Tema 4 Proteïnes PDF

Tema 4. Proteïnes Aminoàcids; característiques, classificació, propietats àcid-base, modificats no proteics. Enllaç peptídic. Pèptids d’interès biològic. Nivells d’estructura protèica. E1a, E2a, hèlix α, conformació β, girs β. E3a i desnaturalització. E4a. Proteïnes fibroses i Globulars. ...

Tema 4. Proteïnes Aminoàcids; característiques, classificació, propietats àcid-base, modificats no proteics. Enllaç peptídic. Pèptids d’interès biològic. Nivells d’estructura protèica. E1a, E2a, hèlix α, conformació β, girs β. E3a i desnaturalització. E4a. Proteïnes fibroses i Globulars.  Proteïnes – GENERALITATS (I) Principis immediats orgànics formats per C, H, O i N (Se i S) Macromolècules més abundants en les cèl·lules. Moltes proteïnes diferents amb funció diferent. 20 Aminoàcids (Subunitat) Proteïna = cadenes llargues d’aminoàcids. Sintetitzades als ribosomes (informació del DNA a través del mRNA) Són les molècules per les quals es manifesta la informació genètica. Luciferasa Hb Queratina  Aminoàcid – (AÀ) Aminoàcid – (AÀ) Són les unitats bàsiques de les proteïnes que s’uneixen per enllaç covalent 20 aminoàcids La combinació dels 20 AA dóna una gran quantitat de proteïnes diferents.: enzims, anticossos, transportadors de membrana, antibiòtics, etc. Els aminoàcids constitueixen un 15% del pes sec d’una cèl·lula.  Aminoàcids Estructura: Formats per un grup Carboxíl (-COOH) i un grup amino (-NH2) i cadenes laterals anoments grups R i que els hi confereix les propietats químiques diferencials. Molts dels noms del AA prové de la font on es van aïllar: Asparagina- Espàrrec, Glutamat-Gluten, Tirosina-formatge (tyros en grec), Glicina- gust dolç. Els AA s’escriuen en un codi de tres lletres i una lletra. R à és el grup que varia entre els diferents AÀ  Isomeria Els AA tenen isomeria òptica: Tots els aminoàcids excepte la Glicina, tenen C α *(asimètric o quiral) on s’uneixen el grup carboxil i amino. Enantiòmers D i L segons la posició del NH3+ , tenen diferent activitat òptica. AÀ que formen part d’una proteïna són de la forma L (Enzims = esteroespecífics)  Estereosisòmers D Algunes formes D formen en algunes bactèries part de la paret bacteriana i son dianes en la cerca d'antibiòtics. També alguns antibiòtics contenen D-aminoàcidos  Classificació dels AA Classificació dels 20 AÀ: Es classifiquen depenen del Residu R que condiciona l’estructura 3D de la proteïna. A pH fisiològic (7.4): Es poden establir 5 grups d’AA depenent del grup R 1. Grups R apolars alifàtics (hidrofòbics) 2. Grups R polar, sense càrrega neta. 3. Grups R polars amb carrega positiva. 4. Grups R polars amb carrega negativa. 5. Grups R apolars Aromàtics (hidrofòbics)  Classificació dels AA No polars Hidrofobicos Alifàtics No polars Polars sense Hidrofobicos carrega Aromàtics Polars amb Polars amb càrrega positiva càrrega negativa  Classificació dels AA AÀ amb cadenes laterals apolars Alifàtics i Aromàtics: Hidrofòbics Glicina, cadena lateral –H, és l’AÀ més senzill. R hidrocarbonada (Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina són els BCAA) R aromàtica (Prolina, Fenilalanina, triptòfan) R Tioèter, conté S (Metionina la majoria de proteïnes comencen amb Met)  Classificació dels AA AÀ amb cadena lateral polar, sense càrrega neta. Hidrofílids, formen Ponts d’Hidrogen tenen un grup amida en la cadena lateral (Asparagina i Glutamina) Asparagina, l’AÀ d’unió als sucres (N-glicosilacions). Grup SH (tiol) unit al grup metil. (Cisteïnes- pont di-Sulfur, estabilitat a E3D. Insulina)  Classificació dels AA AÀ amb cadenes laterals carregades a pH fisiològic: Hidròfils AÀ amb càrrega positiva (+) (Lisina, Arginina i Histidina): tenen un o més grup amino a la cadena lateral AÀ en càrrega negativa (-) (Aspartat, Glutamat): tenen un grup carboxil a la cadena terminal  Aminoàcids Modificats AA Modificats: diferents dels 20 AA proteinogènics o estàndards: Modificats, apareixen per modificacions químiques dels 20 AA primaris. 4-Hidroxiprolina, ha incorporat un OH en la posició 4 (paret de les cèl·lules vegetals i al col·làgena). 5-Hidroxilisina, OH en la posició 5, es troba al col·lagen, teixit connectiu dels animals. 6-N-Metillisina. Forma part de la Miosina Selenocisteina. Forma part d’algunes proteïnes.  Els AA actuen com a àcids i bases Els AA en dissolució aquosa formen ions dipolars anomenats Zwitterió de l’alemany (ió híbrid). Aquest zwitterió pot actuar com a àcid-base. Els AA són substàncies Anfòteres (ió híbrid). Grup amino (acceptor de protons) Grupo carboxil (donador de protons) pH  Corba de Titulació dels AA Els AA tenen dos pKa un del grup carboxílic i un del grup amino. Els diferents aminoàcids tenen un pH al qual la seva càrrega és 0 (igual de + que -), és el seu pI= punt isoelèctric. Conèixer el pI d’un AA ens permet saber la càrrega neta d’aquell AA a un pH qualsevol. Si pH>pI, la càrrega neta és Negativa Si pH=pI, la càrrega neta és 0 Si pH