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Questions and Answers
¿Qué sucede con la carga neta de una proteína en un medio ácido?
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¿Qué se entiende por punto isoeléctrico (pI) de una proteína?
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¿Cuál de los siguientes elementos NO se encuentra en la leche?
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¿Cómo se clasifica generalmente a las proteínas?
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¿Qué ocurre con la solubilidad de una proteína en su punto isoeléctrico?
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¿Cuál es el color resultante de la reacción de la Ninhidrina con los aminoácidos prolina e hidroxiprolina?
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¿Qué aminoácido reacciona de manera positiva con el reactivo de Millón?
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¿Cuál de las siguientes reacciones se utiliza para detectar aminoácidos que contienen un núcleo aromático?
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¿Qué se obtiene cuando se calientan aminoácidos que contienen un núcleo aromático con ácido nítrico concentrado?
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¿Qué aminoácido se caracteriza por contener grupos guanidinos?
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¿Qué tipo de compuestos se forman cuando la Tirosina y sus derivados reaccionan con el reactivo de Millón?
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¿Cuál es el pH óptimo para que la Ninhidrina reaccione con los α aminoácidos?
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¿Qué característica tienen las macromoléculas cuando se dispersan en agua respecto a su carga?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las proteínas globulares es correcta?
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¿Qué tipo de proteínas representan la mayoría en la leche?
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¿Cuál de las siguientes es una característica de la caseína?
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Las fosfoproteínas están unidas a qué tipo de sustancia?
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¿Cuál de las siguientes es la forma en que se encuentra la caseína en la leche?
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¿Qué tipo de estructura forma la alfa(s1), alfa(s2)-caseína, ß-caseína y kappa-caseína?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones es incorrecta sobre la α y β-caseína?
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¿Qué aminoácidos se vinculan a los grupos fosfato en la caseína?
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¿Cuál es la función biológica principal de las micelas de caseína?
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¿Qué ocurre cuando se precipita la caseína en medio ácido?
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¿Qué tipo de estructura proteica facilita la desnaturalización de la caseína por calor?
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En la preparación de la solución de caseína, ¿qué se agrega para lograr la disolución de la caseína?
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¿Qué contenido adicional tienen las micelas de caseína además de Ca y P?
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Cuando se calienta 150 ml de agua destilada a 38ºC, ¿cuánto de leche se agrega en el procedimiento de aislamiento de caseína?
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¿Cuál es la característica principal de las proteínas que quedan en el sobrenadante tras la precipitación de la caseína?
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¿Cuánto etanol se utiliza para lavar el precipitado de caseína?
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¿Cuál es el procedimiento correcto para el manejo de residuos peligrosos en el laboratorio?
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¿Qué tipo de guantes se recomienda utilizar en el laboratorio para protegerse de sustancias químicas?
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¿Cuál es el punto isoeléctrico de la caseína?
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¿Qué sucede con la solubilidad de las proteínas al alcanzar el punto isoeléctrico (pI)?
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¿Qué reactivo se utiliza para identificar aminoácidos mediante la Prueba de Millón?
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Al representar A640 frente al pH, ¿qué se espera observar?
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¿Cuál es la concentración correcta para preparar 2 litros de ácido acético 0.1 N?
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¿Cuál es la función principal de leer las fichas de seguridad de los reactivos antes de realizar una práctica?
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Study Notes
Pruebas Cualitativas para Aminoácidos
- La Reacción de la Ninhidrina identifica la presencia de α-aminoácidos.
- Este reactivo oxidante crea un color púrpura al reaccionar con la mayoría de los aminoácidos.
- La Prolina y la Hidroxiprolina producen un color amarillo al reaccionar con la ninhidrina.
Reacción Xantoproteica
- Detecta aminoácidos con núcleos aromáticos, como la Fenilalanina, la Tirosina y el Triptófano.
- El calor y el ácido nítrico concentrado producen nitroderivados de color amarillo.
- Esas sales se vuelven de color rojo naranja.
Reacción de Millón
- Identifica la presencia del radical hidroxibenceno.
- El reactivo de Millón da un color rojo al entrar en contacto con aminoácidos fenólicos, como la Tirosina.
Reacción de Sakaguchi
- Detecta la Arginina, la única que contiene grupos guanidinos.
- El agente oxidante, como el agua de bromo o el hipoclorito, junto al α-naftol en un medio alcalino, genera un color rojo.
Punto Isoeléctrico
- Las proteínas adquieren una carga neta en función del pH del medio.
- El punto isoeléctrico (pI) es el pH al que la proteína tiene una carga neta cero.
- En el pI, la proteína presenta su máxima posibilidad de precipitar.
Caseína
- Es la fosfoproteína principal de la leche.
- Constituye el 77% al 82% de las proteínas de la leche.
- Se separa de la leche por acidificación.
- Se disuelve en álcalis diluidos y soluciones salinas.
- La caseína en la leche se encuentra en forma de caseinato cálcico.
Aislamiento de Caseína
- El calentamiento de la leche con ácido acético precipita la caseína.
- El lavado con etanol y éter etílico limpia el precipitado de caseína.
Preparación de la solución de Caseína
- Se disuelve la caseína en agua destilada y NaOH 1N.
- Luego, se ajusta el pH agregando ácido acético 1N.
- La solución debe ser clara y limpia.
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Description
Este cuestionario explora diversas pruebas cualitativas utilizadas para identificar aminoácidos. Se incluye la reacción de la ninhidrina, la reacción xantoproteica, la reacción de Millón y la reacción de Sakaguchi. Cada prueba se caracteriza por sus reacciones y los colores resultantes, lo que ayuda a determinar la presencia de aminoácidos específicos.