Proteïnes i Aminoàcids

Proteïnes

• Les proteïnes són macromolècules formades per C, H, O i N (i S i Se).
• Són les molècules més abundants a les cèl·lules.
• Hi ha moltes proteïnes amb funcions diferents.
• Estan formades per 20 aminoàcids.
• Les proteïnes són cadenes llargues d'aminoàcids.
• Sintetitzades als ribosomes, a partir de la informació del ADN a través del ARN missatger (mRNA).
• Manifesten la informació genètica.

Aminoàcids (AA)

• Unitats bàsiques de les proteïnes.
• Units per enllaç covalent.
• 20 aminoàcids diferents.
• Formen una gran varietat de proteïnes.
• Els aminoàcids constitueixen un 15 % del pes sec d'una cèl·lula.

Estructura dels AA

• Formats per un grup carboxil (-COOH) i un grup amino (-NH₂).
• Cadenes laterals (grups R) que confereixen propietats químiques diferents.
• Nomenclatura: codi de 3 lletres i una lletra.

Isomeria dels AA

• Tots els aminoàcids (excepte la glicina) tenen un carboni asimètric (quiral).
• S'anomenen enantiòmers D i L, segons la disposició dels grups al voltant del C asimètric.
• Els aminoàcids que formen part de les proteïnes són de la forma L.
• Els enzims són estereoespecífics, per tant, sols actuen sobre un tipus d'aminoàcid o l'altre.

Classificació dels AA

• A partir del grup R.
• Hi ha 5 grups d'aminoàcids a pH fisiològic (7.4):
  • Apolars alifàtics (hidrofòbics)
  • Polars sense càrrega neta.
  • Polars amb càrrega positiva.
  • Polars amb càrrega negativa.
  • Apolars aromàtics (hidrofòbics)

Aminoàcids Modificats

• Diferents dels 20 aminoàcids estàndard.
• S'obtenen a partir de les modificacions químiques dels aminoàcids.
  • 4-Hidroxiprolina.
  • 5-Hidroxiilisina
  • 6-N-Metillisina
  • Selenocisteïna

Els AA com a àcids i bases

• En dissolució aquosa, els aminoàcids formen ions dipolars anomenats zwitterions (ió híbrid).
• Són substàncies anfòteres.
• Actuen com a àcids i bases.

Corba de Titulació dels AA

• Els AA tenen dos pKa: un del grup carboxílic i un altre del grup amino.
• El pl (punt isoelèctric) és el pH on la càrrega neta de l'aminoàcid és zero.
• El pH>pl implica una càrrega negativa neta
• El pH=pl implica una càrrega neta de zero
• El pH<pl implica una càrrega positiva neta

Enllaç peptídic

• Permet l'enllaç covalent entre 2 aminoàcids.
• Enllaç entre el grup a-carboxil d'un aminoàcid i el grup a-amino de l'altre.
• S'allibera una molècula d'aigua (reacció de condensació).

Pèptids

• Polímers lineals d'aminoàcids units per enllaços peptídics.
• Oligopèptids: una quantitat baixa de residus.
• Polipèptids: més de 40 residus.
• Cadascun amb una seqüència d'extrem amino-terminal (N-terminal) i un extrem carboxi-terminal (C-terminal).

Pèptids d'interès biològic

• Moltes funcions biològiques.
• Exemples:
  • Aspartam.
  • Glutatió.
  • Oxitocina.
  • Vasopressina
  • Tirocidina i Gramicidina
  • Insulina
  • Glucagó
  • Amanitina.

Classificació de les proteïnes

• Segons la composició:
  • Simples (holoproteïnes).
  • Conjugades (heteroproteïnes) (+ grup prostètic).
• Segons la forma i estructura:
  • Fibroses (filaments).
  • Globulars (esfèriques).
• Segons el nombre de cadenes peptídiques:
  • Monomèriques (1 cadena).
  • Oligomèriques (més d'una).

Electroforesi

• Separació de les proteïnes per mida i càrrega en un gel de poliacrilamida.

Proteïnes fibroses

• Estructura secundària estable i repetitiva.
• Insolubles en aigua.
• Molt resistents a la desnaturalització.
• Funcions estructurals.
• Exemples: col·lagen, queratina, fibroïna de la seda.

a-queratina

• Proteïna fibril·lar.
• Forma la part externa de la pell, el pèl, les ungles, etc.
• Estructura terciària en forma d'hèlix a.
• Estructura quaternària formada per dues cadenes d'hèlix a entrecreuades per ponts disulfur.

Col·lagen

• Proteïna més abundant dels vertebrats.
• Funció estructural a teixits connectius (tendons, cartílags, ...).
• Estructura helicoïdal de tres cadenes polipeptídiques entrecreuades o triple hèlix, particularment estables.

Ponts di-sulfur al cabell

• Els ponts di-sulfur entre les cisteïnes de la queratina indueixen les ondulacions del cabell.
• La calor humida amb un reductor trenca aquests ponts.
• Els agents oxidants el formen de nou, donant nous acoblaments.

Estructura de les proteïnes

• Nivells d'estructura:
  • Primària: seqüència d'aminoàcids.
  • Secundària: disposició regular (hèlix α, fulls β plegats, girs β).
  • Terciària: estructura tridimensional d'una sola cadena polipeptídica.
  • Quaternària: estructura multimèrica de moltes cadenes polipeptídiques.

Proteïnes globulars

• Estructura terciària compacta i esfèrica.
• Solubles en aigua.
• Diversitat de funcions: enzimàtiques, de transport, reguladores, etc.
• Exemples: mioglobina i hemoglobina.

Mioglobina

• Proteïna monomèrica que emmagatzema oxigen a les cèl·lules musculars.
• Estructura terciària.
• El grup hemo permet l'unió a l'oxigen.

Hemoglobina

• Proteïna oligomèrica (4 cadenes polipeptídiques).
• Transporta oxigen a la sang.
• Estructura terciària.
• Cada cadena té un grup hemo per unir-se a l'oxigen.
• L'unió del primer oxigen afecta l'unió dels següents.

Diferencies entre mioglobina i hemoglobina

• Mioglobina: funció d'emmagatzematge d'oxigen, conformació terciària, curva de saturació hiperbòlica.
• Hemoglobina: funció de transport d'oxigen, conformació quaternària, curva de saturació sigmoide.