Idrocarburi: Capitolo 1 PDF

Idrocarburi (ossature carboniose + H)  Apolari ed idrofobi  Si possono formare doppi legami con una precisa disposizione spaziale  Il C si lega facilmente anche con altri elementi (ossigeno, azoto, fosforo e zolfo) Gruppi funzionali  Ossidrilico (-OH) e Carbonilico (-C=O) → zuccheri ...

Idrocarburi (ossature carboniose + H)  Apolari ed idrofobi  Si possono formare doppi legami con una precisa disposizione spaziale  Il C si lega facilmente anche con altri elementi (ossigeno, azoto, fosforo e zolfo) Gruppi funzionali  Ossidrilico (-OH) e Carbonilico (-C=O) → zuccheri  Amminico (-NH2) → aminoacidi  Carbossilico (-COOH) → aminoacidi, acidi grassi e certe vitamine Presenza di stereoisomeri (non equivalenti in biologia) Le molecole organiche di maggiore importanza:  Glucidi CHO  Lipidi CHO (P, S)  Proteine CHON (S, P) (→ aminoacidi)  Acidi nucleici CHONP (→DNA e RNA) Prevalentemente sono polimeri (macromolecole) I monomeri si uniscono a formare i polimeri. (polimerazione)  Monosaccaride in polisaccaride  Aminoacido in proteina (polipeptidi, catene polipeptidiche)  Nucleotide in acido nucleico Polimeri Si creano legami covalenti tra i monomeri e viene a liberarsi H2O. Per questa reazione ci vuole energia e un catalizzatore (enzima). Nel processo inverso avviene l’idrolisi e si ha una scissione dei polimeri (ricorda IDROLISI). Glucidi o carboidrati (CH 2O)n Si dividono in:  Monosaccaridi  Oligosaccaridi  Polisaccaridi Glucosio (gruppo aldeidico) Fruttosio (gruppo chetonico) Aldosi: Gliceraldeide, ribosio, glucosio, galattosio → gruppo carbonilico all’estremità Chetosi: Diidrossiacetone, ribulosio, fruttosio → gruppo carbonilico nel penultimo carbonio In soluzione acquosa la molecola di glucosio e quelle di molti altri zuccheri ciclizzano. Formazione di un disaccaride: da α-glucosio al maltosio Legame O-glicosidico Altri disaccaridi per condensazione:  Saccarosio = glucosio + fruttosio  Lattosio = galattosio + glucosio   Maltosio = glucosio + glucosio Polimeri → sia in forma α che in forma β. Le molecole con i legami α sono prontamente mobilizzate mentre quelle con i legami β sono più stabili. α-glicosidico: caratteristico dei polisaccaridi di riserva (amido vegetale e glicogeno animale). β-glicosidico: caratteristico dei polisaccaridi strutturali (cellulosa nella parete cellulare vegetale e la chitina nei funghi e nelle cellule animali). Le fibre sono costituite di cellulosa (non le digeriamo). La chitina viene usata per i fili di sutura delle ferite. Glicosamminoglicani GAG o mucopolisaccaridi Sono lunghe catene polisaccaride non ramificate costituite da unità disaccaridiche che si ripetono. I GAG sono ricchi di gruppi acidi (solforici, carbossilici); sono idrofli e formano gli idratati che determinano uno stato di turgore nella matrice extracellulare. Esempi: acido ialuronico, il condroitinsolfato, cheratansolfato (principali) Sono importanti nella costituzione della matrice extracellulare. I proteoglicani o mucoproteine (95% GAG e 5% proteine) costituiscono la sostanza intracellulare amorfa dei tessuti connettivi. Nella cartilagine i proteoglicani si legano ad una molecola di acido ialuronico a costituire macromolecole (aggrecani). Lipidi  Gruppo di sostanze eterogeneo dal punto di vista chimico.  Costituito prevalentemente da C e H (e pochi N e O) → molecole non polari e insolubili in acqua.  Solubili nei solventi organici non polari (benzina, olio d’oliva…). Liposolubili.  Per la presenza di pochi gruppi funzionali, non sono tutti completamente idrofobi.  Non formano polimeri ma strutture sovramolecolari (membrane cellulari). Acidi grassi Costituito da un gruppo carbossilico e da una lunga catena idrocarburica (16, 18, 20). Se nella catena sono presenti uno o più doppi legami, l’acido grasso viene definito insaturo. Se non sono presenti doppi legami viene chiamato saturo. Sono componenti di molecole più complesse. Gli acidi grassi saturi tendono ad impacchettarsi tra di loro → stato solido (burro) Quelli insaturi si ripiegano intorno al doppio legame → stato disordinato, non cristallino e quindi liquido (olio d’oliva) I gliceridi (grassi) sono costituiti da acidi grassi e da glicerolo e si dividono in base al numero di funzioni alcoliche esterificate in: monogliceridi, digliceridi e trigliceridi. Questi ultimi costituiscono una delle principali fonti di deposito di materiale energetico in molti organismi. Miscele di trigliceridi prendono il nome di oli se liquide a temperatura ambiente e di grassi se solide. Oli: liquidi a T ambiente; Grassi: solidi a T ambiente; Forniscono energia chimica superiore a tutte le altre molecole biologiche. Il punto di fusione è tanto più basso quanto maggiore è la percentuale di acidi grassi insaturi. La maggior parte dei grassi animali (lardo, burro) sono saturi e quindi solidi a temperatura ambiente. Tessuto adiposo (cellule adipose): isolante termico (cattivo conduttore di calore). Lipidi complessi Presenza di residui idrofilici:  Fosfolipidi (gruppo fosfato)  Glicolipidi (mono e oligosaccaridi) Molecole anfipatiche contengono derivati da molecole non lipidiche a carattere ionico o fortemente idrofile come acido fosforico (H3PO4) Fosfogliceridi o fosfolipidi più frequenti Micella membrane cellulari Steroidi Scheletro carbonioso costituito da quattro anelli fusi. Il colesterolo è il più importante (componente fondamentale per le cellule. In eccessive quantità è dannoso. Proteine CHON (S,P) Le proteine determinano la varietà tra gli esseri viventi. Simili tra di loro (per classi) ma ogni individuo ne presenta specifiche, perché sono polimeri. E’ la sequenza dei monomeri che ne determina la specificità. Sono le macromolecole più abbondanti delle cellule e sono presenti in tutte e in tutti i compartimenti cellulari. Una singola cellula può contenere migliaia di proteine diverse, con svariate funzioni biologiche. Tutte le proteine sono costituite da 20 diversi aminoacidi, legati tra loro in maniera covalente ed in specifiche sequenze lineari (da 100 ad alcune migliaia). Un essere umano produce da 50.000 a 100.000 proteine diverse. Proteine:  Strutturali (collagene, cheratina, elastina…)  Contrattili (actina, miosina…)  Di deposito (tuorlo, caseina…)  Di trasporto (emoglobina, lipoproteine…)  Catalitiche (enzimi)  Messaggere (ormoni) Aminoacidi Gruppo amminico e un gruppo carbossilico legati ad un atomo di carbonio asimmetrico (carbonio α, cioè legato a 4 atomi diversi): L’atomo di carbonio è asimmetrico il che permette l’esistenza di due stereo isomeri(L e D); in natura sono presenti quasi esclusivamente aminoacidi di tipo L. Sono noti 20 aminoacidi in natura, comuni a tutti gli organismi Legame polipeptidico (o carboaminico) Si forma con una reazione di condensazione tra il gruppo carbossilico e quello aminico dell’aminoacido successivo. La presenza di questi gruppi fa in modo che l’aminoacido sia anfotero. La molecola ha una doppia capacità ionica (polo positivo=gruppo aminico e polo negativo=gruppo carbossilico). A seconda della natura delle catene laterali avremo altre qualità: non polari, polari, elettricamente carichi… (diversi aminoacidi) Struttura primaria delle proteine La struttura primaria delle proteine è determinata dalla specifica sequenza di aminoacidi che la costituiscono (legami covalenti). Il tipo e la sequenza di aminoacidi condiziona la configurazione spaziale e la forma della molecola. La sostituzione di un aminoacido (un errore) ha significato diverso a seconda della proteina e della posizione. Esempio: nella posizione 6 delle catene β dell’emoglobina causa l’anemia falciforme. La sostituzione di un aminoacido idrofilo con uno idrofobico abbassa la solubilità delle proteine. Struttura secondaria delle proteine È dovuta a legami H tra il gruppo carbossilico (COOH) e il gruppo amminico (NH2) coinvolti nei legami peptidici di aminoacidi diversi. A causa della rigidità del legame peptidico è possibile solo un numero limitato di strutture secondarie tra cui le principali sono la configurazione α-elica e quella a foglietto β. In molte proteine che presentano la forma globulare si trovano tratti di entrambe. In ambiente acquoso L’asse carbonioso e le catene laterali degli aminoacidi interagiscono tra di loro e con l’ambiente acquoso (acqua + molecole idrofile disciolte) circostante mediante i diversi tipi di legami (deboli, non covalenti) producendo una conformazione stabile. Struttura terziaria delle proteine Rappresenta la struttura tridimensionale vera e propria della proteina ed è determinata da legami di varia natura che si instaurano tra i gruppi R degli aminoacidi e tra questi e l’acqua e i soluti in essa disciolti. (legami di Van der Waals…) Alla stabilizzazione della struttura possono contribuire i ponti disolfuro fra due residui cisteinici. Struttura quaternaria delle proteine Organizzazione nello spazio di proteine composte da più sub-unità polipeptidiche, tenuti assieme da legami deboli e ponti disolfuro. Esempi:  Il tropocollagene  l’emoglobina (diverse catene, due α e due β più gruppi non proteici, chiamati gruppi prostetici o eme che contengono il ferro). La funzione di una proteina dipende dalla sua conformazione. Se pH, concentrazione salina, temperatura o altri parametri influenzano la conformazione della proteina. Se questi cambiano, la proteina può denaturarsi perdendo la conformazione secondaria e terziaria. La denaturazione porta alla distensione della catena polipeptidica, cn perdita della sua funzione (i legami peptidici permangono). Agenti denaturanti: pH, T, detergenti, solventi organici, urea… La denaturazione, a seconda del tipo di proteina e delle condizioni in cui viene operata può essere:  irreversibile (albume dell’uovo, latte dopo la cottura)  reversibile (recupero dello stato nativo: rinaturazione) Autoassemblaggio delle proteine Data la struttura primaria, la struttura secondaria e terziaria vengono raggiunte autonomamente e automaticamente nelle condizioni fisiologiche. (Anfinsen e Epstein premio nobel) In ambiente intracellulare avvengono reazioni chimiche (biochimiche) in sequenze perfettamente controllate e regolate da enzimi. Proteine:  strutturali (citoscheletro, membrana)  enzimatiche (digestione, respirazione cellulare…) Le proteine enzimatiche fanno avvenire le reazioni chimiche ma non vengono modificate. Rimangono così come sono. C6H12O6 + 6°2 → 6CO2 + 6H2O ∆G = -686kcal/M La differenza tra il contenuto in energia dei reagenti iniziali e quello dei prodotti finali rappresenta la variazione di energia libera, ∆G, della reazione. Le reazioni che liberano energia libera G sono definite esoergoniche (∆G0, non spontanee). Energia di attivazione → energia necessaria per rompere i legami nelle molecole dei reagenti. Un catalizzatore è un agente chimico che accelera la velocità di una reazione senza essere consumato nel corso della stessa. Un enzima accelera la reazione abbassando l’energia di attivazione della stessa. Gli enzimi Non modificano:  la direzione della reazione;  il bilancio energetico. Anche le reazioni esoergoniche possono essere lente e hanno bisogno di energia di attivazione. FOGLIO DI CARTA + O2 → CO2 + H2O ∆G= -686kcal Devo fornire energia. Il foglio (cellulosa, polimero di β-glucosio) non brucia da solo!!! Tanto più è alta l’energia di attivazione, tanto più è lenta la reazione.  l’enzima si combina con il substrato;  gli enzimi sono specifici per un sono tipo di reazione catalitica (elevata specificità)  un piccolo numero di molecole di enzima catalizza una grande quantità di reagenti. Il substrato si lega al sito attivo che è il sito catalitico dell’enzima. Si forma un complesso enzima-substrato, che viene trasformato nei prodotti. Acidi nucleici 1953 – Watson e Crick pubblicano la struttura della molecola di DNA. Funzioni del materiale ereditario 1. conservazione dell’informazione ereditabile; 2. capacità di reduplicarsi (→cellula madre e cellula figlia); 3. capacità di dirigere le attività cellulari. La sequenza dei nucleotidi (4) differenzia la diversità dell’informazione dell’acido nucleico. DNA Costituito da due filamenti antiparalleli avvolti tra loro a spirale. Gli acidi nucleici sono polimeri di monomeri detti nucleotidi. un Nucleotide è costituito da:  zucchero pentoso (ribosio nell’RNA e desossiribosio nel DNA)  base azotata (legata al carbonio 1) può essere pirimidina (1 anello) o purina (più complessa)  gruppo fosfato DNA β-D-ribosio RNA 2-deossi- β-D-ribosio Ribosio + base azotata = nucleoside Ribosio + base azotata + gruppo fosfato = nucleotide Tre diversi gruppi fosfati (mono-, di- e trifosfati) Base azotata nucleoside abbreviazione Adenina adenosina A Guanina ◊ guanosina G Citosina ◊ citidina C Uracile (RNA) uradina U Timina (DNA) timidina T AMP = adenosina monofosfato dAMP = deossiadenosina monofosfato UDP = uridina difosfato ATP = adenosina trifosfato Funzioni dei nucleosidi trifosfato:  portano energia chimica nei loro legami fosfoanidride facilmente idrolizzabili. (ATP e GTP guanosina trifosfato) Acidi nucleici e nucleotidi sono legati a formare filamenti ( 1=RNA e 2=DNA)  Legame 3-5 fosfodiesterico → il carbonio 3 del ribosio con il gruppo fosfato del carbonio 5 di un altro nucleotide. Costituiscono uno scheletro zucchero-fosfato, da cui sporgono le basi azotate. Abbiamo due estremità libere (carbonio 5 e carbonio 3) Nel DNA:  NO purina + purina (troppo larga)  NO pirimidina + pirimidina (troppo stretta)  SI purina + pirimidina (larghezza compatibile con i dati ai raggi x, 2nm) (ricorda Rosaline Franklin) Nei filamenti:  Adenina con timina  Guasina con citosina Nell’RNA invece abbiamo l’uracile al posto della timina. DNA:  A doppio filamento  Lo zucchero è il desossiribosio  I due filamenti sono complementari (A-T e G-C) e tenuti uniti da legami H che uniscono le basi azotate Filamenti antiparalleli (quindi in alto avremo un terminale 3’ e uno 5’ e così pure in basso). La distanza tra i filamenti è sempre costante. I legami H sono deboli e si rompono facilmente quando avviene il meccanismo di duplicazione (rottura dei legami H e costruzione di filamenti complementari ai vecchi che fungono da stampo). Duplicazione del DNA e sintesi delle proteine DNA polimerasi (complesso enzimatico) → legge la sequenza di nucleotidi del filamento stampo, prende dal nucleoplasma i nucleotidi complementari e costruisce il filamento complementare su ognuno dei due filamenti vecchi. Duplicazione semiconservativa → da ogni DNA se ne formano due che contengono entrambi un filamento vecchio e uno nuovo. Si ha la duplicazione del DNA quando la cellula entra nella fase S del ciclo cellulare (sta andando a dividersi). Ogni specie costruisce un determinato tipo di proteine. (Grazie alla sequenza di nucleotidi che costituisce la sua sequenza di DNA) L’espressione dell’informazione ereditaria è sempre dovuta alla molecola di DNA che trascrive la sua informazione su molecole di RNA, molecole che si occuperanno della traduzione della sequenza dei nucleotidi in proteine. Dogma centrale (Crick 1956) mRNA→ RNA messaggero tRNA→ RNA transfer trascritti da tratti di molecola di DNA rRNA→ RNA ribosomiale RNA → intermediario tra DNA e sintesi delle proteine. Vantaggi:  Separa la conservazione dell’informazione (che risiede nel DNA, nel nucleo della cellula eucariotica) dall’utilizzazione dell’informazione (che avviene nel citoplasma).  Amplifica l’informazione. Gli RNA vengono trascritti nel nucleo poi svolgono la loro funzione nel citoplasma. Il ribosoma è sede della sintesi delle proteine. È costituito da due sub-unità (maggiore e minore) entrambe costituite da RNA e proteine. mRNA→ la cui sequenza di nucleotidi verrà tradotta in sequenza di amminoacidi. (nella cellula eucariotica subisce un processo di maturazione prima di uscire dal nucleo) rRNA→ costituisce le due sub-unità del ribosoma. tRNA→ parteciperà alla sintesi della proteina, è l’interprete, quello in grado di leggere la sequenza di nucleotidi dell’RNA messaggero e tradurla in amminoacidi. Da un acido nucleico si deve passare ad una proteina costituita da amminoacidi; l’RNA è costituito da 4 diversi nucleotidi mentre le proteine da 20 diversi amminoacidi. Se ad ogni nucleotide corrispondesse un aminoacido la cellula sarebbe in grado di costituire al massimo proteine di 4 amminoacidi, ma non è così. Quindi serve un codice per tradurre il messaggio criptato. Trascrizione = sintesi dell’RNA Traduzione = sintesi delle proteine Sequenza nucleotidica → sequenza amminoacida (20 amminoacidi) Ad ogni tripletta di nucleotidi (codone) corrisponderà un amminoacido. Non c’è separazione ma la cellula li legge a tre a tre. CODICE GENETICO Il codice è universale (quasi) e ridondante (ma non ambiguo). Costituito da 64 triplette (codoni) di cui tre sono di stop e gli altri servono ad indicare i 20 amminoacidi. tRNA Trascritto nel nucleo viene poi trasferito nel citoplasma. È costituito da un filamento ripiegato di circa 80 nucleotidi e ha due siti fondamentali.  L’anticodone è una tripletta di nucleotidi che si appaia su un codone complementare dell’mRNA.  Il sito di legame dell’amminoacido, in cui è legato l’amminoacido che corrisponde allo specifico codone. La sub-unità minore del ribosoma si lega all’mRNA e ad uno specifico tRNA d’inizio- a questo punto si assembla la sub-unità maggiore che catalizza la formazione di legami peptidici tra i vari amminoacidi. La sub-unità maggiore ha tre siti: P, A, E. Uno dopo l’altro tutti i codoni dell’mRNA scorrono sul ribosoma e i tRNA li leggono e li traducono in amminoacidi. Gli amminoacidi si legano tra loro con il legame peptidico e la catena polipeptidica in allungamento è legata al tRNA posto nel sito centrale del ribosoma (sito P). Tre momenti nella sintesi delle proteine: inizio-allungamento-fine. Polisoma o poliribosoma: ogni filamento di mRNA viene percorso da più di un ribosoma