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This presentation details the structure and function of proteins, including the different levels of protein structure, types of proteins, and clinical applications of protein analysis. The presentation uses diagrams and illustrates various examples of different types of proteins.
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PROTEÍNAS Las proteínas son enlaces peptídicos entre aminoácidos. Para entender una proteína, previamente, debemos entender que es un péptido: Los péptidos son polímeros formados por uniones entre aminoácidos a través de enlaces peptídicos Clasificación de los péptidos: Oligopéptido: péptido fo...
PROTEÍNAS Las proteínas son enlaces peptídicos entre aminoácidos. Para entender una proteína, previamente, debemos entender que es un péptido: Los péptidos son polímeros formados por uniones entre aminoácidos a través de enlaces peptídicos Clasificación de los péptidos: Oligopéptido: péptido formado por entre 2-10 aminoácidos (glutation) *Péptido: formado de entre 11-50 aminoácidos Polipéptido: péptido formado por entre 11-100 aminoácidos (insulina) Proteína: está formada por más de 100 aminoácidos (colágeno) En la formación de los enlaces peptídicos, a los extremos tendremos lo siguiente: En un extremo tendremos un grupo amino, el cual será llamado amino terminal, al otro extremo, tendremos un grupo carboxilo, que será llamado carboxilo terminal. Se tiene que nombrar el aminoácido que contiene al amino terminal, y al aminoácido que contiene el carboxilo terminal ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS. Podemos encontrar cuatro distintas formas generales en las que se pueden acomodar las proteínas en el espacio: Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria ESTRUCTURA PRIMARIA Consiste en la secuencia de aminoácidos a lo largo de una cadena proteica ESTRUCTURA SECUNDARIA Este tipo de acomodo, implica un plegamiento de los aminoácidos que componen a la proteína Esta se logra, por la formación de puentes de hidrógeno entre el oxígeno del grupo carbonilo de una cadena peptídica y el hidrógeno de amida de otro puente peptídico cercano Existen dos tipos de estructuras secundarias: Hélice α Hoja plegada β Hélice α Estructura en forma de varilla, en la cual se enrolla la cadena peptídica fuertemente Tiene cadenas laterales de los residuos de aminoácidos extendiéndose hacia afuera de la espiral En la mayoría de las proteínas, la hélice gira hacia la derecha Hoja plegada β Los enlaces por puente de hidrógeno se forman lateralmente entre los enlaces peptídicos Las secuencias se ordenaran de forma paralela o antiparalela Tiene una estructura extendida ESTRUCTURA TERCIARIA Está determinada por las interacciones entre los grupos funcionales de la cadena lateral, incluyen en dichas interacciones a los puentes de hidrógeno, puentes disulfuro, puentes salinos e interacciones hidrofóbicas La proteína adquiere una conformación tridimensional, plegada, y es la forma que es biológicamente activa Participación de los aminoácidos: Triptofano y arginina son donadores de H+ Asparagina, glutamina , serina y treonina son tanto aceptores como donadores de H+ La lisina, ácido aspártico, ácido glutámico, tirosina e histidina forman puentes salinos ESTRUCTURA CUATERNARIA Es un complejo o ensamblaje de dos o más cadenas peptídicas, realizados por enlaces covalentes y no covalentes. Por el número de componentes que tienen, se conocen como diméricas, triméricas o multiméricas. SÚPER ÓXIDO DISMUTASA HEMOGLOBINA PROTEÍNAS GLOBULARES Su plegamiento es en forma esférica Tienen una moderada solubilidad en H2O Ejemplos: hemoglobina, globulinas, inmunoglobulinas Proteínas plasmáticas En la sangre, tenemos diversas proteínas que realizan funciones muy variadas, desde el transporte de nutrientes y desechos, hasta la coagulación de la sangre en caso de una lesión vascular Ayudan a mantener la presión osmótica, y se le conoce como presión coloidoosmótica PROTEÍNA FUNCIÓN Antiquimotripsina Antiproteasas Antitripsina Antitrombina Factores de coagulación Coagulación de la sangre Eritropoyetina Hormona que estimula la formación de glóbulos rojos Inmunoglubulinas Se encargan de los mecanismos de defensa en el organismo contra cuerpos o microorganismos extraños Albúmina Proteínas de transporte de sustancias en α y β globulinas el organismo Hemoglobina Trasporte de oxígeno y CO2 en la sangre APLICACIÓN CLÍNICA PARA AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS La medición de las cantidades de una proteína o un aminoácido en el organismo, ayudan al diagnóstico de patologías La citrulina, es un aminoácido que es producto de la actividad de la enzima óxido nítrico sintasa, al medir las cantidades de dicho aminoácido, se puede deducir la actividad vasodilatadora La creatinina, es un aminoácido que se produce en el músculo y es excretado por vía renal, debido a que prácticamente en excretado en su totalidad, sorve para medir la actividad renal, con un parámetro conocido como aclaramiento o depuración de creatinina (Clcreat) El glutation mantiene los residuos de cisteína reducidos, tiene efectos antioxidantes en las células. Es utilizado como un biomarcador en enfermedades hepáticas, como carcinoma hepatocelular y hepatopatía alcohólica El colágeno, es una proteína que adopta una estructura helicoidal levógira con tres residuos por vuelta, tres de estas hélices se enrollan alrededor de otra formando una triple hélice dextrógira, esta conformación es conocida como tropocolágeno, que se autoempaquetan para formar a las fibras de colágeno. Existen trastornos metabólicos y genéticos que desembocan en anomalías en la producción de colágeno El escorbuto, la osteogénesis imperfecta y el síndrome de Ehlers Danlos son enfermedades donde hay errores en la producción de esta proteína