. Quando l\'organismo ha bisogno di energia, il glicogeno viene conver6to in glucosio per alimentare il metabolismo. - L\'amido, che è la principale riserva energe6ca delle piante e si accumula nei semi e nei tuberi. È formato da due polisaccaridi: l\'amilosio, che è lineare, e l\'amilopec6na, che è ramificata. L\'amilosio è cos6tuito da unità di glucosio legate tra loro tramite legami glicosidici α (1 → 4) ed è una forma importante di amido resistente. - La cellulosa, che è un polisaccaride struEurale presente nelle piante. È un polimero del glucosio con legami β-glicosidici e ha una struEura lineare. La cellulosa conferisce rigidità ai tessu6 vegetali e svolge un ruolo fondamentale nel mantenere stabile la struEura delle pare6 cellulari. Ques6 polisaccaridi svolgono importan6 funzioni biologiche e sono fondamentali per la struEura e il metabolismo degli organismi viven6. Sono sostanze naturali molto abbondan6 in natura e rivestono un ruolo chiave nel fornire energia, sostenere la struEura cellulare e partecipare a processi biologici cruciali come il riconoscimento cellulare e le reazioni immunitarie. Questo perchè possono legarsi a lipidi, formando glicoproteine, a proteine, per formare glicoproteine, che agiscono come receEori, molecole di riconoscimento e di adesione. LIPIDI ------ Lipidi: da \"lipos\" (grasso): sono molecole anfipa6che, cos6tuite da una testa idrofilica polare e da una coda idrofobica apolare. Hanno una forte tendenza ad associarsi mediante interazioni non covalen6 in ambiente acquoso; ques6 legami coinvolgono le code apolari (interazioni di van der Waals). Funzioni biologiche: - Componen6 delle membrane biologiche - Forme di deposito e trasporto di molecole ricche di energia - Rives6mento proteBvo sulla superficie di mol6 organismi - Componen6 della superficie cellulare che partecipano al riconoscimento, alle specificità di specie e all\'immunità 6ssutale - Alcuni di ques6 hanno una notevole aBvità biologica, come vitamine e ormoni. I lipidi si dividono in 2 grandi gruppi: - **Trigliceridi**: Lipidi che servono come molecole di stoccaggio dell\'energia - **Fosfolipidi**: Lipidi con importante funzione cellulare perché sono i cos6tuen6 delle membrane ### Acidi Grassi Gli acidi grassi sono cos6tuen6 fondamentali di mol6 lipidi e sono molecole semplici composte da una lunga catena di atomi di carbonio, con una lunghezza che va dai 10 ai 24 atomi di carbonio. Essi possono essere classifica6 come saturi o insaturi, a seconda della presenza o meno di doppi legami nella catena carboniosa. Un esempio di acido grasso saturo è l\'acido palmi6co, che non con6ene doppi legami nella sua struEura. La mancanza di doppi legami determina un maggiore impaccheEamento delle code degli acidi grassi, poiché conferisce loro una conformazione estesa e una maggiore flessibilità. Un esempio di acido grasso insaturo è l\'acido linoleico, che con6ene doppi legami nella sua struEura. La presenza di uno o più doppi legami causa un ripiegamento nella catena carboniosa, creando delle curvature chiamate \"gomi6\". Ques6 gomi6 impediscono agli acidi grassi insaturi di impaccheEarsi saldamente e rendono le loro interazioni con altre molecole più deboli rispeEo agli acidi grassi saturi. La presenza o assenza di doppi legami influenza la fluidità delle membrane biologiche, poiché gli acidi grassi insaturi rendono le membrane più fluide rispeEo agli acidi grassi saturi. Questa caraEeris6ca è importante per il correEo funzionamento delle membrane cellulari e per mol6 processi biologici. TRIGLICERIDI ============ I trigliceridi sono compos6 da glicerolo, un alcololo, e tre molecole di acidi grassi, che si legano tramite una reazione di condensazione, producendo un legame estere con la liberazione di una molecola di acqua. Ques6 compos6 sono lipidi non polari, molto ricchi di energia e fungono da importan6 riserve energe6che nell'organismo. Essi si accumulano principalmente nelle cellule specializzate chiamate adipoci6 o cellule grasse. La loro funzione principale è quella di fornire una forma altamente efficiente di accumulo di energia, che può essere u6lizzata quando necessario. I trigliceridi possono essere dis6n6 in due categorie principali: \- Grassi: trigliceridi solidi a temperatura ambiente, come il burro e il lardo. - Oli: trigliceridi liquidi a temperatura ambiente. Queste due forme di trigliceridi hanno caraEeris6che fisiche diverse e vengono u6lizzate dall\'organismo in modi diversi, ma entrambe svolgono un ruolo cruciale come riserve energe6che e come componen6 struEurali delle membrane cellulari. STEROIDI ======== Gli steroidi sono compos6 da atomi di carbonio dispos6 in anelli (3 anelli a 6 atomi di C ed 1 a 5 atomi di C) e includono importan6 molecole come il colesterolo, che è presente anche all\'interno delle membrane cellulari, precisamente nel doppio strato fosfolipidico. Qui, si orienta con i gruppi -OH vicini alle teste polari dei fosfolipidi, riducendo la fluidità della membrana ma aumentando la sua stabilità meccanica e la flessibilità delle cellule. Questa disposizione riduce la permeabilità alle molecole idrosolubili più piccole. In collaborazione con le molecole proteiche, il colesterolo regola lo scambio di sostanze aEraverso la membrana cellulare, svolgendo un ruolo chiave nella comunicazione cellulare. Gli steroidi si dis6nguono per la lunghezza e la struEura delle loro catene laterali. Il colesterolo ha un\'importanza fondamentale in vari processi biologici: 1. È il precursore della biosintesi della maggior parte degli steroidi, inclusi gli ormoni sessuali maschili come testosterone e androsterone, e gli ormoni sessuali femminili come estrogeni (estradiolo) e proges6nici (progesterone). 2\. Regola la diffusione delle sostanze all\'interno e all\'esterno delle cellule, contribuendo al mantenimento dell\'omeostasi cellulare. FOSFOLIPIDI =========== I fosfolipidi sono compos6 da due catene di acidi grassi unite al glicerolo, un gruppo fosfato e una testa polare. Queste molecole sono anfipa6che, il che significa che possiedono regioni idrofobiche (le code degli acidi grassi) e regioni idrofiliche (il gruppo fosfato e la testa polare). I fosfolipidi rappresentano i principali cos6tuen6 delle membrane biologiche. Tra i fosfolipidi più comuni ci sono i fosfogliceridi, con la fosfa6dilcolina come esempio principale, dove la testa polare è cos6tuita dalla colina. In acqua, le interazioni tra le code idrofobiche e le teste idrofile dei fosfolipidi portano alla formazione di un doppio strato fosfolipidico. In questo doppio strato, le code idrofobiche sono rivolte verso l\'interno, formando una regione idrofobica, mentre le teste idrofile sono rivolte verso l\'ambiente esterno o interno della cellula, formando una regione idrofila. Questa struEura del doppio strato fosfolipidico è essenziale per la formazione e il funzionamento delle membrane cellulari, poiché fornisce una barriera seleBva che regola il passaggio delle sostanze aEraverso la membrana. Riassumendo... -------------- I lipidi sono un insieme di molecole idrofobiche con funzioni e struEure molto diverse. - TRIGLICERIDI: Sono cos6tui6 da una molecola di glicerolo legata con legami esterici a tre molecole di acidi grassi. Sono molto ricchi di energia: un grammo con6ene più di due volte il contenuto energe6co di un grammo di carboidra6. - STEROIDI: Sono un gruppo di lipidi caraEerizza6 da una 6pica struEura a quaEro anelli. Comprendono il colesterolo e mol6 ormoni. - FOSFOLIPIDI: Sono lipidi contenen6 fosfato, con un\'estremità idrofobica e una idrofilica, indispensabili per la struEura e la funzione nelle membrane biologiche. LE PROTEINE ----------- Le proteine sono componen6 fondamentali all\'interno delle cellule, svolgendo una vasta gamma di funzioni biologiche essenziali. 1. **Proteine insolubili in ambienK acquosi**: Queste proteine hanno una struEura fibrosa e sono coinvolte nel **sostegno struBurale**, come il collagene, la chera6na, l\'elas6na e la fibroina. Inoltre, comprendono le proteine di **membrana**, che agiscono come trasportatori e pompe ioniche. 2. **Proteine globulari e solubili in ambienK acquosi**: Queste proteine hanno una struEura globulare e svolgono una varietà di funzioni, tra cui la **catalisi** (enzimi), il **trasporto** (emoglobina e albumina), la **regolazione ormonale** (insulina e glucagone), la **difesa** (an6corpi e trombina), il **movimento** (ac6na e miosina) e il **deposito** (ferri6na e caseina). Le proteine sono cos6tuite da una lunga catena di unità elementari chiamate aminoacidi. Sebbene esistano più di 300 aminoacidi in natura, solo 20 di essi sono u6lizza6 per la sintesi proteica nei mammiferi, poiché sono gli unici codifica6 dal DNA. Ogni aminoacido, ad eccezione della prolina, ha un carbonio centrale chiamato carbonio α, legato a quaEro differen6 gruppi: un gruppo amminico basico (-NH2), un gruppo carbossilico acido (COOH), un atomo di idrogeno (-H) e una catena laterale unica (-R). Esse possono essere suddivise in due **categorie** principali in base al loro **gruppo -R**: 1. Amminoacidi a catena laterale idrofobica (non polare): alanina, glicina, isoleucina, me6onina, valina; 2. Amminoacidi a catena aroma6ca: fenilalanina, prolina, triptofano; 3. Amminoacidi a catena laterale idrofilica (polare) non carica a pH = 7: serina, treonina, 6roxina, asparagina, glutammica, cisteina; 4. Amminoacidi a catena laterale idrofilica e acida (a pH =7): acido aspar6co, acido glutammico. Gli amminoacidi sono uni6 tra loro da legami pep6dici, ovvero legami covalen6, che si instaurano tra due molecole quando il gruppo carbossilico (-COOH) di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico (-NH2) dell\'amminoacido successivo aEraverso una reazione di condensazione che porta all\'eliminazione di una molecola di acqua. Gli aminoacidi sono uni6 tra loro da legami pep6dici, che si formano quando il gruppo carbossilico di un aminoacido reagisce con il gruppo amminico dell\'aminoacido successivo, mediante una reazione di condensazione che produce l\'eliminazione di una molecola di acqua. Ques6 legami conferiscono ai polipep6di una direzionalità specifica - Ques6 legami non vengono roB con l\'ebollizione, ma solo con l\'azione prolungata di acidi o basi concentrate. - Gli enzimi proteoli6ci sono in grado di rompere tali legami. - Esistono sequenze lunghe da pochi aminoacidi a migliaia di aminoacidi. La lunghezza delle sequenze di aminoacidi varia da pochi a migliaia, e le molecole proteiche vengono classificate in base alla loro lunghezza come pep6de (oligopep6de) per sequenze inferiori a 20 aminoacidi, polipep6de per sequenze inferiori a 60 aminoacidi e proteine per sequenze superiori a 60 aminoacidi. Le catene laterali degli aminoacidi determinano la struEura e la conformazione tridimensionale delle proteine, influenzando la loro funzione biologica. ### StruBura primaria La struEura primaria delle proteine è la sequenza lineare degli aminoacidi che le compongono. Un esempio di questo livello di struEura è rappresentato dai dipep6di, che consistono in due aminoacidi lega6 covalentemente insieme. Alcuni esempi di molecole di dipep6di includono: - Carnosina: Un dipep6de con funzione di scavenger di radicali liberi non enzima6co e an6ossidante naturale. È ampiamente distribuito nei tessu6, con concentrazioni par6colarmente elevate nei muscoli e nel cervello. - Aspartame: Un dolcificante ar6ficiale u6lizzato in mol6 alimen6 e bevande. - GHS: Un dipep6de con funzione di importante an6ossidante e scavenger di radicali liberi. È presente nella maggior parte dei tessu6 dei mammiferi. -Encefaline: Pentapep6di cos6tui6 da 5 aminoacidi, la cui struEura è simile a quella della morfina. Sono neurotrasmeBtori appartenen6 alla famiglia delle endorfine e sono prodoEe dal sistema nervoso centrale. Per funzionare correEamente, una proteina deve assumere una struEura tridimensionale precisa. Il primo livello di ripiegamento è dato dalla struEura secondaria, stabilizzata da legami idrogeno, che è dovuta ad interazioni locali di 6po ponte idrogeno. ### StruBura secondaria La struEura secondaria è di fondamentale importanza poiché **influenza la struBura tridimensionale** della proteina e, di conseguenza, le sue proprietà e funzioni biologiche. La struEura secondaria delle proteine si riferisce alla conformazione locale della catena polipep6dica. Questa struEura è determinata dalle interazioni di 6po legame a idrogeno fra l\'ossigeno di un gruppo carbossilico del legame pep6dico e l\'idrogeno del gruppo ammidico di un altro legame pep6dico. Esistono due 6pi principali di struEure secondarie: l\'α-elica e il foglieEo β. L'**α-elica** è una conformazione a spirale in cui le catene laterali degli aminoacidi protendono verso l\'esterno rispeEo all\'asse della spirale. Questa struEura è stabilizzata da legami idrogeno intracatena che si formano tra l\'ossigeno del gruppo carbonilico di un legame pep6dico e l\'idrogeno del gruppo ammidico di un legame pep6dico situato a 4 residui di distanza sulla catena. TuEavia, la presenza di prolina può interrompere l\'α-elica, e gli aminoacidi con catene laterali voluminose o cariche possono interferire con la sua formazione. Il **foglieBo β** è una struEura proteica ripiegata formata da due o più catene polipep6diche quasi completamente distese. I legami idrogeno in questa struEura sono intercatena e perpendicolari allo scheletro del pep6de. TuB i componen6 di un legame pep6dico partecipano alla formazione di ques6 legami idrogeno, che si realizzano tra l\'ossigeno di un gruppo carbonilico di un legame pep6dico e l\'idrogeno del gruppo ammidico di un altro legame pep6dico appartenente a una catena polipep6dica diversa. I polipep6di che formano un foglieEo β possono disporsi in modo parallelo o an6parallelo. Un foglieEo β può anche essere formato da una singola catena polipep6dica ripiegata su se stessa, in tal caso i legami idrogeno sono legami intracatena. La superficie dei foglieB β è piegheEata. La conformazione finale di una proteina dipende principalmente dalla presenza e dalla disposizione dei gruppi laterali (-R) degli aminoacidi che la compongono. Affinché una proteina sia funzionale, deve raggiungere una correEa conformazione terziaria, almeno, partendo dalla struEura primaria. Non tuEe le proteine hanno una struEura quaternaria. I polipep6di hanno una precisa direzionalità, con un gruppo amminico all\'estremità di un lato e un gruppo carbossilico all\'estremità dell\'altro. Le catene laterali degli aminoacidi sono determinan6 per il modo in cui una proteina si ripiega su se stessa. La struEura terziaria è un altro livello di ripiegamento proteico in cui i gruppi laterali (-R) degli aminoacidi svolgono un ruolo importante. Durante questo processo, le catene non polari tendono a posizionarsi all\'interno della proteina, mentre quelle polari si trovano all'esterno. ### StruBura super-secondaria La struEura supersecondaria si riferisce all\'organizzazione spaziale di più elemen6 di struEura secondaria, come alfa-eliche e foglieB beta, all\'interno di una singola catena polipep6dica. In sostanza, è un livello di organizzazione della struEura proteica che va oltre quello della struEura secondaria, ma non raggiunge la complessità della struEura terziaria. La struEura supersecondaria può includere arrangiamen6 ripe66vi di elemen6 di struEura secondaria, formando mo6vi struEurali dis6n6 che contribuiscono alla stabilità e alla funzione della proteina. ### StruBura terziaria La struEura terziaria delle proteine si riferisce alla disposizione tridimensionale dell\'intero polipep6de, che è determinata dalle interazioni tra le catene laterali degli aminoacidi, anche se sono distan6 nella sequenza primaria. Durante il processo di ripiegamento, le proteine tendono a assumere una configurazione compaEa. Le interazioni tra i gruppi laterali degli aminoacidi giocano un ruolo cruciale in questo processo. Le catene laterali non polari tendono a essere posizionate all\'interno della proteina, mentre quelle polari si trovano verso l\'esterno, dove possono interagire con il solvente. Le principali interazioni che stabilizzano la struEura terziaria sono: 1. Interazioni idrofobiche: gli aminoacidi con catene laterali non polari tendono a localizzarsi all\'interno della proteina, dove si associano con altri residui idrofobici per evitare il contaEo con l\'acqua. 2. Interazioni ioniche: gruppi con carica nega6va (COO-) possono interagire con gruppi carichi posi6vamente (NH3+), formando legami ionici che contribuiscono alla stabilità della struEura terziaria. 3. Legami a idrogeno: sono forma6 tra l\'atomo di idrogeno legato all\'azoto o all\'ossigeno di un gruppo funzionale polare e un atomo di ossigeno o azoto di un altro gruppo funzionale polare. Ques6 legami contribuiscono alla formazione di struEure secondarie come l\'α-elica e il foglieEo β, nonché alla stabilizzazione della struEura terziaria. 4. Legami disolfuro: sono legami covalen6 che si formano tra due atomi di zolfo di residui di cisteina. Ques6 legami possono stabilizzare la struEura terziaria mantenendo insieme le porzioni della proteina che contengono residui di cisteina. Un esempio di proteina con una struEura terziaria ben definita è la mioglobina. Si traEa di una singola catena polipep6dica composta da 153 aminoacidi e con6ene un gruppo eme. La mioglobina presenta 8 regioni ad α-elica e nessun foglieEo β. ### StruBura quaternaria La struEura quaternaria delle proteine si riferisce all\'organizzazione tridimensionale risultante dall\'associazione di due o più catene polipep6diche, chiamate subunità, che possono essere iden6che o diverse. Questa associazione è stabilizzata da interazioni non covalen6 tra le subunità. Molte proteine quaternarie incorporano anche gruppi non proteici, no6 come gruppi proste6ci, che svolgono una funzione specifica all\'interno della struEura proteica complessiva. Un esempio di proteina con struEura quaternaria è l\'emoglobina. L\'emoglobina è cos6tuita da quaEro catene globiniche: due catene α e due catene β. La **denaturazione** delle proteine è un processo che altera la loro struEura tridimensionale, senza influenzare la sequenza di aminoacidi. Gli agen6 denaturan6 possono essere fisici, come calore e radiazioni, o chimici, come variazioni di pH, urea, guanidina, e così via. Ques6 agen6 rompono i legami che stabilizzano le struEure secondarie, terziarie e quaternarie delle proteine, causando la perdita delle loro proprietà biologiche. La **rinaturazione**, d\'altra parte, è il processo aEraverso il quale una proteina denaturata riacquista la sua struEura tridimensionale na6va e le sue proprietà biologiche dopo l\'eliminazione dell\'agente denaturante. Questo processo può comportare il ripris6no dei legami e delle interazioni che mantengono la struEura proteica correEa. L\'esperimento di Anfinsen condoEo nel 1957 ha dimostrato l\'importanza della struEura primaria delle proteine nella determinazione della loro conformazione tridimensionale e della funzione biologica. U6lizzando la ribonucleasi (RNasi), una proteina a catena singola composta da 124 residui e con 4 pon6 disolfuro, Anfinsen e il suo team hanno denaturato la proteina, causando la roEura dei legami che mantenendo la sua struEura funzionale. Successivamente, dopo aver rimosso le sostanze denaturan6, hanno osservato che la proteina è stata in grado di ripiegarsi spontaneamente nella sua struEura na6va e di riformare correEamente i 4 pon6 disolfuro. Questo risultato ha dimostrato che le proteine contengono tuEe le informazioni necessarie per raggiungere la conformazione terziaria nella loro struEura primaria. ***\*Esperimento di Anfisen nel de1aglio:*** *Nell'esperimento di Anfisen si procede con la denaturazione della ribonucleasi A tramite l'u6lizzo di agen6 denaturan6 come la guanidina o l'urea, che portano alla "distruzione" della sua stru\ 0, il processo richiede energia per avvenire; se ΔG è \< 0, il processo avviene spontaneamente. Un esempio di variazione dell\'energia di Gibbs è la conversione dell\'acqua da liquido a solido, che comporta una diminuzione dell\'entropia e una riduzione dell'entalpia. La conversione dell'acqua dallo stato liquido allo stato solido è accompagnato da una diminuzione di Entropia e una riduzione dell'entalpia. Affinchè questa trasformazione avvenga **∆H \