Biophysique des solutions et applications médicales PDF

Biophysique des solutions et applications médicales Objectifs - Connaître les bases physiques et biophysiques utiles à la compréhension des échanges et au maintien des équilibres au sein de l’organisme. - Connaître les caractéristiques physico-chimiques des solutions. Pourquoi un composé est plutôt...

Biophysique des solutions et applications médicales Objectifs - Connaître les bases physiques et biophysiques utiles à la compréhension des échanges et au maintien des équilibres au sein de l’organisme. - Connaître les caractéristiques physico-chimiques des solutions. Pourquoi un composé est plutôt gazeux, liquide ou solide à une température et une pression donnée? Qu’est ce qui assure la cohésion de la matière? Les atomes se regroupent pour former des molécules. Le groupement de molécules grâce aux interactions intermoléculaires ou forces intermoléculaires qui se manifestent entre les molécules est dit corps ou matière. Elles proviennent de l’interaction entre les particules qui composent les molécules: Noyaux chargés positivement et électrons de charge négative. Ces forces sont essentiellement de nature électrostatique. Dans le modèle électrostatique classique, les molécules sont décrites par un ensemble de charges ponctuelles. - Une molécule chargée peut être décrite par une charge ponctuelle égale a la charge totale de la molécule. Ion + ion _ - une molécule neutre dipolaire peut être décrite par deux charges fractionnaires de signes opposés. + _ Les interactions intermoléculaires les plus importantes sont: 1)- Interaction ion/ ion Energie potentielle U( r) d’interaction entre 2 ions A et B: Uion( r)  qAqB/r qA et qB sont les charges des ions A et B séparés par la distance r. - Interaction intense et à longue portée - Responsable de la cohésion des cristaux ioniques - Intervient dans les solutions d’électrolytes 2)- Interaction ion-dipôle électrique Energie potentielle d’un dipôle (de moment dipolaire m) placé dans un champ électrique E (crée par un ion de charge q): Uion-dipole( r)  q..cos/r2  est l’angle entre les vecteurs  et E. - Interaction assez intense et à moyenne portée - Responsable de l’hydratation des ions. 3)- Interaction entre dipôles électriques: Forces de Van der Waals  A fij  6 r ij A: Cste qui dépend du type de molécules rij: distance moyenne qui sépare les molécules ou atomes Au delà d’une distance R0=100 Angstroms, l’action moléculaire est quasiment nulle. rij très inferieur a R0 (F.I.M importante) Solide rij légèrement inférieur à R0 (F.I.M faible) Liquide rij supérieur à R0 (F.I.M négligeable) Gaz Les différents états de la matière 1- Etat solide: caractérisé par des molécules ou des ions en contact les uns avec les autres (absence de liberté) dans un empilement régulier et en vibration constante autour d’une position d’équilibre. 2- Etat liquide: caractérisé par des molécules ou des ions en contact les uns avec les autres et en mouvement constant. Les molécules restent groupées mais peuvent aller dans toutes les directions. Une des caractéristiques des liquides est leur viscosité qui mesure l’attachement des molécules les unes aux autres. Plus la viscosité est grande, plus le liquide est difficile a traverser. 3- Etat gazeux: caractérisé par des molécules ou des ions qui sont très éloignés les uns des autres : la distance les séparant est très supérieure à leur taille. Il n’a pas de forme propre ni de volume propre. D’autres états peuvent être ajoutés : état plasma (ionisation d’un gaz), état mésomorphe ou cristal liquide (intermédiaire entre liquide et solide)…..et l’état en solution aqueuse, un état très particulier qui concerne les solides ioniques et moléculaires dissous en solution (un solvant, l’eau et des espèces dissoutes ou solutés). Propriétés générales des solutions - Une solution binaire est un mélange homogène en phase condensée (liquide ou solide) de deux corps différents. - Une solution est constituée d’un solvant et d’autres corps dissous ou soluté. Un seul constituant liquide = Solvant 2 ou plusieurs constituants liquides le solvant est le liquide le plus abondant. Un mélange est homogène si :  Les substances ou les espèces chimiques qui le composent sont dans la même phase  Chaque mélange homogène est appelé phase.  Dans un mélange homogène on ne peut pas séparer les différents constituants ni par filtration ni par décantation (opération de séparation mécanique sous l’action de la gravitation de plusieurs phases non miscibles de densités différentes). Un mélange est hétérogène si :  On peut distinguer les différents constituants  Les espèces chimiques qui le composent appartiennent à des phases différentes.  La filtration ou la décantation permet de séparer les différents constituants. Le sang est un mélange homogène ou hétérogène? Homogène à l’ œil nu et hétérogène au microscope optique. Le sang est une suspension de cellules (globules rouges, globules blancs, plaquettes) dans une solution (plasma). Une suspension est un état dans lequel il existe, au sein d’une solution, des amas moléculaires (d > 1000 A°), qui sont maintenus en suspension à l’état dispersé de façon stable dans le temps, par simple agitation thermique des molécules qui les entourent. Classification des solutions selon la taille des particules - Solution micromoléculaire (cristalloïdes) :  10Å, Quelque dizaines d’atomes au microscope électronique, Ex: urée, glucose, Na Cl. -Colloïdes (pseudo-solutions) : Grosses molécules, pas une vraie solution (suspension) Ex: le sang, albumine humaine, (plasma frais congelé, gélatine) -Solution macromoléculaire : >3000 Å entre 103 et 109 au microscope optique. Exemple :ADN Classification des solutions selon la charge des substances -Solution neutre : Les corps dissous sont électriquement neutres (molécules). Pas de conduction du courant Exemple: le glucose -Solution électrolytique : Substances chargées (ions cations ou anions). Conduction du courant électrique. Electrolyte fort : Tout électrolyte qui se dissocie totalement dans l’eau (NaCl, NaOH, KOH, HCl). Dans la solution on ne trouve que des ions majoritaires (dissociation du cristal ou de la molécule) et les molécules du solvant. Electrolyte faible :L’ionisation du soluté est partielle. La solution contient donc les ions du soluté, des molécules du soluté et celles du solvant Solution idéale -Une solution est dite idéale si les différentes interactions intermoléculaires sont d'intensités égales (solvant  solvant, soluté  solvant, soluté  soluté), autrement dit si la présence du soluté ne modifie en aucune façon les forces intermoléculaires existant dans le solvant pur. -Une solution tend vers l'idéalité au fur et à mesure qu'on la dilue, le nombre des interactions soluté-soluté et soluté-solvant devenant négligeable devant le nombre des interactions solvant- solvant. EXEMPLE Solutions idéales?  Solutions électrolytiques non diluées (C > 10-3 M) (forces ion-ion varient en 1/r2, les forces solvant-solvant en 1/r7)  solutions macromoléculaires :les volumes des molécules de macromolécules et de solvant sont très différents  Pour exemple, dans le plasma, 7 molécules (1 de globuline et 6 d'albumine) occupent la place de plus de 3 000 molécules d'eau. Qualités d’une solution  Solution saturée: Une solution est saturée quand le solvant ne peut plus dissoudre le soluté. Tout rajout de soluté se traduit par un dépôt.  Solution non saturée : Une solution est dite non saturée si le solvant peut encore dissoudre le soluté.  Solution concentrée: une solution plus ou moins proche de la solution saturée.  Solution diluée : Il est nécessaire pour de nombreuses solutions concentrées de les diluer (rajouter de l’eau) avant utilisation. Avant de réaliser la dilution, il faut connaître la concentration de la solution de départ C1 (solution mère) et la concentration de la solution diluée C2 (solution fille) ou les volumes. Le nombre de moles du soluté reste constant avant et après la dilution: C1V1= C2V2 Composition quantitative La concentration caractérise une solution de point de vue quantitatif. Il existe différentes définitions pour la concentration: 1- Fraction molaire Si Ns = nombre de moles du soluté et NS= = nombre de moles du solvant La fraction molaire du soluté est: Ns F Ns  NS Ni  Pour p constituants, la fraction molaire du ième composant: Fi  p Nj j 1 2- Titre ms = masse du soluté; mS =masse du solvant ms t ms  mS 3- Concentration pondérale m Cp  (g/l ou g/cm 3 ) s Masse du soluté par unité de volume de la solution V sol 4-Concentration molaire ou molarité Nombre de moles du soluté par unité de volume de solution (mol/l) ns ms 1 CP Cm  .  Vsol masse molaire Vsol masse molaire  Exemple : Solution de glucose (M = 180 g) à 18 g/l Molarité ? m = 18 / 180 = 0.1 : Solution Décimolaire Une solution molaire = M =1 mole / l MOLE = M = 1 (mole /l ) MILLIMOLE = mM = 10-3 (mole /l ) MICROMOLE=M = 10-6 (mole /l ) NANOMOLE =nM = 10-9 (mole /l ) Remarques : - Molarités additives - Concentrations pondérales non additives 5- Concentration molale : molalité La molarité rapportée à un volume est mal définie puisqu’elle dépend de la température. La molalité Cl est le nombre de moles par unité de masse de solvant. Unité: mol/kg ns Cl  mS Dans le cas d’une solution aqueuse et diluée (1l d’eau = 1kg) Molalité = Molarité 6- Concentration ionique: ionarité CI = i Cm (ion gramme/l ou mole d’ion/l) i : le nombre d’ion fournis par la molécule en se dissociant. 7- Concentration osmolaire: osmolarité C’est le nombre de moles particulaires (molécules non dissociées ou ions) appelées osmoles par litre de solution. Unité: osmole/l Co = nombre d’osmoles par unité de volume Co =  Cm (osmole/l) avec  : nbre d’osmoles par molécule de soluté Co = Cm = (1+(i-1)) Cm  : taux de dissociation i: nbre d’ions fourni par la molécule en se dissociant Nb de molécules dissociées Le taux de dissociationest donné par :   Nb total initial de molécules introduite s dans le solvant 0  1 Exemple : Une solution aqueuse de NaCl de molarité 1M correspond à 2osmoles/l. Chaque molécule de NaCl se scinde en 2 ions: Na+ et Cl- (=1, i=2) Dans le cas de l’urée et du glucose (molécules neutres) : Osmolarité = molarité 8- Concentration osmolale: osmolalité Col : Le nombre d’osmoles de soluté par unité de masse de solvant. Col =  Cl (osmole/kg) 9- Concentration équivalente Notion d’Equivalent: une grandeur qui rend compte de la charge électrique de la solution par le produit: CE = Z Cm (Eq gramme/l ou mole d’Eq/l) Z: électrovalence du soluté Exemples:  23g de Na+(1mole d’ions Na+)-------- 1Eq  40g de Ca++ (1mole d’ions Ca++)------ 2 Eq  58,5g de NaCl (1mole de molécules de NaCl) -----2Eq  111g de CaCl2 (1mole de molécules de CaCl2) ----- 4Eq Remarques :  Molécules avec ions monovalents Concentration équivalente = Concentration molaire  Molécules avec ions bivalents Concentration équivalente = Concentration molaire x 2  Molécule non ionisée : Ceq = 0 Concentrations équivalentes ADDITIVES Concentration totale en Eq = Ceq anioniques + Ceq cationiques Electroneutralite : Ceq anionique = Ceq cationique 10- Force ionique - Elle caractérise l’état de la solution à l’égard de ses propriétés électrostatiques. - Elle s’exprime en mol d’ion/l. - Elle permet d’exprimer la concentration de la solution en particules chargées électriquement. I 1 2  C1V12  C2V22  Ci : Concentratio n ionique Vi : Valence des ions Exemple : Solution de (NH4)2SO4, de molarité 2M ; (NH4)2SO42(NH4)+ + SO42- C1 = C(NH4)+= 4M ; v1 = 1 C2 = C(SO42-) = 2M ; v2 = 2 Donc I= 6  Diffusion en phase liquide Déplacement en phase liquide Le déplacement des molécules en solution est à l’origine d’un flux dont l’importance est fonction du rapport entre: 1. Tendance au mouvement (à l’origine de déplacement) 2. Une résistance au mouvement (limitant le déplacement) Dans les solutions, la résistance au mouvement est rapport avec l’existence de frottements intermoléculaires dont rend compte la viscosité Les types de déplacements dans les solutions Selon la nature de la tendance au mouvement on distingue trois modes de déplacements: -Migration -Convection -Diffusion La migration Un déplacement caractérisé par: -l’existence d’une force appliquée sur la molécule de direction et de sens bien définis -Le fait que la molécule « puise » dans son énergie interne l’énergie nécessaire pour se déplacer. Exemple: migration électrique En présence d’une différence de potentiel électrique entre deux points d’une solution : L’anion migre vers le potentiel positif Le cation vers le potentiel négatif Donc la force appliquée sur la molécule est la force électrique de coulomb Le déplacement de la molécule se fait aux dépens d’une diminution de son énergie potentielle. La convection Un type de déplacement caractérise par: -Existence d’une force appliquée à la molécule de sens et de direction parfaitement définis -Energie nécessaire au déplacement de la molécule apportée par l’extérieur Exemple: déplacement lié à une différence de pression Dans la circulation du sang dans les vaisseaux, l’énergie est apportée par la pompe cardiaque à l’origine d’un gradient de pression hydrostatique artério-veineux. La diffusion - Une différence de concentration entre deux points de l’espace provoque un mouvement des molécules. Ce mouvement aléatoire est incessant. Il est dû à l’ agitation thermique d’origine brownienne. - Il est fonction des interactions entre les solutés et le solvant, entre les particules de solvant et de la température.  - Les molécules rebondissent en fait les unes contre les autres et finissent par occuper tout le volume jusqu’à l’équilibre (la concentration est égale en tout point de la solution et la température est uniforme) Mouvement brownien Le mouvement brownien, ou processus de Wiener, est une description mathématique du mouvement aléatoire d'une « grosse » particule immergée dans un fluide et qui n'est soumise à aucune autre interaction que des chocs avec les « petites » molécules du fluide environnant. Il est cause par l’agitation thermique des molécules du liquide. Definition - La diffusion est un transport microscopique qui dépend d’un gradient (différence) de concentration - Le soluté se déplace spontanément du milieu le plus concentré vers le milieu le moins concentré de telle sorte qu’il se repartisse uniformément (Equilibre). C1 > C2 Diffusion moléculaire +[C] -[C] C1 C2 Etat initial Etat final 1 2 (Déséquilibre) (équilibre) Difference de concentration Homogeneite x Diffusion d’un soluté dans un solvant Diffusion de translation : 1ère LOI DE FICK La 1ere loi de Fick affirme qu’il y a proportionnalité entre le gradient de concentration et le flux de diffusion. Cette loi exprime, à un instant donné, le flux de soluté qui passe d’un point où la concentration est C+dC à un point où elle vaut C.  dm   dC      D  S  dt t , x  dx t , x  dm  : masse diffusant par unité de temps , c.a.d débit massique à t et à l’abscisse x.    dt t , x  dC  : gradient de concentration pondérale à t et à x    dx t , x D: coefficient de diffusion; S: surface de section du tube Débit molaire ou débit de matière dm Mdn dCp   D.S. dt dt dx dn dCp dCm  D.S.  D.S. dt Mdx dx Signification du coefficient de diffusion D Soient deux compartiments égaux. La diffusion s’effectue de C1 vers C2. l: distance moyenne parcourue par les molécules en solution pendant l’unité de temps Etudions le débit à travers la surface S. C1 de particules C2 de particules de type A de type B 2l Les molécules présentes dans les volumes S.Dl vont se déplacer pour moitié vers la gauche et pour moitié vers la droite. La moitié des molécules présentes dans les 2 volumes de concentration C1 et C2 traversant donc S. La quantité de substances dissoutes Dm diffusant vers la région de concentration C2 est : m  S  l  C1 S  l  C 2  l 1   2 2 l t m 1 l 2 C  C2 On aura donc :   S 1 t 2 t l m C  C2 En identifiant avec la première équation de Fick :  D S 1 t l On peut dire que : D  l  en 2  m2    2t  s  Le coefficient de diffusion est lié au libre parcours moyen ℓ des molécules de soluté.  Le coefficient de diffusion D tient compte de 2 forces:  Force motrice due à l’agitation thermique  Force de résistance de frottement, dépendant de la viscosité du milieu. KT La loi de Stokes –Einstein nous permet d’écrire: D  f D augmente avec la température ou lorsque le coefficient de friction f diminue f=6r, le coefficient de friction dépend de la taille des molécules et de la viscositéη de la solution Relation entre D et M: On peut séparer les molécules de tailles différentes en fonction de leur coefficient de diffusion. 4..r 3 Et comme m  NM  V V 3 4..r 3 Donc : m  . r3 3 NM 3  4 1 D’où : D  M 3  cte Cette expérience montre que la diffusion peut constituer une technique de séparation des molécules de masses molaires différentes. Diffusion dans les gels et les tissus Les gels sont composés de 95% d’eau mais ont des propriétés mécaniques les font apparaitre comme des solides. la vitesse de diffusion sur gel est pratiquement identique à celle dans l’eau. Les tissus biologiques sont eux même assimilables dans de nombreux cas à des gels et les vitesses de diffusion sont du même ordre de grandeur qu’en phase aqueuse. Diffusion dans les membranes Membrane perméable: elle laisse passer toutes les molécules (solvant et soluté) Membrane sélective : sa perméabilité n’est pas identique pour le solvant et les molécules du soluté présentes dans la solution c.a.d elle ne laisse passer que certains composants du mélange. La sélectivité peut s’opérer par la taille des particules, par attraction ou répulsion chimique ou grâce à des mécanismes de transport actif.  Membrane dialysante : elle laisse passer le solvant, l’eau et les molécules de petite taille (M le flux ionique (2) l’eau diffuse de (2) vers (1) à cause de la pression osmotique Δπ qui est due uniquement à la macromolécule. Cette pression osmotique est dite oncotique Δπ= (ΔCions +ΔCmacromolecule)RT= Cmacromolecule RT = Pression oncotique Pour empêcher la diffusion de ce flux d’eau il faut appliquer une pression opposée à Δπ Exemple 3 : Effet Donnan On considère dans : -le compartiment (1) un sel NaCl de concentration C -le compartiment (2) un sel NaCl de concentration C et une macromolécule chargée de concentration C’ Nous avons donc dans(1): [NaCl]1= C [Na+]1=C et [Cl-]1= C Dans (2): [NaCl]2= C [Na+]2 =C et [Cl-]2 = C [MNaz]2 = C’ [M-z]2 =C’ et [zNa+]2 =zC’ La macromolécule M ne diffuse pas. Etat initial Etat d’équilibre [M-z]2 = C’ [M-z]2 = C’ [Na+]1=C [zNa+]2=z C’ [Na+]1=C+x [Na+]2=C [Na+]2= z C’+C-x [Cl-]1= C [Cl-]1= C+x [Cl-]2=C [Cl-]2=C-x Comme [Na+]2 >[Na+]1 n moles de Na+ de concentration x= diffusent de (2) (1) Condition d’electroneutralité une concentration x de Cl- diffuse de (2) (1) Les macros ions M-z attirent les ions Na+ et repoussent Cl- donc il y’a existence d’un champ électrique appelé champ électrique transmembranaire. Ce dernier est dirigé de (1) vers (2) cad du (+) vers (-) donc V1 > V2 ou V2-V1 < 0 est le potentiel de la membrane et V1 et V2 sont les potentiels électrochimiques. Nous pouvons dire que la face de la membrane en face de la macromolécule (chargée négativement) est chargée négativement et l’autre face est chargée positivement. A l’équilibre nous pouvons écrire (loi de Nerst) : V2-V1= - ln De manière générale cette dernière équation s’écrit : Pour un ion I de valeur z V2-V1= - ln Et pour un ion I’ de valeur z’ V2-V1= - ln Enfin l’équation d’équilibre de Donnan ou Gibbs-Donnan peut s’écrire : - - ln = - ln qui devient dans notre cas: - ln = - ln - - - ln = - ln ou encore = - - La valeur de x est obtenue en remplaçant les concentrations correspondantes: = x= - A l’équilibre, le compartiment (2) est plus concentré que le compartiment (1) (présence de la macromolécule). La pression osmotique s’écrit donc : Δπ= (ΔCions +ΔCmacromolecule)RT= Δπ= (ΔCions +Cmacromolecule)RT Cmacromolecule RT est la pression osmotique qui est due à la macromolécule. Elle est appelée la pression oncotique. Elle exprime le degré de facilite avec lequel les macromolécules attirent l’eau. Par conséquent un flux d’eau traverse la membrane du milieu le (-) concentré vers le milieu le (+) concentré Exemple : Si le taux de protéines diminue dans le plasma, l’eau fuit les vaisseaux pour aller dans les tissus avoisinants Œdèmes.  Electrophorèse des protéines En 1892 H. Picton constate qu'il est possible, sous un champ électrique, de déplacer des particules chargées vers le pôle de signe opposé à leur charge. En 1937, Arne Wilhelm Kaurin Tiselius met au point la première électrophorèse: l'électrophorèse libre. Cette technique lui a permis de séparer les protéines du sérum sanguin en appliquant un champ électrique. La solution est placée dans un tube en U de section carrée afin de réaliser des mesures optiques au travers du tube. Il a pu ainsi obtenir sur le pôle + des protéines de charge très négative comme l'abumine et sur le pôle - des protéines de charge plus positive comme les globulines. Electrophorèse : Méthode de séparation de particules chargées électriquement (séparation, caractérisation ou purification de molécules d’intérêt). Electro : énergie électrique, Phoresis : phoros (Grec) porter, avoir en soi Applications principales : -En biochimie et biologie moléculaire - Séparation des protéines et des acides nucléiques Principe: L'électrophorèse est une technique permettant de déplacer des ions (molécules ayant perdu leur neutralité électrique) sous l'effet d'un champ électrique. Ceux-ci migrent vers leur électrode respective: les anions (chargés négativement) migrent vers l'anode (potentiel positif) et les cations (chargés positivement) migrent vers la cathode (potentiel négatif). En ce qui concerne les molécules non chargées, il n'existe pas de migration. La particule chargée est soumise à:  une force d’entrainement électrostatique donnée par: F=q.E avec q=charge nette en Coulomb E=champ électrique en V/m  une force de frottement opposée: f =6...v.r  : coefficient de viscosité du milieu v: vitesse de déplacement r: rayon de la macromolécule A l’équilibre de ces 2 forces, la particule se déplace à vitesse constante : q.E= 6.v.r Du fait de leurs caractéristiques propres et des conditions de l'électrophorèse, la vitesse de migration et la distance parcourue dans la matrice par ces ions différent. Cela permet ainsi de les séparer. Les macromolécules à séparer sont déposées sur un support dont chaque extrémité est en contact avec une solution tampon conduisant le courant d’un pôle à l’autre. Dans chaque solution tampon se trouve une électrode. Les électrodes sont reliées à un générateur de courant. Lorsque le générateur envoie du courant, les molécules chargées se déplacent sur le support en direction de l’électrode de signe opposé à leur charge. On peut déterminer 2 types d'électrophorèses: L'électrophorèse dite "libre" en veine liquide (mise au point par Tisélius en 1937). L'électrophorèse de zone sur support. - Electrophorèse en veine liquide. La migration dans ce type d'électrophorèse s'effectue au sein d'un liquide de composition déterminée soumis à un champ électrique de courant continu. Avantage: Permet une bonne détermination des mobilités électrophorétiques. Inconvénients: Appareillage couteux. La mise en œuvre et longue et délicate. Les particules ne se séparent pas complètement mais il se forme des frontières mise en évidence par des méthodes optiques telles que l'absorption ultra-violette pour les protéines. - Electrophorèse de zone. Ce type d'électrophorèse utilise un support poreux pour stabiliser la phase liquide. Le support doit être homogène, poreux et inerte. Différents types de support peuvent être utilisés: Support en papier ou acétate (la migration des mélanges s'effectue à la surface de celui-ci). Support en polyacrylamide ou agarose (la migration des mélanges s'effectue à l'intérieur même du support). Avantages: Les fractions séparées migrent comme des "zones" individuelles. La taille des mailles ("pores") pour les supports en gel peut influencer la vitesse de migration (ralentir le déplacement des grosses molécules). Les protéines sont des molécules qui portent des charges positives et négatives localisées sur les chaînes latérales des acides aminés. Elles adoptent des structures tridimensionnelles caractéristiques et certaines charges peuvent être exposées à la surface de la molécule, comme elles peuvent être enfouies au cœur de la molécule. L'analyse comparative des masses moléculaires va donc s'effectuer sur des protéines dénaturées de leurs structures tertiaires et secondaires. Lorsqu'on applique une tension continue entre les extrémités d'un gel où a été déposé le mélange complexe de protéines, les protéines migrent au travers des mailles constituant le gel. Les mailles du gel retiendront moins les petites molécules qui auront alors la migration la plus grande. Les molécules les plus longues seront d'autant plus retenues entre les mailles du gel et auront une migration relative plus faible. Différents procédés sont utilisés pour révéler la migration des protéines. La plus courante consiste en une coloration spécifique des protéines. Le gel est coloré et il fait apparaître un profil électro phorétique qui met en évidence des bandes dont l'intensité correspond partiellement à l'abondance dans le mélange et dont la position reflète la masse moléculaire relative. Enfin après coloration, les fractions protéiques sont mesurées par densitomètrie. Un protéinogramme est une électrophorèse des protéines sériques. Il s'agit d'un examen médical fréquent et peu coûteux. Il se présente sous la forme d'un tracé comprenant cinq fractions : albumine, α1-globulines, α2-globulines, β-globulines et γ-globulines.