Proteine: Importanza, Valore Biologico e Alimentazione

Proteine

• Le proteine rappresentano sostanze indispensabili per la vita.
• Sono costituenti primari di cellule e tessuti degli organismi viventi.

Proteine e Alimentazione

• L'assunzione di proteine tramite l'alimentazione favorisce l'acquisizione di aminoacidi essenziali.
• Un singolo alimento non può fornire quantità sufficienti di tutti gli aminoacidi essenziali necessari.
• Un'alimentazione varia permette di combinare le diverse quantità di aminoacidi presenti negli alimenti.

Valore Biologico

• Il valore biologico di una proteina viene definito in base alla quantità di aminoacidi presenti.
• Esistono proteine ad alto, basso e nullo valore biologico.

Proteine ad Alto Valore Biologico

• Proteine complete che contengono tutti gli otto aminoacidi essenziali in quantità ottimale.
• Presenti in alimenti di origine animale come latte e derivati, uova, carne, pesce e crostacei.

Proteine a Basso Valore Biologico

• Proteine complete che contengono tutti gli otto aminoacidi essenziali, ma in quantità insufficiente.
• Contenute in alimenti di origine vegetale come legumi e cereali.
• Combinando questi alimenti (pasta e fagioli, riso e piselli), le proteine assunte si completano, diventando paragonabili a quelle ad alto valore biologico.

Proteine a Valore Biologico Nullo

• Proteine incomplete che contribuiscono alla fabbricazione delle "sue" proteine e che quindi è necessario mangiare.
• Contenute nella frutta, negli ortaggi e nei tuberi.

Digestione delle Proteine

• Durante la digestione, l'organismo demolisce proteine alimentari, trasformandole in aminoacidi.
• Gli aminoacidi vengono poi utilizzati per produrre proteine specifiche: ormoni, enzimi e anticorpi.

Proteasi

• La digestione delle proteine si realizza attraverso l'idrolisi dei legami peptidici, grazie a enzimi detti proteasi.

Classificazione delle Proteasi Interstiziali

• Le proteasi intestinali, specifiche per la catena laterale degli aminoacidi, sono idrolasi.
• Le proteasi interstiziali si dividono in due classi: endopeptidasi ed esopeptidasi.

Endopeptidasi

• Idrolizzano i legami peptidici all'interno della catena polipeptidica.
• Sono prodotte dallo stomaco e dal pancreas esocrino.

Esopeptidasi

• Si suddividono in carbossipeptidasi e aminopeptidasi.
• Le carbossipeptidasi rimuovono aminoacidi dall'estremità C-terminale dei peptidi e sono prodotte dal pancreas esocrino.
• Le aminopeptidasi agiscono sull'estremità N-terminale dei peptidi e sono prodotte dagli enterociti.

Sintesi e Secrezione delle Proteasi

• Questi enzimi sono sintetizzati e secreti in forma inattiva come zimogeni o proenzimi.
• Gli zimogeni sono concentrati in vescicole delimitate da membrane (granuli di zimogeno) all'interno della cellula.
• Quando la cellula è stimolata, la membrana del granulo si fonde con quella plasmatica e gli zimogeni sono rilasciati per esocitosi.

Fasi della Digestione delle Proteine

• La digestione intestinale delle proteine si articola in due fasi: una nello stomaco e l'altra nel duodeno.
• Inizia nello stomaco, con un ruolo "preparatorio" per gli eventi che avverranno nel duodeno.
• La presenza del cibo nello stomaco stimola la secrezione di gastrina, un ormone peptidico, rilasciata dalle cellule G della mucosa dell'antro gastrico e del duodeno.

Gastrina

• Ormone polipeptidico secreto da cellule G, che si trovano nella mucosa gastrica dell'antro pilorico e del duodeno.
• La gastrina stimola le cellule parietali dello stomaco alla secrezione di acido cloridrico.

Ghiandole Gastriche

• Vi si trovano le cellule mucose del colletto che producono muco.
• Vi si trovano le cellule principali che rilasciano il pepsinogeno.
• Le sostanze presenti nel succo gastrico creano un pH compreso tra 1 e 2,5, hanno azione antisettica, e denaturante.

Isoenzimi del Pepsinogeno

• Diversi isoenzimi del pepsinogeno (tipo I e II) sono prodotti dalle cellule del corpo e del fondo dello stomaco (tipo I) o in tutto lo stomaco (tipo II), e ognuno viene convertito nell'enzima attivo.
• L'attivazione avviene per autocatalisi a pH inferiori a 5, tramite idrolisi di un legame peptidico specifico, con distacco di un piccolo peptide dall'estremità N-terminale del proenzima, formando pepsina.
• La pepsina a sua volta attiva altre molecole di pepsinogeno innescando un processo esponenziale.

Pepsina

• Endopeptidasi con pH ottimale di 1.6.
• Idrolizza il 10-20% delle proteine ingerite e trasforma le proteine in polipeptidi.

Duodeno e Secretina

• Quando il contenuto gastrico passa nel duodeno, la sua acidità induce le cellule S della mucosa duodenale a rilasciare secretina in circolo.

Succo Pancreatico

• Alcalino e ricco di bicarbonato.
• Raggiunge il duodeno tramite il dotto pancreatico per neutralizzare l'acido cloridrico di origine gastrica, portando il pH rapidamente intorno a 7.

Colecistochinina (CCK)

• Il rilascio degli aminoacidi nel duodeno porta al rilascio in circolo di colecistochinina (CCK), che è prodotta da cellule endocrine lungo il duodeno e digiuno.
• L'ormone CCK stimola la secrezione di un succo pancreatico esocrino ricco di diversi enzimi: tripsinogeno, chimotripsinogeno, proelastasi, procarbossipeptidasi A e B che hanno specificità diversa dalla pepsina e anche tra di loro.

Enteropeptidasi

• Converte il tripsinogeno a tripsina.
• Una endopeptidasi secreta dalle cellule epiteliali duodenali, sotto stimolazione della colecistochinina.
• Idrolizza il legame peptidico in corrispondenza di lisina e arginina, attivando altre molecole di tripsinogeno, chimotripsinogeno, proelastasi e procarbossipeptidasi A e B.

Protezione Intrapancreatica

• Un sistema di protezione "supplementare" nei confronti di un'azione intrapancreatica della tripsina è la sintesi di un inibitore chiamato “inibitore pancreatico della tripsina".
• Questo inibitore si lega saldamente al sito attivo dell'enzima inattivandolo.

Assorbimento degli Aminoacidi

• Gli aminoacidi liberati, insieme a di- e tripeptidi, possono essere assorbiti dagli enterociti.
• I di- e tripeptidi vengono idrolizzati negli aminoacidi costituenti all'interno degli enterociti, e quindi nel circolo portale si ritrovano solo aminoacidi liberi.

Assorbimento AA

• Gli aminoacidi giungono al fegato, l'organo che ne regola il metabolismo, che consiste in:

• Distribuzione degli aminoacidi ai tessuti.

• Sintesi di proteine plasmatiche e di quelle utili alle cellule del fegato.

• Sintesi di aminoacidi non essenziali.

• Degradazione degli aminoacidi in eccesso o provenienti dal catabolismo delle proteine muscolari.

• Gli aminoacidi non utilizzati per costruire nuove proteine possono essere demoliti per produrre glucosio tramite la gluconeogenesi, che verrà utilizzato per produrre energia oppure trasformato in grassi ed immagazzinato nel tessuto adiposo.

Trasporto AA

• L'assorbimento è rapido nel duodeno e nel digiuno, lento nell'ileo e sempre richiede l'intervento di un trasportatore.
• Sembra esistere un unico trasportatore per gli amminoacidi neutri, uno per quelli basici, uno per gli acidi ed uno per glicina, prolina e idrossiprolina.
• Le nuove proteine così formate rientrano nel circolo ed arrivano ai vari tessuti.
• I trasportatori inizialmente rivolgono verso lume e possono legare solo a Na+, poi si legano con un cambiamento conformazionale che aprono una tasca capace di legare il glucosio

Pool amminoacidico

• Gli aminoacidi che derivano dalla degradazione delle proteine alimentare o intracellulari.
• Rappresentano l’ultima classe di biomolecole la cui ossidazione contribuisce alla generazioni di energia metabolica nella cellula

Patologie correlate

• Intolleranza permanente al glutine, proteina ricca di prolina e acido glutammico presente in avena, frumento, farro, orzo, eccetera.
• Il glutine si forma durante l'impasto, con acqua, della farina di alcuni cereali, come avena, frumento, farro, kamut, orzo, segale, spelta e triticale.
• L'assorbimeno di polipeptidi del glutine che sono generati da pepsina e tripsina causano infiammazione e risposta anticorpale/reazione immunitaria dell'intestino tenue
• La terapia per combattere la malattia celiaca è l'eliminazione dei prodotti con glutine (pasta, dolci, pane, birra, biscotti ecc.)