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Questions and Answers
¿Cuál de las siguientes describe mejor la regulación alostérica de la actividad enzimática?
¿Cuál de las siguientes describe mejor la regulación alostérica de la actividad enzimática?
- La unión de una molécula reguladora en un sitio distinto al sitio activo, induciendo un cambio conformacional que afecta la actividad catalítica. (correct)
- La modificación covalente de la enzima, como la fosforilación, que altera su estructura.
- La interacción de la enzima con otras proteínas que compiten por el mismo sustrato.
- La unión de un regulador directamente en el sitio activo de la enzima, bloqueando la unión del sustrato.
¿Cómo afecta la fosforilación a la actividad enzimática?
¿Cómo afecta la fosforilación a la actividad enzimática?
- Siempre inhibe la actividad enzimática al bloquear el sitio activo.
- No tiene ningún efecto directo sobre la actividad enzimática, pero puede afectar la estabilidad de la enzima.
- Siempre estimula la actividad enzimática al aumentar la afinidad por el sustrato.
- Puede estimular o inhibir la actividad enzimática, dependiendo de la enzima y del sitio de fosforilación. (correct)
Una enzima muestra una actividad catalítica reducida después de la adición de un compuesto. Si este compuesto no se une al sitio activo, ¿cuál es el mecanismo más probable en juego?
Una enzima muestra una actividad catalítica reducida después de la adición de un compuesto. Si este compuesto no se une al sitio activo, ¿cuál es el mecanismo más probable en juego?
- Regulación alostérica. (correct)
- Modificación del pH del entorno.
- Inhibición competitiva.
- Desnaturalización de la enzima.
¿Qué tipo de residuos de aminoácidos son comúnmente fosforilados para regular la actividad enzimática?
¿Qué tipo de residuos de aminoácidos son comúnmente fosforilados para regular la actividad enzimática?
Si una enzima es regulada tanto por modificación covalente como por interacción con otras proteínas, ¿qué ventaja proporciona este sistema de regulación dual?
Si una enzima es regulada tanto por modificación covalente como por interacción con otras proteínas, ¿qué ventaja proporciona este sistema de regulación dual?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor el papel de las enzimas en las reacciones químicas?
¿Cuál de las siguientes afirmaciones describe mejor el papel de las enzimas en las reacciones químicas?
¿Cuál es el papel principal de las enzimas en los sistemas biológicos?
¿Cuál es el papel principal de las enzimas en los sistemas biológicos?
¿Qué le ocurre a una enzima después de catalizar una reacción?
¿Qué le ocurre a una enzima después de catalizar una reacción?
¿Cuál es la relación entre la energía de activación y la velocidad de una reacción enzimática?
¿Cuál es la relación entre la energía de activación y la velocidad de una reacción enzimática?
En el mecanismo catalítico de la quimotripsina, ¿qué paso implica la formación de un intermediario tetraédrico?
En el mecanismo catalítico de la quimotripsina, ¿qué paso implica la formación de un intermediario tetraédrico?
¿Qué caracteriza al estado de transición en una reacción enzimática?
¿Qué caracteriza al estado de transición en una reacción enzimática?
¿Qué función cumplen las coenzimas en relación con las enzimas?
¿Qué función cumplen las coenzimas en relación con las enzimas?
Si una reacción es termodinámicamente posible pero transcurre muy lentamente sin una enzima, ¿qué efecto tiene la enzima sobre esta reacción?
Si una reacción es termodinámicamente posible pero transcurre muy lentamente sin una enzima, ¿qué efecto tiene la enzima sobre esta reacción?
¿Cuál de los siguientes NO es una función típica de una coenzima?
¿Cuál de los siguientes NO es una función típica de una coenzima?
¿Cómo afecta una enzima al equilibrio de una reacción entre sustratos (S) y productos (P)?
¿Cómo afecta una enzima al equilibrio de una reacción entre sustratos (S) y productos (P)?
Si una enzima requiere un cofactor orgánico para su actividad, ¿cómo se denomina a este cofactor?
Si una enzima requiere un cofactor orgánico para su actividad, ¿cómo se denomina a este cofactor?
¿Cuál es la diferencia clave entre un grupo prostético y una coenzima?
¿Cuál es la diferencia clave entre un grupo prostético y una coenzima?
Además de su capacidad catalítica, ¿qué otra propiedad fundamental define a las enzimas?
Además de su capacidad catalítica, ¿qué otra propiedad fundamental define a las enzimas?
En términos de energía, ¿cómo facilita una enzima una reacción?
En términos de energía, ¿cómo facilita una enzima una reacción?
En la catálisis enzimática, ¿cuál es el propósito de la complementariedad entre el sitio activo de la enzima y el sustrato?
En la catálisis enzimática, ¿cuál es el propósito de la complementariedad entre el sitio activo de la enzima y el sustrato?
Una enzima con su cofactor se conoce como:
Una enzima con su cofactor se conoce como:
¿Cómo influye la unión de una enzima (E) con el sustrato (S) en el estado de transición durante una reacción catalítica?
¿Cómo influye la unión de una enzima (E) con el sustrato (S) en el estado de transición durante una reacción catalítica?
¿Cuál es el papel principal de las serín proteasas en la digestión de proteínas?
¿Cuál es el papel principal de las serín proteasas en la digestión de proteínas?
Si una serín proteasa digiere enlaces adyacentes a aminoácidos básicos, ¿cuál de las siguientes enzimas sería más probable que realice esta función?
Si una serín proteasa digiere enlaces adyacentes a aminoácidos básicos, ¿cuál de las siguientes enzimas sería más probable que realice esta función?
¿Qué característica comparten la quimotripsina, tripsina y elastasa en sus sitios activos que es crucial para la hidrólisis del enlace peptídico?
¿Qué característica comparten la quimotripsina, tripsina y elastasa en sus sitios activos que es crucial para la hidrólisis del enlace peptídico?
En el contexto de la catálisis enzimática por serín proteasas, ¿cómo contribuye la distorsión del sustrato (S) inducida por el estrés a la reacción?
En el contexto de la catálisis enzimática por serín proteasas, ¿cómo contribuye la distorsión del sustrato (S) inducida por el estrés a la reacción?
¿Cómo influyen las enzimas en la energía de activación de una reacción química?
¿Cómo influyen las enzimas en la energía de activación de una reacción química?
¿Qué ocurre con la enzima después de que se completa una reacción enzimática?
¿Qué ocurre con la enzima después de que se completa una reacción enzimática?
¿Cuál es la importancia del sitio activo de una enzima?
¿Cuál es la importancia del sitio activo de una enzima?
En el contexto de la catálisis enzimática, ¿qué tipo de interacciones son las primeras en producirse entre el sustrato y el sitio activo de la enzima?
En el contexto de la catálisis enzimática, ¿qué tipo de interacciones son las primeras en producirse entre el sustrato y el sitio activo de la enzima?
De acuerdo con el modelo de ajuste inducido, ¿qué ocurre cuando un sustrato se une a una enzima?
De acuerdo con el modelo de ajuste inducido, ¿qué ocurre cuando un sustrato se une a una enzima?
Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas al:
Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas al:
¿Cuál de los siguientes describe mejor el modelo de 'llave y cerradura' en la interacción enzima-sustrato?
¿Cuál de los siguientes describe mejor el modelo de 'llave y cerradura' en la interacción enzima-sustrato?
¿Cómo afecta la unión del sustrato al sitio activo de una enzima a la formación del estado de transición?
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¿Cuál es la función principal del NAD+ en las reacciones metabólicas?
¿Cuál es la función principal del NAD+ en las reacciones metabólicas?
¿Qué sucede cuando el NADH dona electrones a un segundo sustrato?
¿Qué sucede cuando el NADH dona electrones a un segundo sustrato?
¿Cómo afecta el aumento de la concentración del producto (P) en una vía metabólica a la enzima (E) responsable de su síntesis en la inhibición por retroalimentación?
¿Cómo afecta el aumento de la concentración del producto (P) en una vía metabólica a la enzima (E) responsable de su síntesis en la inhibición por retroalimentación?
Si una enzima en una vía metabólica está inhibida por retroalimentación, ¿qué efecto tendría la disminución en la concentración del producto de esa vía?
Si una enzima en una vía metabólica está inhibida por retroalimentación, ¿qué efecto tendría la disminución en la concentración del producto de esa vía?
En términos de transferencia de electrones, ¿qué diferencia fundamental existe entre NAD+ y otras coenzimas?
En términos de transferencia de electrones, ¿qué diferencia fundamental existe entre NAD+ y otras coenzimas?
¿Cómo contribuye la inhibición por retroalimentación a mantener la homeostasis celular?
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¿Cuál es el impacto de la regulación alostérica en la flexibilidad y adaptabilidad de una vía metabólica?
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Flashcards
Rol de la enzima en la catálisis
Rol de la enzima en la catálisis
Disminuye la energía de activación requerida para una reacción.
¿Qué son las serín proteasas?
¿Qué son las serín proteasas?
Familia de enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos en proteínas.
Ejemplos de serín proteasas
Ejemplos de serín proteasas
Quimotripsina, tripsina, elastasa y trombina.
¿Qué digiere la quimotripsina?
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¿Qué digiere la tripsina?
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¿Qué son las enzimas?
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Primera propiedad clave de las enzimas
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Segunda propiedad clave de las enzimas
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¿Qué es el estado de transición?
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¿Qué es la energía de activación?
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¿Cómo afectan las enzimas a la energía de activación?
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¿Qué ocurre con el equilibrio en reacciones enzimáticas?
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Cinéticamente favorable
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¿Qué hacen las enzimas a la energía de activación?
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¿Qué complejo se forma cuando una enzima se une a un sustrato?
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¿Qué es el sitio activo?
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¿Las enzimas se consumen en la reacción?
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¿Qué tipo de interacciones se producen en el sitio activo?
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¿Qué hacen las enzimas a los sustratos?
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¿Qué es el modelo llave-cerradura?
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¿Qué es el modelo de ajuste inducido?
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¿Qué es la quimotripsina?
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¿Qué es un grupo prostético?
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¿Qué es una apoproteína?
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¿Qué son coenzimas?
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¿Qué es una holoenzima?
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¿Cuál es la función de las coenzimas?
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Ejemplos de coenzimas
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¿Qué es la regulación alostérica?
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¿Qué hacen los reguladores alostéricos?
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¿Qué causa la unión de un regulador?
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¿Qué es la fosforilación?
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¿Cómo afecta la fosforilación a la actividad enzimática?
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¿Qué es NAD+?
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¿Cómo se convierte NAD+ en NADH?
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¿Qué hace NADH con los electrones?
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¿Cuál es la función general de NAD+/NADH?
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¿Qué hacen otras coenzimas además de NAD+/NADH?
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¿Qué es la inhibición por retroalimentación?
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Study Notes
Introducción a la Biología Celular y el Metabolismo Celular
- El metabolismo celular es el tema central de la Unidad Didáctica 3 en el Bloque 1 de Biología Celular.
El Papel Central de las Enzimas como Catalizadores Biológicos
- Las enzimas son proteínas esenciales que actúan como catalizadores en las reacciones biológicas.
- Las enzimas aceleran las reacciones químicas, que de otro modo serían termodinámicamente posibles pero cinéticamente desfavorables.
- Las enzimas aceleran las reacciones a velocidades increíblemente mayores en comparación con las reacciones sin la enzima presente.
- Las enzimas aceleran las reacciones químicas sin consumirse ni alterarse permanentemente en el proceso.
- Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas sin alterar el equilibrio entre los sustratos y los productos.
- Para que ocurra una reacción enzimática, un sustrato debe transformarse en un estado de transición que requiere energía de activación.
- La energía de activación es una barrera para que ocurra una reacción, por lo que limita su velocidad.
- Las enzimas facilitan las reacciones al reducir la energía de activación necesaria, lo que a su vez aumenta la velocidad.
- El equilibrio de una reacción está determinado por el estado energético final de los sustratos y productos.
- El incremento de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas es igual tanto en la dirección directa como en la inversa.
- La enzima proporciona una superficie donde la conversión de sustratos en productos puede darse más fácilmente.
- La actividad catalítica de una enzima implica la unión a su sustrato formando un complejo enzima-sustrato.
- El sustrato se une a una región específica de la enzima denominada sitio activo.
- Mientras está ligado al sitio activo, el sustrato se convierte en el producto de la reacción y luego se separa de la enzima.
- La unión de un sustrato a una enzima es una interacción selectiva que involucra interacciones no covalentes como enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrófobas.
- Las reacciones enzimáticas pueden involucrar uno o varios sustratos simultáneamente.
- Las enzimas proporcionan un molde para que los sustratos se aproximen y orienten correctamente, mejorando la formación del estado de transición.
- El modelo inducido describe cómo tanto la enzima como las conformaciones del sustrato cambian cuando se unen.
- Las enzimas aceleran las reacciones alterando la conformación de los sustratos para acercarlos a un estado de transición.
- El estrés causado por la distorsión puede ayudar a la conversión de los sustratos debilitando los enlaces.
- La unión de la enzima estabiliza el estado de transición reduciendo así la cantidad de energía de activación necesaria.
- Las enzimas se clasifican en diferentes grupos según el tipo de reacción que catalizan.
- Las oxidorreductasas catalizan reacciones de oxidación-reducción.
- Las transferasas catalizan la transferencia de grupos funcionales.
- Las hidrolasas catalizan reacciones hidrolíticas.
- Las liasas catalizan la ruptura o formación de enlaces sin hidrólisis ni oxidación-reducción.
- Las isomerasas catalizan la isomerización de moléculas.
- Las ligasas catalizan la unión de dos moléculas con la ruptura simultánea del ATP.
- La quimotripsina es una serina proteasa que cataliza la hidrólisis de los enlaces peptídicos en las proteínas.
- Otros miembros de la familia de las serina proteasas incluyen la tripsina, la elastasa y la trombina.
- La quimotripsina funciona mejor con aminoácidos hidrófobos mientras que la tripsina funciona mejor con aminoácidos básicos.
- El sitio activo de las enzimas contiene tres aminoácidos críticos: Ser, His y Asp, que facilitan la hidrólisis del enlace peptídico.
- Las enzimas requieren moléculas adicionales para participar en la catálisis como grupos prostéticos.
- Un grupo prostético es un componente no aminoacídico que se une a proteínas heterogéneas con apoproteínas conectadas covalentemente.
- Varias coenzimas moleculares orgánicas de bajo peso participan en reacciones enzimáticas y funcionan con enzimas para aumentar la velocidad de reacción.
- Las moléculas de bajo peso molecular que trabajan con enzimas para aumentar la velocidad de reacción se denominan holoenzimas.
- Las coenzimas actúan como transportadores de diferentes grupos químicos: Nicotinamín adenin dinucleótido. La abreviatura de Nicotinamín adenin dinucleótido es NAD+.
Regulación de la Actividad Enzimática
- La actividad de las enzimas es modulada en respuesta a las necesidades celulares.
- La inhibición por retroalimentación es una regulación común en la actividad en la que el producto final inhibe una enzima anterior que está involucrada en su síntesis.
- El aumento de la concentración del producto inhibe la enzima en la ruta metabólica, deteniendo así su síntesis.
- Cuando la concentración del producto disminuye, la inhibición en las enzimas disminuye y facilita la actividad.
- La regulación alostérica se refiere al control de una enzima por la unión de moléculas en sitios distintos al sitio activo.
- La unión de moléculas reguladoras provoca cambios en la forma del sitio activo lo que afecta la actividad catalítica.
- La actividad enzimática se puede regular mediante la interacción con otras proteínas y mediante modificaciones covalentes como la adición de grupos fosfato a Ser, Thr o Tyr.
- La fosforilación es un mecanismo de regulación frecuente que puede estimular o inhibir diversas enzimas.
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Description
Este cuestionario explora la regulación alostérica, fosforilación y mecanismos catalíticos enzimáticos. Evalúa cómo las enzimas influyen en la velocidad de reacción y su papel en los sistemas biológicos. Profundiza en la especificidad enzimática y la importancia de los sitios activos.
