Tipos de inhibidores enzimáticos

Tipos de inhibidores

• Un inhibidor irreversible se caracteriza por formar un enlace covalente con el sitio activo de la enzima, lo que la inactiva de forma permanente.
• Un inhibidor competitivo aumenta la Km (constante de Michaelis-Menten) sin afectar la Vmax (velocidad máxima).
• Un inhibidor acompetitivo se diferencia de un inhibidor competitivo en que se une a un sitio diferente del sitio activo de la enzima, produciendo un cambio en la forma de la enzima que impide la unión del sustrato.

Inhibidores mixtos y no competitivos

• Un inhibidor mixto o no competitivo se caracteriza por disminuir la Vmax y aumentar la Km.
• Un inhibidor no competitivo se une a un sitio diferente del sitio activo de la enzima, produciendo un cambio en la forma de la enzima que impide la unión del sustrato.

Enzimas alostéricas

• Las enzimas alostéricas se caracterizan por tener un sitio regulador o alostérico que se une a un modulador alostérico, lo que produce un cambio en la forma de la enzima que afecta su actividad.
• La unión de isoleucina al sitio alostérico de la treonina dehidratasa (TD) produce una inhibición de la enzima.
• Si la concentración de isoleucina disminuye en el sistema de inhibición alostérica heterotrófica, la enzima vuelve a ser activa.
• La isoleucina actúa como un inhibidor alostérico heterotrófico cuando se une al sitio alostérico de la TD.
• El sitio regulatorio o alostérico juega un papel clave en la regulación de la actividad enzimática en las enzimas alostéricas.

Propiedades cinéticas de las enzimas alostéricas

• Las propiedades cinéticas de las enzimas alostéricas difieren del comportamiento de Michaelis-Menten debido a la presencia de sitios reguladores o alostéricos.
• El mecanismo fisiológico que se utiliza para aumentar o disminuir la actividad enzimática es la unión de moduladores alostéricos a los sitios reguladores.

Moduladores alostéricos y regulación de la actividad enzimática

• Los moduladores alostéricos son moléculas que se unen a los sitios reguladores o alostéricos de las enzimas alostéricas, produciendo un cambio en la actividad enzimática.
• La característica que distingue a las enzimas alostéricas de las no alostéricas es la presencia de sitios reguladores o alostéricos.

Síntesis de proteínas

• El proceso necesario para la síntesis de una proteína en el ribosoma es la traducción del ARN mensajero.

Regulación de la actividad enzimática

• La regulación de la actividad enzimática se logra a través de mecanismos como la inhibición alostérica, la activación alostérica, la fosforilación y la desfosforilación.
• La unión de los moduladores alostéricos a los sitios reguladores o alostéricos es un tipo de interacción que se establece entre las enzimas alostéricas y los moduladores alostéricos.