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Questions and Answers
¿Qué caracteriza a un inhibidor irreversible?
¿Qué caracteriza a un inhibidor irreversible?
¿Qué efecto tiene un inhibidor competitivo en la Vmax y Km?
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¿En qué se diferencia un inhibidor acompetitivo de un inhibidor competitivo?
¿En qué se diferencia un inhibidor acompetitivo de un inhibidor competitivo?
¿Qué define a un inhibidor mezclado o no competitivo?
¿Qué define a un inhibidor mezclado o no competitivo?
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¿Cuál es el efecto de un inhibidor acompetitivo en la cinética enzimática?
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¿Cuál es el efecto de un inhibidor mezclado en la cinética enzimática?
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¿Qué caracteriza a las enzimas alostéricas en términos de cinética de velocidad vs. [S]?
¿Qué caracteriza a las enzimas alostéricas en términos de cinética de velocidad vs. [S]?
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¿Qué efecto tiene la unión de isoleucina al sitio alostérico de la treonina dehidratasa (TD)?
¿Qué efecto tiene la unión de isoleucina al sitio alostérico de la treonina dehidratasa (TD)?
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¿Qué ocurre si la concentración de isoleucina disminuye en el sistema de inhibición alostérica heterotrófica descrito?
¿Qué ocurre si la concentración de isoleucina disminuye en el sistema de inhibición alostérica heterotrófica descrito?
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¿Qué tipo de inhibidor es la isoleucina al unirse al sitio alostérico en el ejemplo mencionado?
¿Qué tipo de inhibidor es la isoleucina al unirse al sitio alostérico en el ejemplo mencionado?
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¿Qué papel juega el sitio regulatorio o alostérico en las enzimas alostéricas?
¿Qué papel juega el sitio regulatorio o alostérico en las enzimas alostéricas?
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¿Por qué las propiedades cinéticas de las enzimas alostéricas difieren del comportamiento de Michaelis-Menten?
¿Por qué las propiedades cinéticas de las enzimas alostéricas difieren del comportamiento de Michaelis-Menten?
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¿Qué mecanismo fisiológico se utiliza para aumentar o disminuir la actividad enzimática?
¿Qué mecanismo fisiológico se utiliza para aumentar o disminuir la actividad enzimática?
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¿Qué son los moduladores alostéricos que actúan sobre las enzimas alostéricas?
¿Qué son los moduladores alostéricos que actúan sobre las enzimas alostéricas?
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¿Qué característica distingue a las enzimas alostéricas de las no alostéricas?
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¿Qué proceso es necesario para la síntesis de una proteína en el ribosoma?
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¿Cuál de los siguientes no es un mecanismo de regulación de la actividad enzimática?
¿Cuál de los siguientes no es un mecanismo de regulación de la actividad enzimática?
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¿Qué tipo de interacción se establece entre las enzimas alostéricas y los moduladores alostéricos?
¿Qué tipo de interacción se establece entre las enzimas alostéricas y los moduladores alostéricos?
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Study Notes
Tipos de inhibidores
- Un inhibidor irreversible se caracteriza por formar un enlace covalente con el sitio activo de la enzima, lo que la inactiva de forma permanente.
- Un inhibidor competitivo aumenta la Km (constante de Michaelis-Menten) sin afectar la Vmax (velocidad máxima).
- Un inhibidor acompetitivo se diferencia de un inhibidor competitivo en que se une a un sitio diferente del sitio activo de la enzima, produciendo un cambio en la forma de la enzima que impide la unión del sustrato.
Inhibidores mixtos y no competitivos
- Un inhibidor mixto o no competitivo se caracteriza por disminuir la Vmax y aumentar la Km.
- Un inhibidor no competitivo se une a un sitio diferente del sitio activo de la enzima, produciendo un cambio en la forma de la enzima que impide la unión del sustrato.
Enzimas alostéricas
- Las enzimas alostéricas se caracterizan por tener un sitio regulador o alostérico que se une a un modulador alostérico, lo que produce un cambio en la forma de la enzima que afecta su actividad.
- La unión de isoleucina al sitio alostérico de la treonina dehidratasa (TD) produce una inhibición de la enzima.
- Si la concentración de isoleucina disminuye en el sistema de inhibición alostérica heterotrófica, la enzima vuelve a ser activa.
- La isoleucina actúa como un inhibidor alostérico heterotrófico cuando se une al sitio alostérico de la TD.
- El sitio regulatorio o alostérico juega un papel clave en la regulación de la actividad enzimática en las enzimas alostéricas.
Propiedades cinéticas de las enzimas alostéricas
- Las propiedades cinéticas de las enzimas alostéricas difieren del comportamiento de Michaelis-Menten debido a la presencia de sitios reguladores o alostéricos.
- El mecanismo fisiológico que se utiliza para aumentar o disminuir la actividad enzimática es la unión de moduladores alostéricos a los sitios reguladores.
Moduladores alostéricos y regulación de la actividad enzimática
- Los moduladores alostéricos son moléculas que se unen a los sitios reguladores o alostéricos de las enzimas alostéricas, produciendo un cambio en la actividad enzimática.
- La característica que distingue a las enzimas alostéricas de las no alostéricas es la presencia de sitios reguladores o alostéricos.
Síntesis de proteínas
- El proceso necesario para la síntesis de una proteína en el ribosoma es la traducción del ARN mensajero.
Regulación de la actividad enzimática
- La regulación de la actividad enzimática se logra a través de mecanismos como la inhibición alostérica, la activación alostérica, la fosforilación y la desfosforilación.
- La unión de los moduladores alostéricos a los sitios reguladores o alostéricos es un tipo de interacción que se establece entre las enzimas alostéricas y los moduladores alostéricos.
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Description
Este quiz aborda los diferentes tipos de inhibidores enzimáticos, incluyendo irreversibles, reversibles, competitivos, no competitivos y mixtos. Aprende cómo afectan la actividad enzimática y sus diferencias en la interacción con la enzima y el sustrato.
