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Questions and Answers
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor la catálisis covalente?
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¿Qué aminoácidos son comúnmente involucrados en la catálisis covalente?
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¿Qué mecanismo sigue típicamente la catálisis covalente?
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¿Cómo participan los iones metálicos en la catálisis de las enzimas?
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¿Qué tipo de unión ocurre en la formación de una base de Schiff?
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¿Cuál de las siguientes no es una forma en la que los iones metálicos participan en los procesos catalíticos?
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¿Cuál es un grupo prostético comúnmente asociado con la catálisis covalente?
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¿Cuál es una característica de las enzimas que las diferencia de otras sustancias en reacciones químicas?
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En la catálisis por ion metálico, ¿cuál de las siguientes es una de sus funciones principales?
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¿Qué tipo de catálisis reduce la energía libre del estado de transición mediante la transferencia de protones?
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¿Cuál de los siguientes aminoácidos no actúa como catalizador ácido o básico?
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¿Cuál es el efecto de las enzimas en las condiciones de reacción?
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¿Qué tipo de catálisis puede ocurrir simultáneamente en ciertas reacciones?
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¿Cuál de los siguientes mecanismos de catálisis involucra la unión de sustratos en un sitio activo?
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¿Qué tipo de enlace pueden ser hidrolizados sin la necesidad de enzimas?
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¿Qué función tienen los grupos funcionales ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos en mecanismos de catálisis?
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¿Cuál es una característica principal de las enzimas?
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¿Cómo favorecen las enzimas la catálisis por proximidad?
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¿Qué ocurre en la catálisis por fijación del estado de transición?
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¿Por qué las reacciones catalizadas por enzimas pueden ser más rápidas en comparación con las no catalizadas?
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¿Qué impediría que una reacción ocurra con suficiente rapidez, incluso en presencia de enzimas?
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¿Qué afirmación sobre la lisozima es correcta?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones es incorrecta sobre las enzimas?
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¿Cómo influyen las enzimas en las barreras energéticas de las reacciones químicas?
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Study Notes
Tipos de Catálisis
- La catálisis se clasifica en varios tipos: ácido-base, covalente, por proximidad, por ion metálico y por fijación del estado de transición.
Catálisis Covalente
- Implica la formación de un enlace covalente entre la enzima y el sustrato, siendo un proceso nucleofílico.
- La enzima modificada se convierte en reactivo, pero esta modificación es transitoria y reversible.
- Al finalizar la reacción, la enzima regresa a su estado original.
- Aminoácidos como Lisina (Lys), Cisteína (Cys), Serina (Ser) y Histidina (His) participan en este tipo de catálisis.
- Grupos prostéticos como Tiamina Difosfato (TPP) y Piridoxal Fosfato (PLP) son relevantes en la catálisis covalente.
- Este proceso frecuentemente sigue un mecanismo conocido como "ping-pong".
Catálisis por Ion Metálico
- Aproximadamente un tercio de las enzimas requieren iones metálicos para su actividad catalítica.
- Los iones metálicos participan de tres maneras: unión a sustratos, reacciones de óxido-reducción, y estabilización electrostática.
- Permiten condiciones de reacción menos extremas compatibles con la vida y poseen capacidad de regulación.
Características de las Enzimas
- Los enlaces peptídicos pueden ser hidrolizados por ácidos o bases fuertes, pero las enzimas son las únicas que catalizan ambas reacciones.
- Aumentan la velocidad de las reacciones sin alterar la constante de equilibrio ni la energía libre de la reacción.
Catálisis Ácido-Base
- Los grupos funcionales ionizables de los aminoácidos actúan como ácidos o bases en el sitio activo.
- La catálisis general ácida reduce la energía libre del estado de transición mediante la transferencia de protones.
- La catálisis básica se acelera mediante la eliminación de protones.
- Reacciones ácido-base pueden ocurrir simultáneamente en ciertos procesos catalíticos.
Catálisis por Proximidad
- La alta concentración de sustratos en el sitio activo mejora su interacción, aumentando la velocidad de reacción hasta 1000 veces comparado con reacciones no catalizadas.
Catálisis por Fijación del Estado de Transición
- Las enzimas pueden unirse al estado de transición de la reacción con mayor afinidad que a los sustratos o productos, facilitando el proceso catalítico.
Ejemplo de Hidólisis
- La lisozima cataliza la hidrólisis de polisacáridos, una reacción energéticamente favorable debido a que la energía libre del producto es menor que la del reactante intacto.
- La reacción puede ser lenta en condiciones acuosas debido a una alta barrera energética, requiriendo una colisión efectiva entre moléculas.
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Description
Explora los diferentes tipos de catálisis, centrándose en la catálisis covalente. Este quiz te ayudará a comprender la formación de enlaces covalentes entre enzimas y sustratos, así como la reversibilidad de este proceso. Ideal para estudiantes de biología y química que desean profundizar en el tema.
