Biología Primer Trimestre PDF

**BIOLOGÍA PRIMER TRIMESTRE** TEMA 1: "BASE MOLECULAR DE LA VIDA" Los seres vivos son muy complejos ya que cuentan con una serie de características: -Homeostasis: Las estructuras de los seres vivos no se mantienen de forma espontánea, sino que estos, a través de distintos mecanismos, mantienen un...

**BIOLOGÍA PRIMER TRIMESTRE** TEMA 1: "BASE MOLECULAR DE LA VIDA" Los seres vivos son muy complejos ya que cuentan con una serie de características: -Homeostasis: Las estructuras de los seres vivos no se mantienen de forma espontánea, sino que estos, a través de distintos mecanismos, mantienen un equilibrio fisiológico interno conocido como homeostasis. En esta se invierte gran parte de la energía de los seres vivos. -Relación: Se divide en dos: Sensibilidad, que es la capacidad de recibir un estímulo interno o externo, y la irritabilidad, que es la capacidad de responder a los estímulos. -Metabolismo: Es el conjunto de procesos que ocurren en el interior de nuestras células en forma de reacciones químicas con el objetivo de obtener energía y mantener la homeostasis, entre otros. Pueden ser anabólicas (Gastamos energía para construir moléculas grandes a partir de pequeñas) o catabólicas (Obtenemos energía para el anabolismo rompiendo moléculas grandes en moléculas pequeñas). -Crecimiento: Capacidad que tienen los seres vivos de aumentar su tamaño y número de células a lo largo de su vida gracias al metabolismo. -Reproducción: Los seres vivos poseen la capacidad de reproducirse y dejar descendencia, ya sea de forma asexual (sin intercambio de material genético) o sexual (con intercambio de material genético). -Evolución: La variabilidad genética introducida mediante las mutaciones y mecanismos de reproducción sexual da lugar a diferencias entre los individuos de una misma especie. La selección natural actúa sobre esta variabilidad genética y determina la evolución. Niveles de organización de la materia: Son los distintos puntos de vista desde los que se puede estudiar a los seres vivos. Cada nivel es generado por los anteriores, aunque ese nuevo nivel siempre posee propiedades emergentes que no resultan de la suma de las propiedades anteriores. Los niveles son: - Átomo, molécula, orgánulo, célula, tejido, órgano, sistema, individuo, población, comunidad, ecosistema, bioma y biosfera. Enlaces químicos Los átomos se unen entre sí para formar entidades más complejas. Los enlaces pueden ser: - Intramoleculares: Permiten que los átomos se unan entre sí para conseguir una configuración electrónica estable. Son covalentes o iónicos y son fuertes. - Intermoleculares: Permiten unir las moléculas entre sí. Son débiles, por lo que son fáciles de romper. Intramoleculares Permiten que los átomos se unan entre sí para conseguir una configuración electrónica estable. Son covalentes o iónicos y son fuertes. Pueden ser: -Covalente: Se da entre átomos no metálicos que comparten electrones, ya que ambos son electronegativos (capaces de atraer electrones). Puede ser polar o apolar: - Polar: Se da entre átomos distintos (con distinta electronegatividad), de modo que el más electronegativo atrae los electrones compartidos con más fuerza y dota a la molécula de carga eléctrica al poseer mayor densidad de carga negativa en la zona del elemento más electronegativo, generándose un dipolo - Apolar: Se produce entre átomos idénticos (de igual electronegatividad) y no genera carga eléctrica, ya que ambos atraen los electrones compartidos con igual fuerza -Iónico: Se da entre un metal y un no metal, de manera que el metal le cede electrones al no metal. El que gana electrones se convierte en un anión y el que los pierde en un catión. Ambos iones se unen debido a la atracción electrostática entre cargas de distinto signo. Este proceso ocurre de manera simultánea en un elevado número de átomos, formando una red iónica. Intermoleculares -Fuerzas electrostáticas o puentes salinos: Atracción electrostática que se da entre grupos ionizados con carga opuesta, como el grupo carboxilo (-COO)(-) y un grupo amino (-NH3)(+). -Fuerzas de solvatación: Resultan de la interacción entre un ion y un medio polar. Por ejemplo, el cloruro de sodio (ion) se disuelve al entrar en contacto con el agua (medio polar), debido a la atracción que existe entre los iones Na+ y Cl- y los correspondientes polos con carga opuesta de la molécula de agua. Estas fuerzas son suficientes para vencer las fuerzas que los mantienen juntos en estado sólido, y por tanto, se disuelve. -Interacciones hidrofóbicas: Se dan entre sustancias hidrofóbicas (grasas), las cuales se asocian en presencia de agua con el fin de evitar las interacciones con el entorno acuoso. -Fuerzas de Van der Waals: Son fuerzas flojas e instantáneas que suceden en todas las moléculas (tanto polares como apolares), en las que los electrones, debido a su constante movimiento, aleatoriamente se agrupan momentáneamente en un polo de la molécula, dotándola de carga durante un instante y generando un dipolo instantáneo. Estas fuerzas crecen con el tamaño y proximidad y disminuyen con la temperatura y energía. Estas fuerzas son muy numerosas y desempeñan un papel fundamental en multitud de procesos biológicos. Por ejemplo, son las responsables de la disolución en agua de gases apolares como el O2, N2 y CO2 y del elevado punto de fusión de los ácidos grasos saturados de cadena larga. -Enlaces de hidrógeno: Son un tipo especial de fuerzas de Van der Waals que se dan entre moléculas conformadas por átomos de hidrógeno unidos covalentemente a átomos muy electronegativos como el O o el N. Al ser la diferencia de electronegatividad tan elevada, las moléculas formadas de esta manera se unen con mayor fuerza. Estas moléculas se orientan de manera que el polo positivo casa con el negativo y viceversa. Este enlace determina las propiedades del agua. Bioelementos En los seres vivos hay hasta 70 elementos en proporción variable. - Primarios (CHONPS): Suman el 98% de la masa de los seres vivos. Se les llama elementos plásticos. El más abundante es el oxígeno. - Secundarios (Na, Ca, K, Cl, Mg): Forman el 2% aprox de los seres vivos. Suelen aparecer como iones (sales disueltas), aunque también como en forma sólida formando estructuras esqueléticas. Son importantes para muchos procesos, como el mantenimiento del equilibrio osmótico o la contracción muscular. - Oligoelementos: Suman el 0,1% de la masa de los seres vivos en su conjunto. Pueden ser esenciales (hierro, yodo) o no esenciales. El carbono: -La estructura del carbono le permite formar una gran cantidad de compuestos. Suele unirse con C, H, O formando biomoléculas esenciales para los seres vivos. Tiene 4 electrones en su última capa, lo que le permite formar cuatro enlaces covalentes estables con otros átomos con el objetivo de conseguir el octeto electrónico. Si solo admitiese dos enlaces, podría unirse consigo mismo formando largas cadenas o anillos, pero serían estructuras desnudas, sin átomos adicionales. Además, el carbono abunda en la corteza terrestre, atmósfera e hidrosfera, facilitando que los seres vivos lo asimilen. Por último, es capaz de unirse con igual afinidad al oxígeno que al hidrógeno, haciendo posibles las reacciones de óxido-reducción, que son la base del metabolismo. El agua Es una sustancia líquida, inodora, insípida e incolora que cubre el 75% de la superficie terrestre, siendo la mayoría salada. Conforma de media el 70% del peso de los seres vivos, aunque es variable. El agua se encuentra de tres formas en nuestro cuerpo: - Circulante: Se encuentra en la sangre y linfa - Intersticial: Se encuentra rellenando los huecos que existen entre las células (excepto en el tejido epitelial) - Intracelular: Se encuentra en el interior de las células. Es la más abundante. Funciones y propiedades del agua: 1. Alta capacidad disolvente: El agua se considera el disolvente universal, ya que es capaz de disolver toda molécula (menos los lípidos) al establecer fuerzas de solvatación con sustancias iónicas (medio polar) y puentes de hidrógeno con sustancias polares. Por ello, realiza la función de transporte en el cuerpo, ya que esta es el vehículo de entrada, salida y circulación para las sustancias en nuestro cuerpo, tanto de nutrientes como de sustancias de desecho, que se encuentran disueltos en esta. El agua también realiza una función metabólica, ya que en el medio acuoso ocurren todas las reacciones del metabolismo, participando en muchas de ellas como sustrato o producto. 2. Elevada fuerza de cohesión: Las moléculas de agua están fuertemente unidas entre sí debido a los enlaces de hidrógeno que las unen, lo que confiere al agua gran incompresibilidad y una elevada tensión superficial, que es la fuerza que opone la superficie de un líquido a romperse. Que este valor sea alto permite que el agua realice la función de flotabilidad, que permite que seres vivos vivan asociados a la superficie acuática (neptom), ya sea por encima (epineptom), como el zapatero, o por debajo (hiponeptom), como las larvas de mosquito. Debido a su incompresibilidad el agua realiza una función estructural, ya que es ideal para generar esqueletos hidrostáticos como el de la célula o la babosa. 3. Alta fuerza de adhesión: El agua se adhiere a la superficie del recipiente que la contiene. Esto, junto con la elevada fuerza de cohesión, permite la capilaridad del agua, que es la capacidad del agua para ascender por capilares (tubos pequeños), contribuyendo en procesos como el ascenso de la savia por el xilema de las plantas. 4. Alto calor específico y alto calor de vaporización: Se requiere de mucha energía para aumentar la temperatura del agua (1 caloría para aumentar 1 grado por gramo), así como para pasarla a estado gaseoso (540 calorías por gramo a 100º). Esto sucede porque la mayor parte de energía se emplea en romper los enlaces de hidrógeno y no en aumentar la temperatura por agitación molecular. Por ello el agua realiza una función termorreguladora, ya que puede absorber o perder una gran cantidad de calor sin modificar apenas su temperatura. Gracias a su elevado calor específico esta distribuye el calor del cuerpo a través de la sangre y actúa como tapón térmico, manteniendo la temperatura del organismo estable con independencia del medio externo. Gracias a su elevada energía de vaporización nos refresca a través del sudor, que al evaporarse se lleva el calor de la piel. 5. Bajo grado de ionización: El agua en condiciones normales no se disocia (solo 1 de cada 10º7 moléculas de agua se encuentra ionizada). Por ello, el pH del agua es 7, neutro. Esto hace que el agua realice una función amortiguadora, ya que su pH es compatible con el pH celular, aunque no amortigua los cambios de pH, si le añades ácido se vuelve ácida, y si le añades una base se vuelve básica. 6. Reducida viscosidad: Es la resistencia que opone un líquido a fluir, que en el caso del agua es baja. Esto permite la función lubricante del agua, evitando el rozamiento entre células y permitiendo el movimiento de agua en nuestro interior, así como el funcionamiento de los músculos. 7. Mayor densidad en estado líquido que en estado sólido: El hielo, al ser menos denso que el agua, flota sobre ella. Gracias a esta característica el agua realiza una función ecológica, ya que en ecosistemas acuáticos con bajas temperaturas el hielo forma una capa superficial que impide que el agua inferior se congele y permitiendo la vida en zonas con climas fríos. Sales minerales Son compuestos inorgánicos iónicos que resultan de la reacción entre un ácido y una base. Pueden aparecer precipitadas o disueltas: Precipitadas: Son insolubles en agua, por lo que llevan a cabo función estructural, de soporte y protección formando estructuras compuestas por carbonato de calcio, fosfato de calcio o sílice, como: - Endosqueleto de los vertebrados, formando los huesos (fosfato y carbonato de calcio) - Exosqueleto de algunos crustáceos, artrópodos y moluscos, formados por carbonato de calcio - Esqueleto de algunas algas (diatomeas) y protozoos (radiolarios) formado por sílice - Algunas plantas también forman espinas microscópicas de sílice (gramíneas) para defenderse de herbívoros. Disueltas: Aparecen disueltas en agua en forma de iones (Fe2+, Cl-...). Tienen diversas funciones: -Catalítica: Algunos iones actúan como cofactores enzimáticos, necesarios para el correcto funcionamiento de las enzimas, y por tanto de las proteínas. Esto ocurre gracias a que muchas enzimas tienen 2 partes: un grupo proteico, que es la proteína de la enzima, y un grupo prostético, que muchas enzimas necesitan para poder funcionar, pudiendo ser moléculas orgánicas (en cuyo caso se llama coenzima) como las vitaminas, o iones metálicos, como los 4 iones Fe 2+ que necesita la hemoglobina en la sangre. -Electroquímica: Algunos iones (como el Na+ o Cl-) participan en la generación de gradientes electroquímicos a ambos lados de la membrana conocidos como potencial de reposo. Esto permite cambiar el carácter positivo o negativo de ciertas partes de la membrana, lo que le confiere a las células características necesarias para llevar a cabo los procesos de sinapsis neuronal, la transmisión del impulso nervioso y la contracción muscular. -Osmótica: Los iones regulan el equilibro osmótico, y con ello el desplazamiento de agua en las células por osmosis (fuerza de succión que ejerce una disolución en función de las sales que tiene, cuanto más sales, más presión osmótica). Esto sucede ya que los las células tienen una membrana semipermeable que separa el medio intracelular del extracelular, la cual permite el paso de disolvente (agua), pero impide el paso del soluto (iones), de manera que si existen dos medios con distinta concentración de sales, aquel que tiene una mayor concentración succiona agua al otro para igualar la concentración. Existen tres tipos de medios extracelulares: Medio hipertónico, en el que la concentración de sales fuera de la célula es mayor que en el interior, lo que provoca la salida de agua y la muerte celular por plasmólisis, el medio hipotónico, en el que la concentración de sales es menor que en el interior de la célula, lo que provoca la entrada de agua y la muerte celular por turgencia, y el medio isotónico, en el que existe igual concentración de sales tanto fuera como dentro de la célula, por lo que es el único medio en el que pueden vivir los seres vivos. -Tamponadora: Algunos iones regulan el pH de los seres vivos a través de los sistemas tampón, que son aquellos que se oponen a los cambios de pH. En los seres vivos hay distintas sustancias tamponadoras: El ión fosfato mantiene el pH estable en el interior de las células. El sistema tampón fosfato se basa en la reacción reversible entre el dihidrógeno fosfato y el monohidrógeno fosfato: H2PO4 (-) HPO4 (2-) + H(+) - El dihidrógeno fosfato (H2PO4 -) es el ácido débil del sistema, capaz de donar un ión hidrógeno (H+) cuando el medio se vuelve básico. - El monohidrógeno fosfato (HPO4 2-) es la base conjugada, capaz de captar un ion hidrógeno cuando el medio se vuelve ácido. Cuando el pH disminuye, es decir, el medio se vuelve más ácido (hay mas H+), la base conjugada HPO4 (2-) reacciona con los protones (H+) para formar H2PO4 (-), reduciendo la concentración de H+ en la disolución y minimizando la caída del pH. Cuando el pH aumenta, es decir, el medio se vuelve más básico (hay más OH-), el ácido débil H2PO4 (-) dona un hidrógeno para compensar la disminución de H+, formando HPO4 (2-) + H (+), aumentando la concentración de H+ en la disolución, el cual se asocia con el OH- formando agua y minimizando la subida del pH. El ión carbonato interviene fuera de las células según la reacción: CO2 + H2O H2CO3 HCO3 (-) + H (+) Al respirar, generamos CO2 que va a parar a nuestra sangre y líquido intersticial, donde se pone en contacto con el agua y reacciona con ella formando ácido carbónico, H2CO3, que se disocia en bicarbonato, HCO3 (-) y protones H+. Esto se mantiene en un equilibrio constante conocido como equilibrio químico, pues el CO2 reacciona con agua para dar lugar a bicarbonato a la misma vez que el bicarbonato se está rompiendo para dar lugar a CO2. Cuando surge un ácido, la reacción tiene lugar solamente de derecha a izquierda con el objetivo de usar el exceso de protones para formar CO2 que expulsamos mediante los pulmones. Cuando surge una base, la reacción ocurre solamente de izquierda a derecha con el objetivo de liberar protones H+ que se asocien con el grupo OH- generando agua y neutralizando la basicidad. Las proteínas también son sustancias tamponadoras muy importantes, ya que están formadas por aminoácidos que tienen cargas, unas positivas (grupo amino) y otras negativas (grupo carboxilo). Cuando surge un ácido, se disocian las cargas negativas y lo neutralizan. Cuando surge una base, se disocian las cargas positivas y lo neutralizan. Las proteínas disueltas en nuestras células son las encargadas junto con el ion fosfato de regular el pH intracelular. Dispersiones Un sistema disperso consta de un disolvente y un soluto disuelto. Los sistemas dispersos pueden ser: Dispersiones moleculares: Son aquellas en las que las partículas del soluto presentan un tamaño inferior a 1 nanómetro. Son las disoluciones verdaderas. Tienen las siguientes características: - Son transparentes - Viscosidad baja - No son adsorbentes - No presentan estado de gel - Las partículas del soluto solo se pueden separar mediante métodos químicos, no sedimentan por ultracentrifugación ni se pueden separar por electroforesis. Dispersiones coloidales: Son aquellas en las que las partículas del soluto presentan un tamaño de entre 1 y 100 nanómetros. Son las dispersiones que resultan de disolver proteínas, glúcidos... en agua, por lo que son las que vamos a encontrar en los seres vivos. Características: - Son traslúcidas - Presentan elevada viscosidad y alto poder de adsorción (capacidad de unión a la superficie de un sólido) - Aparecen en dos estados: sol (fluido) y gel (viscoso). El paso de un estado a otro se produce de manera reversible por cambios de temperatura o pH, aunque en condiciones extremas el cambio podría ser irreversible. - Se produce la precipitación de las partículas del soluto al someterse a ultracentrifugación. - Se produce la separación de las partículas del soluto al someterse a electroforesis. Tipos: - Suspensiones: Las partículas del soluto son sólidas. - Emulsiones: Las partículas del soluto son líquidas. Procesos entre disoluciones: La difusión, diálisis y ósmosis son tres procesos físicos espontáneos que ocurren cuando uno o más sistemas dispersos se ponen en contacto. No requieren gasto energético. Difusión: Es la distribución homogénea de las partículas de soluto moleculares en un disolvente. Si se colocan dos disoluciones de distinta concentración separadas por una membrana permeable, se produce el paso por difusión de soluto (de partículas menores a 1 nm) y disolvente a favor del gradiente de concentración hasta que ambas disoluciones igualan sus concentraciones. Es frecuente como forma de intercambio celular. Diálisis: Se trata de un proceso que permite separar las partículas coloidales de las moleculares mediante una membrana que permite el paso del disolvente y de partículas menores a 1 nm, pero es impermeable a las partículas coloidales (no les permite pasar). Se produce entonces el paso de las partículas moleculares de la disolución concentrada a la menos concentrada con el fin de igualar la concentración de soluto. La diálisis es el fundamento de la hemodiálisis, que suple la función renal deteriorada. Ósmosis: Es el fenómeno por el cual, entre dos disoluciones acuosas de distinta concentración separadas por una membrana semipermeable (permite el paso de disolvente pero no de soluto) se produce el desplazamiento de agua de la disolución menos concentrada (hipotónica) a la más concentrada (hipertónica) hasta que ambas alcanzan la misma concentración (isotónicas). Es por esto que las células, al tener membrana semipermeable, necesitan vivir en entornos isotónicos para evitar fenómenos osmóticos desfavorables, como la muerte por salida excesiva de agua (plasmólisis) que se produciría en un medio hipertónico o la muerte por entrada excesiva de agua (turgencia) que se produciría en un medio hipotónico. La ósmosis inversa: Es un proceso utilizado para purificar líquidos, especialmente agua. Para ello, se necesita una membrana semipermeable que permita el paso de agua pero impida el paso de soluto. Se procede entonces a aplicar una presión externa que fuerza al agua a moverse en la dirección opuesta de la ósmosis natural, de una disolución concentrada a otra menos concentrada, liberándola así de sus contaminantes o solutos y obteniendo agua purificada (destilada). Tema 2: "Glúcidos" También llamados azúcares o hidratos de carbono (mal llamados), son un grupo abundante. Químicamente son todos polihidroxialdehidos o polihidroxicetonas. **Están formados por C, H y O.** Tienen 2 funciones principales: La reserva energética y la función estructural, pues glúcidos como la celulosa se encuentran en las paredes de las células vegetales. Monosacáridos Son las unidades o monómeros a partir de los cuales se forman los demás glúcidos. Sus moléculas presentan de 3 a 7 átomos de carbono. Si contienen un grupo aldehído se denominan aldosas y si contienen un grupo cetona se denominan cetosas. Según el número de carbonos de su cadena pueden ser aldo/ceto triosas, tetrosas, pentosas, hexosas... Propiedades físicas: - Son sólidos, blancos y cristalizables - Son solubles en agua - Tienen sabor generalmente dulce - Presentan estereoisometría e isomería óptica. La estereoisomería Es la propiedad de ciertos compuestos químicos (estereoisómetros) los cuales, a pesar de poseer igual fórmula empírica (química), poseen una fórmula estructural diferente, de modo que se diferencian solo en la orientación espacial de sus átomos. La estereoisomería aparece cuando el compuesto tiene, al menos, un carbono asímetrico, que es un átomo de carbono con cuatro radicales diferentes. Hay dos tipos de estereoisomería: los enantiómeros y los epímeros. Enantiómeros Son estereoisómeros que se caracterizan por el hecho de que no se pueden superponer, uno es la imagen especular del otro. Presentan las mismas propiedades físicas y químicas, pero distinta actividad óptica: - El isómero dextrógiro rota el plano de la luz polarizada hacia la derecha - El isómero levógiro rota el plano de la luz polarizada hacia la izquierda. Todos los monosacáridos (menos la dihidroxiacetona) presentan, al menos, un carbono asimétrico en su cadena. Para cada uno de estos monosacáridos existen dos posibles enantiómeros: - Enantiómero de configuración D: El grupo hidroxilo (OH) del carbono asimétrico más alejado del grupo carbonilo está situado a la derecha. Los seres vivos solo tratan con configuración D. - Enantiómero de configuración L: El grupo hidroxilo (OH) del carbono asimétrico más alejado del grupo carbonilo está situado a la izquierda. Epímeros Son estereoisómeros que solo se diferencian en la configuración espacial de uno de sus carbonos asimétricos (distinto del último), por lo que no son imágenes especulares. Estos poseen distintas propiedades físicas y químicas. Propiedades químicas de los monosacáridos: - Tienen poder reductor, debido a las características reductoras del grupo carbonilo, el cual reacciona fácilmente con un alcohol, formando un compuesto hemiacetal (aldehído) o hemicetal (cetona). En el transcurso de la reacción el grupo carbonilo se oxida y desprende electrones que pueden ser captados por otra sustancia presente en el medio, la cual se reduce. - Forman enlaces glucosídicos, responsables de la formación de los demás grupos de glúcidos (O-glucósidos y N-glucósidos) - Pueden formar ésteres - No son hidrolizables (al añadirles agua se disuelven pero no se rompen) Ciclación de los monosacáridos El carácter reductor del grupo carbonilo permite que, en disolución acuosa, los monosacáridos de más de 5 carbonos formen heterociclos. Estos se mantienen cerrados por un enlace hemiacetal en las aldosas, o enlace hemicetal en la cetosas, que se da entre el grupo carbonilo del monosacárido y el grupo hidroxilo del penúltimo carbono de su cadena. Al cerrarse el ciclo, el carbono carbonílico (aquel que posee el grupo aldehído o cetona como radical) se transforma en un carbono asimétrico llamado carbono anomérico, que conserva el poder reductor y da lugar a dos nuevos epímeros, los anómeros: - Anómero α: El grupo OH del carbono anomérico se dirige hacia abajo - Anómero β: El grupo OH del carbono anomérico se dirige hacia arriba. Enlaces glucosídicos Los enlaces glucosídicos suceden cuando el OH hemiacetálico o hemicetálico del carbono anómerico de un monosacárido reacciona con un grupo hidroxilo (OH) o amino (NH2). En esta reacción se desprende una molécula de agua y se forma una molécula conocida como ósido. El enlace se denomina O-glucosídico si la reacción se da con un grupo hidroxilo, y N-glucosídico si la reacción se da con un grupo amino. En ambos casos se distingue entre enlace glucosídico de tipo α o [*β*]{.math.inline} dependiendo de la configuración (alfa o beta) del monosacárido que aporta el carbono anómerico al enlace. La glicona es el monosacárido que aporta el carbono anomérico, la aglicona es el componente que reacciona con el carbono anomérico de la glicona. Cuando se forma un enlace glucosídico, el carbono anomérico que reacciona pierde su carácter reductor. Además, este enlace se puede romper mediante la hidrólisis ácida o la acción de enzimas glucosidasas. Enlace O-glucosídico Puede ser monocarbonílico o dicarbonílico: Enlace O-glucosídico monocarbonílico: En él participan el carbono anomérico de uno de los monosacáridos y un grupo hidroxilo del otro monosacárido. Se desprende una molécula de agua y ambos monosacáridos se enlazan, formando un disacárido. El segundo monosacárido mantiene su carbono anomérico libre, por lo que conserva su poder reductor, y puede reaccionar, a su vez, con el grupo hidroxilo de un tercer monosacárido, y así sucesivamente. De este modo se pueden unir un número ilimitado de monosacáridos para originar largas cadenas de polisacáridos, lineales o ramificadas. Enlace O-glucosídico dicarbonílico: En él participan los carbonos anoméricos de los dos monosacáridos que se enlazan. Este tipo de enlace solo puede dar lugar a disacáridos, los cuales, al no tener carbonos anoméricos libres, pierden su poder reductor y no se pueden enlazar con más monosacáridos (polimerizar). Oligosacáridos Son cadenas cortas de monosacáridos (más de dos y menos de doce) unidos por enlaces O-glucosídicos. Es un grupo poco abundante, pero que desempeña funciones vitales en la membrana celular. Propiedades físicas: - Son sólidos blancos cristalizables - Son solubles en agua - Generalmente tienen sabor dulce Propiedades químicas: - Son hidrolizables en presencia de ácidos o de enzimas glucosidasas, y dan lugar a los respectivos monosacáridos que los constituyen. - Solo poseen poder reductor aquellos que se unen mediante un enlace o-glucosídico monocarbonílico (todos menos la sacarosa) Disacáridos de interés: - Sacarosa: Formada por un enlace o-glucosídico dicarbonílico α-β (12) entre una molécula de α-D-glucosa y otra de β-D-fructosa. Es el azúcar de mesa, que se obtiene de la caña de azúcar (20% del peso en azúcar) o de la remolacha azucarera (15% del peso en azúcar) - Lactosa: Formada por un enlace o-glucosídico monocarbonílico β (14) entre una molécula de β-D-galactosa y otra de α-D-glucosa. Está presente en la leche de los mamíferos. - Maltosa e isomaltosa: Formadas por un enlace o-glucosídico monocarbonílico α(14) la maltosa y α(16) la isomaltosa entre dos moléculas de glucosa. Son monómeros constituyentes del almidón y del glucógeno. - Celobiosa: Formada por un enlace o-glucosídico monocarbonílico β (14) entre dos moléculas de β-D-glucosa. Es el monómero constituyente de la celulosa. La mayoría de los seres vivos carecen de los enzimas para romperla. Funciones de los oligosacáridos: Los oligosacáridos (que pueden estar unidos a las proteínas o lípidos de la membrana) ubicados en la superficie de las células permiten el reconocimiento celular, es decir, permiten que nuestro sistema inmune sea capaz de reconocer qué células pertenecen a nuestro organismo y cuáles no, lo que resulta clave en procesos como la respuesta inmune y la interacción entre células. Además, algunos oligosacáridos de los glóbulos rojos actúan como determinantes antigénicos que determinan los diferentes grupos sanguíneos (A, B, AB, 0), o el RH (+ o -). Los receptores de virus ubicados en la membrana celular también son oligosacáridos. Polisacáridos Son glúcidos formados por la unión de muchos monosacáridos, más de doce. Características: - No son dulces - No son cristalizables - Peso molecular elevado - Son insolubles en agua, aunque suelen formar dispersiones coloidales en suspensión - No poseen carácter reductor, ya que prácticamente todos los carbonos anoméricos de su cadena están implicados en la formación de enlaces O-glucosídicos - Son hidrolizables en presencia de ácidos o enzimas glucosidasas, originando los respectivos oligosacáridos y monosacáridos que los constituyen. - Función energética o estructural. Homopolisacáridos Función energética: Almidón: El almidón está constituido por la mezcla de dos polisacáridos, amilosa y amilopectina, que forman los granos de almidón. Estos son la principal reserva energética en vegetales. El almidón es producido en los cloroplastos al realizar fotosíntesis, mediante la cual se obtienen glucosas que se unen para formar dicho polisacárido, que al carecer de poder reductor no establece reacciones, aunque, debido a su peso molecular, se desglosa en sacarosas a la hora de ser transportado. Hay alimentos que almacenan almidón, como la patata, las legumbres, cereales... - Amilosa: Se sitúa en el interior de los granos de almidón. Es un polímero lineal helicoidal (forma hélices), no ramificado, de maltosas unidas mediante enlaces α (14). Forma dispersiones coloidales en agua que se tiñen de azul violáceo con lugol. - Amilopectina: Se localiza en el exterior de los granos de almidón. Es más abundante que la amilosa. También es un polímero helicoidal formado por maltosas unidas mediante enlaces α (14), aunque posee ramificaciones en posiciones α (16). Con lugol se tiñe de rojo violáceo. Glucógeno: Es la primera reserva energética en animales. Se almacena en las células musculares y hepáticas de los animales. Su estructura es similar a la amilopectina, pues es un polímero helicoidal formado por maltosas unidas mediante enlaces α (14), aunque sus ramificaciones son más abundantes y cortas, con posiciones α (16), lo que facilita su rápida degradación en moléculas de glucosa en situaciones en las que las células requieren un mayor aporte energético. En presencia de lugol se tiñe de rojo oscuro. Los enlaces α del almidón y el glucógeno son fácilmente hidrolizables mediante la acción de enzimas α-glucosidasas, presentes en la saliva, páncreas y lisosomas. Estructurales: Celulosa: Es el principal componente de las paredes de las células vegetales. Está formada por cadenas lineales no ramificadas de β-D-Glucosas unidas mediante enlaces β (14). Estas cadenas se asocian entre ellas mediante puentes de hidrógeno y forman microfibrillas, que a su vez se unen para dar lugar a fibras que constituyen las fibras de celulosa que componen la pared celular. Esta estructura confiere a la celulosa una gran rigidez, resistencia e insolubilidad al agua. Al no tener enzimas que rompan los enlaces β, no podemos digerir la celulosa, por lo que actúa como fibra que nos ayuda defecar con mayor frecuencia. Algunos hongos y bacterias si poseen esta enzima. Quitina: Forma las paredes celulares de los hongos y el exosqueleto de los artrópodos. Está formado por cadenas lineales no ramificadas de moléculas de n-acetil-β-D-glucosamina unidas mediante enlaces β (14), las cuales se asocian en capas dando lugar a estructuras resistentes. Ciertos grupos de hongos y bacterias contienen enzimas β glucosidasas que pueden hidrolizar los enlaces β, y por ello realizan la función de descomponer la materia orgánica. Hay algunos animales que para poder digerir la celulosa establecen relaciones simbióticas en su sistema digestivo con bacterias que si poseen dichas enzimas. Heteropolisacáridos Normalmente formados por dos tipos de monosacáridos o derivados. Pueden ser: Glucosaminoglucanos o mucopolisacáridos: Son polímeros lineales, no ramificados, integrados por unidades alternantes de un ácido urónico (β-D-glucurónico) y un aminoderivado (N-acetil-β-D-glucosamina o N-acetil-β-D-galactosamina). Destacan el ácido hialurónico de la matriz extracelular del tejido conjuntivo de los animales, en el que actúa como lubricante, la heparina, con propiedades anticoagulantes y la condroitina, principal componente de la matriz extracelular de los tejidos óseo y cartilaginoso. Pectinas: Son polímeros lineales no ramificados del ácido α-D-galacturónico, que en algunas unidades aparece esterificado con grupos metilo. Se encuentran (en menor medida que la celulosa) en las paredes celulares de las células vegetales, contribuyendo a que estas se mantengan unidas. Hemicelulosas: Son polímeros ramificados formados por un conjunto heterogéneo de β-D-monosacáridos. Forman parte de la lámina media y pared primaria de las células vegetales. Heterósidos Se originan por la asociación entre glúcidos y otro tipo de moléculas, como lípidos o proteínas. Algunos compuestos son de gran importancia, como los ácidos nucleicos formados por la unión de ribosas y bases nitrogenadas. Destacan: Glucolípidos: Están formados por oligosacáridos que se unen mediante enlace covalente con lípidos y forman parte de las membranas celulares. Destacan los cerebrósidos, como los galactocerebrósidos (galactosa) y los glucocerebrósidos (glucosa), que son poco abundantes y se localizan en el cerebro. Glucoproteínas: Están formadas por oligosacáridos que se unen mediante enlace covalente con proteínas. Sus funciones son diversas: las glucoproteínas de la membrana permiten el reconocimiento celular y actúan como antígenos o receptores. La protrombina participa en la coagulación de la sangre, y las inmunoglobinas cumplen función defensiva. Peptidoglucano o mureína: Formada por polímeros lineales no ramificados de unidades alternantes de ácido β-D-N-acetilmurámico y N-acetil-β-D-glucosamina. Estos polímeros se disponen en paralelo y se unen transversalmente entre sí mediante cadenas cortas de aminoácidos (tetrapéptidos), formando una red que recubre las bacterias, constituyendo su pared celular, la cual les protege de amenazas como los antibióticos o la desecación. Tema 3: Lípidos Son un grupo heterogéneo cuya propiedad común es que son insolubles en agua. Están formados por C, H, O; aunque algunos también incluyen P, N, S. Clasificación: Saponificables: Son aquellos que contienen ácidos grasos en su estructura, y por tanto pueden originar jabones. No saponificables: Son aquellos que no contienen ácidos grasos, por lo que no pueden formar jabones. Son los terpenos, esteroides... Ácidos grasos Los ácidos grasos son lípidos constituidos por cadenas lineales hidrocarbonadas que incluyen un grupo carboxilo (-COOH) en un extremo. El primer carbono es el alfa, el segundo el beta, mientras que el último es el omega. Clasificación: -Saturados: Todos sus enlaces son simples. Son sólidos a temperatura ambiente y están presentes en las grasas animales y los aceites de coco, palma y cacahuete. Algunos ejemplos son el ácido palmítico (16C) o el esteárico (18C). -Insaturados: Tienen uno o más enlaces dobles en su cadena. Son líquidos a temperatura ambiente y se encuentran en los aceites vegetales y de pescado azul. Se subdividen en: - Monoinsaturados: Tienen un enlace doble. Un ejemplo es el ácido oleico presente en el aceite de oliva. - Poliinsaturados: Tienen más de un doble enlace. Son importantes las series Ω3 y Ω6. Propiedades físicas de los ácidos grasos -Son compuestos anfípaticos: En sus moléculas se distinguen dos regiones de polaridad opuesta, ya que la cola es apolar (o hidrófoba, se trata de la cadena hidrocarbonada) mientras que la cabeza es polar (o hidrófila, se trata del grupo carboxilo). Debido a esta propiedad, en presencia de agua los ácidos grasos tienden a disponerse formando las siguientes estructuras: - Monocapas superficiales o películas superficiales. - Micelas, que son esferas cuyas colas hidrófobas se orientan hacia el interior y las cabezas polares hacia el exterior, de forma que están en contacto con el agua - Bicapas, que son estructuras formadas por dos capas de ácidos grasos de manera que las colas quedan enfrentadas entre sí y las cabezas polares se sitúan hacia el exterior. -Punto de fusión: El estado físico de los ácidos grasos a temperatura ambiente depende de su temperatura de fusión, es decir, de la temperatura en la que pasan de sólido a líquido. El punto de fusión en ácidos grasos es directamente proporcional al número de carbonos en su cadena, e inversamente proporcional al número de insaturaciones de su cadena. Esto se debe a que cuanto más largas y saturadas son las cadenas, más intensas resultan las fuerzas de Wan der Waals que se dan entre ellas. Propiedades químicas de los ácidos grasos Las propiedades químicas que poseen los ácidos grasos se deben al grupo carboxilo (-COOH) de su molécula, ya que participa en reacciones químicas de gran importancia, como la esterificación y saponificación. Reacción de esterificación o Fischer: Es la reacción de condensación entre un ácido carboxílico y un alcohol, que origina un éster carboxílico (o éster), con desprendimiento de una molécula de agua. Reacción de saponificación: Es la reacción entre un ácido carboxílico y una base fuerte (hidróxido de sodio o hidróxido de potasio), que da lugar a la sal del ácido (sódica o potásica) conocida como jabón, con desprendimiento de una molécula de agua. Lípidos derivados de ácidos grasos -Ceras: Son ésteres de un ácido graso y un alcohol monohidroxílico. Son altamente hidrofóbicas, por lo que su función es la impermeabilización de tejidos en animales (plumas y pelos) y plantas (hojas y frutos). Algunas ceras comunes son la cera de abeja o el cerumen del conducto auditivo. -Eicosanoides: Derivan de ácidos grasos poliinsaturados de 20 carbonos de las series omega 3 y omega 6. Son muy poco abundantes. Las más importantes son las prostaglandinas, que participan en la respuesta inflamatoria local provocando vasodilatación e inflamación en la zona afectada. Acilglicéridos Los acilglicéridos o glicerolípidos son ésteres de una molécula de glicerina con una, dos o tres moléculas de ácidos grasos. Esta da lugar a monoacilglicéridos, diacilglicéridos y triacilglicéridos (grasas). Son los lípidos más abundantes. Grasas: Los triacilglicéridos se consideran grasas neutras porque son apolares e insolubles en agua, mientras que los monoacilglicéridos y diacilglicéridos presentan cierta polaridad debido a los grupos hidroxilo libres en su cadena. Las grasas se clasifican, según su consistencia a temperatura ambiente (20º), en: - Aceites: Son líquidos a temperatura ambiente. En su composición abundan los ácidos grasos insaturados o de cadena corta. Algunos ejemplos son los aceites de oliva, girasol y soja. - Mantecas: Son pastosas a temperatura ambiente. Están compuestas por ácidos grasos saturados con un número no muy elevado de carbonos. Destacan la mantequilla y la margarina. - Sebos: Son sólidos a temperatura ambiente. Están formados por ácidos grasos saturados que contienen un número elevado de carbonos. Por ejemplo, el tocino. Funciones de las grasas: - Son la principal reserva energética en cuanto a cantidad, ya que son las más abundantes. Además, las grasas producen el doble de energía por unidad que otro tipo de sustancias, como los glúcidos. - Actúan como aislantes térmicos, formando el panículo adiposo bajo la dermis, que nos ayuda a resistir el frío y cuyo grosor varía según el clima en el que viva el animal, será fino en climas calurosos y grueso en climas fríos. - Producen calor metabólico durante su degradación (sudor) - Dan protección mecánica, como es el caso de los tejidos adiposos que se encuentran en la planta del pie. - Intervienen en la fertilidad de las hembras de mamífero, de manera que al igual que una mayor reserva de grasas es una garantía a la hora de tener un embarazo, la ausencia de estas puede poner en peligro la vida del bebé y de la madre, por lo que esta última situación produce la infertilidad de la hembra. - Existen un tipo de grasas especiales llamadas grasas pardas, que se encuentran en las crías de mamífero durante sus primeras horas de vida. Estas al metabolizarse producen abundante calor con el objetivo de mantener a las crías a una temperatura óptima hasta que coman por primera vez y comiencen a metabolizar por sí mismas. Glicerofosfolípidos o fosfoglicéridos o fosfolípidos Son ésteres del ácido fosfatídico y un aminoalcohol. El ácido fosfatídico es un éster fosfórico de un diacilglicérido y el ácido fosfórico. Los ácidos grasos del diacilglicérido pueden ser ambos saturados, ambos insaturados o uno de cada. El fosfoglicérido se forma por esterificación del ácido fosfórico del ácido fosfatídico con un aminoalcohol. De esta forma, los fosfoglicéridos se clasifican en función del aminoalcohol esterificado con el ácido fosfatídico: - Cefalinas: Se encuentran en la membrana de las células neuronales. Destacan la fosfatidiletanolamina (unido a la etanolamina) y la fosfatidilserina (unido a la serina) - Lecitinas: Se encuentran en la yema de huevo. Destaca la fosfatidilcolina (unido a la colina) Funciones: Son moléculas muy anfipáticas compuestas por una cabeza polar (aminoalcohol y ácido fosfórico) y colas apolares (cadenas de ácidos grasos) que en presencia de agua forman micelas, simples o dobles, y bicapas. Estas moléculas son las que se cree que originaron la primera célula y son el principal componente de la membrana celular. Esfingolípidos Todos ellos contienen ceramida, molécula formada por la unión mediante un enlace amida de la esfingosina (aminoalcohol insaturado de 18 carbonos) y un ácido graso de cadena larga. La ceramida se une diversos tipos de moléculas polares. Según las moléculas a las que se une los esfingolípidos pueden ser esfingofosfolípidos o esfingoglucolípidos: -Esfingofosfolípidos: Se forman por la esterificación de la ceramida con una molécula de ácido fosfórico, que a su vez aparece esterificado con un aminoalcohol (colina o etanolamina). Las más importantes son las esfingomielinas, que contienen la colina como aminoalcohol y forman las vainas de mielina que protegen los axones neuronales. -Esfingoglucolípidos: Se forman por la unión de la ceramida con una molécula de glúcido mediante un enlace O-glucosídico. Son constituyentes de las membranas celulares. Se clasifican en cerebrósidos y gangliósidos: - En los cerebrósidos, el glúcido está integrado por unidades de glucosa o galactosa - En los gangliósidos, el glúcido es una cadena oligosacárida. Los gangliósidos exponen sus cadenas de oligosacáridos en la superficie externa de las membranas celulares, donde actúan como antígenos de membrana y permiten el reconocimiento celular. Lípidos esterólicos No contienen ácidos grasos (no saponificables). Derivan del ciclopentanoperhidrofenantreno, compuesto por tres anillos de ciclohexano y uno de ciclopentano. Los diferentes lípidos esterólicos se diferencian en la localización y número de sustituyentes. Incluyen dos grupos, esteroles y esteroides: Esteroles: Poseen un grupo hidroxilo (-OH) en el C3, y en la mayoría de ellos, una cadena hidrocarbonada alifática (abierta) en el C17. Los más importantes son: - Colesterol: Es imprescindible para la formación de las membranas de las células animales, pues estabiliza los fosfolípidos. También se encarga de transportar las grasas en sangre, uniéndose a distintos compuestos para formar quilomicrones. Además, es el precursor del resto de lípidos esterólicos. - Vitamina D: Regula el metabolismo del calcio y del fósforo. El ergosterol se transforma en vitamina D con el sol. - Ácidos biliares: De ellos derivan las sales biliares, que se sintetizan en el hígado a partir del colesterol e intervienen en la emulsión de las grasas durante la digestión y anulan la acidez del quilo, transformándolo en el quimo. - Estradiol: Es una hormona sexual femenina responsable de la maduración del óvulo y el engrosamiento de las paredes del útero. Esteroides Poseen un oxígeno unido mediante un doble enlace al C3. Incluyen las hormonas de la corteza suprarrenal y las hormonas sexuales: - Hormonas de la corteza suprerrenal: Destaca el cortisol, glucocorticoide que regula el metabolismo de los glúcidos (haciendo que estos se almacenen o se rompan), y la aldosterona, mineralocorticoide que regula la absorción de agua y sales minerales en los túbulos renales, así como el volumen de orina - Hormonas sexuales: Regulan la maduración de los órganos sexuales. Destaca la testosterona, hormona sexual predominante masculina, que provoca la formación de esperma y se forma en los testículos, y la progesterona, hormona sexual predominante femenina que regula la formación del ovario y de los ovocitos primarios, y se forma en los ovarios y el cuerpo lúteo. Lípidos prenólicos No llevan ácidos grasos (no son saponificables). Son polímeros del isopreno. Destacan los terpenos y las quinonas: Terpenos: Tienen muchos usos en vegetales. Según el número de moléculas de isopreno que contienen, pueden: - Monoterpenos: Formados por dos moléculas de isopreno. A este grupo pertenecen los aromas vegetales como el mentol o el limoneno, que son volátiles (se evaporan fácil) - Diterpenos: Formados por cuatro unidades de isopreno. Destaca el fitol, componente de la clorofila - Triterpenos: Formados por seis moléculas de isopreno. Destaca el escualeno, precursor del colesterol - Tetraterpenos: Formados por ocho unidades de isopreno. La alternancia de enlaces sencillo-doble los hace fotosensibles, por lo que son sustancias coloreadas fácilmente excitables por la luz. Sus dobles enlaces captan unas determinadas radiaciones del espectro solar y emiten las complementarias. Los más importantes son: 1. Carotenoides: Moléculas de color naranja, como el β-caroteno, precursor de la vitamina A, abundante en zanahorias 2. Licopenos: Moléculas de color rojo que le dan su color a los tomates o pimientos. 3. Xantofilas: Moléculas de color amarillo, como la luteína, responsable del color de las hojas en otoño, y la fucoxantina, que da su color marrón a las algas pardas. - Politerpenos: Formados por cientos o miles de moléculas de isopreno. Destaca el caucho, hecho a partir del látex. Quinonas: Las quinonas están formadas por unidades de isoprenos unidos a una sustancia no isoprenoide con dos grupos carbonilo (C=O) Destacan la ubiquinona o coenzima Q, transportador de electrones en la respiración celular, las plastoquinonas, que participan en la fotosíntesis, la vitamina K, que participa en la coagulación sanguínea, y la vitamina E, con función antioxidante. Vitaminas Son un grupo de sustancias orgánicas que aunque el organismo no puede sintetizar, sí las necesita en pequeñas cantidades para alcanzar un desarrollo adecuado, por lo que se deben ingerir con la dieta. Características: 1. Todas desempeñan un papel metabólico específico 2. Son esenciales para la mayoría de organismos heterótrofos, ya que estos no la pueden fabricar. 3. Las carencias totales de vitaminas produce avitaminosis, sus carencias hipovitaminosis y su exceso hipervitaminosis. 4. Son termoestables. 5. Se clasifican en liposolubles (de naturaleza lipídica) e hidrosolubles (solubles en agua). Vitaminas liposolubles Gracias a su solubilidad en lípidos, se almacenan en el tejido adiposo, donde se mantiene una reserva de estas, por lo que no es necesaria su ingesta diaria y sus deficiencias se manifiestan con lentitud. Se absorben por la linfa durante la digestión y se eliminan por la bilis. Son las siguientes: -Vitamina A o retinol: Es fundamental para el proceso de percepción lumínica, así como para el crecimiento y desarrollo corporal. Su déficit produce xeroftalmia en niños (sequedad de la córnea) y nictalopía en adultos (ceguera nocturna). Se encuentra en la mantequilla, zanahoria... -Vitamina D o colecalciferol: Es responsable de la osificación de los huesos, ya que interviene en la regulación del metabolismo del calcio y del fósforo. Su déficit origina raquitismo en niños (debilitación y deformación de los huesos) y osteomalacia en adultos (reblandecimiento de los huesos). Se encuentra en pescados grasos, yema de huevo, mantequilla... -Vitamina E o tocoferol: Interviene en el metabolismo de los ácidos grasos, impidiendo su oxidación, lo que contribuye al buen estado de los epitelios. Su déficit produce distrofias musculares, trastornos digestivos y reproductores, así como algunos tipos de anemias. Se encuentra en aceites vegetales, germen de trigo, mantequilla... -Vitamina K: Participa en la síntesis de la protrombina, precursora de la trombina, una proteína indispensable en el proceso de coagulación sanguínea, pues se encarga de transformar el fibrinógeno en fibrina. Su déficit produce trastornos en la coagulación sanguínea. Se encuentra en la coliflor. Tema 4: Proteínas Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N que con frecuencia también presentan P, S... Son el grupo más abundante en el cuerpo después del agua (15%). Químicamente, las proteínas son polímeros lineales no ramificados de aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos. Según el número de aminoácidos que integran el polímero, las proteínas se clasifican en péptidos y proteínas: Péptidos: Son cadenas cortas de entre dos y cien aminoácidos. Pueden ser: - Oligopéptidos: Son péptidos de entre 2 y 10 aminoácidos. Pueden ser dipéptidos, tripéptidos... - Polipéptidos: Son péptidos de entre 10 y 100 aminoácidos. Un ejemplo es la insulina. Proteínas: Son largas cadenas de más de 100 aminoácidos. Pueden ser: -Homoproteínas: También llamadas proteínas simples, están formadas exclusivamente por aminoácidos. Se clasifican según su forma en globulares y filamentosas -Heteroproteínas: También llamadas proteínas conjugadas, poseen una parte proteica constituida por aminoácidos y una parte no proteica (prostética). Aminoácidos Son las unidades o monómeros constituyentes de las proteínas. Todos tienen una misma fórmula general: un carbono α unido covalentemente a un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).  Clasificación de los aminoácidos según la polaridad del radical R: -Apolares o hidrófobos: Su radical R es una cadena hidrocarbonada apolar. No se disuelven ni establecen relaciones con otros aminoácidos. Son Alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, prolina, triptófano. Ala, va, leu, ile, met, phe, pro, trp. -Polares o hidrófilos: Su radical R es una cadena hidrocarbonada con grupos funcionales que presentan afinidad por el agua. Se unen a otros aminoácidos, lo que permite interacciones. Pueden ser: - Aminoácidos polares neutros: Carecen de carga eléctrica. Son la glicina, serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina, tirosina. Gly, ser, thr, cys, asn, gln, tyr. La cisteína posee un grupo SH muy reactivo que forma puentes disulfuro covalentes muy fuertes. - Aminoácidos polares básicos: Poseen carga eléctrica positiva a pH neutro debido a la presencia de uno o más grupos amino en su cadena. Son la histidina, arginina, lisina. Hys, arg, lys. - Aminoácidos polares ácidos: Tienen carga eléctrica negativa a pH neutro debido a la presencia de un grupo carboxilo en su cadena. Son el ácido aspartámico y el ácido glutámico. Asp y glu. Aminoácidos esenciales: Hay unos 9 aminoácidos que nuestro cuerpo no puede sintetizar, por lo que es preciso ingerirlos con la dieta. Propiedades físicas de los aminoácidos: 1. Son sólidos, cristalinos e incoloros. 2. Son solubles en agua 3. Son no volátiles, no se evaporan fácilmente 4. Presentan estereoisomería. El carbono α de todos los aminoácidos (excepto el de la glicina) es un carbono asimétrico, por lo que para cada aminoácido existen dos formas enantiómeras que son imágenes especulares: D y L. Las proteínas naturales están formadas siempre por L-aminoácidos, ya que los seres vivos solo trabajan con proteínas de esa configuración. Propiedades químicas de los aminoácidos: Son tamponadoras del pH, ya que poseen carácter anfótero, es decir, que en disolución acuosa son capaces de actuar como ácidos o como bases: - Cuando el pH es neutro, el aminoácido adopta una forma especial llamada zwitterión, en el que tiene tanto carga positiva (NH3+) como carga negativa (COO-) que se estabilizan entre sí, por lo que la molécula en su conjunto tiene carga neutra. - En medio ácido (pH bajo, muchos protones), el aminoácido se comporta como base y el NH2 capta protones, pasando a ser NH3+. - En medio básico (pH alto, pocos protones), el aminoácido se comporta como un ácido y el COOH libera protones, pasando a ser COO-. Enlace peptídico Los aminoácidos se enlazan entre sí mediante un enlace peptídico. Se trata de un tipo de enlace amida que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido. En la reacción se desprende una molécula de agua y el resultado es un dipéptido. Este enlace es más fuerte que el enlace covalente convencional, ya que el carbono está unido a su vez con un oxígeno que, al ser más electronegativo que el carbono, origina un dipolo en el que el extremo del carbono queda con carga positiva, mientras que el nitrógeno, al estar unido al hidrógeno, sucede del revés, ya que el nitrógeno es más electronegativo, atrae los electrones con más fuerza y origina un dipolo con extremo negativo en el nitrógeno. Al estar el carbono cargado positivamente y el nitrógeno negativamente, además de unirse mediante enlace covalente, se atraen entre sí por fuerzas electrostáticas. Además, los átomos que están implicados en el enlace (CO-NH) carecen de libertad de giro y se sitúan en el mismo plano. El extremo de un péptido que tiene el grupo amino libre es el N-terminal, mientras que en el lado opuesto de la cadena, el extremo que tiene el grupo carboxilo libre es el C-terminal. En una proteína los aminoácidos se enumeran desde el N-terminal hasta el C-terminal. Niveles estructurales de las proteínas Las proteínas son macromoléculas de una enorme complejidad estructural, por lo que se estudian en cuatro niveles: Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria Estructura primaria La estructura primaria de una proteína viene dada por la secuencia lineal de aminoácidos que forman su cadena. Es de gran importancia ya que de esta secuencia dependen las propiedades de la proteína y los demás niveles estructurales. Dicha secuencia de aminoácidos es única para cada proteína y la información para construirla se encuentra codificada en el ADN. La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de algún aminoácido da lugar a una proteína distinta, que puede realizar una función diferente o incluso perder su actividad. La estructura primaria se mantiene unida mediante un enlace peptídico, tan estable que solo se puede romper mediante la hidrólisis ácida o enzimática. Esto implica la destrucción de la proteína y la liberación de los aminoácidos que la integran. Estructura secundaria La estructura secundaria es el modo en el que la cadena polipeptídica se dispone alrededor de un eje en una dirección del espacio. Es el nivel estructural de mayor complejidad que alcanzan las proteínas filamentosas, que son alargadas, resistentes e insolubles en agua y tienen función estructural. Entre las estructuras más frecuentes destacan la hélice α, la lámina β y la hélice de colágeno: -Hélice-α: La cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma y describe una espiral dextrógira que incluye 3,6 aminoácidos por vuelta. Dicha hélice queda estabilizada por los enlaces de hidrógeno que se forman entre el grupo NH- de un aminoácido y el grupo --C=O del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena. Las cadenas laterales (R) y los hidrógenos se disponen hacia el exterior de la hélice. Un ejemplo de proteínas con estructura de hélice-α son las α-queratinas, presentes en las células epidérmicas y que forman distintas estructuras en los animales, como el pelo, las uñas, los cuernos... Lámina-β: La cadena polipeptídica adopta una posición en zigzag y varias cadenas se disponen en paralelo formando, en su conjunto, una lámina plegada. Se establecen puentes de hidrogeno entre los grupos --C=O y --NH de cadenas paralelas. Los carbonos α quedan en las aristas del plegamiento, los enlaces peptídicos en los espacios comprendidos entre dos aristas y las cadenas R se colocan de forma alterna por encima y por debajo de la lámina plegada. Un ejemplo de proteína con esta estructura es la β-queratina, que se encuentra presente en las plumas, garras y escamas de aves y reptiles. -Hélice de colágeno: La cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma describiendo una hélice levógira algo más estirada que la hélice-α, ya que incluye tres aminoácidos por vuelta. La fibra de colágeno está integrada por tres de estas hélices levógiras enrolladas unas sobre otras en sentido dextrógiro, y que se mantienen unidas mediante puentes de hidrógeno. El colágeno se sintetiza en los fibroblastos y constituye una parte importante de la piel, los tendones, los vasos sanguíneos, los cartílagos y los huesos. Estructura terciaria Es la forma concreta en la que la estructura secundaria se pliega y repliega en el espacio, adoptando una forma esférica que se mantiene mediante enlaces disulfuro y puentes de hidrógeno. La mayoría de las proteínas globulares poseen estructura terciaria y son las más abundantes. En ellas se alternan tramos con estructura de hélice-α y de lámina-β, que se pliegan adquiriendo una forma compacta y esférica. En las proteínas con estructura terciaria es común la repetición de combinaciones espaciales estables y compactas de hélices alfa y láminas beta llamadas dominios estructurales. Estos desempeñan funciones importantes en la actividad biológica de la proteína y son elementos muy conservados evolutivamente, por lo que presentan una geometría muy específica incluso en especies muy distantes. Estructura cuaternaria La estructura cuaternaria la poseen proteínas formadas por la asociación de cadenas polipeptídicas de estructura terciaria. Las proteínas de estructura cuaternaria se denominan oligoméricas, y cada una de las cadenas con estructura terciaria que la forman se denominan subunidades o protómeros. Así pues, la estructura cuaternaria es la disposición espacial de dichas subunidades con respecto a otras. Los enlaces que mantienen esta estructura son similares a los que estabilizan la estructura terciaria (puentes de hidrógeno y enlaces disulfuro) Las proteínas oligoméricas suelen tener un número par de subunidades, como la hemoglobina. Conformación nativa de las proteínas La conformación nativa de una proteína resulta de la combinación de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria que puedan coexistir en esa proteína. Las proteínas solo pueden desempeñar su actividad biológica cuando se encuentran en su estructura nativa. La información necesaria para que una proteína alcance su conformación nativa se encuentra en su estructura primaria, sin embargo, muchas proteínas no pueden alcanzar su conformación nativa por sí mismas y necesitan de la ayuda de otras proteínas llamadas chaperonas. Desnaturalización: (propiedades de las proteínas) Interacciones en la estructura terciaria y cuaternaria Las estructuras terciaria y cuaternaria de las proteínas se mantienen estabilizadas por diferentes tipos de enlaces intermoleculares: Enlaces intermoleculares débiles: - Interacciones electrostáticas - Interacciones hidrofóbicas - Fuerzas de Van der Waals - Puentes de hidrógeno Enlaces disulfuro: Se trata de un tipo de enlace intermolecular covalente que se establece entre los grupos --SH de dos cisteínas cuando estos quedan próximos en las estructuras terciaria o cuaternaria de una proteína. Propiedades de las proteínas -Especificidad: Hay varios tipos: - De especie: Cada especie tiene sus propias proteínas, que difieren de las proteínas equivalentes de otras especies en su cadena de aminoácidos. Estas proteínas similares que desempeñan la misma función en especies diferentes se denominan homólogas. Los cambios en la secuencia de aminoácidos de las proteínas homólogas es el resultado de la evolución. - De función: Cada proteína está especializada en realizar una única función. Esta función viene dada por la secuencia de aminoácidos y la conformación espacial de su cadena. -Solubilidad: Las proteínas globulares son solubles (dado que los aminoácidos hidrofóbicos se localizan en su interior, mientras que los hidrofílos se sitúan en su superficie), mientras que las filamentosas son insolubles (los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran en su superficie), aunque las globulares suelen ser insolubles a pH neutro. -Capacidad tamponadora: Las proteínas tienen carácter anfótero, siendo capaces de compensar las variaciones de pH del medio actuando como ácidos liberando protones en medios básicos y como bases captando protones en medios ácidos. -Desnaturalización: Consiste en la pérdida de la conformación nativa de una proteína, lo que implica la pérdida de su funcionalidad. Las proteínas se desnaturalizan cuando quedan expuestas a variaciones de pH, subidas de temperatura o presencia de determinadas sustancias, como disolventes orgánicos o detergentes. La desnaturalización no implica la ruptura de los enlaces peptídicos ni la pérdida de la estructura primaria. Las proteínas desnaturalizadas son más fáciles de digerir. La desnaturalización puede ser reversible o irreversible: - Irreversible: La proteína, una vez desnaturalizada, es incapaz de recuperar su conformación nativa, por lo que no recupera su funcionalidad. - Reversible: La proteína recupera su conformación nativa y su funcionalidad cuando se restablecen las condiciones fisiológicas iniciales. Este proceso se conoce como renaturalización. Funciones de las proteínas 1. Catalítica: La llevan a cabo las enzimas que intervienen en las reacciones químicas, aumentando su velocidad. Son proteínas como la catalasa, la pepsina o la rubisco. 2. Inmunitaria: Se ocupan de esta función las proteínas encargadas de la defensa inmunológica, como los anticuerpos o inmunoglobinas 3. Nutritiva y de reserva: Es llevaba a cabo por las proteínas globulares, que almacenan aminoácidos como elementos nutritivos y de reserva energética. Destaca la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche y el gluten de la semilla de trigo. 4. Transportadora: Las proteínas transportadoras unen moléculas e iones de forma específica y reversible para llevarlos donde sean necesarios. Todos los transportadores biológicos son proteínas. Ejemplos son la hemoglobina, hemocianina o las lipoproteínas que transportan colesterol y grasas en la sangre. 5. Estructural: Esta función la realizan las proteínas filamentosas, responsables de mantener la disposición espacial y la forma de las estructuras celulares. Ejemplos son las glucoproteínas de la membrana celular, el colágeno y elastina del tejido conjuntivo, la queratina de los pelos y uñas, la fibroína de la seda y telas de araña o el fibrinógeno de la sangre. 6. Reguladora u hormonal: Las proteínas que desempeñan esta función se ocupan integrar y coordinar los procesos bioquímicos del organismo. Es el caso de hormonas, como la insulina o las hormonas de la hipófisis (hormona del crecimiento), y de ciertos neurotransmisores. 7. Contráctil: Son proteínas que permiten al organismo cambiar de forma, desplazarse o realizar movimientos intracelulares. Son la actina y miosina de los músculos (contracción) o la tubulina del citoesqueleto, que forma tubos que se pueden alargar y estirar. Tipos de proteínas Se clasifican en homoproteínas y heteroproteínas: Homoproteínas Formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser filamentosas o globulares. -Proteínas filamentosas: Solo tienen estructura secundaria, son resistentes e insolubles en agua, su forma es alargada y realizan función estructural. Algunos ejemplos son: - Colágeno: Forma la matriz extracelular del tejido óseo y conjuntivo - Elastina: Es una proteína muy elástica que aparece en el tejido conjuntivo elástico de los vasos sanguíneos - α-queratinas: Forman el pelo, piel, uñas, cuernos... - β-queratinas: Está presente en las fibras tejidas por las arañas y los gusanos de seda. -Proteínas globulares: Tienen estructura terciaria o cuaternaria, su forma es esférica, son solubles en agua y realizan funciones de transporte, enzimáticas, reguladoras... - Albúminas: Constituyen la principal reserva de proteínas del organismo. Entre ellas se encuentra la lactoalbúmina de la leche y la ovoalbúmina de la clara de huevo. - Globulinas: Entre ellas destacan las γ-globulinas (gamma), unas inmunoglobulinas que forman los anticuerpos - Protaminas e histonas: Son proteínas básicas que se encuentran asociadas al ADN. Las protaminas aparecen solo en los espermatozoides, mientras que las histonas se encuentran en el núcleo celular. - Prolaminas y gluteninas: Se trata de proteínas de reserva que aparecen en semillas de ciertos cereales, como las del trigo. Heteroproteínas: Son proteínas globulares formadas por una parte proteica y una parte no proteica (grupo prostético). Se clasifican según la naturaleza química del grupo prostético en: 1. Cromoproteínas: Su grupo prostético es un pigmento. Son la hemoglobina de la sangre y la mioglobina de los músculos. 2. Glucoproteínas: Su grupo prostético es un glúcido. Son las inmunoglobinas encargadas de la defensa inmunológica o el fibrinógeno de la sangre. 3. Lipoproteínas: Su grupo prostético es un lípido. Destacan las lipoproteínas de la sangre, entre las que existen dos grupos principales, las de baja densidad (LDL) con una mayor cantidad de colesterol, y las de alta densidad (HDL) con menor cantidad de colesterol. 4. Nucleoproteínas: Su grupo prostético es un ácido nucleico. Son la cromatina y los cromosomas, que resultan de la asociación del ADN con las histonas. 5. Fosfoproteínas: Su grupo prostético es un ácido fosfórico. Son la caseína y la vitelina. -La hemoglobina: Es una cromoproteína. Está formada por cuatro cadenas polipeptídicas globulares: dos cadenas de α-globina y dos cadenas de β-globina. Cada una de estas cadenas lleva en su interior un grupo prostético llamado grupo hemo, en cuyo interior hay un catión Fe2+, responsable de la unión débil y reversible de una molécula de O2, lo que permite que cada molécula de hemoglobina pueda transportar cuatro moléculas de oxígeno desde los alveolos pulmonares hasta las células. La muerte por asfixia ocurre cuando las células reciben una cantidad insuficiente o nula de oxígeno, que puede suceder por: - Inhalación de monóxido de carbono: La hemoglobina tiene más afinidad por el monóxido de carbono (CO) que por el oxígeno, por lo que ante la inhalación de monóxido de carbono en los alveolos pulmonares las hemoglobinas se unen preferentemente a este gas y no al oxígeno, lo que reduce el transporte de oxígeno a las células. - Oxidación del grupo hemo: Ciertas sustancias químicas, como los nitratos, son altamente tóxicas, ya que oxidan de forma irreversible el ion Fe 2+ del grupo hemo a su forma Fe 3+, que es incapaz de unirse al oxígeno, por lo que la hemoglobina pierde su funcionalidad y es incapaz de suministrar a las células el oxígeno que precisan. Enzimas La catálisis es el proceso por el cual se incrementa la velocidad de una reacción química gracias a la intervención de una sustancia, el catalizador. Las células tienen sus propios catalizadores naturales, los biocatalizadores, que son enzimas de naturaleza proteica. Mecanismo de acción enzimática Toda reacción tiene una energía de activación necesaria para que se dé dicha reacción (el sustrato se convierta en el producto). Los enzimas aceleran las reacciones químicas porque son capaces de rebajar considerablemente la energía de activación que estas requieren, favoreciendo la adquisición del estado de transición. Una vez que se alcanza ese estado las reacciones se dan de forma rápida y espontánea. 1. El sustrato (molécula en la que la enzima realiza su acción) se une a una región específica de la enzima con una geometría y unos grupos funcionales definidos, denominada centro activo. 2. Se forma un compuesto intermediario temporal, el complejo enzima-sustrato (E-S), que favorece la transformación química del sustrato y origina los productos de la reacción. 3. Los productos se liberan al separarse del centro activo de la enzima, y la enzima, que en el curso de la reacción química ni se modifica ni se destruye, queda libre para unirse a otra molécula de sustrato. Cinética enzimática La velocidad (v) de una reacción catalizada enzimáticamente indica el número de moléculas de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo. Para una determinada concentración de enzima, la velocidad de la reacción incrementa a medida que lo hace la concentración de sustrato (S) según una curva hiperbólica que tiende a un valor máximo: la velocidad máxima de la reacción (vmax). La velocidad máxima representa el estado de saturación de la enzima por su sustrato y solo puede incrementarse al añadir más cantidad de enzima. La afinidad o capacidad de unión de una enzima por su sustrato se mide a través de la constante de Michaelis-Menten (Km), que representa la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima. Cuanto menor es la Km, mayor es la afinidad de una enzima por su sustrato. Los cuatro mosqueteros de la cinética enzimática Factores que afectan a la actividad enzimática Temperatura y pH Cada enzima tiene una temperatura y un pH óptimos para los cuales su actividad es máxima (por ejemplo, el pH idóneo de la pepsina es ácido, ya que es una enzima estomacal). Cambios extremos en estos valores afectan drásticamente la actividad enzimática, ya que pueden desnaturalizar la proteína, por lo que perdería su funcionalidad. Inhibidores Son sustancias que se unen a la enzima e impiden que esta actúe sobre su sustrato, es decir, impiden la actividad enzimática. Existen distintos tipos de inhibidores: -Inhibidores irreversibles: Se unen de forma covalente y permanente al centro activo de la enzima, destruyéndolo, por lo que queda inutilizado. Incluyen muchos fármacos y venenos, como el cianuro, que inhibe la citocromo oxidasa. -Inhibidores reversibles: Se unen de forma no covalente a una enzima, por lo que su efecto no es permanente. Pueden ser competitivos, acompetitivos, no competitivos e inhibición feedback. - Competitivos: Se unen de forma no covalente al centro activo de la enzima debido a su similitud química con el sustrato, aunque no da producto, por lo que impide que se una el sustrato. Sus efectos desaparecen cuando se incrementa la concentración de sustrato. - Acompetitivos: Se unen de forma no covalente al complejo E-S, impidiendo la formación de productos. Este tipo de inhibición es independiente de la concentración de sustrato, puesto que tras la unión el inhibidor la enzima queda inutilizada. - No competitivos: El inhibidor se une a un lugar de la enzima distinto del centro activo y modifica el centro activo, haciendo que el sustrato no se pueda unir a este. - Inhibición por el producto final o feedback: Es un mecanismo de autorregulación metabólica en el cual el producto final de una ruta metabólica actúa como inhibidor (competitivo, no competitivo o acompetitivo) de una enzima que participa en las primeras etapas de la misma ruta. Ese mecanismo es crucial para mantener el equilibrio y eficiencia en los procesos metabólicos de la célula. Características de las enzimas: -Especificidad: Es de sustrato y de acción: - De sustrato: Cada enzima actúa sobre un sustrato concreto o sobre un grupo de sustratos químicamente relacionados debido a su geometría, que solo admite un tipo concreto de moléculas. - De acción: Cada reacción está catalizada por una enzima específica que solo desempeña una función. -Eficiencia: Son muy eficientes. Las reacciones catalizadas transcurren entre 10\^8 y 10\^10 veces más rápidamente que aquellas que no se catalizan. -Regulación: La regulación de las rutas metabólicas sucede a través de mecanismos de activación-desactivación de la actividad enzimática. La forma más frecuente es el alosterismo, un tipo de inhibición no competitiva en la que se introducen modificaciones en la estructura tridimensional de la enzima inducidas por la unión de una molécula, el modulador, a un centro regulador distinto de su centro activo. Otra forma de regulación es la inhibición feedback. -Rendimiento: Las enzimas generan rendimiento del 100%. Solo catalizan un tipo de reacción química, sin reacciones laterales ni subproductos. Enzimas simples y conjugadas Las enzimas simples son proteínas formadas solo por aminoácidos que no requieren de ningún otro tipo de molécula para desempeñar su función. Sin embargo, la mayoría de las enzimas son enzimas conjugadas u holoenzimas, ya que constan de una fracción proteica, la apoenzima, que precisa de la interacción de un componente no proteico, el cofactor. Los cofactores: Son iones o moléculas no proteínicas necesarias para el funcionamiento de las enzimas conjugadas, pues en muchos casos son responsables directos de la actividad química de la holoenzima. Se clasifican en: -Cofactores inorgánicos: Se trata de iones metálicos, como Fe 2+. -Cofactores orgánicos: Tienen naturaleza orgánica y pueden ser: - Coenzimas: Son cofactores orgánicos unidos a la apoenzima mediante enlaces no covalentes, por lo que su unión es reversible. Son ejemplos la coenzima Q o las vitaminas hidrosolubles. - Grupos prostéticos: Son cofactores orgánicos unidos a la apoenzima por enlaces covalentes. Es un ejemplo el grupo hemo. Vitaminas hidrosolubles Son pequeñas moléculas solubles en agua que actúan como coenzimas. Su exceso no se almacena en el organismo, ya que se eliminan por la orina, por lo que hay que aportarlas diariamente con la dieta y sus deficiencias se manifiestan rápidamente. Además, son termolábiles, por lo que se pierden al calentarlas. -Vitamina B1 o tiamina: Es precursora de coenzimas responsables del transporte de grupos aldehído. Su déficit produce beriberi (debilidad muscular, neuritis, mala coordinación). Se encuentra sobre todo en la cascarilla de los cereales. -Vitamina B2 o riboflamina: Es precursora de las coenzimas de flavina, responsables de la transferencia de electrones durante las reacciones de óxido-reducción. Estas coenzimas son el mononucleótido de flavina (FMN) y el dinucleótido de flavina y adenina (FAD). Su déficit produce arriboflavinosis (inflamación y agrietamiento de los labios). Se encuentra en el hígado. -Vitamina B3, PP o nicotinamida: Es precursora de las coenzimas de nicotinamida, responsables de la trasferencia de electrones durante las reacciones de óxido-reducción. Estas coenzimas son la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD) en animales y la nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP+) en vegetales. Su déficit produce pelagra (enrojecimiento de la cavidad bucal, trastornos del aparato digestivo y neurológico, dermatitis). Se encuentra en el hígado. -Vitamina B5 o ácido pantoténico: Es precursora de la coenzima A (CoA), que actúa como transportador de ácidos. Su déficit produce parestesia (hormigueo y pérdida de sensibilidad en la piel). Se encuentra en productos lácteos, el hígado. -Vitamina B6 o piroxidina: Es precursora de grupos prostéticos de transaminasas, que transfieren grupos amino. Su déficit produce anemia, convulsiones e irritabilidad. Se encuentra en los cereales. -Vitamina B8 o biotina: Grupo prostético de carboxilasas, que catalizan reacciones de transferencia de grupos carboxilo. Su déficit produce dermatitis (problemas en la piel, cabello y uñas) y enteritis (problemas intestinales). Se encuentra en la carne. -Vitamina B9 o ácido fólico: Es precursora de coenzimas que actúan como transportadores de grupos monocarbonados. Su déficit produce anemia y malformaciones durante el embarazo (espina bífida). Se encuentra en verduras de hoja verde -Vitamina B12 o cianocobalamina: Es precursora de la coenzima B12, que interviene en reacciones de intercambio de átomos de hidrógeno por grupos alquilo, amino, carboxilo... entre carbonos adyacentes. Su déficit produce anemia megaloblástica (presencia de glóbulos rojos grandes y afuncionales). Se encuentra en carnes rojas. -Vitamina C o ácido ascórbico: Esta coenzima actúa como aceptor de electrones durante la hidroxilación de los residuos de prolina en la síntesis del colágeno. Su déficit produce escorbuto (hemorragias en las encías, caída de dientes y cabello). Se encuentra en verduras de hoja verde, tomate, pimiento... Tema 5: Ácidos nucleicos Los ácidos nucleicos son biomoléculas formadas por C, H, O, N, P. En los seres vivos hay dos tipos de ácidos nucleicos: el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). Químicamente, son polímeros lineales no ramificados constituidos por unas unidades llamadas nucleótidos, que constan de: -Un monosacárido -Una base nitrogenada -Una o más moléculas de ácido fosfórico Los monosacáridos pueden ser de dos tipos: - La ribosa es una aldopentosa que forma los nucleótidos del ARN y otros nucleótidos de gran importancia biológica como el ATP (vector de energía celular) y las vitaminas del complejo B. - La desoxirribosa es un desoxiderivado de la ribosa en el que se ha perdido el grupo hidroxilo del carbono 2'. Forma los nucleótidos del ADN. Las bases nitrogenadas: Son compuestos cíclicos aromáticos con nitrógeno en su estructura. Todas las bases están presentes en el ADN y ARN, excepto la timina, exclusiva del ADN, y el uracilo, exclusivo del ARN. Pueden ser púricas o pirimidínicas: - Bases púricas: Derivan del anillo de purina. Son la adenina (A) y la guanina (G). - Bases pirimidínicas: Derivan del anillo de la pirimidina. Son la citosina (C), timina (T) y uracilo (U). Grupo fosfato: Está formado por un fosfato (P) unido a 4 oxígenos, de los cuales 1 se une por doble enlace, mientras que los otros 3 oxígenos, unidos por enlace simple, se pueden unir a radicales. Formación de un nucleósido: El nucleósido se forma por la unión mediante enlace glucosídico de la aldopentosa con la base nitrogenada, de forma que el enlace N-glucosídico se establece entre el OH del carbono anomérico de la aldopentosa (carbono 1) y uno de los grupos amino de la base nitrogenada (nitrógeno 9 en las bases púricas y 1 en las pirimidínicas), liberándose una molécula de agua. Formación de un nucleótido: Un nucleótido se origina por esterificación de un nucleósido con un ácido fosfórico. El enlace es un éster fosfórico entre el ácido fosfórico y el grupo hidroxilo del carbono 5' de la aldopentosa del nucleósido, y se libera una molécula de agua. Si hay más de un grupo fosfato, se unen en cadena mediante enlaces anhídrico fosfórico, formando nucleótidos mono-, di- o trifosfato. Nucleótidos no nucleicos Son nucleótidos que no forman parte de los ácidos nucleicos y se encuentran libres en el citoplasma celular, en el que desempeñan importantes funciones metabólicas. Nucleótidos difosfato y trifosfato Actúan como almacenadores y transportadores de energía (vectores de energía celular). Ambos integran un proceso cíclico: 1\. Obtención de energía: El nucleótido ADP (adensín fosfato) va a aquellos lugares de la célula donde se produce energía, para almacenarla y poder transportarla (ya que todavía no se encuentra "cargado"). En esos lugares (mitocondrias y cloroplastos) se obtiene energía gracias a la reacciones catabólicas del metabolismo (como la glucólisis), y dicha energía es utilizada para unirle al ADP un tercer grupo fosfato (pues para esto se necesita aporte energético), pasando de ser ADP a ATP, que es la forma en la que la energía se almacena y transporta dentro de la célula: Energía + ADP + Pi ATP + H2O 2\. Liberación de la energía almacenada: El ATP va a los lugares de la célula donde es necesario energía (núcleo, lisosomas, réticulo endoplasmático...), y se rompe, liberando un grupo fosfato mediante la ruptura de un enlace anhídrico fosfórico, rico en energía, por lo que se libera energía y el ATP pasa a ser ADP: ATP + H2O Energía + ADP + Pi Esto ocurre de la misma manera con el GDP y el GTP. En el caso de necesitar mucha energía, en lugar de romper el enlace anhídrico fosfórico de un solo grupo fosfato, se rompe el de dos grupos fosfato, pasando a ser AMP o GMP. AMP cíclico El AMP cíclico (AMPc) se forma en el interior celular a partir del ATP, por acción de la enzima adenilatociclasa, en respuesta a la unión específica de diversas hormonas (sintetizadas en las glándulas endocrinas) a sus receptores en la superficie celular, gracias a un cambio de la membrana inducido por las proteínas g. Una vez que se ha sintetizado, el AMPc actúa en el interior, activando unas enzimas llamadas cinasas que, a su vez, son las responsables de la activación de las enzimas específicas (dependiendo de la hormona) para que catalicen una determinada reacción química. Por esta razón se considera que el AMPc es el segundo mensajero o intermediario de la acción hormonal (los primeros mensajeros son las hormonas) Coenzimas Hay algunos nucleótidos (o derivados de estos) que actúan como coenzimas, es decir, como una sustancia que se une de forma no covalente a la apoenzima para que a holoenzima que forman pueda desempeñar su función. Cabe destacar: -Coenzimas de oxidorreductasas: Son aquellos nucléotidos que actúan como coenzimas en las reacciones de óxido-reducción del metabolismo. Estas coenzimas son transportadores y almacenadores de energía pero, en este caso, la energía se almacena o libera gracias al transporte de electrones. Las reacciones de óxido reducción: Son reacciones químicas que ocurren entre una sustancia oxidante y otra reductora. Durante la reacción, la sustancia oxidante pierde electrones y protones (libera energía) y la reductora gana electrones y protones (absorbe energía). Nucleótidos de flavina: Llevan en su estructura vitamina B2 FMN + H+ + e- (forma oxidada) = FMNH (forma reducida) El FMN capta 1 electrón y 1 protón en aquellos lugares en los que se produce energía, principalmente en la mitocondria gracias a las reacciones catabólicas, por lo que se reduce y pasa a ser FMNH El FMNH va a los lugares donde es necesario energía y libera el protón y el electrón, produciéndose una reacción de oxidación y pasando a ser FMN. Los electrones y protones liberados se unirán a una cadena de transporte de electrones y serán captados por una sustancia que necesite energía para llevar a cabo una determinada reacción química. FAD + 2 H+ + 2 e- (forma oxidada) = FADH2 (forma reducida) El FAD capta 2 electrones y 2 protones en aquellos lugares en los que se produce energía, principalmente en la mitocondria gracias a las reacciones catabólicas, por lo que se reduce y pasa a ser FADH2 El FADH2 va a los lugares donde es necesario energía y libera los protones y electrones, produciéndose una reacción de oxidación y pasando a ser FAD. Los electrones y protones liberados se unirán a una cadena de transporte de electrones y serán captados por una sustancia que necesite energía para llevar a cabo una determinada reacción química. Nucleótidos de nicotinamida: Llevan en su estructura vitamina B3 NAD+ + H+ + 2 e- (forma oxidada) = NADH + H+ (forma reducida) NADP+ + H+ + 2 e- (forma oxidada) = NADPH + H+ (forma reducida) El NAD/NADP capta 2 electrones y 1 protón en aquellos lugares en los que se produce energía, principalmente en la mitocondria gracias a las reacciones catabólicas, por lo que se reduce y pasa a ser NADH + H / NADPH + H El NADH + H/ NADPH + H va a los lugares donde es necesario energía y libera los protones y electrones, produciéndose una reacción de oxidación y pasando a ser NAD / NADP. Los electrones y protones liberados se unirán a una cadena de transporte de electrones y serán captados por una sustancia que necesite energía para llevar a cabo una determinada reacción química. -Coenzima A: La coenzima A (CoA) es un derivado de los nucleótidos no nucleicos formada por: 1 nucleótido de adenina y ribosa fosfatado en el C3 (derivado del ADP) y unido al ácido pantoténico (vitamina B5) unido un grupo tiol (-SH) , por ello se conoce como CoA-SH. Es muy importante. Su función principal es el transporte de grupos acilo para su transferencia en el organismo. Lo hace formando un enlace con los grupos acilo a través del grupo tiol, llamado enlace tio-éster. Cuando se une a un grupo acilo, se forma acetil-Coa o acil-CoA, móleculas clave en el metabolismo que aparecen en: - Descarboxilación oxidativa del ácido pirúvico antes del ciclo de Krebs - Biosíntesis de ácidos grasos - Oxidación de los ácidos grasos o β-oxidación. Polinucleótidos Los polinucleótidos son cadenas no ramificadas de nucleótidos unidos entre sí mediante enlaces nucleótidicos, que son enlaces de tipo fosfodiéster. Si los nucleótidos que se unen llevan ribosa, dan lugar a los ácidos ribonucleicos, si llevan desoxirribosa, dan lugar a los ácidos desoxirribonucleicos. Enlace nucleotídico Consiste en un enlace de tipo fosfodiéster entre el grupo OH del fosfato unido al carbono 5' de un nucleótido y el grupo hidroxilo del carbono 3' de otro nucleótido. Para que este se dé es necesario que los nucleótidos se encuentren en su forma trifosfatada, pues la energía requerida para el enlace se obtiene cuando los enlaces anhidrico fosfórico que unen los grupos fosfato de los nucleótidos se rompen. En el curso de esta reacción se libera una molécula de agua y se forma un dinucleótido. Este proceso se puede repetir n veces y da lugar a cadenas polinucleotídicas. En estas, las bases nitrogenadas quedan en posición perpendicular al esqueleto del polinucleótido, por lo que la secuencia de bases nitrogenadas es lo que proporciona la especificidad al polinucleótido. En todos los polinucleótidos se observa polaridad: en un extremo de la cadena hay un grupo 5' fosfato y en el otro un grupo 3' OH. Ácido desoxirribonucleico (ADN) Es ADN es un ácido nucleico integrado por cadenas de desoxirribonucleótidos que tienen como bases nitrogenadas adenina, guanina, citosina y timina. En el ADN se distinguen tres niveles estructurales: - Estructura primaria: Viene determinada por la secuencia concreta de desoxirribonucleótidos. - Estructura secundaria: Es una estructura en doble hélice que se forma a partir de la estructura primaria - Estructura terciaria: Viene dada por el enrollamiento y empaquetamiento de la doble hélice sobre sí misma para ocupar el menor espacio posible en el interior celular. Estructura primaria del ADN Características: 1. Está integrada por la secuencia concreta de desoxirribonucleótidos de una cadena. 2. Se mantiene por un esqueleto de fosfatos y pentosas, enlazados mediante enlaces fosfodiéster 5' 3', en el cual las bases nitrogenadas se disponen de forma perpendicular a dicho esqueleto 3. Las bases nitrogenadas en los nucleótidos del ADN son la guanina, adenina, citosina y timina. 4. El número de hebras diferentes que se pueden formar combinando estas cuatro bases es muy elevado. 5. El porcentaje de A, C, G y T se mantiene siempre constante en los individuos de la misma especie, excepto anomalías genéticas. 6. En la secuencia de bases nitrogenadas de la estructura primaria del ADN se encuentra la información genética. Esta información genética se conserva y se expresa mediante tres mecanismos que constituyen dogma central de la biología molecular: - Replicación del ADN: Permite que el mensaje genético se transmita de padres a hijos - Transcripción del ADN: Permite copiar el mensaje genético del ADN en una secuencia de ARN. - Traducción del ARN: Convierte el mensaje genético transcrito en forma de ARN en una secuencia concreta de aminoácidos, necesaria para alguna función celular. Estructura secundaria del ADN Los científicos Watson y Crick determinaron la estructura tridimensional del ADN basándose en los estudios de Chargaff, que estableció las reglas de Chargaff sobre las bases nitrogenadas del ADN: - La cantidad de adenina (A) es igual a la de timina (T): A/T=1 - La cantidad de guanina (G) es igual a la de citosina (C): G/C=1 - La proporción de bases púricas (A+G) es igual a la de las bases pirimidínicas (T+C): (A+G)/(T+C)=1 Sin embargo, la proporción entre (A+T) y (G+C) es propia de cada especie. Doble hélice de Watson y Crick: ADN B En 1953, Watson y Crick propusieron un modelo de estructura para el ADN, el modelo de la doble hélice. Características del ADN B: -Doble hélice dextrógira: El ADN es una doble hélice formada por dos cadenas polinucleotídicas dextrógiras, enrolladas hacia la derecha. -Enrollamiento de tipo plectonémico: No es posible separar las dos cadenas sin desenrollarlas -Disposición interna de las bases nitrogenadas: Las bases nitrogenadas, cuyos planos son paralelos entre sí y perpendiculares al eje de la doble hélice, se sitúan en el interior de esta doble hélice, mientras que los esqueletos covalentes polares pentosa-fosfato quedan en el exterior. -Complementariedad de las bases nitrogenadas: Las dos cadenas de la doble hélice se mantienen unidas mediante los puentes de hidrógeno que se establecen entre los pares de bases complementarias: - La adenina de una cadena se aparea con la timina de la cadena complementaria a través de dos enlaces de hidrógeno. - La guanina de una cadena se aparea con la citosina de la cadena complementaria a través de tres enlaces de hidrógeno. -Dimensiones de la doble hélice: - Diámetro de la doble hélice: 2nm o 20 A - Distancia que hay entre dos bases consecutivas: 0,34nm - Longitud de una vuelta: 3,4nm (lo que supone diez pares de bases por vuelta completa) -Disposición antiparalela: El apareamiento correcto de las bases nitrogenadas requiere una orientación antiparalela de las dos hebras que forman el ADN, es decir, sus extremos 5'3' están en posiciones opuestas. ADN "A" y "Z" El ADN A es una doble hélice dextrógira más ancha y compacta que el ADN B, que se obtiene por deshidratación de este último, por lo que no se encuentra en seres vivos. El ADN Z está formado por una doble hélice levógira con un enrollamiento irregular que produce una conformación en zigzag, más estrecha y alargada que el ADN B. Aparece en segmentos de ADN con secuencias G-C, G-C, G-C. Se forma a partir del ADN B durante la transcripción génica en los puntos de inicio de la transcripción. Estructura terciaria del ADN Es la forma en la que la doble hélice se pliega y se enrolla sobre sí misma para poder compactarse en el interior celular. Estructura terciaria del ADN en procariotas: ADN superenrollado Las células procariotas, así como las mitocondrias y cloroplastos de las células eucariotas, poseen ADN B duplohelicoidal circular (la doble hélice se cierra por sus extremos), superenrollado (siempre se enrolla de una manera concreta) y desnudo (no está asociado a proteínas histonas). La compactación del ADN se consigue a través de consecutivos niveles de superenrollamiento, primero bucles y después rosetas, que son estabilizados gracias a la interacción de proteínas estabilizadoras no histonas. Desnaturalización de la doble hélice de ADN: En condiciones fisiológicas, la doble hélice de ADN es muy estable. Sin embargo, a 100º, los enlaces de hidrógeno se rompen y sus hebras se separan, es decir, tiene lugar la desnaturalización del ADN. Se trata de una desnaturalización reversible, pues, al enfriarse (en torno a 60º), el ADN se renaturaliza y se restaura la doble hélice. Estructura terciaria del ADN en eucariotas En las eucariotas, los niveles superiores de empaquetamiento del ADN son más complejos que en procariotas. Este grado de empaquetamiento varía en función del estado fisiológico de la célula y requiere de la colaboración de las proteínas histonas, que tienen carácter básico para unirse a los ácidos nucleicos. Niveles de empaquetamiento El primero puede considerarse la doble hélice de ADN 1: Fibra nucleosómica o fibra de cromatina (forma laxa) En esta el ADN se enrolla alrededor de un octámero de histonas: - Por un lado, 2 histonas 2A y 2 histonas 2B se unen y forman un tetrámero - Por otro lado, 2 histonas H3 y 2 histonas H4 se unen y forman otro tetrámero Ambos tetrámeros se unen formando un octámero sobre el que se enrolla la cadena de ADN, dando casi tres vueltas completas alrededor de cada octámero, formando una estructura conocida como nucleosoma. Cada nucleosoma comprende 200 pares de bases nitrogenadas y en estos se distinguen 2 partes: - ADN core: Parte del ADN enrollada sobre el octámero de histonas. Comprende 146 pares de bases. - ADN linker: Parte del ADN que no se encuentra enrollada sobre el octámero de histonas, sino conectándolos. Comprende 54 pares de bases nitrogenadas. El conjunto de nucleosomas enlazados se conoce como fibra de cromatina o nucleosómica y tiene 10nm de diámetro (100A) 2\. Fibra cromatosómica o fibra de cromatina (forma condensada) A los octámeros de los nucleosomas que forman la fibra nucleosómica se les puede unir otra histona, la H1, de manera que el nucleosoma cambia su distribución: - El ADN core pasa a tener 166 pares de bases - El ADN linker pasa a tener 34 pares de bases Cuando se une la histona H1 el nucleosoma pasa a llamarse cromatosoma. Que la fibra de cromatina pueda estar formada por nucleosomas o cromatosomas nos permite distinguir dos formas, ambas con 10nm de grosor. - La fibra de cromatina laxa: formada por nucleosomas - La fibra de cromatina condensada: formada por cromatosomas Esta diferenciación se extiende al ADN del núcleo donde hay que distinguir eucromatina de heterocromatina: - Eucromatina: Aparece en forma laxa. Es el ADN del núcleo que se está transcribiendo o está dispuesto para ser transcrito. - Heterocromatina: Aparece en forma condensada: Es el ADN del núcleo que no se está transcribiendo. A esas fibras de cromatinas también se les llamó estructura del collar de perlas. 3\. Niveles superiores de empaquetamiento A partir de este nivel, el ADN se enrolla por la acción de las proteínas andamio. Cuando el ADN no se transcribe, el empaquetamiento es mayor y se distinguen varios niveles: - Como resultado del enrollamiento sobre sí misma de la fibra cromatosómica se origina una hélice de 30nm llamada solenoide. - El solenoide se enrolla sobre sí mismo dando lugar a bucles - Los bucles se enrollan sobre sí mismos formando rosetas - Las rosetas se agrupan y forman rodillos - Los rodillos se asocian y forman las cromátidas que finalmente dan lugar a los cromosomas, los cuales solo se forman cuando la célula va a dividirse. Morfología de los cromosomas Un cromosoma presenta (en metafase): -Una o dos cromátidas: Cada cromátida procede de la compactación máxima de una molécula de ADN duplohelicoidal lineal. Si el cromosoma posee dos cromátidas, estas son paralelas e idénticas, ya que proceden de la duplicación de ADN, por lo que se denominan cromátidas hermanas. -Centrómero o constricción primaria: Es una región estrangulada en la cual las dos cromátidas se mantienen unidas. Esta constricción divide al cromosoma en dos brazos que, si no son iguales, se denominan brazo p (brazo corto) y brazo q (brazo largo) Asociado al centrómero se encuentra el cinetocoro, región proteica donde se separan los brazos durante la mitosis y meiosis debido a la inserción de los microtúbulos del huso mitótico. -Constricción secundaria: Estrechamiento de las cromátidas en el brazo corto de alguno