Struttura e Legami degli Amminoacidi

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Questions and Answers

Quale gruppo funzionale è sempre presente in un amminoacido?

  • Un gruppo alcolico secondario
  • Un gruppo carbossilico (correct)
  • Un gruppo etilico
  • Un gruppo fosfato

Quale affermazione descrive meglio la relazione tra la struttura di un amminoacido proteico e la sua funzione?

  • La struttura primaria è influenzata dalle interazioni con altri polipeptidi.
  • La struttura secondaria è direttamente correlata alla capacità enzimatica dell'amminoacido.
  • La composizione chimica della catena laterale determina le proprietà uniche di ciascun amminoacido. (correct)
  • La struttura terziaria determina l'ordine in cui gli amminoacidi sono assemblati.

Qual è il ruolo del carbonio alfa nella struttura di un amminoacido?

  • Determinare la solubilità dell'amminoacido.
  • Legare il gruppo amminico, il gruppo carbossilico, l'idrogeno e la catena laterale. (correct)
  • Essere il punto di attacco per altri amminoacidi nella catena polipeptidica.
  • Fornire energia per la sintesi proteica.

Un amminoacido in soluzione acquosa ha due gruppi funzionali ionizzabili. A quale pH la concentrazione della forma zwitterionica è massima?

<p>Al punto isoelettrico. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive accuratamente la relazione tra gli amminoacidi L e D?

<p>Gli amminoacidi L si trovano prevalentemente nelle proteine, mentre gli amminoacidi D sono rari. (A)</p> Signup and view all the answers

Come si calcola il punto isoelettrico (pI) di un amminoacido con catena laterale non ionizzabile?

<p>Calcolando la media dei valori di pKa del gruppo amminico e carbossilico. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale tipo di amminoacido è l'istidina a pH fisiologico?

<p>Basico. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la caratteristica principale degli amminoacidi essenziali?

<p>Devono essere assunti attraverso la dieta. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale dei seguenti amminoacidi è classificato come 'polare, non carico'?

<p>Serina (A)</p> Signup and view all the answers

Quale coppia di amminoacidi è classificata come 'acida'?

<p>Acido aspartico e Glutammato. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale modifica post-traduzionale viene utilizzata per formare il collagene e richiede acido ascorbico?

<p>Idrossilazione. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale amminoacido è un precursore dell'ormone neurotrasmettitore serotonina?

<p>Triptofano. (B)</p> Signup and view all the answers

In che modo la cisteina contribuisce alla stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine?

<p>Formando ponti disolfuro con un'altra cisteina. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale dei seguenti NON è vero riguardo al legame peptidico?

<p>Permette la libera rotazione attorno a tutti i suoi legami. (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è la conseguenza principale della denaturazione di una proteina?

<p>La proteina perde la sua struttura terziaria e quindi la sua funzione. (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è il contributo principale dei gruppi R degli amminoacidi alla struttura terziaria di una proteina?

<p>Stabiliscono interazioni idrofobiche, legami idrogeno e ponti disolfuro. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale tipo di interazione è più importante per stabilizzare la α-elica e il foglietto β in una struttura proteica?

<p>Legami idrogeno. (D)</p> Signup and view all the answers

Nell'emoglobina, quale ruolo svolge il gruppo eme?

<p>Legare l'ossigeno. (D)</p> Signup and view all the answers

Perché l'assunzione di amminoacidi essenziali è fondamentale per l'uomo?

<p>Per la sintesi di specifiche proteine. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo principale della mioglobina nel tessuto muscolare?

<p>Fungere da riserva di ossigeno. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive accuratamente le proteine fibrose?

<p>Sono insolubili in acqua e svolgono funzioni strutturali. (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale del collagene nel corpo umano?

<p>Fornire supporto strutturale ai tessuti. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo chiave delle glicoproteine nelle membrane cellulari?

<p>Permettere alla cellula di interagire e riconoscere altre cellule. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti è una funzione primaria delle proteine all'interno degli organismi viventi?

<p>Tutte le precedenti. (B)</p> Signup and view all the answers

Qual è la differenza principale tra macro e micronutrienti?

<p>I macronutrienti sono necessari in grandi quantità, mentre i micronutrienti sono necessari in piccole quantità. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti non è una funzione generale delle vitamine nel corpo?

<p>Fornire energia diretta al corpo. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è una delle principali cause di ipovitaminosi?

<p>Diminuzione del contenuto vitaminico negli alimenti a causa del trattamento. (D)</p> Signup and view all the answers

Cosa sono i LARN?

<p>Unità di misura per la quantità minima di vitamina da assumere giornalmente. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è una differenza fondamentale tra le vitamine idrosolubili e liposolubili?

<p>Le vitamine idrosolubili non si accumulano nell'organismo. (B)</p> Signup and view all the answers

Che ruolo svolge la tiamina (vitamina B1) nel metabolismo dei carboidrati?

<p>È un cofattore per gli enzimi nella decarbossilazione degli α-chetoacidi. (C)</p> Signup and view all the answers

Nello stato carenziale, quale vitamina può causare la pellagra (lesioni alle mucose e all'epitelio dell'occhio e dell'apparato gastrointestinale

<p>Niacina (B3). (A)</p> Signup and view all the answers

Che ruolo svolge l'acido pantotenico (vitamina B5) nell'organismo?

<p>Componente del coenzima A, necessario per la scomposizione degli acidi grassi (B)</p> Signup and view all the answers

A cosa può portare una grave carenza di piridossina (Vitamina B6)?

<p>Anemia (C)</p> Signup and view all the answers

Che ruolo ha l'acido ascorbico (vitamina C) nel corpo?

<p>Tutte le precedenti. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale vitamina liposolubile è essenziale per mantenere membrane sane e agisce come antiossidante, proteggendo le cellule dai radicali liberi?

<p>Vitamina E (C)</p> Signup and view all the answers

A cosa porta l'insufficienza di vitamina D?

<p>Ossa molli o rachitismo. (A)</p> Signup and view all the answers

In che modo la vitamina K contribuisce ai processi fisiologici?

<p>Aiuta nella coagulazione del sangue. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale di queste vitamine liposolubili viene utilizzata per trattare l'acne grave?

<p>Vitamina A (D)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il ruolo della catena laterale (gruppo R) in un amminoacido?

<p>Influenza la solubilità dell'amminoacido e le sue interazioni con altre molecole. (D)</p> Signup and view all the answers

Se un amminoacido ha un pKa del gruppo carbossilico di 2.0 e un pKa del gruppo amminico di 9.0, quale sarà il suo punto isoelettrico (pI)?

<p>5.5 (C)</p> Signup and view all the answers

In quale modo gli amminoacidi non standard come la seleniocisteina differiscono dagli amminoacidi standard?

<p>Sono inseriti nelle proteine durante la traduzione attraverso meccanismi specializzati. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale tipo di amminoacido ha maggiori probabilità di trovarsi all'interno di una proteina di membrana?

<p>Idrofobico (B)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive accuratamente la relazione tra il livello di assunzione di amminoacidi essenziali e la sintesi proteica?

<p>Una carenza di un singolo amminoacido essenziale può limitare la sintesi di una proteina. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti modificazioni post-traduzionali è cruciale per la formazione del collagene?

<p>Idrossilazione (D)</p> Signup and view all the answers

Quale amminoacido è un precursore diretto della melanina?

<p>Tirosina (C)</p> Signup and view all the answers

Qual è il significato biochimico dell'esistenza degli amminoacidi D?

<p>Hanno funzioni specializzate nelle pareti cellulari batteriche e in alcuni peptidi. (B)</p> Signup and view all the answers

Come influisce la presenza di cisteina in una proteina sulla sua struttura e funzione?

<p>La cisteina può formare legami disolfuro che stabilizzano la struttura terziaria e quaternaria. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale tipo di interazione contribuisce maggiormente alla formazione della struttura primaria di una proteina?

<p>Legami peptidici (B)</p> Signup and view all the answers

Data una proteina con struttura quaternaria, cosa ci dice questo riguardo alla sua composizione?

<p>La proteina è composta da più subunità polipeptidiche. (C)</p> Signup and view all the answers

Se una proteina ha una struttura terziaria alterata ma la sua struttura primaria rimane intatta, quale conseguenza è più probabile che si verifichi?

<p>La proteina perderà la sua attività biologica. (C)</p> Signup and view all the answers

In che modo la mioglobina facilita il trasporto di ossigeno nei muscoli?

<p>Aumenta la solubilità dell'ossigeno nel citosol muscolare. (A)</p> Signup and view all the answers

Cosa distingue le proteine fibrose dalle proteine globulari in termini di struttura e funzione?

<p>Le proteine fibrose hanno una struttura secondaria ripetitiva e forniscono supporto strutturale, mentre le globulari hanno forma sferica e svolgono ruoli dinamici (D)</p> Signup and view all the answers

Come influisce lo stato nutrizionale di un individuo sull'espressione genica e la sintesi proteica?

<p>La disponibilità di nutrienti essenziali determina quali proteine vengono sintetizzate e in quali quantità. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il concetto di 'unità internazionale' (UI) per le vitamine?

<p>È una misura dell'attività biologica di una vitamina. (C)</p> Signup and view all the answers

Perché le vitamine liposolubili presentano un rischio maggiore di tossicità rispetto alle vitamine idrosolubili?

<p>Perché possono accumularsi nei tessuti adiposi del corpo. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale vitamina è essenziale per la carbossilazione di residui di glutammato in alcune proteine coinvolte nella coagulazione del sangue?

<p>Vitamina K (D)</p> Signup and view all the answers

In che modo la tiamina (vitamina B1) contribuisce al metabolismo energetico?

<p>È necessaria per la decarbossilazione ossidativa degli alfa-chetoacidi. (B)</p> Signup and view all the answers

Una dieta carente di riboflavina (vitamina B2) può influire su quale processo metabolico?

<p>Ossidazione di acidi grassi e amminoacidi (D)</p> Signup and view all the answers

La pellagra, causata da una carenza di niacina (vitamina B3), è caratterizzata da:

<p>Dermatite, demenza e diarrea. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo principale dell'acido pantotenico (Vitamina B5) nel metabolismo?

<p>È un componente del coenzima A (CoA). (D)</p> Signup and view all the answers

Quale forma di vitamina B6 è direttamente coinvolta nelle reazioni di transaminazione degli amminoacidi?

<p>Piridossal 5'-fosfato (A)</p> Signup and view all the answers

In che modo l'acido ascorbico (vitamina C) contribuisce alla salute del tessuto connettivo?

<p>Agendo da coenzima essenziale per l'idrossilazione del collagene. (B)</p> Signup and view all the answers

Perché l'avidina nell'uovo crudo può causare una carenza di biotina (vitamina H)?

<p>L'avidina inattiva la biotina legandola strettamente, impedendone l'assorbimento. (D)</p> Signup and view all the answers

In che modo la vitamina E protegge dall'ossidazione delle lipoproteine?

<p>Donando elettroni ai radicali liberi lipidici, interrompendo la reazione a catena di perossidazione lipidica. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale vitamina liposolubile è coinvolta nella regolazione dell'espressione genica attraverso il suo recettore nucleare?

<p>Vitamina D (D)</p> Signup and view all the answers

Quale vitamina liposolubile è essenziale per la normale coagulazione del sangue?

<p>Vitamina K (A)</p> Signup and view all the answers

Come contribuisce la vitamina D all'omeostasi del calcio nel corpo?

<p>Aumenta l'assorbimento di calcio nell'intestino. (A)</p> Signup and view all the answers

In che modo le proteine coniugate differiscono dalle proteine semplici?

<p>Le proteine coniugate contengono un gruppo prostetico, mentre le proteine semplici no. (C)</p> Signup and view all the answers

Cosa si intende in biochimica per gruppo prostetico?

<p>Un componente non amminoacidico legato covalentemente a una proteina. (B)</p> Signup and view all the answers

Nello scorbuto si assiste a difetti nella sintesi del collagene, principalmente perché è compromessa la corretta funzionalità di quale vitamina?

<p>Vitamina C (C)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti è una strategia per preservare il contenuto vitaminico degli alimenti durante la cottura?

<p>Limitare l'esposizione all'aria durante la preparazione. (C)</p> Signup and view all the answers

Come influisce una dieta ricca di un singolo amminoacido sulla disponibilità di altri amminoacidi?

<p>Può competere per l'assorbimento e ridurre la disponibilità di altri amminoacidi. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale vitamina liposolubile è spesso utilizzata nel trattamento dell'acne perché influenza il differenziamento delle cellule epiteliali?

<p>Vitamina A (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è un potenziale rischio per la salute associato all'eccessiva assunzione di vitamina D?

<p>Calcolosi renale (B)</p> Signup and view all the answers

Cosa determina le proprietà uniche di una proteina globulare?

<p>La sequenza di amminoacidi, che determina la sua conformazione tridimensionale. (B)</p> Signup and view all the answers

Cosa si intende per denaturazione di una proteina?

<p>La perdita della struttura terziaria e quaternaria. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la conseguenza principale dell'avere una catena laterale idrofobica in un amminoacido all'interno di una proteina globulare in soluzione acquosa?

<p>Tende a localizzare l'amminoacido all'interno della proteina, lontano dal contatto con l'acqua. (A)</p> Signup and view all the answers

Come influisce la presenza di un amminoacido con una catena laterale ingombrante sulla flessibilità della catena polipeptidica?

<p>Diminuisce la flessibilità della catena polipeptidica, limitando i possibili angoli di rotazione. (D)</p> Signup and view all the answers

Qual è il ruolo principale della prolina nella struttura secondaria delle proteine?

<p>Rompe le alfa-eliche a causa della sua struttura ciclica rigida. (B)</p> Signup and view all the answers

Come agisce la mutazione di un amminoacido polare in uno non polare sulla superficie di una proteina solubile?

<p>Diminuisce la solubilità della proteina e può favorire l'aggregazione. (C)</p> Signup and view all the answers

Perché è importante che gli amminoacidi essenziali siano presenti nella dieta?

<p>Non possono essere sintetizzati dall'organismo umano in quantità sufficiente. (A)</p> Signup and view all the answers

Come influisce la carenza di vitamina C sulla formazione del collagene?

<p>Impedisce l'idrossilazione della prolina e della lisina, compromettendo la stabilità del collagene. (C)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti affermazioni descrive accuratamente una proteina coniugata?

<p>Una proteina che contiene un gruppo prostetico non amminoacidico. (B)</p> Signup and view all the answers

In che modo la cottura influisce sul valore nutrizionale delle vitamine idrosolubili negli alimenti?

<p>Può causare la perdita di vitamine a causa della loro solubilità in acqua e sensibilità al calore. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale strategia è più efficace per preservare il contenuto di vitamina C negli alimenti durante la preparazione?

<p>Utilizzare metodi di cottura rapidi come la cottura a vapore. (B)</p> Signup and view all the answers

Quale delle seguenti vitamine liposolubili è coinvolta nella regolazione dell'espressione genica?

<p>Vitamina D (C)</p> Signup and view all the answers

Quale vitamina funge da coenzima in reazioni di carbossilazione essenziali per il metabolismo energetico?

<p>Biotina (Vitamina H) (D)</p> Signup and view all the answers

In che modo la tiamina (vitamina B1) influenza il metabolismo dei carboidrati?

<p>È essenziale per le reazioni di decarbossilazione ossidativa. (A)</p> Signup and view all the answers

Quale vitamina è essenziale per la normale coagulazione del sangue e per la carbossilazione post-traduzionale dei fattori della coagulazione?

<p>Vitamina K (D)</p> Signup and view all the answers

Come influisce la presenza di avidina nell'uovo crudo sull'assorbimento di biotina?

<p>L'avidina si lega alla biotina, rendendola non assorbibile. (A)</p> Signup and view all the answers

Qual è la funzione principale dei retinoidi nel trattamento dell'acne?

<p>Ridurre la produzione di sebo e promuovere il turnover cellulare. (A)</p> Signup and view all the answers

Come si misura l'attività vitaminica utilizzando l'Unità Internazionale (UI)?

<p>Valutando la quantità di vitamina necessaria per curare una specifica avitaminosi. (D)</p> Signup and view all the answers

Quale fra queste è una conseguenza dell'eccessiva assunzione di vitamina D?

<p>Calcificazione dei tessuti molli e danno renale. (C)</p> Signup and view all the answers

Gli alimenti di origine animale forniscono prevalentemente retinolo, mentre quelli di origine vegetale forniscono caroteni, in che modo l'organismo umano utilizza i caroteni?

<p>I caroteni vengono convertiti in retinolo nell'organismo. (B)</p> Signup and view all the answers

Perché un'alimentazione varia ed equilibrata è fondamentale per l'assunzione di vitamine?

<p>Perché diverse vitamine lavorano sinergicamente per supportare processi metabolici complessi. (C)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Carbonio alfa

Il carbonio alfa è il cuore della struttura degli amminoacidi, con quattro sostituenti: gruppo carbossilico, amminico, idrogeno e catena laterale R.

Classificazione amminoacidi cellulari

Gli amminoacidi possono essere αΑΑ proteici (standard), αΑΑ rari (non standard) o metaboliti liberi.

Famiglie di amminoacidi

Gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono 20, codificati a livello del genoma e raggruppati in 5 famiglie.

Classificazione degli amminoacidi

Acidità o basicità basata sulla natura chimica del gruppo R.

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Amminoacidi non standard

Gli amminoacidi non standard derivano dai 20 amminoacidi standard attraverso modificazioni chimiche post-traduzionali.

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Ornitina

L'ornitina è un derivato aminoacidico basico prodotto dall'arginina, ed è l'aminoacido iniziatore del ciclo dell'urea.

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Molecole anfoteriche

Un amminoacido è in grado di comportarsi sia come un acido che come una base

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Punto isoelettrico

Il pH al quale un amminoacido esiste in forma neutra.

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Amminoacidi essenziali

Amminoacidi che devono essere ottenuti dalla dieta.

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Legame peptidico

Un tipo di legame tra amminoacidi all'interno delle proteine

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Struttura quaternaria

Molecola proteica formata dalla combinazione di più subunità polipeptidiche.

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Emoglobina

Proteina globulare presente nei globuli rossi, responsabile del trasporto di ossigeno nel sangue dai polmoni ai tessuti

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Mioglobina

La mioglobina è una proteina che funge da serbatoio di ossigeno e ne facilita la diffusione nei muscoli.

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Proteine coniugate

Proteine che contengono gruppi chimici funzionali.

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Proteine globulari

Proteine solubili in acqua, di forma sferica

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Proteine fibrose

Proteine insolubili, ruoli strutturali.

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Macronutrienti vs Micronutrienti

I macronutrienti sono assunti in decine di grammi, i micronutrienti in quantità minori di 1g.

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Cos'è una vitamina?

Le vitamine sono molecole organiche, indispensabili, e non sintetizzabili dall'uomo.

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Causa ipovitaminosi

Assorbimento intestinale compromesso dell'assunzione di vitamina.

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Cos'è l'U.I.?

Unità di misura generica per le vitamine, in quanto la quantità cambia a seconda della vitamina.

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Differenza idrosolubile vs liposolubile

Idrosolubili non si accumulano, liposolubili si. Idrosolubili sono cofattori enzimatici, alcune liposolubili sono cofattori.

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Funzione Tiamina (Vitamina B1)

La tiamina (Vitamina B1) converte l'acido piruvico in acetilCoA

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Tiamina

Legumi, germe ed il pericarpo dei cereali, fegato, rene, cervello e nell'intestino, lievito di birra.

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Cos'causa la mancanza di tiamina?

La mancanza causa problemi metabolici a livello di carboidrati, con aumento di α-chetoacidi e abbassamento dell'attività transchetolasica degli eritrociti.

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Fonti di Riboflavina

Riboflavina è abbondante nel lievito, latte, fegato, cuore, rene, e albume d'uovo.

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Funzione Riboflavina (Vitamina B2)

Coinvolta in moltissime reazioni metaboliche, uno stato carenziale può portare ad uno stato pluricarenziale di altre vitamine.

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Niacina B3

È un componente dei due coenzimi NAD e NADP coinvolti nei processi di respirazione cellulare, che viene introdotta tramite caffè, fegato, carni, legumi e germe di cereali.

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Cosa causa la mancanza di nicotinammide?

In caso di mancanza provoca pellagra caratterizzata da dermatite,

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Acido pantotenico B5

Entra a far parte del Coenzima A, è coinvolta nella sintesi degli ormoni steroidei e promuove la sintesi di anticorpi e la loro successiva induzione, quest'acido è ubiquitario.

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Piridossina B5

Comprende tre derivati piridinici piridossina,piridossamina e piridossale, il suo fabisogno aumenta se aumentano le proteine nella dieta, la sua mancanza causa squilibrio del metabolismo aminoacidico.

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Glucoproteine struttura e funzione

Derivado dall'unione mediante legami covalenti di una porzione proteica con un o + sequenze glucidiche, importanti per la coesione interstiziale..

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Acido ascorbico

Acido ascorbico (Vitamina C), in quanto la mancanza determina la comparsa dello scorbuto (insufficiente produzione di collagene) e la cui assunzione è necessario al prodotto eccessivi shocks termici ed il contatto con agenti ossidanti.

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Enzimi

Trasformazione o conduzione dell'energia chimica presente negli alimenti in energia direttamente utilizzabile dall'organismo.

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Vitamina D

Le prime alterazioni, in caso di deficienza di Vitamina D, e diminuzione dei livelli sierici di calcio e fosforo, e si ha alterazione dei processi di mineralizzazione

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la vitamina E

La vitamina E, si aggira sugli 8-10 µg al giorno e aumenta all'aumentare dell'assunzione di acidi grassi poli-insaturi

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vitamina K

Sensibile alla luce e all'ossigeno la la vitamina, è necessaria per la sintesi epatica della protrombina, una proteina essenziale per la coagulazione sanguigna,

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La degradazione

La degradazione (scomposizione degli alimenti in elementi più semplici digestivi) della digestione

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Vitamine in generale

Le vitamine in generale devono esere assunte costantementi, perche non abbiamo sistema di comservazione e quindi non sono tossiche se assunte in eccesso

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Cosa abbiamo nella seconda parte ?

Vitamine liposolubili: caratteristiche generali, retinolo, calciferolo, tocoterolo, vitamina K

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Study Notes

Struttura degli Amminoacidi

  • Il carbonio alfa è al centro della struttura degli amminoacidi.
  • Quattro sostituenti si legano al carbonio alfa: un gruppo carbossilico, un gruppo amminico, un atomo di idrogeno e una catena laterale R.
  • La catena laterale R è diversa per ogni amminoacido.

Legami tra Amminoacidi e Proiezione di Fischer

  • Gli amminoacidi si uniscono per formare catene lineari chiamate peptidi (se corte) o proteine (se superano le 50 unità).
  • Una proiezione di Fischer modificata è utile per rappresentare gli amminoacidi.
  • Il gruppo amminico si pone a sinistra e il gruppo carbossilico a destra.
  • La catena laterale R si trova in alto e l'idrogeno in basso.
  • Invertire due sostituenti in una struttura di Fischer inverte la configurazione, richiedendo due inversioni per tornare alla configurazione iniziale.

Tabella degli Amminoacidi

  • Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Cisteina (Cys, C), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F), Triptofano (Trp, W), Tirosina (Tyr, Y), Treonina (Thr, T), Serina (Ser, S), Asparagina (Asn, N), Glutammina (Gln, Q), Acido Aspartico (Asp, D), Acido Glutamminico (Glu, E), Istidina (His, H), Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R).

Amminoacidi Cellulari

  • Gli amminoacidi nella cellula possono essere prodotti dall'idrolisi delle proteine (αAA proteici/standard o rari/non standard) o essere metaboliti liberi (AA non proteici).

AA Proteici o Standard

  • Le proteine naturali sono esclusivamente costituite da L-amminoacidi.

Famiglie di Amminoacidi

  • Gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono 20 e sono codificati a livello del genoma.
  • Sono raggruppati in 5 famiglie in base alla natura della catena laterale, che varia in polarità e carica: Alifatica non polare, Polare non carica, Aromatico, Carica positivamente (basica), carica negativamente (acida).

Gruppi R Alifatici Non Polari

  • Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina.

Gruppi R Non Carichi Polari

  • Serina, Treonina, Cisteina, Asparagina, Glutammina.
  • La ossidazione della cisteina produce cistina.

Gruppi R Aromatici

  • Fenilalanina (Phe, non polare), Triptofano (Trp, non polare), Tirosina (Tyr, polare non carica).

Gruppi R Caricati Positivamente

  • Lisina, Arginina, Istidina.

Gruppi R Caricati Negativamente

  • Aspartato, Glutammato.

Altre Classificazioni degli Amminoacidi

  • AA Acidi: Glutammato e Aspartato (AA monoamminodicarbossilici).
  • AA Basici: Arginina e Lisina (AA diamminomonocarbossilici), Istidina (anello imidazolico).
  • AA Solforati: Cisteina e Metionina.
  • AA Aromatici: Fenilalanina, Triptofano e Tirosina.

AA Non Standard

  • Derivano dai 20 AA standard mediante modificazione chimica post-traduzionale.
  • Esempi includono 4-Hydroxyprolina (collagene), 5-Hydroxylysina (collagene), 6-N-Methyllysina (miosina), y-Carboxyglutammato (protrombina), Selenocisteina (glutatione perossidasi).

Elastina

  • Deriva dall'unione di quattro residui di lisina ad anello aromatico.
  • È una proteina caratteristica che consente l'elasticità della pelle.

AA Non Proteici

  • Ornitina e Citrullina: derivati aminoacidici di base.
  • β-alanina: componente dell'acido pantotenico.
  • L'ornitina è un precursore del ciclo dell'urea.

Gruppi Ionizzabili

  • Gli amminoacidi contengono almeno due gruppi ionizzabili: il gruppo carbossilico e il gruppo amminico. Questi gruppi sono acidi e basi deboli e non sono completamente ionizzati. Sono definiti molecole anfotericche, poichè contengono sia un gruppo acido che un gruppo basico.

Isomeri D e L

  • Quando il gruppo R il gruppo amminico sono legati a Ca, quest'ultimo possiede 4 gruppi funzionali differenti ed è definito stereocentro.
  • Gli L-α-amminoacidi compongono le proteine degli esseri viventi e per tale motivo vengono definiti amminoacidi proteinogenici
  • Gli D-α-amminoacidi talvolta entrano le glicoproteine di animali viventi come i procarioti.

AA D e L: chiralità e attività ottica

  • Gli amminoacidi L sono enantiomeri di amminoacidi che ruotano la luce polarizzata in senso antiorario, mentre gli amminoacidi D la ruotano in senso orario.
  • "L" deriva da "Laevus" (sinistra). La rotazione è misurata con un polarimetro.
  • La maggior parte delle proteine fisiologiche contiene solo amminoacidi L.
  • I D-amminoacidi si trovano nelle pareti cellulari batteriche.

AA D e L

  • Il Cα è legato a 4 diversi sostituenti, pertanto è un atomo di C asimmetrico. Ciò fa sì che ciascun amminoacido esista in 2 forme isomeriche.
  • Le D, l’una immagine speculare dell’altra (eccezione: Gly).

Punto Isoelettrico

  • Un amminoacido è solubile in acidi e basi.
  • Per estrarre con estrarre un alpha AA dall'acqua occorre raggiungere un valore di pH al quale l'apha AA non ha alcuna carica netta netta (zwitterione).
  • Questo valore di pH è il "punto isoelettríco".

Punto Isoelettrico (pI)

  • Conoscendo i valori di pKa del gruppo COOH e del gruppo NH3+ per un dato amminoacido (senza catene laterali ionizzabili), il valore di pI è calcolato come la media dei due valori.

AA Essenziali e Non Essenziali

  • Gli amminoacidi essenziali includono Istidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Valina.
  • Gli amminoacidi non essenziali includono Alanina, Arginina, Asparagina, Aspartato, Cisteina, Glutammato, Glutammina, Glicina, Prolina, Serina, Tirosina.
  • L'organismo non è in grado di depositare gli amminoacidi; le cellule utilizzano amminoacidi da un serbatoio di amminoacidi liberi.
  • Questo serbatoio proviene da: sintesi (aa non essenziali), assorbimento (deve essere introdotto con la dieta aa essenziali), riciclaggio (derivante dalla distruzione delle proteine).

AA Essenziali

  • Non possono essere sintetizzati in vivo e devono quindi essere assunti con gli alimenti (proteine).
  • Sono essenziali per l'uomo Valina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Fenilalanina, Triptofano, Treonina, Lisina.
  • Se uno degli aa limita viene a mancare la sintesi di qualsiasi proteina viene interrotta anche se sono presenti quantità abbondanti di tutti gli altri aminoacidi.

AA e Nutrizione

  • Alimenti ricchi di AA essenziali: Proteine di origine animale (carne, pesce, uova latte, formaggi)
  • Alimenti poveri di AA essenziali: Proteine di origine vegetale.
  • Apporto ottimale di proteine per un adulto: 19 di proteine/Kg di peso corporeo.

Legame Peptidico

  • H2O si forma quando il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un'altro amminoacido.

Catena Amminoacidica

  • Una catena amminoacidica possiede estremità ammino-terminale ed una carbossi-terminale.

Monomeri e Polimeri

  • I polimeri possono essere lineari o ramificati.

Peptidi

  • Polimeri di amminoacidi con un peso molecolare inferiore a 5000.
  • Possono provenire della degradazione delle proteine oppure trovarsi in forma libera perché svolgono importanti attività biologiche.
  • Esempi: Bradichinina, Ossitocina, Encefaline.

Catena Polipeptidica

  • Consiste in una parte che comprende le catene laterali caratteristiche di ciascun amminoacido.
  • La che si ripete regolarmente è detta catena principale.
  • La parte naturale di una catena polipeptidica è costituita da un numero di residui aminoacidici che varia da 50 a 2000 ed un peso molecolare che va da 5500 a 220000.
  • La massa di una proteina può anche essere espressa in Dalton. Una proteina con PM=100000 ha una massa di 100000 Dalton o 100 kDalton.

Dati Molecolari di Alcune Proteine

  • Esempi includonoi citocromo c (uomo), ribonuclease A (pancreas bovino), lisozima (uovo di gallina), mioglobina (cuore equino), chimotripsina (pancreas bovino), emoglobina (umana), albumina serica (umana), exochinasi (lievito), RNA polimerasi (E. coli), apolipoproteina B (umana) e titina (umana).

Conclusioni - Tema Trattati

  • Struttura degli AA;
  • Classificazione degli AA in base al gruppo R;
  • Altri tipi di AA;
  • Isomerizzazione;
  • Punto isoelettrico;
  • AA essenziali e non;
  • Accenni su legame peptidico e peptidi

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