Proteine: Sostanze Indispensabili

Proteine: Sostanze Indispensabili

• Le proteine sono essenziali per la vita, rappresentando i costituenti principali delle cellule e dei tessuti degli organismi viventi.

Proteine e Alimentazione

• Assumere proteine tramite gli alimenti permette l'acquisizione di amminoacidi essenziali.
• Un singolo alimento non può fornire tutte le quantità necessarie di amminoacidi essenziali.
• Una dieta varia permette di combinare diverse quantità di amminoacidi da varie fonti alimentari.

Valore Biologico delle Proteine

• Il valore biologico di una proteina è determinato dalla quantità di amminoacidi presenti.
• Esistono proteine ad alto valore biologico, a basso valore biologico e a valore biologico nullo.

Proteine ad Alto Valore Biologico

• Sono complete, contenendo tutti gli otto amminoacidi essenziali in quantità ottimali.
• Si trovano principalmente in alimenti di origine animale come latte, derivati del latte, uova, carne, pesce e crostacei.

Proteine a Basso Valore Biologico

• Sono complete ma contengono gli otto amminoacidi essenziali in quantità insufficiente.
• Presenti in alimenti di origine vegetale come legumi e cereali.
• La combinazione di questi alimenti (es. pasta e fagioli, riso e piselli) porta a un completamento delle proteine assunte, rendendole paragonabili a quelle ad alto valore biologico.

Proteine a Valore Biologico Nullo

• Sono proteine incomplete che contribuiscono alla "fabbricazione" delle "sue" proteine indispensabili per l'organismo.
• Si trovano nella frutta, negli ortaggi e nei tuberi.

La Digestione delle Proteine

• Durante la digestione, l'organismo demolisce le proteine alimentari in amminoacidi.
• Gli amminoacidi prodotti vengono utilizzati per sintetizzare proteine specifiche dell'organismo, come ormoni, enzimi e anticorpi.

Proteasi: Enzimi Chiave

• La digestione proteica avviene tramite l'idrolisi dei legami peptidici, catalizzata da enzimi chiamati proteasi.

Classificazione delle Proteasi Intestinali

• Le proteasi intestinali, idrolasi specifiche per la catena laterale degli aminoacidi, si dividono in due classi: endopeptidasi ed esopeptidasi.
• Le endopeptidasi idrolizzano legami peptidici interni alla catena polipeptidica e sono prodotte nello stomaco e dal pancreas esocrino.
• Le esopeptidasi includono carbossipeptidasi (rimuovono amminoacidi dall'estremità C-terminale, prodotte dal pancreas esocrino) e aminopeptidasi (agiscono sull'estremità N-terminale, prodotte dagli enterociti).

I Zimogeni e la Loro Attivazione

• Le proteasi sono sintetizzate e secrete in forma inattiva, chiamate zimogeni o proenzimi.
• Gli zimogeni sono concentrati in granuli delimitati da membrane all'interno delle cellule.
• Quando la cellula riceve un segnale specifico, la membrana del granulo si fonde con la membrana plasmatica, rilasciando gli zimogeni tramite esocitosi.

Fasi della Digestione Proteica

• La digestione intestinale delle proteine si divide in due fasi principali: nello stomaco e nel duodeno.
• La digestione proteica inizia nello stomaco, svolgendo un ruolo preparatorio per la fase duodenale.
• La presenza di cibo nello stomaco stimola le cellule G dell'antro gastrico e del duodeno prossimale a secernere gastrina, un ormone peptidico.

Ruolo della Gastrina

• La gastrina è un ormone polipeptidico secreto dalle cellule G della mucosa gastrica dell'antro pilorico e del duodeno.
• Questo ormone stimola le cellule parietali dello stomaco a secernere acido cloridrico.

Funzioni Aggiuntive delle Ghiandole Gastriche

• Oltre alle cellule parietali e alle cellule G, le ghiandole gastriche contengono: cellule mucose del colletto (producono muco) e cellule principali (rilasciano pepsinogeno).

Azioni del Succo Gastrico

• Il succo gastrico, con un pH tra 1 e 2.5, contiene ioni potassio e lipasi gastrica.
• Il basso pH del succo gastrico agisce come antisettico, uccidendo batteri e cellule estranee, e denatura le proteine rompendo i legami non covalenti.
• La denaturazione proteica facilita l'accesso delle proteasi intestinali ai legami peptidici, simile all'effetto del riscaldamento.

Attivazione del Pepsinogeno

• Vengono prodotti diversi isoenzimi del pepsinogeno, come il tipo I (cellule del corpo e del fondo dello stomaco) e il tipo II (prodotto in tutto lo stomaco).
• Ciascun isoenzima è convertito nella sua forma attiva, la pepsina, attraverso un processo di autocatalisi a pH inferiore a 5.
• L'autocatalisi comporta l'idrolisi di un legame peptidico specifico, con distacco di un piccolo peptide dall'estremità N-terminale del proenzima.
• Quindi se le condizioni sono adatte si forma pepsina, che a sua volta attiva più molecole di pepsinogeno.

Ruolo della Pepsina

• La pepsina idrolizza i legami peptidici delle proteine, trasformandole in polipeptidi (polipeptidi < 40 aminoacidi, proteine > 40 aminoacidi).
• Come endopeptidasi con un pH ottimale di 1,6, la pepsina idrolizza il 10-20% delle proteine presenti nel pasto.

Ruolo della Secretina

• Quando il contenuto gastrico raggiunge il duodeno, la sua acidità stimola le cellule S (nella mucosa duodenale e nel digiuno prossimale) a secernere secretina.
• La secretina stimola il rilascio di succo pancreatico alcalino, ricco di bicarbonato e povero di enzimi.
• Questo succo neutralizza l'acido cloridrico dallo stomaco, portando rapidamente il pH intorno a 7.

Funzione della Colecistochinina (CCK)

• La presenza di aminoacidi nel duodeno stimola il rilascio di colecistochinina (CCK) da cellule endocrine nel duodeno e nel digiuno.
• La CCK stimola la secrezione da parte del pancreas esocrino di enzimi: tripsinogeno, chimotripsigeno e proelastasi

Attivazione degli Enzimi Pancreatici: EnzimieSpecifiche

• Il tripsinogeno è convertito in tripsina dall'enteropeptidasi, prodotta dalle cellule dell'epitelio duodenale.
• L'enteropeptidasi idrolizza i legami peptidici sui residui di lisina e arginina e attiva altre molecole di tripsinogeno, chimotripsinogeno e proelastasi.

Protezione Contro l'Attivazione Intrapancreatica della Tripsina

• Per evitare l'attivazione prematura della tripsina nel pancreas, viene prodotto un inibitore specifico chiamato "inibitore pancreatico della tripsina".
• Questa molecola si lega saldamente al sito attivo dell'enzima, bloccando qualsiasi attività e prevenendo l'attivazione dell'intero gruppo di zimogeni pancreatici.

Assorbimento degli Aminoacidi

• Gli amminoacidi liberati, insieme a di- e tripeptidi, sono assorbiti dagli enterociti.
• I di- e tripeptidi vengono poi idrolizzati in amminoacidi all’interno degli enterociti, di conseguenza nel circolo portale si riscontrano solo amminoacidi liberi.

Il Ruolo del Fecato nell'Assorbimento degli Aminoacidi

• Gli amminoacidi, dopo l'assorbimento, raggiungono il fegato, l'organo che ne regola il metabolismo.
• Il fegato distribuisce gli amminoacidi verso i tessuti, sintetizza proteine plasmatiche ed amminoacidi non essenziali e degrada gli aminoacidi catabolizzati dalle proteine muscolari.

Destino Metabolico degli Amminoacidi

• Gli amminoacidi non utilizzati per la sintesi proteica subiscono deamminazione e gluconeogenesi per produrre energia o vengono trasformati in grassi nel tessuto adiposo.

Fonti e Destini del Pool di Amminoacidi

• Il pool di amminoacidi è alimentato dalla digestione delle proteine alimentari, dalla degradazione delle proteine cellulari (turnover o ricambio), e dall'azoto atmosferico.
• Dal pool di amminoacidi derivano la sintesi proteica, i composti azotati e la produzione di carburante metabolico.

Assorbimento degli amminoacidi

• L'assorbimento è rapido nel duodeno e digiuno mentre è lento nell'ileo, a causa dei trasportatori.
• Esiste un trasportatore per gli amminoacidi neutri (ala, ser), uno per quelli basici (arg, lys), uno per gli acidi (glu, asp) e uno per glicina, prolina e idrossiprolina.

Trasporto degli Aminoacidi

• Gli amminoacidi assorbiti nell'intestino entrano nella circolazione attraverso la vena porta, diretta al fegato.
• Le nuove proteine formate rientrano in circolo, raggiungendo vari tessuti.

Patologie Correlate: Celiachia

• La celiachia è una intolleranza permanente al glutine, una proteina ricca di prolina e acido glutammico presente in cereali come avena, frumento (grano), farro e orzo.
• Il glutine si forma quando la farina di questi cereali viene impastata con acqua.
• Nella celiachia, l'assorbimento di polipeptidi del glutine genera infiammazione e risposta anticorpale, danno tissutale alla mucosa intestinale e malassorbimento.
• L'unica terapia per la celiachia è una dieta priva di glutine (pasta, pane, biscotti, birra etc).

Conclusione: Punti Chiave della Digestione delle Proteine

• La lezione ha coperto le proteine e l'alimentazione, il valore biologico, le fasi della digestione proteica, l'assorbimento degli aminoacidi, il trasporto, il pool amminoacidico e la celiachia.

Funzioni dei Carboidrati

• Ruolo metabolico: forniscono glucosio, fruttosio e sono sotto forma di amido
• Ruolo strutturale: cellulosa (piante), chitina (esoscheletro insetti, crostacei), GAG (tessuto connettivo)
• Ruole nell'informazione: glicoproteine di membrana (gruppi sanguigni)
• Anticoagulante: Eparina
• Eliminazione di scarti: acido glucuronico rimuove le molecole lipofile indesiderate

Fonti alimentari dei carboidrati

• Si trovano in natura negli alimenti oppure vengono aggiunti in fase di preparazione.
• Molti zuccheri si trovano in succhi di frutta, caramelle e bevande gassate.

Fonti di monosaccaridi negli alimenti

• Fruttosio e glucosio si trovano in piccole quantità nel miele e nella frutta.
• In USA dal 1970 i produttori hanno iniziato a sostituire gli zuccheri con amido di mais.

Fonti di disaccaridi negli alimenti

• Lattosio: galattosio + glucosio, sintetizzato nei mammiferi.
• Saccarosio: glucosio + fruttosio, utilizzato pure come dolcificante.
• Maltosio: glucosio + glucosio, è in piccole quantità nel grano.
• Trealosio: glucosio + glucosio, è nei lieviti, negli organismi marini e nei funghi.
• Secondo FAO e OMS gli zuccheri sono sia monosaccarati che polisaccaridi.

Fonti di polisaccaridi negli alimenti

• Amido: immagazinato in tuberi, radici e frutti.
• L'amilosio è il 20%-30% della molecola.
• L'amilopectina è il 70%-80% della molecola.

Altri tipi di oligosaccaridi e polisaccaridi

• Si trovano in frutta e verdure e non sono importanti a livello nutrizionale.
• Non vengono digeriti a causa dell'assenza di enzimi per rompere i legami glicosidici.
• Vengono usati a volte come additivi per emulsionare.
• Funzionano come una fibra alimentare.

Altri esempi di oligosaccaridi e polisaccaridi

• Oligosaccaridi: Estarchiosio e Raffinosio nei legumi
• Polisaccaridi
  • Cellulosa: è in cereali, verdure e legumi.
  • Emicellulosa e parete cellulare: sono presenti in cereali, verdure e legumi.
  • Inulina: un polimero di fruttosio che si trova in carciofi cicoria e cipolla.
  • Pectina: formano un gel e si trovano nella scorza dei frutti.
  • Gomme: formate da mannosio e galattosio, si trovano nella Crusca d'Avena e nei legumi.

Derivati alcolici

• Non possono essere definiti zuccheri, ma sono considerati parte dei carboidrati.
• Sono prodotti sia per sintesi che in natura.
  • Derivati da monosaccaridi: xilitoto, mannitolo e sorbitolo
  • Derivati da disaccaridi: isomalto e lattitolo
  • Derivati da polisaccaridi: sono idrogenati
• Il loro uso deve essere etichettato.
• Possono avere effetti lassativi.

Valore energetico dei carboidrati

• Può arrivare fino a 4.2kcal, ma sono considerati 4kcal/g in etichetta.
• La fibra varia fra 0kcal e 2kcal.
• I derivati degli alcolici variano fra 0kcal e 2.6kcal, ma sono considerati 2.4kcal/g in etichetta.

Digestionde di carboidrati che si possono estrarre tramite la macinazione

• Amido che a è un polimeto.
• Per l'uomo rappresenta un carbodrato in pane pasta ect.
• Formato da 2 famiglie polimeriche: amilosio e amilopectina

Azioni

• Digere dall'amido con l'aiuto dell'enzima alfa amilasi
• Ematossio alfa destrine.

Glittogeno

• Interessato a queste relazioni in forma minima.
• Ha una forma di degradazione.

Digestionde dei cartoidrati a le fasi

Il processo

• Azione iniziale nella bizza con l'alfa ammalati solivare Pialina
• La digetione migliora tramite la masticazione
• Alfa ammalasi trasforma l'ammido tramite isomatosi e destrne.

Azione

• Passagi nello stomaco
• Annullamento di alfa ammalati a causa ph acido

Altr azione

• passagi nel intestino tenue.
• lione secreta dell'ormone secretina che nuetralizza lacido cloridrico.
• Valore ottimale degli enzimi pancreatici il cui alfa ammalti soligari recidrla.

Fase di azioni in cui va a termine con enzimi e cellule

• Idrolasi va agire sua prodotti aziona dellalfa ammalsim altosio maltosi odiosa dektrne disscararidi saccarosiio e lalotsio

Diversi glucosidasi

In grado di agire

• Soli su legami alfa glausico di fase
• Alfa gucosiassi di fase e che
• Se la catarrsi Glucoalamilasie Alfa desteinasie

I prodotti finali della attività catalitica delle alfa

• Glucosidasi lattasi e trialsis a glucusosio falotosio e galsosio.
• Sara trasportati attraverso la parete intestinale e rigerato a

Assortimento dei carboidrati

• Dopo lezione enzimatica i prodotti sono in lineà del prodotto finale dei carboidrati.

Glucosio e galattosio

• Trasportatori che veicola glucosio attraverso l'epitetto.
• Trasportatori per gli ecosi NA dipendente noto col SGlut1.

Il trasportario è iniziajment rivolti verso il rune.

— PuÒ legare na non glucosio

• Nelsodijio siè.

—— - lega inducencol uran. —— —cambamento con formazione che apre una tasca capitale leggere i glucosio

Ii glucsio

lega etraspoprtataiore sisorietta nella Membrana con il glucosio guardioni verso l'esterno della Cellulose il sodio all'asta del trasporto

Iniziale

Nell'assorbimento del livello dell'enterocida

• Sostanziale è un trasporto facilitato o vieni.
• Traspoto è un GLu T5 .

GLUT 2 è un trasporto facilitati

• Per la foriscila net torrente amati co è comune ad Tutti le tre rpervede in pasaggio tramite e glu te dunque.

Tipologia di Glut

— GLuT 1 negli erltocilti

• GLUT3nel intercintico nel nel fedato nel feato a nelle cellule Beta dello.
• — GLUT 4 nel muscoloso e nel tenusio adlpòso Glute 5 sperifica per il fruttosio

Glut4 regola l'insulina e va a rimuovere l'acidosi

• In seguito uno stimolo un attivazione fisica il GLuI4Va a incontro. — Ad una trsaocazione e quindi rispondere e quindi di ipoglicemia

Abbiamo trattati i Funzioni

• Alementari fonli — Almentare monoassacaridi a elementi di essassacaritdi
• I derivati alcoolici è l'alano.
• Glittelogeno disperdio dei cardiodati Assorbimenti
• Gli acidi del cacio del carbo di glut del e Glute4