Struttura e Classificazione degli Amminoacidi

Struttura degli Amminoacidi

• Il carbonio alfa è fondamentale nella struttura degli amminoacidi; a esso si legano quattro sostituenti.
• I sostituenti del carbonio alfa sono: un gruppo carbossilico in alto, un gruppo amminico a sinistra, idrogeno a destra e una catena laterale R (variabile) in basso.

Legame Peptidico e Strutture di Fischer

• Gli amminoacidi si uniscono per formare catene lineari chiamate peptidi (corte, meno di 50 unità) o proteine (lunghe, oltre 50 unità).
• La proiezione di Fischer modificata è usata per rappresentare gli amminoacidi disponendo il gruppo amminico a sinistra e il gruppo carbossilico a destra.
• In questo tipo di proiezione, R (la catena laterale) si trova in alto e l'idrogeno in basso.
• L'inversione di due sostituenti in una struttura di Fischer cambia la configurazione; sono necessarie due inversioni per ripristinare la configurazione originale.

Classificazione degli Amminoacidi

• Gli amminoacidi proteici sono 20, codificati a livello del genoma e raggruppati in cinque famiglie in base alla natura chimica della catena laterale:
  • Alifatica non polare
  • Polare non carica
  • Aromatica
  • Carica positivamente (basica)
  • Carica negativamente (acida)

Amminoacidi Cellulari

• All'interno della cellula, gli amminoacidi possono essere prodotti dall'idrolisi delle proteine (alfa-amminoacidi proteici standard/rari) o esistere come metaboliti liberi non proteici.

Amminoacidi Proteici

• Le proteine naturali sono composte esclusivamente da L-amminoacidi.

Classificazioni Alternative

Ci sono anche altre classificazioni degli Amminoacidi

• AA acidi: glutammato e aspartato (monoamminodicarbossilici).
• AA basici: arginina e lisina (diamminomonocarbossilici), istidina (con anello imidazolico).
• AA solforati: cisteina e metionina.
• AA aromatici: fenilalanina, triptofano e tirosina.

Amminoacidi Non Standard

• Derivano dai 20 amminoacidi standard attraverso modificazioni chimiche post-traduzionali.

AA Essenziali e Non Essenziali

• Gli AA essenziali devono essere introdotti con la dieta
• Non tutti gli amminoacidi sono essenziali
• AA essenziali: valina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, triptofano, treonina e lisina. È importante assicurarne l'apporto attraverso l'alimentazione.
• Un'assunzione insufficiente compromette la sintesi proteica.
• La tabella degli amminoacidi riassume la sigla a tre lettere, la sigla a una lettera e il nome completo dei vari amminoacidi raggruppati in base al gruppo R.

AA e Nutrizione

• Fonti ricche di AA essenziali: Proteine animali(carne, pesce, uova, latticini).
• Fonti carenti di AA essenziali sono quelle di origine vegetale.
• Quantità giornaliera raccomandata proteica ottimale per un adulto: circa 1g di proteine per kg di peso corporeo.

Elastina

• Deriva dall'unione di quattro residui di lisina ad un anello aromatico essenziale per garantire elasticità e la capacità di deformarsi quando è sottoposta a stress meccanico.

AA non proteici

• Ornitina e citrullina: derivati aminoacidici con caratteristiche basiche che intervengono nel ciclo dell'urea.

Gruppi Ionizzabili

• Tutti gli amminoacidi contengono almeno due gruppi ionizzabili, un gruppo carbossilico e un gruppo amminico; questi gruppi agiscono come acidi e basi deboli.
• Gli amminoacidi sono considerati anfoterici per la presenza di un gruppo acido e uno basico.

Isomeri D ed L

• L'amminoacido L è l'enantiomero della sua luce polarizzata in senso antiorario (lato sinistro)
• l'enantiomero dell'amminoacido D ruota la luce polarizzata in senso orario (lato destro). L'enzima arginasi è necessario per la sua azione. gli amminoacidi della serie L sono presenti in tutte le proteine

Punto Isoelettrico

• È il valore di pH a cui un amminoacido presenta una carica netta nulla (zwitterione), risultando solubile sia in soluzioni acide che basiche.

Catena Polipeptidica

• La catena polipeptidica è costituita da una sequenza regolare (ossatura) formata da catene laterali per ogni amminoacido

Peptidi

• I peptidi sono polimeri con un peso molecolare inferiore a 5000
• Possono derivare dalla degradazione delle proteina e svolgere importanti funzioni biologiche

Proteine

• Le proteine sono dei polimeri le cui unità ripetitive sono le amminoacidi
• Ogni proteina possiede la propria struttura da cui dipende la specifica funzione
• Le proteine sono gli elementi strutturali e funzionali più importanti dei sistemi viventi.
• AA costitutivi - una sequenza di amminoacidi in una struttura polimerica
• CA 300 amminoacidi in natura; solo 20 codificati dal DNA - amminoacidi proteici
• Gruppo amminico, carbossilico e atomo
• Acqua -> formano legame ammidico -> legame peptidico
• Le proprietà chimico fisiche dipendono dalla composizione dei domini amminoacidici, dalla natura apolare o polare
• La composizione influisce sulla solubilità
• Composizione AA polare all'esterno
• composizione AA apolare all'interno
• Ci sono 4 strutture -> primaria, secondaria, terziaria e quaternaria
• Sequenza amminoacidica -> primaria - E' rappresentata dalla sequenza amminoacidica, per es: H2N- Met-Ala-Ala-Gly-Tyr-Trp-Gln-Ala-COOH; tale ordine è determinato dalla sequenza polinucleotidica del DNA del gene corrispondente. Molte malattie genetiche sono dovute alla sintesi di proteine con una sequenza amminoacidica alterata.
• Assunta -> secondaria Alpha elica o foglietto beta - legame CO e NH tra legami peptidici
• Conformazione terziaria - stabilizzata dai legami non covalenti come ponti idrogeno, interazioni idrofobiche e polari
• Se ci dovessero legare legami covalenti

Aminoacidi di base

• sono acidi legami ionici su un gruppo con carica negativa Interagisce su un gruppo di carica positiva
• Legame covalente - di solfuro S-S -> ossidazione dei gruppi di cisteina struttura
• Tridimensionale dell intero polipetitde
• Interazioni tra i gruppi laterali degli amminoacidi anche distanti nella sequenza provocano il ripiegamento della catena polipeptidica
• Legami di stabilizzazione- catene laterali che causano il ripiegamento degli elementi di struttura secondaria presenti nel polipeptide

• Struttura quaternaria costituita da 2 o più catene polipeptidiche

• subunita strutturalmente identiche o diverse

• Insieme interazione non covalente

• Emogloblina

• E hb è una proteina legante lo 2 si trova essenzialmente nei globuli rossi o eritrociti
• Trasporta o2 e 300x10 alla 6 globuli
• Hanno una vita media di 120gg

• 4 subunita di tipo AA e beta - 146aa molto simili fra di loro contiene un gruppo emo legato covalentemente, ciascun emo con lo ione fe2 lega una molecola di O2 Ossigenazione - cambiamento da rosso scuro a rosso scarlatto Colore fra sangue venoso arterioso

Gruppo Eme

• L'eme è costituito dalla rotoporfirina IX, formata da 4 molecole di pirolo legate insieme ad anello e da uno ione Fe2+
• L'eme nella formula ssigenanta, lo ione del lega reversibilmente una molecola di O2

Mioglobina

• Proteina che lega è la proteina legante l'O2 che si trova nel tessuto Muscolare
• Ha la funzione di serbatoio - o2 non è molto solubile nelle soluzioni acquose Al livello Muscolare 1 sola subunitaàà ed è costituita dell'80

Esercizio

• Muscolo consumao2 per ricavare l' energia necessaria per la costrizione - Mb -Rilasciano o2 muscolo

Classificazione e patologie

• Le proteina possoono essere classificate in 2 gruppi Globulari e fibrose

• Globulare -si ripiegano assumono struttura sferica o globulare
• Contengono tanti elementi si struttura secondarie sono solubili in H2o
• Le proteine fibrose - tessuti conenttivi

Struttura Coniugate proteine legata covalentemente o non componenti non proteici Glicoproteine - importante funzione e legame glicidiche - importante in funzioni di coesione dei dei tessuti Enzimi - acceleratori delle reazioni sono proteine Le proteine proteogonbuline difendono le infezione e le virali le proteine sono indipensanbile Ad esempio l emoglobina

Vitamine

Macro e micro-nutrienti

• Macronutrienti

• Decine di grammi - carboidriati, lipidi e proteine

• I micronurienti

• Minore di un grammo - vitamine e minerali vitamine e minerali hanno produzione di enrgia diretta o indiretta

• Azioni

• Biologica, ormonale e farmacologica

• Caratteristiche generali sostanze organische indispensabili sintetizzate dall organismo bioregolatore che coordino cellule orgnaiche una mancanza dei indotto avitaminosi

###Ipovitaminosi Si possono riscontrare nell'uomo denutrizione

L'unita internazionale delle vitamine

U.i che viene definita che va a guarire alla vitamina in gatto se varia le vitamina considerata

• Vitamine Idrosolubili - non accumulate

• Vitamine liposiolubili - si accumulano( possono essee fattori)

• Le vitamine liposolubili sono le vitamine A, D, E e K. Vengono sono assorbite insieme ai grassi alimentari

In questa lezione sono state riassunte le caratteristiche per classificate aa idro,lipo solibile diversi gruppo b c ecc -idro altri termolabili termo resistenti

le vitamina liposolubili vengono seguite per la stessa modalita che hanno i lipidi Vitamine A1- retinolo gruppo D Vitamina d- Ergocalciferolo - Vitamina e tocofeloro K1 linolecnico Alfanidronico arachisilonico

Tiamina (B1)

Nuclei piromidino e tiazonico Interviene in molte reazioni de carossiadzione

vitamine che costitute il gruppo b

• coenzimi - Vitamina B1 B 12 a cido folico vitammina PP - vitamina C Vitamina P. coenzima A

Idrosolubii

Compleso vitaminico gruppo B nel lievo di birra nellla crusca cereiali 18

EME E O2

• Nella forma ossigenata, lo ione ferro Fe2+ dell'eme lega reversibilmente una molecola di O2 il che determina il legame essenziale e costituisce il gruppo prosterico per fissare a cido

Retenolo

• A agisce sulla ropsodina e si trova a difezionza cellulare cellulare anti seroftamcia E cè la sintenzizaztion all interno

Vitamina D e ossa

• Agisce sul lume intestinale e aumenta l' assorbimento del calcio ma puo favorire la patologie - E di origine vegetale e viene ridotta da i processi di cottura e ossigeno e viene ridotta dalla vitamina E Liposolubile ma la perdenza puo avvenire Puoi causare nei neuroni e anche edema negli arti inferiori