Biochemie Woordenlijst PDF

**Biochemie begrippenlijst** **[Hoofdstuk 1 & 2]** **Hydrofoob** niet graag in een waterig milieu, daarom is het naar de binnenzijde v/e proteinen/... gericht bv vetzuren\ **Hydrofiel** houdt van water, oriënteert zich daarom richting het waterige milieu, makkelijk oplosbaar in water\ **Amfifiel**...

**Biochemie begrippenlijst** **[Hoofdstuk 1 & 2]** **Hydrofoob** niet graag in een waterig milieu, daarom is het naar de binnenzijde v/e proteinen/... gericht bv vetzuren\ **Hydrofiel** houdt van water, oriënteert zich daarom richting het waterige milieu, makkelijk oplosbaar in water\ **Amfifiel** hydrofoob en hydrofiel bv vetzuren, lipiden en detergenten; hydrofiele, polaire kop & hydrofobe, apolaire staart (meestal koolwaterstofketens)\ **Alifatisch** bevatten koolstofketens maar geen aromatische ringstructuren, niet-aromatische koolwaterstof**\ Polair** er is een dipoolmoment, nettoverschil in elektronegatieve ladingen, hydrofiel\ **Apolair** geen dipoolmoment, geen nettoverschil in elektronegatieve ladingen, ze zijn niet-ionair, kunnen geen H-bruggen aangaan, slecht oplosbaar in water, hydrofoob, lipofiel bv koolwaterstofketens\ **Micel** lipide monolaag (binnenkant = hydrofoob, apolair & buitenkant = hydrofiel, polair)\ **Amfoliet** kan zowel als zuur en als base optreden (kan proton opnemen en afstaan) bv AZ\ **Iso-electrisch punt** de moleculen is geladen maar de netto lading is 0, dus neutraal**\ Macro-ionen** een groot ionisch deeltje, veel groter dan de typische ionen (Na^+^ en Cl^-^)\ **Tegenionen** macromoleculen trekken een tegenovergestelde lading aan (tegenion) waardoor bv 2 -- macromoleculen elkaar kunnen binden, door afscherming van het tegenion**\ Isotoon** geen netto water verplaatsing, er is een homeostase, evenveel water naar binnen als naar buiten, belangrijk bij bv oogdruppels, neusdruppels, IV**\ Hypertoon** meer deeltjes buiten de cel dan binnen de cel, de cel krimpt samen **\ Hypotoon** meer deeltjes in de cel dan buiten de cel, cel zwelt en kan open springen**\ Osmose** beweging van water door semi-permeabel membraan om gelijke concentratie deeltjes te bekomen (verdunning, door watermigratie om gelijke conc te verkrijgen)**\ COP** colloïd osmotic pressure (normaal 25 mmHg van bloed), dit resulteert in de aantrekken van water van weefsels naar bloed & tegendruk door capillaire hydrostatische druk (=bloeddruk) resulteert in water influx van bloed naar weefsels**\ Donnan evenwicht** houdt rekening met de evenwichten die zich kunnen instellen, wordt ingesteld als er geladen deeltjes aanwezig zijn die niet doorheen het semipermeabel membraan kunnen diffunderen, kan enkel in de aanwezigheid van een ion en tegenion, heeft een effect op de osmotische druk (p19 H2)**\ Electrolyt** moleculen die bij het oplossen in water of smelten geheel of gedeeltelijk in ionen splitsen **\ Milliequivalenten** meeteenheid die gebruikt wordt voor elektrolyten, weergave van de chemische activiteit **Aminozuur** bouwstenen van proteïnen, aaneengeschakeld door peptidebindingen**\ Aromatisch** bevat een benzeenring **\ Amide\ Amine**\ **Peptide** tot max 40 AZ, minder groot en complex als een proteïnen\ **Polypeptide\ Eiwit**\ **Proteïne** aaneenschakeling van 100/meer AZ via peptidebindingen (amide bindingen (covalente binding))\ **Zwitterion** dragen een + en -- lading op verschillende plaats in de moleculen, lading is afh van de pH in de omgeving bv AZ**\ Isoelectrisch punt** geladen moleculen, netto lading is nul dus neutraal\ **Disulfide** 2 sulfaat atomen aaneengeschakeld, kan gevormd worden door 1 AZ: cysteïne\ **Chiraal centrum** c-atoom dat 4 verschillende functionele groepen gebonden heeft\ **Monomeer** de bouwstenen van een polymeer (AZ, vetzuren, nucleotiden en monosacchariden)\ **Polymeer** wordt gevormd door een aaneenschakeling van monomeren (proteïnen, lipiden, nucleïnezuren en polysacchariden)\ **Koolhydraat\ Keton\ Aldehyde\ Sulfaat\ Fosfaat** **Pillars of life** 1. Programma (DNA) 2. Improvisatie (DNA mutatie) 3. Regeneratie (bv aanmaak nieuwe proteïnen ter vervanging van oudere) 4. Compartimentalizatie (membranen) 5. Energie (ATP) 6. Aanpassingsvermogen (pijnprikkel hand wegtrekken) 7. Afscheiding (processen vinden afzonderlijk plaats, niet noodzakelijk geïsoleerd) **Dipool** kwantitatieve maat voor de polariteit van een binding of een molecule, veroorzaakt door de elektronegativiteiten (EN) van de atomen, meest EN atoom trekt elektronen naar zich toe en krijgt een negatieve lading\ **Geïnduceerde dipool** er ontstaat een tijdelijke verdeling van de elektronenwolk in een apolaire moleculen**\ H-brug** niet covalente binding, semi-reversibel (iets meer E nodig om te verbreken dan andere niet covalente bindingen), H gebonden aan een sterk EN atoom**\ Vanderwaals interactie** tijdelijk dipool tussen 2 apolaire moleculen die zich op een zeer korte afstand van elkaar positioneren, ze kunnen niet overlappen (tussen niet geladen moleculen), geen covalente binding geen covalente binding = induced dipool -- induced dipool interactie **Zout brug** niet covalente binding, tussen geladen deeltjes **Electronegatief** atoom dat meer EN is, trekt elektronen naar zich toe, partieel negatieve lading**\ Zuren** proton donor**\ Basen** proton acceptor**\ Buffer** minimaliseren pH veranderingen bij toevoeging zuur/base, bevatten equimolaire concentraties van de gec base en het gec zuur, voldoende bufferende component aanwezig om toegevoegde protonen en hydroxide ionen te neutraliseren bij een pH rond de pKa waarden**\ Uitzouten** bij een hoge hoeveelheid zijn in het milieu van een eiwit, dan zal het eiwit neerslaan**\ Oedeem** resultaat van COP verlaging, waardoor de hydrostatische druk verhoogd en dat zal resulteren in een flux van water uit capillairen naar weefsels en zo ontstaat oedeem, abnormale vocht opstapeling in het intersitiele weefsel, wat opzwelling veroorzaakt behandelen door IV toediening van albumine, zo zal COP verhogen**\ Semipermeabele membraan** een half doorlaatbaar membraan, houdt selectief moleculen tegen (afh van de lading/grootte)\ **Homeostase** energie nodig om dit onder controle te houden, chemische en fysische composities van een biologisch systeem worden constant gehouden, binnen een bep range (bv temp en pH,...)\ **Prokaryoot** DNA los in cytosol, celwand & celmembraan, geen cel compartimentering, enkelcellig, enk ribosomen (proteïnen aanmaak), pili (aanhechting) en flagellae (celbeweging)\ **Eukaryoot** DNA in nucleus, enkel celmembraan (planten wel celwand), cel compartimentering, meercellen/enkelcellig, celorganellen **[Hoofstuk 3]** **Replicatie** voordat een celdeling plaatsvind, moet het DNA gerepliceerd worden, zodat beide dochtercellen exact hetzelfde genoom bezitten **\ Transcriptie** DNA zit vast in de celkern dus moet overgeschreven worden tot mRNA, zodat dit de celkern kan verlaten en kan migreren naar de ribosomen voor translatie**\ Translatie** mRNA zal vertaald worden tot proteïnen keten **\ Chromosoom\ Gen** DNA seq die codeert voor een bepaalde proteïnen (coderende delen (klein deeltje))**\ Genoom** heel de DNA seq van een organisme**\ Nucleoside** base + suiker**\ Nucleotide** nucleoside + fosfaatgroep aan 5' uiteinde**\ Helix\ Sequentie** opvolging van nucleotiden (aaneenschakeling via fosfodiëster bindingen)**\ Primaire structuur** opeenvolging nucleotiden (fosfodiëster bindingen)**\ Tertiare structuur\ Duplex\ Major groove** grootste groeven in een DNA helix (beta-helix (DNA) major \> minor, H-brug vorming dus stabieler) (alpha-helix (RNA en DNA-RNA complex) major ≈ minor, geen H-bruggen dus minder stabiel, komt omdat het tijdelijke structuren zijn)**\ Minor groove** kleinste groeven in een DNA helix**\ Supercoiling** eerst zal een lineaire DNA molecule een open circulair molecule vormen en vervolgens kan dit een supercoiled structuur aannemen (supercoiled en open circulair zijn topoisomeren van een lineaire DNA moleculen)**\ Hairpin** een enkelstrengige molecule kan complementariteit met zichzelf vertonen en dus een hairpin vormen **\ Denaturatie** verlies van alle structuren buiten de primaire, H-bruggen worden verbroken (van dubbel naar enkel DNA), kan terug renatureren (herstellen), niet hetzelfde als hydrolyse (daarbij raakt ook de primaire structuur verloren, er wordt in de streng geknipt, niet herstelbaar), meteen na denaturatie binden proteïnen de enkele streng om de vorming van een nieuwe complementaire streng of renaturatie tegen te gaan**\ Renaturatie** herstelling van de secundaire structuur, terug H-bruggen gevormd (enkel dubbel) **Semi-conservatief** 1 oorspronkelijke streng + 1 nieuwe streng, minste kans op fouten**\ Conservatief** 2 oorspronkelijke strengen**\ Dispersief** mengeling van conservatieve en nieuwe streng (hybride) per streng**\ Intron** worden eruit geknipt tijdens de splicing, NA de transciptie, dus wordt wel overgeschreven tot mRNA maar zal niet coderen voor AZ**\ Exon** wordt tijdens splicing aangeschakeld en vormt functioneel DNA dat zal coderen voor AZ**\ Post-transcriptioneel** na de transcriptie - **Capping** = 5' uiteinde nucleotiden methyleren, beschermt tegen exonucleasen (CAP) - **Tailing** = poly-A staart op het 3' uiteinde, beschermt tegen exonucleasen - **Splicing** = introns wegknippen uit mRNA en exonen aaneenschakelen door DNA-ligase **Post-translationeel** na de translatie, dus wanneer de proteïne gevormd is - Proteine zal opvouwen - Aminozuur modificaties, bv 'met' wegknippen - Proteolytische splitsing hydrolyse van de peptidebindingen, waardoor de proteine in meerdere kleine proteinenketens gesplitst wordt, bv insuline (leader seq bevordert transport daarna weggeknipt) **Codon** bestaat uit opeenvolgende 3 nucleotide in mRNA (5' 3'), 1 codon codeert voor 1 AZ **Ribosoom** plaats waar de translatie plaatsvind, hier worden de codons vertaald tot AZ, aanmaak proteïnen **\ Gentherapie** mRNA of pDNA toedienen om een bepaald eiwit tot expressie te brengen (bv insuline)**\ DNA polymerase** koppelt complementaire nucleotiden in de DNA streng, DNA polymerase loopt in 3' 5' over de oude streng en vormt een nieuwe streng in 5' 3' richting, beide stengen worden overgeschreven (de ene loopt in de andere richting Okazaki fragment vorming)**\ RNA polymerase** koppelt complementaire nucleotiden in, in 3' 5' richting op de oude streng (vorming streng in 5' 3' richting = antiparallel) (slechts 1 streng van het DNA wordt als template gebruikt voor transciptie, de leading strand) **[Hoofdstuk 4 & 5 & 6]** **Aminozuren** centraal C atoom gebonden aan: H, COOH, NH~3~ en Rest groep (20) Eenvoudigste AZ = glycine = achiraal **Alifatisch** enkel waterstoffen en koolstoffen, zijn eerder hydrofoob**\ Aromatisch** restgroep bevat een zwavel- of hydroxylgroep**\ Amide\ Amine\ Peptide binding** covalente binding, gevormd tussen COOH en NH~2~ groepen (op het alfa-C-atoom) van de AZ, dit is een amide binding**\ Polypeptide** 15-50 AZ aaneengeschakeld**\ Eiwit\ Proteïne\ Zwitterion** geioniseerde carboxylgroep en aminogroep bij fysiologische pH (7,4) (+ en -- lading)**\ Isoelectrisch punt** pH waarbij de molecule geen netto elektrische lading draagt, gem van de pKa's bij AZ met enkel COOH en NH~2~ groepen**\ Isoelectrisch focusing** eiwitten scheiden obv iso-elektrisch punt, bv boven pH=9 (+) en onderaan pH=3 (-), eiwitten bewegen naar beneden, als ze op hun iso-elektrische punt zijn slaan ze neer en blijven ze daar verankerd zitten, zo kan je hun iso-elektrisch punt achterhalen**\ Disulfide** 2 cysteïne AZ (-CH~2~-SH) kunnen geoxideerd (- 2e^-^ - 2H^+^) worden tot een disulfide binding (covalente binding), binding kan terug verbroken worden door reductie**\ N-terminus** start van de polypeptide keten, vrije aminogroep **\ C-terminus** einde van de polypeptide keten, vrije carboxylgroep**\ Polyamfoliet\ Conservatieve substitutie** eiwitten met dezelfde functie, als je 1 AZ vervangt door een ander, die AZ behoren tot dezelfde klasse**\ Niet-conservatieve substitutie** AZ wordt vervangen door een AZ uit een andere klasse, dit zal de eiwitfunctie beïnvloeden **α-helix** elke 3/4 AZ per draai, AZ langs zelfde kant van de helix hebben gelijkaardige eigenschappen bv rechterkant is hydrofiel en linkerkant is hydrofoob, H-bruggen zijn parallel tov de as van de helix (n = 3,6 ; h = 0,15 ; p = 0,54 (n.h = p)) **\ β-blad** H-bruggen staan loodrecht op de keten, hierbij zal ook een hydrofiele en hydrofobe kant gevormd worden**\ Fibreuze proteïnen** filamenteuze of langgerekte vorm **\ Globulaire proteïnen** dit zijn alle proteïnen die niet fibreus zijn, secundaire structuren die compact gevouwen zitten in tertiaire structuren; dragen vaak prosthetische groepen**\ Repeat (c)** de afstand parallel met de as waarin de structuur zichzelf 1x herhaalt, bevat m aantal residuen (= aantal AZ) (geheel getal)**\ Pitch (p)** parallele afstand met de as waarin de helix 1 draai maakt, bevat n aantal residuen (geheel of decimaal getal)**\ Rise (h)** afstand parallel aan de as tussen 2 opeenvolgende AZ**\ Ramachandran plot** er kunnen enkel rotaties plaatsvinden tussen het alfa-C-atoom en het carboxyl-C-atoom (psi) & tussen het alfa-C-atoom en het amide-N-atoom (phi), vanaf het alfa-C-atoom zijn positieve rotaties kloksgewijs, als de hoek groter dan 180° is, dan is het een - hoek, niet alle hoeken zijn mogelijk omwille van sterische hinder, zie p10 H5 voor toegelaten hoeken**\ Psi (ψ)** de hoek tussen het alfa-C-atoom en het carboxyl-C-atoom**\ Phi (φ)** de hoek tussen het amide-N-atoom en het alfa-C-atoom**\ Collageen** meest voorkomend eiwit in het lichaam,ong 1/3 van de eiwitten in het lichaam, bestaat vnl uit proline en glycine; afgebroken door collagenase bv als je een groot litteken hebt, gm toedienen dat collagenase bevat, afbraak van de fibreuze kapsels wonde kan beter verzorgd worden - Vormt matrix materiaal in beenderen - Belangrijk onderdeel van de pezen - Belangrijke component van de huid **Elastine** is een proteïne dat elastische vezels vormt, zoals in ligamenten en bloedvaten; rijk aan glycine, alanine, valine; flexibel en uitrekbaar; random coil (weinig secundaire structuur)**\ Desmosine** gevormd door 4 lysine zijketens die cross-linken (vormen covalente bindingen)**\ Prosthetische groep** een niet eiwit die (niet-) covalent gebonden zijn aan proteïnen bv haem groep in myoglobine of co-factoren (dit is nodig om een chemische reactie kunnen katalyseren)**\ Proteïne domein** compact, lokaal gevouwen regio van de tertiaire structuur (alfa-helix en beta-bladen)**\ Hemoglobine** vertoont een quaternaire structuur, 4 polypeptidebindingen**\ Myoglobine** hydrofobe en hydrofiele AZ komen ad random voor in de sequentie maar na opvouwing tot de 3D structuur liggen de hydrofobe AZ aan de binnenkant ten de hydrofiele AZ aan de buitenkant**\ Heem** prosthetische groep in hemoglobine, bindt O~2~, protoporfyrine IX met Fe(II)**\ Hyperbole curve** wordt verkregen als een ligand een proteïne met slechts 1 bindingssite bindt bv myoglobine**\ Sigmoidaal** wordt verkregen als een ligand een proteine met meerdere multisites bindt, bv hemoglobine **Cooperatief** de affiniteit van een proteïnen voor een ligand kan veranderen, communicatie tussen de verschillende bindingssites (kan enkel in proteïnen met meerdere subunits) - **Positieve cooperatie (1\