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Questions and Answers
¿Cómo se clasifican las proteínas según el número de componentes que tienen?
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¿Cuál es una función de las inmunoglobulinas?
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¿Qué función cumple la albúmina en la sangre?
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¿Cuál es un indicador de la actividad renal en el organismo?
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¿Qué compuestos se utilizan para medir la actividad vasodilatadora en el organismo?
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¿Cuál es la estructura del colágeno?
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¿Cuál de las siguientes proteínas está involucrada en la coagulación sanguínea?
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¿Qué función principal cumple la hemoglobina en la sangre?
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¿Cuál es la característica principal que define a una proteína?
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¿Qué tipo de estructura es la hélice α?
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En la estructura terciaria de las proteínas, ¿cuáles son algunas de las interacciones que determinan su conformación?
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¿Cómo se forma la estructura secundaria de una proteína?
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¿Cuál es la diferencia principal entre un oligopéptido y un polipéptido?
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¿Qué comprenden los puentes salinos en la estructura de una proteína?
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¿Cómo se clasifica un péptido que tiene entre 11 y 50 aminoácidos?
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¿Qué define la estructura cuaternaria de una proteína?
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Study Notes
Proteínas
- Las proteínas son polímeros formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
- Para entender una proteína, primero se debe comprender qué es un péptido.
- Los péptidos son polímeros formados por uniones entre aminoácidos a través de enlaces peptídicos.
- Existen diferentes clasificaciones de péptidos.
Clasificación de los péptidos
- Oligopéptido: Péptido formado por entre 2 y 10 aminoácidos (ej: glutatión).
- Péptido: Formado por entre 11 y 50 aminoácidos.
- Polipeptido: Péptido formado por entre 11 y 100 aminoácidos (ej: insulina).
- Proteína: Formada por más de 100 aminoácidos (ej: colágeno).
Enlaces Peptídicos
- En la formación de los enlaces peptídicos, en los extremos se encuentran un grupo amino (amino terminal) y un grupo carboxilo (carboxilo terminal).
- Es necesario nombrar el aminoácido que contiene al amino terminal y al aminoácido que contiene el carboxilo terminal.
Estructura de las Proteínas
- Las proteínas en el espacio, se pueden encontrar en cuatro estructuras principales.
- Estructura primaria
- Estructura secundaria
- Estructura terciaria
- Estructura cuaternaria
Estructura Primaria
- Consiste en la secuencia de aminoácidos a lo largo de una cadena proteica.
Estructura Secundaria
- Implica un plegamiento de los aminoácidos que componen la proteína.
- Se logra por la formación de puentes de hidrógeno entre el oxígeno del grupo carbonilo y el hidrógeno de amida de otro puente peptídico.
- Existen dos tipos principales de estructuras secundarias:
- Hélice alfa
- Hoja plegada beta
Hélice Alfa
- Estructura en forma de varilla.
- La cadena peptídica se enrolla fuertemente.
- Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden hacia afuera de la espiral.
- En la mayoría de las proteínas, la hélice gira hacia la derecha.
Hoja plegada beta
- Los enlaces por puente de hidrógeno se forman lateralmente entre los enlaces peptídicos.
- Las secuencias se ordenan de forma paralela o antiparalela.
- Tiene una estructura extendida.
Estructura Terciaria
- Está determinada por las interacciones entre los grupos funcionales de la cadena lateral.
- Incluye puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, puentes salinos e interacciones hidrofóbicas.
- La proteína adquiere una conformación tridimensional plegada y es la forma biológicamente activa.
Participación de los Aminoácidos
- Algunos aminoácidos (ej: triptófano, arginina) actúan como donadores de H+.
- Otros aminoácidos (ej: asparagina, glutamina, serina, treonina) son tanto aceptores como donadores de H+.
- Otros aminoácidos (ej: lisina, ácido aspártico, ácido glutámico, tirosina, histidina) forman puentes salinos.
Tipos de interacciones
- Puentes disulfuro
- Puentes de hidrógeno
- Puentes salinos
- Interacciones hidrofóbicas
Estructura Cuaternaria
- Es un ensamblaje de dos o más cadenas peptídicas, realizadas por enlaces covalentes y no covalentes.
- Se conocen como diméricas, triméricas o multiméricas, según el número de componentes.
Ejemplos de Proteínas con Estructura Cuaternaria
- Superóxido Dismutasa
- Hemoglobina
Proteínas Globulares
- Su plegamiento es en forma esférica.
- Tienen una moderada solubilidad en agua.
- Ejemplos: hemoglobina, globulinas, inmunoglobulinas, citocromo c, lisozima, ribonucleasa.
Proteínas Plasmáticas
- Realizan diversas funciones en la sangre, incluyendo transporte de nutrientes y desechos, coagulación sanguínea.
- Ayudan a mantener la presión osmótica (presión coloidoosmótica).
Función de algunas proteínas
- Antiquimotripsina: Antiproteasas
- Antitripsina: Antiproteasas
- Antitrombina: Antiproteasas
- Factores de coagulación: Coagulación sanguínea
- Eritropoyetina: Estimula la formación de glóbulos rojos
- Inmunoglobulinas: Defensa del organismo contra cuerpos extraños
- Albúmina y globulinas: Transporte de sustancias en el organismo
- Hemoglobina: Transporte de oxígeno y dióxido de carbono.
Aplicación Clínica de Aminoácidos y Proteínas
- La medición de las cantidades de una proteína o de un aminoácido en el organismo ayudan al diagnóstico de patologías.
- Citrulina: Producto de la actividad de la enzima óxido nítrico sintasa; su medición ayuda a conocer la actividad de vasodilatación.
- Creatinina: Se produce en el músculo y se excreta por vía renal; su medición ayuda a evaluar la función renal.
- Glutation: Tiene efectos antioxidantes en las células; su medición puede servir como biomarcador en ciertas enfermedades hepáticas.
- Colágeno: Su estructura y producción juegan un papel en la salud de los tejidos conectivos; trastornos en su producción pueden estar relacionados con diferentes enfermedades.
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Description
Este cuestionario explora el fascinante mundo de las proteínas y péptidos, incluyendo su estructura, clasificación y enlaces peptídicos. Aprenderás sobre los diferentes tipos de péptidos, desde oligopéptidos hasta proteínas completas, y cómo se forman los enlaces que los conectan. Ideal para estudiantes que deseen profundizar en la biología molecular.
