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Questions and Answers
Quale gruppo funzionale è sempre presente in un amminoacido?
Quale gruppo funzionale è sempre presente in un amminoacido?
- Un gruppo alcolico secondario
- Un gruppo carbossilico (correct)
- Un gruppo etilico
- Un gruppo fosfato
Quale affermazione descrive meglio la relazione tra la struttura di un amminoacido proteico e la sua funzione?
Quale affermazione descrive meglio la relazione tra la struttura di un amminoacido proteico e la sua funzione?
- La struttura primaria è influenzata dalle interazioni con altri polipeptidi.
- La struttura secondaria è direttamente correlata alla capacità enzimatica dell'amminoacido.
- La composizione chimica della catena laterale determina le proprietà uniche di ciascun amminoacido. (correct)
- La struttura terziaria determina l'ordine in cui gli amminoacidi sono assemblati.
Qual è il ruolo del carbonio alfa nella struttura di un amminoacido?
Qual è il ruolo del carbonio alfa nella struttura di un amminoacido?
- Determinare la solubilità dell'amminoacido.
- Legare il gruppo amminico, il gruppo carbossilico, l'idrogeno e la catena laterale. (correct)
- Essere il punto di attacco per altri amminoacidi nella catena polipeptidica.
- Fornire energia per la sintesi proteica.
Un amminoacido in soluzione acquosa ha due gruppi funzionali ionizzabili. A quale pH la concentrazione della forma zwitterionica è massima?
Un amminoacido in soluzione acquosa ha due gruppi funzionali ionizzabili. A quale pH la concentrazione della forma zwitterionica è massima?
Quale delle seguenti affermazioni descrive accuratamente la relazione tra gli amminoacidi L e D?
Quale delle seguenti affermazioni descrive accuratamente la relazione tra gli amminoacidi L e D?
Come si calcola il punto isoelettrico (pI) di un amminoacido con catena laterale non ionizzabile?
Come si calcola il punto isoelettrico (pI) di un amminoacido con catena laterale non ionizzabile?
Quale tipo di amminoacido è l'istidina a pH fisiologico?
Quale tipo di amminoacido è l'istidina a pH fisiologico?
Qual è la caratteristica principale degli amminoacidi essenziali?
Qual è la caratteristica principale degli amminoacidi essenziali?
Quale dei seguenti amminoacidi è classificato come 'polare, non carico'?
Quale dei seguenti amminoacidi è classificato come 'polare, non carico'?
Quale coppia di amminoacidi è classificata come 'acida'?
Quale coppia di amminoacidi è classificata come 'acida'?
Quale modifica post-traduzionale viene utilizzata per formare il collagene e richiede acido ascorbico?
Quale modifica post-traduzionale viene utilizzata per formare il collagene e richiede acido ascorbico?
Quale amminoacido è un precursore dell'ormone neurotrasmettitore serotonina?
Quale amminoacido è un precursore dell'ormone neurotrasmettitore serotonina?
In che modo la cisteina contribuisce alla stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine?
In che modo la cisteina contribuisce alla stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine?
Quale dei seguenti NON è vero riguardo al legame peptidico?
Quale dei seguenti NON è vero riguardo al legame peptidico?
Qual è la conseguenza principale della denaturazione di una proteina?
Qual è la conseguenza principale della denaturazione di una proteina?
Qual è il contributo principale dei gruppi R degli amminoacidi alla struttura terziaria di una proteina?
Qual è il contributo principale dei gruppi R degli amminoacidi alla struttura terziaria di una proteina?
Quale tipo di interazione è più importante per stabilizzare la α-elica e il foglietto β in una struttura proteica?
Quale tipo di interazione è più importante per stabilizzare la α-elica e il foglietto β in una struttura proteica?
Nell'emoglobina, quale ruolo svolge il gruppo eme?
Nell'emoglobina, quale ruolo svolge il gruppo eme?
Perché l'assunzione di amminoacidi essenziali è fondamentale per l'uomo?
Perché l'assunzione di amminoacidi essenziali è fondamentale per l'uomo?
Qual è il ruolo principale della mioglobina nel tessuto muscolare?
Qual è il ruolo principale della mioglobina nel tessuto muscolare?
Quale delle seguenti affermazioni descrive accuratamente le proteine fibrose?
Quale delle seguenti affermazioni descrive accuratamente le proteine fibrose?
Qual è la funzione principale del collagene nel corpo umano?
Qual è la funzione principale del collagene nel corpo umano?
Qual è il ruolo chiave delle glicoproteine nelle membrane cellulari?
Qual è il ruolo chiave delle glicoproteine nelle membrane cellulari?
Quale delle seguenti è una funzione primaria delle proteine all'interno degli organismi viventi?
Quale delle seguenti è una funzione primaria delle proteine all'interno degli organismi viventi?
Qual è la differenza principale tra macro e micronutrienti?
Qual è la differenza principale tra macro e micronutrienti?
Quale delle seguenti non è una funzione generale delle vitamine nel corpo?
Quale delle seguenti non è una funzione generale delle vitamine nel corpo?
Qual è una delle principali cause di ipovitaminosi?
Qual è una delle principali cause di ipovitaminosi?
Cosa sono i LARN?
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Qual è una differenza fondamentale tra le vitamine idrosolubili e liposolubili?
Qual è una differenza fondamentale tra le vitamine idrosolubili e liposolubili?
Che ruolo svolge la tiamina (vitamina B1) nel metabolismo dei carboidrati?
Che ruolo svolge la tiamina (vitamina B1) nel metabolismo dei carboidrati?
Nello stato carenziale, quale vitamina può causare la pellagra (lesioni alle mucose e all'epitelio dell'occhio e dell'apparato gastrointestinale
Nello stato carenziale, quale vitamina può causare la pellagra (lesioni alle mucose e all'epitelio dell'occhio e dell'apparato gastrointestinale
Che ruolo svolge l'acido pantotenico (vitamina B5) nell'organismo?
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A cosa può portare una grave carenza di piridossina (Vitamina B6)?
A cosa può portare una grave carenza di piridossina (Vitamina B6)?
Che ruolo ha l'acido ascorbico (vitamina C) nel corpo?
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Quale vitamina liposolubile è essenziale per mantenere membrane sane e agisce come antiossidante, proteggendo le cellule dai radicali liberi?
Quale vitamina liposolubile è essenziale per mantenere membrane sane e agisce come antiossidante, proteggendo le cellule dai radicali liberi?
A cosa porta l'insufficienza di vitamina D?
A cosa porta l'insufficienza di vitamina D?
In che modo la vitamina K contribuisce ai processi fisiologici?
In che modo la vitamina K contribuisce ai processi fisiologici?
Quale di queste vitamine liposolubili viene utilizzata per trattare l'acne grave?
Quale di queste vitamine liposolubili viene utilizzata per trattare l'acne grave?
Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il ruolo della catena laterale (gruppo R) in un amminoacido?
Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il ruolo della catena laterale (gruppo R) in un amminoacido?
Se un amminoacido ha un pKa del gruppo carbossilico di 2.0 e un pKa del gruppo amminico di 9.0, quale sarà il suo punto isoelettrico (pI)?
Se un amminoacido ha un pKa del gruppo carbossilico di 2.0 e un pKa del gruppo amminico di 9.0, quale sarà il suo punto isoelettrico (pI)?
In quale modo gli amminoacidi non standard come la seleniocisteina differiscono dagli amminoacidi standard?
In quale modo gli amminoacidi non standard come la seleniocisteina differiscono dagli amminoacidi standard?
Quale tipo di amminoacido ha maggiori probabilità di trovarsi all'interno di una proteina di membrana?
Quale tipo di amminoacido ha maggiori probabilità di trovarsi all'interno di una proteina di membrana?
Quale delle seguenti affermazioni descrive accuratamente la relazione tra il livello di assunzione di amminoacidi essenziali e la sintesi proteica?
Quale delle seguenti affermazioni descrive accuratamente la relazione tra il livello di assunzione di amminoacidi essenziali e la sintesi proteica?
Quale delle seguenti modificazioni post-traduzionali è cruciale per la formazione del collagene?
Quale delle seguenti modificazioni post-traduzionali è cruciale per la formazione del collagene?
Quale amminoacido è un precursore diretto della melanina?
Quale amminoacido è un precursore diretto della melanina?
Qual è il significato biochimico dell'esistenza degli amminoacidi D?
Qual è il significato biochimico dell'esistenza degli amminoacidi D?
Come influisce la presenza di cisteina in una proteina sulla sua struttura e funzione?
Come influisce la presenza di cisteina in una proteina sulla sua struttura e funzione?
Quale tipo di interazione contribuisce maggiormente alla formazione della struttura primaria di una proteina?
Quale tipo di interazione contribuisce maggiormente alla formazione della struttura primaria di una proteina?
Data una proteina con struttura quaternaria, cosa ci dice questo riguardo alla sua composizione?
Data una proteina con struttura quaternaria, cosa ci dice questo riguardo alla sua composizione?
Se una proteina ha una struttura terziaria alterata ma la sua struttura primaria rimane intatta, quale conseguenza è più probabile che si verifichi?
Se una proteina ha una struttura terziaria alterata ma la sua struttura primaria rimane intatta, quale conseguenza è più probabile che si verifichi?
In che modo la mioglobina facilita il trasporto di ossigeno nei muscoli?
In che modo la mioglobina facilita il trasporto di ossigeno nei muscoli?
Cosa distingue le proteine fibrose dalle proteine globulari in termini di struttura e funzione?
Cosa distingue le proteine fibrose dalle proteine globulari in termini di struttura e funzione?
Come influisce lo stato nutrizionale di un individuo sull'espressione genica e la sintesi proteica?
Come influisce lo stato nutrizionale di un individuo sull'espressione genica e la sintesi proteica?
Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il concetto di 'unità internazionale' (UI) per le vitamine?
Quale delle seguenti affermazioni descrive meglio il concetto di 'unità internazionale' (UI) per le vitamine?
Perché le vitamine liposolubili presentano un rischio maggiore di tossicità rispetto alle vitamine idrosolubili?
Perché le vitamine liposolubili presentano un rischio maggiore di tossicità rispetto alle vitamine idrosolubili?
Quale vitamina è essenziale per la carbossilazione di residui di glutammato in alcune proteine coinvolte nella coagulazione del sangue?
Quale vitamina è essenziale per la carbossilazione di residui di glutammato in alcune proteine coinvolte nella coagulazione del sangue?
In che modo la tiamina (vitamina B1) contribuisce al metabolismo energetico?
In che modo la tiamina (vitamina B1) contribuisce al metabolismo energetico?
Una dieta carente di riboflavina (vitamina B2) può influire su quale processo metabolico?
Una dieta carente di riboflavina (vitamina B2) può influire su quale processo metabolico?
La pellagra, causata da una carenza di niacina (vitamina B3), è caratterizzata da:
La pellagra, causata da una carenza di niacina (vitamina B3), è caratterizzata da:
Qual è il ruolo principale dell'acido pantotenico (Vitamina B5) nel metabolismo?
Qual è il ruolo principale dell'acido pantotenico (Vitamina B5) nel metabolismo?
Quale forma di vitamina B6 è direttamente coinvolta nelle reazioni di transaminazione degli amminoacidi?
Quale forma di vitamina B6 è direttamente coinvolta nelle reazioni di transaminazione degli amminoacidi?
In che modo l'acido ascorbico (vitamina C) contribuisce alla salute del tessuto connettivo?
In che modo l'acido ascorbico (vitamina C) contribuisce alla salute del tessuto connettivo?
Perché l'avidina nell'uovo crudo può causare una carenza di biotina (vitamina H)?
Perché l'avidina nell'uovo crudo può causare una carenza di biotina (vitamina H)?
In che modo la vitamina E protegge dall'ossidazione delle lipoproteine?
In che modo la vitamina E protegge dall'ossidazione delle lipoproteine?
Quale vitamina liposolubile è coinvolta nella regolazione dell'espressione genica attraverso il suo recettore nucleare?
Quale vitamina liposolubile è coinvolta nella regolazione dell'espressione genica attraverso il suo recettore nucleare?
Quale vitamina liposolubile è essenziale per la normale coagulazione del sangue?
Quale vitamina liposolubile è essenziale per la normale coagulazione del sangue?
Come contribuisce la vitamina D all'omeostasi del calcio nel corpo?
Come contribuisce la vitamina D all'omeostasi del calcio nel corpo?
In che modo le proteine coniugate differiscono dalle proteine semplici?
In che modo le proteine coniugate differiscono dalle proteine semplici?
Cosa si intende in biochimica per gruppo prostetico?
Cosa si intende in biochimica per gruppo prostetico?
Nello scorbuto si assiste a difetti nella sintesi del collagene, principalmente perché è compromessa la corretta funzionalità di quale vitamina?
Nello scorbuto si assiste a difetti nella sintesi del collagene, principalmente perché è compromessa la corretta funzionalità di quale vitamina?
Quale delle seguenti è una strategia per preservare il contenuto vitaminico degli alimenti durante la cottura?
Quale delle seguenti è una strategia per preservare il contenuto vitaminico degli alimenti durante la cottura?
Come influisce una dieta ricca di un singolo amminoacido sulla disponibilità di altri amminoacidi?
Come influisce una dieta ricca di un singolo amminoacido sulla disponibilità di altri amminoacidi?
Quale vitamina liposolubile è spesso utilizzata nel trattamento dell'acne perché influenza il differenziamento delle cellule epiteliali?
Quale vitamina liposolubile è spesso utilizzata nel trattamento dell'acne perché influenza il differenziamento delle cellule epiteliali?
Qual è un potenziale rischio per la salute associato all'eccessiva assunzione di vitamina D?
Qual è un potenziale rischio per la salute associato all'eccessiva assunzione di vitamina D?
Cosa determina le proprietà uniche di una proteina globulare?
Cosa determina le proprietà uniche di una proteina globulare?
Cosa si intende per denaturazione di una proteina?
Cosa si intende per denaturazione di una proteina?
Qual è la conseguenza principale dell'avere una catena laterale idrofobica in un amminoacido all'interno di una proteina globulare in soluzione acquosa?
Qual è la conseguenza principale dell'avere una catena laterale idrofobica in un amminoacido all'interno di una proteina globulare in soluzione acquosa?
Come influisce la presenza di un amminoacido con una catena laterale ingombrante sulla flessibilità della catena polipeptidica?
Come influisce la presenza di un amminoacido con una catena laterale ingombrante sulla flessibilità della catena polipeptidica?
Qual è il ruolo principale della prolina nella struttura secondaria delle proteine?
Qual è il ruolo principale della prolina nella struttura secondaria delle proteine?
Come agisce la mutazione di un amminoacido polare in uno non polare sulla superficie di una proteina solubile?
Come agisce la mutazione di un amminoacido polare in uno non polare sulla superficie di una proteina solubile?
Perché è importante che gli amminoacidi essenziali siano presenti nella dieta?
Perché è importante che gli amminoacidi essenziali siano presenti nella dieta?
Come influisce la carenza di vitamina C sulla formazione del collagene?
Come influisce la carenza di vitamina C sulla formazione del collagene?
Quale delle seguenti affermazioni descrive accuratamente una proteina coniugata?
Quale delle seguenti affermazioni descrive accuratamente una proteina coniugata?
In che modo la cottura influisce sul valore nutrizionale delle vitamine idrosolubili negli alimenti?
In che modo la cottura influisce sul valore nutrizionale delle vitamine idrosolubili negli alimenti?
Quale strategia è più efficace per preservare il contenuto di vitamina C negli alimenti durante la preparazione?
Quale strategia è più efficace per preservare il contenuto di vitamina C negli alimenti durante la preparazione?
Quale delle seguenti vitamine liposolubili è coinvolta nella regolazione dell'espressione genica?
Quale delle seguenti vitamine liposolubili è coinvolta nella regolazione dell'espressione genica?
Quale vitamina funge da coenzima in reazioni di carbossilazione essenziali per il metabolismo energetico?
Quale vitamina funge da coenzima in reazioni di carbossilazione essenziali per il metabolismo energetico?
In che modo la tiamina (vitamina B1) influenza il metabolismo dei carboidrati?
In che modo la tiamina (vitamina B1) influenza il metabolismo dei carboidrati?
Quale vitamina è essenziale per la normale coagulazione del sangue e per la carbossilazione post-traduzionale dei fattori della coagulazione?
Quale vitamina è essenziale per la normale coagulazione del sangue e per la carbossilazione post-traduzionale dei fattori della coagulazione?
Come influisce la presenza di avidina nell'uovo crudo sull'assorbimento di biotina?
Come influisce la presenza di avidina nell'uovo crudo sull'assorbimento di biotina?
Qual è la funzione principale dei retinoidi nel trattamento dell'acne?
Qual è la funzione principale dei retinoidi nel trattamento dell'acne?
Come si misura l'attività vitaminica utilizzando l'Unità Internazionale (UI)?
Come si misura l'attività vitaminica utilizzando l'Unità Internazionale (UI)?
Quale fra queste è una conseguenza dell'eccessiva assunzione di vitamina D?
Quale fra queste è una conseguenza dell'eccessiva assunzione di vitamina D?
Gli alimenti di origine animale forniscono prevalentemente retinolo, mentre quelli di origine vegetale forniscono caroteni, in che modo l'organismo umano utilizza i caroteni?
Gli alimenti di origine animale forniscono prevalentemente retinolo, mentre quelli di origine vegetale forniscono caroteni, in che modo l'organismo umano utilizza i caroteni?
Perché un'alimentazione varia ed equilibrata è fondamentale per l'assunzione di vitamine?
Perché un'alimentazione varia ed equilibrata è fondamentale per l'assunzione di vitamine?
Flashcards
Carbonio alfa
Carbonio alfa
Il carbonio alfa è il cuore della struttura degli amminoacidi, con quattro sostituenti: gruppo carbossilico, amminico, idrogeno e catena laterale R.
Classificazione amminoacidi cellulari
Classificazione amminoacidi cellulari
Gli amminoacidi possono essere αΑΑ proteici (standard), αΑΑ rari (non standard) o metaboliti liberi.
Famiglie di amminoacidi
Famiglie di amminoacidi
Gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono 20, codificati a livello del genoma e raggruppati in 5 famiglie.
Classificazione degli amminoacidi
Classificazione degli amminoacidi
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Amminoacidi non standard
Amminoacidi non standard
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Ornitina
Ornitina
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Molecole anfoteriche
Molecole anfoteriche
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Punto isoelettrico
Punto isoelettrico
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Amminoacidi essenziali
Amminoacidi essenziali
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Legame peptidico
Legame peptidico
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Struttura quaternaria
Struttura quaternaria
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Emoglobina
Emoglobina
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Mioglobina
Mioglobina
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Proteine coniugate
Proteine coniugate
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Proteine globulari
Proteine globulari
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Proteine fibrose
Proteine fibrose
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Macronutrienti vs Micronutrienti
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Cos'è una vitamina?
Cos'è una vitamina?
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Causa ipovitaminosi
Causa ipovitaminosi
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Cos'è l'U.I.?
Cos'è l'U.I.?
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Differenza idrosolubile vs liposolubile
Differenza idrosolubile vs liposolubile
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Funzione Tiamina (Vitamina B1)
Funzione Tiamina (Vitamina B1)
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Tiamina
Tiamina
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Cos'causa la mancanza di tiamina?
Cos'causa la mancanza di tiamina?
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Fonti di Riboflavina
Fonti di Riboflavina
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Funzione Riboflavina (Vitamina B2)
Funzione Riboflavina (Vitamina B2)
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Niacina B3
Niacina B3
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Cosa causa la mancanza di nicotinammide?
Cosa causa la mancanza di nicotinammide?
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Acido pantotenico B5
Acido pantotenico B5
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Piridossina B5
Piridossina B5
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Glucoproteine struttura e funzione
Glucoproteine struttura e funzione
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Acido ascorbico
Acido ascorbico
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Enzimi
Enzimi
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Vitamina D
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la vitamina E
la vitamina E
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vitamina K
vitamina K
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La degradazione
La degradazione
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Vitamine in generale
Vitamine in generale
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Cosa abbiamo nella seconda parte ?
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Study Notes
Struttura degli Amminoacidi
- Il carbonio alfa è al centro della struttura degli amminoacidi.
- Quattro sostituenti si legano al carbonio alfa: un gruppo carbossilico, un gruppo amminico, un atomo di idrogeno e una catena laterale R.
- La catena laterale R è diversa per ogni amminoacido.
Legami tra Amminoacidi e Proiezione di Fischer
- Gli amminoacidi si uniscono per formare catene lineari chiamate peptidi (se corte) o proteine (se superano le 50 unità ).
- Una proiezione di Fischer modificata è utile per rappresentare gli amminoacidi.
- Il gruppo amminico si pone a sinistra e il gruppo carbossilico a destra.
- La catena laterale R si trova in alto e l'idrogeno in basso.
- Invertire due sostituenti in una struttura di Fischer inverte la configurazione, richiedendo due inversioni per tornare alla configurazione iniziale.
Tabella degli Amminoacidi
- Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Cisteina (Cys, C), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F), Triptofano (Trp, W), Tirosina (Tyr, Y), Treonina (Thr, T), Serina (Ser, S), Asparagina (Asn, N), Glutammina (Gln, Q), Acido Aspartico (Asp, D), Acido Glutamminico (Glu, E), Istidina (His, H), Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R).
Amminoacidi Cellulari
- Gli amminoacidi nella cellula possono essere prodotti dall'idrolisi delle proteine (αAA proteici/standard o rari/non standard) o essere metaboliti liberi (AA non proteici).
AA Proteici o Standard
- Le proteine naturali sono esclusivamente costituite da L-amminoacidi.
Famiglie di Amminoacidi
- Gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono 20 e sono codificati a livello del genoma.
- Sono raggruppati in 5 famiglie in base alla natura della catena laterale, che varia in polarità e carica: Alifatica non polare, Polare non carica, Aromatico, Carica positivamente (basica), carica negativamente (acida).
Gruppi R Alifatici Non Polari
- Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina.
Gruppi R Non Carichi Polari
- Serina, Treonina, Cisteina, Asparagina, Glutammina.
- La ossidazione della cisteina produce cistina.
Gruppi R Aromatici
- Fenilalanina (Phe, non polare), Triptofano (Trp, non polare), Tirosina (Tyr, polare non carica).
Gruppi R Caricati Positivamente
- Lisina, Arginina, Istidina.
Gruppi R Caricati Negativamente
- Aspartato, Glutammato.
Altre Classificazioni degli Amminoacidi
- AA Acidi: Glutammato e Aspartato (AA monoamminodicarbossilici).
- AA Basici: Arginina e Lisina (AA diamminomonocarbossilici), Istidina (anello imidazolico).
- AA Solforati: Cisteina e Metionina.
- AA Aromatici: Fenilalanina, Triptofano e Tirosina.
AA Non Standard
- Derivano dai 20 AA standard mediante modificazione chimica post-traduzionale.
- Esempi includono 4-Hydroxyprolina (collagene), 5-Hydroxylysina (collagene), 6-N-Methyllysina (miosina), y-Carboxyglutammato (protrombina), Selenocisteina (glutatione perossidasi).
Elastina
- Deriva dall'unione di quattro residui di lisina ad anello aromatico.
- È una proteina caratteristica che consente l'elasticità della pelle.
AA Non Proteici
- Ornitina e Citrullina: derivati aminoacidici di base.
- β-alanina: componente dell'acido pantotenico.
- L'ornitina è un precursore del ciclo dell'urea.
Gruppi Ionizzabili
- Gli amminoacidi contengono almeno due gruppi ionizzabili: il gruppo carbossilico e il gruppo amminico. Questi gruppi sono acidi e basi deboli e non sono completamente ionizzati. Sono definiti molecole anfotericche, poichè contengono sia un gruppo acido che un gruppo basico.
Isomeri D e L
- Quando il gruppo R il gruppo amminico sono legati a Ca, quest'ultimo possiede 4 gruppi funzionali differenti ed è definito stereocentro.
- Gli L-α-amminoacidi compongono le proteine degli esseri viventi e per tale motivo vengono definiti amminoacidi proteinogenici
- Gli D-α-amminoacidi talvolta entrano le glicoproteine di animali viventi come i procarioti.
AA D e L: chiralità e attività ottica
- Gli amminoacidi L sono enantiomeri di amminoacidi che ruotano la luce polarizzata in senso antiorario, mentre gli amminoacidi D la ruotano in senso orario.
- "L" deriva da "Laevus" (sinistra). La rotazione è misurata con un polarimetro.
- La maggior parte delle proteine fisiologiche contiene solo amminoacidi L.
- I D-amminoacidi si trovano nelle pareti cellulari batteriche.
AA D e L
- Il Cα è legato a 4 diversi sostituenti, pertanto è un atomo di C asimmetrico. Ciò fa sì che ciascun amminoacido esista in 2 forme isomeriche.
- Le D, l’una immagine speculare dell’altra (eccezione: Gly).
Punto Isoelettrico
- Un amminoacido è solubile in acidi e basi.
- Per estrarre con estrarre un alpha AA dall'acqua occorre raggiungere un valore di pH al quale l'apha AA non ha alcuna carica netta netta (zwitterione).
- Questo valore di pH è il "punto isoelettrÃco".
Punto Isoelettrico (pI)
- Conoscendo i valori di pKa del gruppo COOH e del gruppo NH3+ per un dato amminoacido (senza catene laterali ionizzabili), il valore di pI è calcolato come la media dei due valori.
AA Essenziali e Non Essenziali
- Gli amminoacidi essenziali includono Istidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Valina.
- Gli amminoacidi non essenziali includono Alanina, Arginina, Asparagina, Aspartato, Cisteina, Glutammato, Glutammina, Glicina, Prolina, Serina, Tirosina.
- L'organismo non è in grado di depositare gli amminoacidi; le cellule utilizzano amminoacidi da un serbatoio di amminoacidi liberi.
- Questo serbatoio proviene da: sintesi (aa non essenziali), assorbimento (deve essere introdotto con la dieta aa essenziali), riciclaggio (derivante dalla distruzione delle proteine).
AA Essenziali
- Non possono essere sintetizzati in vivo e devono quindi essere assunti con gli alimenti (proteine).
- Sono essenziali per l'uomo Valina, Isoleucina, Leucina, Metionina, Fenilalanina, Triptofano, Treonina, Lisina.
- Se uno degli aa limita viene a mancare la sintesi di qualsiasi proteina viene interrotta anche se sono presenti quantità abbondanti di tutti gli altri aminoacidi.
AA e Nutrizione
- Alimenti ricchi di AA essenziali: Proteine di origine animale (carne, pesce, uova latte, formaggi)
- Alimenti poveri di AA essenziali: Proteine di origine vegetale.
- Apporto ottimale di proteine per un adulto: 19 di proteine/Kg di peso corporeo.
Legame Peptidico
- H2O si forma quando il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con il gruppo amminico di un'altro amminoacido.
Catena Amminoacidica
- Una catena amminoacidica possiede estremità ammino-terminale ed una carbossi-terminale.
Monomeri e Polimeri
- I polimeri possono essere lineari o ramificati.
Peptidi
- Polimeri di amminoacidi con un peso molecolare inferiore a 5000.
- Possono provenire della degradazione delle proteine oppure trovarsi in forma libera perché svolgono importanti attività biologiche.
- Esempi: Bradichinina, Ossitocina, Encefaline.
Catena Polipeptidica
- Consiste in una parte che comprende le catene laterali caratteristiche di ciascun amminoacido.
- La che si ripete regolarmente è detta catena principale.
- La parte naturale di una catena polipeptidica è costituita da un numero di residui aminoacidici che varia da 50 a 2000 ed un peso molecolare che va da 5500 a 220000.
- La massa di una proteina può anche essere espressa in Dalton. Una proteina con PM=100000 ha una massa di 100000 Dalton o 100 kDalton.
Dati Molecolari di Alcune Proteine
- Esempi includonoi citocromo c (uomo), ribonuclease A (pancreas bovino), lisozima (uovo di gallina), mioglobina (cuore equino), chimotripsina (pancreas bovino), emoglobina (umana), albumina serica (umana), exochinasi (lievito), RNA polimerasi (E. coli), apolipoproteina B (umana) e titina (umana).
Conclusioni - Tema Trattati
- Struttura degli AA;
- Classificazione degli AA in base al gruppo R;
- Altri tipi di AA;
- Isomerizzazione;
- Punto isoelettrico;
- AA essenziali e non;
- Accenni su legame peptidico e peptidi
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