Proteïnes i Aminoàcids

Podcast

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

Quina funció té el grup R en els aminoàcids?

Condiciona l'estructura tridimensional de la proteïna. (correct)

Defineix la longitud de la cadena d’aminoàcids.

Defineix la solubilitat de la proteïna en aigua.

Determina el número d'enllaços peptídics.

Quins aminoàcids són exclusivament de la forma L en les proteïnes?

Tots els aminoàcids excepte la Glicina. (correct)

Els aminoàcids amb cadena lateral apolar.

Tots els aminoàcids.

Només els aminoàcids essencials.

Quina és la principal característica dels aminoàcids apolars alifàtics?

Són solubles en aigua.

Contenen grups amino i carboxil.

Són hidrofòbics. (correct)

Són sempre polars.

Quina de les següents opcions representa un tipus de proteïna?

Anticossos Signup and view all the answers

Quina és la principal funció de les proteïnes en les cèl·lules?

Realitzar diverses funcions biològiques. Signup and view all the answers

Quina és la correcta descripció de l'enllaç peptídic?

Un enllaç covalent entre aminoàcids. Signup and view all the answers

Com es classifiquen els aminoàcids segons el seu grup R?

Per les propietats químiques dels seus residus. Signup and view all the answers

Quin és el percentatge aproximat d'aminoàcids en el pes sec d'una cèl·lula?

15% Signup and view all the answers

Quins aminoàcids es classifiquen com a no polars?

Fenilalanina i Valina Signup and view all the answers

Quins aminoàcids tenen cadenes laterals amb càrrega positiva a pH fisiològic?

Arginina i Histidina Signup and view all the answers

Quina és la característica dels aminoàcids que formen ponts d'hidrogen?

Tenen grup amida en la cadena lateral Signup and view all the answers

Quin aminoàcid és conegut per la seva senzilla cadena lateral?

Glicina Signup and view all the answers

Quins aminoàcids contenen un grup carboxil a la seva cadena terminal?

Aspartat i Glutamat Signup and view all the answers

Quina afirmació sobre els aminoàcids modificats és correcta?

Inclouen aminoàcids com Hidroxiprolina i Selenocisteïna. Signup and view all the answers

Quina és la funció dels aminoàcids en dissolució aquosa?

Formen ions dipolars anomenats zwitterions. Signup and view all the answers

Quina afirmació sobre l'arginina és correcta?

Té càrrega positiva a pH fisiològic. Signup and view all the answers

Study Notes

Proteïnes

Les proteïnes són macromolècules formades per C, H, O i N (i S i Se).
Són les molècules més abundants a les cèl·lules.
Hi ha moltes proteïnes amb funcions diferents.
Estan formades per 20 aminoàcids.
Les proteïnes són cadenes llargues d'aminoàcids.
Sintetitzades als ribosomes, a partir de la informació del ADN a través del ARN missatger (mRNA).
Manifesten la informació genètica.

Aminoàcids (AA)

Unitats bàsiques de les proteïnes.
Units per enllaç covalent.
20 aminoàcids diferents.
Formen una gran varietat de proteïnes.
Els aminoàcids constitueixen un 15 % del pes sec d'una cèl·lula.

Estructura dels AA

Formats per un grup carboxil (-COOH) i un grup amino (-NH₂).
Cadenes laterals (grups R) que confereixen propietats químiques diferents.
Nomenclatura: codi de 3 lletres i una lletra.

Isomeria dels AA

Tots els aminoàcids (excepte la glicina) tenen un carboni asimètric (quiral).
S'anomenen enantiòmers D i L, segons la disposició dels grups al voltant del C asimètric.
Els aminoàcids que formen part de les proteïnes són de la forma L.
Els enzims són estereoespecífics, per tant, sols actuen sobre un tipus d'aminoàcid o l'altre.

Classificació dels AA

A partir del grup R.
Hi ha 5 grups d'aminoàcids a pH fisiològic (7.4):
- Apolars alifàtics (hidrofòbics)
- Polars sense càrrega neta.
- Polars amb càrrega positiva.
- Polars amb càrrega negativa.
- Apolars aromàtics (hidrofòbics)

Aminoàcids Modificats

Diferents dels 20 aminoàcids estàndard.
S'obtenen a partir de les modificacions químiques dels aminoàcids.
- 4-Hidroxiprolina.
- 5-Hidroxiilisina
- 6-N-Metillisina
- Selenocisteïna

Els AA com a àcids i bases

En dissolució aquosa, els aminoàcids formen ions dipolars anomenats zwitterions (ió híbrid).
Són substàncies anfòteres.
Actuen com a àcids i bases.

Corba de Titulació dels AA

Els AA tenen dos pKa: un del grup carboxílic i un altre del grup amino.
El pl (punt isoelèctric) és el pH on la càrrega neta de l'aminoàcid és zero.
El pH>pl implica una càrrega negativa neta
El pH=pl implica una càrrega neta de zero
El pH<pl implica una càrrega positiva neta

Enllaç peptídic

Permet l'enllaç covalent entre 2 aminoàcids.
Enllaç entre el grup a-carboxil d'un aminoàcid i el grup a-amino de l'altre.
S'allibera una molècula d'aigua (reacció de condensació).

Pèptids

Polímers lineals d'aminoàcids units per enllaços peptídics.
Oligopèptids: una quantitat baixa de residus.
Polipèptids: més de 40 residus.
Cadascun amb una seqüència d'extrem amino-terminal (N-terminal) i un extrem carboxi-terminal (C-terminal).

Pèptids d'interès biològic

Moltes funcions biològiques.
Exemples:
- Aspartam.
- Glutatió.
- Oxitocina.
- Vasopressina
- Tirocidina i Gramicidina
- Insulina
- Glucagó
- Amanitina.

Classificació de les proteïnes

Segons la composició:
- Simples (holoproteïnes).
- Conjugades (heteroproteïnes) (+ grup prostètic).
Segons la forma i estructura:
- Fibroses (filaments).
- Globulars (esfèriques).
Segons el nombre de cadenes peptídiques:
- Monomèriques (1 cadena).
- Oligomèriques (més d'una).

Electroforesi

Separació de les proteïnes per mida i càrrega en un gel de poliacrilamida.

Proteïnes fibroses

Estructura secundària estable i repetitiva.
Insolubles en aigua.
Molt resistents a la desnaturalització.
Funcions estructurals.
Exemples: col·lagen, queratina, fibroïna de la seda.

a-queratina

Proteïna fibril·lar.
Forma la part externa de la pell, el pèl, les ungles, etc.
Estructura terciària en forma d'hèlix a.
Estructura quaternària formada per dues cadenes d'hèlix a entrecreuades per ponts disulfur.

Col·lagen

Proteïna més abundant dels vertebrats.
Funció estructural a teixits connectius (tendons, cartílags, ...).
Estructura helicoïdal de tres cadenes polipeptídiques entrecreuades o triple hèlix, particularment estables.

Ponts di-sulfur al cabell

Els ponts di-sulfur entre les cisteïnes de la queratina indueixen les ondulacions del cabell.
La calor humida amb un reductor trenca aquests ponts.
Els agents oxidants el formen de nou, donant nous acoblaments.

Estructura de les proteïnes

Nivells d'estructura:
- Primària: seqüència d'aminoàcids.
- Secundària: disposició regular (hèlix α, fulls β plegats, girs β).
- Terciària: estructura tridimensional d'una sola cadena polipeptídica.
- Quaternària: estructura multimèrica de moltes cadenes polipeptídiques.

Proteïnes globulars

Estructura terciària compacta i esfèrica.
Solubles en aigua.
Diversitat de funcions: enzimàtiques, de transport, reguladores, etc.
Exemples: mioglobina i hemoglobina.

Mioglobina

Proteïna monomèrica que emmagatzema oxigen a les cèl·lules musculars.
Estructura terciària.
El grup hemo permet l'unió a l'oxigen.

Hemoglobina

Proteïna oligomèrica (4 cadenes polipeptídiques).
Transporta oxigen a la sang.
Estructura terciària.
Cada cadena té un grup hemo per unir-se a l'oxigen.
L'unió del primer oxigen afecta l'unió dels següents.

Diferencies entre mioglobina i hemoglobina

Mioglobina: funció d'emmagatzematge d'oxigen, conformació terciària, curva de saturació hiperbòlica.
Hemoglobina: funció de transport d'oxigen, conformació quaternària, curva de saturació sigmoide.

Studying That Suits You

Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

Description

Aquest qüestionari explora el món de les proteïnes i els aminoàcids. T'aproparàs a les seves estructures, funcions i la importància que tenen a les cèl·lules. Aprendràs també sobre l'isomeria dels aminoàcids i la seva nomenclatura.