Proteínas y Enzimas: Quimotripsina

Las enzimas son moléculas, principalmente proteínas, que aceleran las reacciones químicas en los organismos.

Las enzimas no se consumen o alteran durante la reacción química que catalizan.

Las enzimas no cambian el equilibrio final de la reacción, solo aceleran su velocidad.

La energía de activación es la energía necesaria para que una reacción química comience.

El estado de transición es el estado de máxima energía que los reactivos deben alcanzar para iniciar la reacción.

Las enzimas reducen la energía de activación necesaria para iniciar una reacción, lo que aumenta su velocidad.

Las enzimas catalizan reacciones que son termodinámicamente posibles, pero que transcurren a una velocidad muy lenta sin su presencia.

Las enzimas hacen que las reacciones químicas sean cinéticamente favorables, es decir, que ocurran a una velocidad mucho mayor.

Son moléculas, principalmente proteínas, que aceleran las reacciones químicas en los organismos sin ser consumidas en el proceso.

Es el proceso por el cual las enzimas reducen la energía de activación necesaria para que una reacción ocurra, acelerando así la velocidad de la reacción. Es como un camino más corto y fácil para llegar al valle.

Es una familia de enzimas que digieren las proteínas. Son como los tijeras que cortan las proteínas en pedazos más pequeños.

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas en los organismos vivos.

La energía de activación es la cantidad mínima de energía que los reactivos necesitan para comenzar una reacción química.

Las enzimas reducen la energía de activación de una reacción, lo que hace que sea más fácil que ocurra.

La unión entre una enzima y su sustrato es específica y se produce en una región de la enzima llamada sitio activo.

El sustrato se une al sitio activo de la enzima y se transforma en el producto de la reacción.

El complejo enzima-sustrato (ES) es la unión temporal entre la enzima y su sustrato.

El modelo de la llave y la cerradura describe la unión específica entre una enzima y su sustrato.

El modelo de ajuste inducido sugiere que la enzima puede cambiar su forma ligeramente para adaptarse al sustrato.

Es la parte no proteica de una proteína conjugada, unida covalentemente a la apoproteína.

Es la parte proteica de una proteína conjugada, a la que se une el grupo prostético.

Se refiere a la enzima completa que incluye la apoproteína y el grupo prostético.

Es el lugar específico en la enzima donde se une el sustrato para iniciar la reacción.

Son moléculas que se unen al sitio activo de la enzima y regulan su actividad.

Son moléculas que se unen al sitio activo de la enzima, compitiendo con el sustrato por el mismo.

El NAD+ (nicotinamida adenina dinucleótido) es una coenzima que actúa como transportador de electrones en reacciones redox. Puede aceptar un ion H+ (protón) y dos electrones (2e-) de un sustrato, transformándose en NADH. Este NADH luego puede donar estos electrones a otro sustrato, regenerando NAD+. Por lo tanto, el NAD+ facilita la transferencia de electrones desde un sustrato que se oxida hasta otro sustrato que se reduce.

La inhibición por retroalimentación es un mecanismo de regulación de la actividad enzimática en el que el producto final de una vía metabólica inhibe la actividad de una enzima involucrada en su síntesis. Este mecanismo controla la producción del producto final, evitando su acumulación excesiva.

La regulación alostérica es un tipo de regulación de la actividad enzimática. Se da cuando una molécula pequeña se une a un lugar específico de la enzima, llamado sitio alostérico, alterando su conformación (forma tridimensional) y, por lo tanto, su actividad. Este mecanismo proporciona un control fino sobre la actividad enzimática.

La regulación alostérica es un tipo de regulación enzimática en la que la unión de una molécula reguladora (activador o inhibidor) a un sitio distinto del sitio activo en la enzima, conocido como sitio alostérico, cambia su conformación y afecta su actividad catalítica.

En la regulación alostérica, la unión de la molécula reguladora al sitio alostérico provoca un cambio en la conformación de la enzima, modificando la forma del sitio activo.

La fosforilación es un proceso de modificación covalente en el que se añade un grupo fosfato a un residuo de serina, treonina o tirosina en una proteína, lo que puede afectar su actividad.

La fosforilación es un mecanismo común de regulación enzimática. La adición de grupos fosfato puede estimular o inhibir la actividad de muchas enzimas.

Las enzimas pueden ser reguladas por interacciones con otras proteínas, además de las modificaciones covalentes como fosforilación.