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Questions and Answers
¿Cuál es el papel del estrés en la activación del estado de transición en las reacciones catalizadas por enzimas?
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¿Cuál de las siguientes enzimas es un miembro de la familia de serín proteasas?
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¿Qué aminoácidos son hidrófobos adyacentes en el sitio activo de la quimotripsina?
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¿Cuáles son los aminoácidos cruciales en los sitios activos de las serín proteasas?
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La hidrólisis catalizada por quimotripsina puede ser representada por cuál de las siguientes reacciones?
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¿Cuál es el papel principal de las enzimas en las reacciones químicas?
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¿Cómo se llama la unión del sustrato a la enzima?
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¿Qué tipo de interacciones utilizan los sustratos para unirse al sitio activo de una enzima?
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¿Qué modelo describe cómo el sustrato encaja en el sitio activo de la enzima?
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¿Qué ocurre con la enzima durante la reacción catalizada por ella?
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¿Qué se forma como resultado de la unión de un sustrato en el lugar activo?
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¿Qué se entiende por el 'estado de transición' en una reacción enzimática?
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¿Qué modelo describe la modificación de las configuraciones de la enzima y el sustrato por su unión?
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¿Cuál es la función principal de las enzimas en las reacciones químicas?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre las enzimas es correcta?
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¿Qué papel tiene la energía de activación en las reacciones químicas?
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¿Cómo afectan las enzimas al equilibrio entre sustratos y productos?
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¿Qué característica distingue a las enzimas de otros catalizadores?
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¿Qué sucede con la velocidad de una reacción enzimática en ausencia de la enzima?
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¿Cuál es el efecto de las enzimas sobre la energía de activación?
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¿Qué significa el término 'alostérico' en el contexto de la regulación enzimática?
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¿Cómo puede la adición de grupos fosfato afectar la actividad enzimática?
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¿Cuál de las siguientes afirmaciones es cierta sobre la regulación de la actividad enzimática?
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¿Cuál es un mecanismo común de regulación enzimática mencionado en el contenido?
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¿Qué aminoácidos son mencionados en relación con la adición de grupos fosfato?
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¿Cuál es el papel principal de las enzimas en los procesos biológicos?
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¿Qué son las coenzimas y cuál es su función principal?
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¿Cómo se denominan las moléculas que forman parte de las proteínas conjugadas?
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¿Cuál de los siguientes enunciados es incorrecto acerca de las enzimas?
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¿Qué componente de las proteínas conjugadas se une covalentemente a la apoproteína?
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¿Qué característica es fundamental para el funcionamiento de las coenzimas?
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¿Cómo se denominan las enzimas que incluyen coenzimas y grupos prostéticos en su estructura?
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¿Cuál es una función clave de las coenzimas en las reacciones enzimáticas?
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¿Cuál es la principal función del NAD+ en las reacciones de óxido-reducción?
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¿Qué consecuencia tiene la acumulación del producto de una vía metabólica sobre la enzima involucrada?
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¿Cómo se forma NADH a partir de NAD+?
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En la regulación alostérica de las enzimas, ¿qué ocurre cuando una molécula pequeña se une a la enzima?
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¿Qué tipo de regulación permite que una enzima vuelva a ser activa después de una reducción en la concentración de su producto?
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¿Cuál de las siguientes es una característica de las coenzimas?
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¿Qué sucede con la actividad de una enzima al aumentar la concentración del producto generado en una vía metabólica?
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¿Qué función desempeña el NADH en el proceso metabólico?
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Study Notes
Biología Celular - Bloque 1: Introducción - Unidad Didáctica 3: Metabolismo Celular
- El tópico principal es el metabolismo celular.
- La unidad didáctica 3 se centra en el papel fundamental de las enzimas como catalizadores biológicos.
- Las enzimas son moléculas, principalmente proteicas, que aceleran las reacciones químicas termodinámicamente posibles.
- Las enzimas no se consumen ni se alteran permanentemente durante las reacciones.
- Aceleran las reacciones químicas sin modificar el equilibrio entre sustratos y productos, incrementando la velocidad de las reacciones.
- Las enzimas trabajan cambiando la energía de activación, la barrera que impide que ocurran reacciones a velocidades útiles.
- El estado de transición es el paso intermedio con mayor energía en una reacción enzimática.
- El modelo "llave-cerradura" describe la interacción enzima-sustrato con un ajuste preciso.
- El modelo "ajuste inducido" reconoce que la enzima y el sustrato se modifican mutuamente para optimizar el ajuste.
- La actividad enzimática depende de la unión enzima-sustrato a través de interacciones no covalentes.
- Las enzimas actúan como un molde para que ocurran las reacciones más rápidamente.
- Hay varios tipos de enzimas (ej.: oxidirreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, ligasas).
- Algunas reacciones enzimáticas requieren coenzimas, moléculas adicionales que participan en la catálisis.
- En particular, se mencionan las coenzimas como las que transportan electrones (como NAD+).
- También hay regulación enzimática, que modula la actividad ajustándola a las necesidades celulares.
- Se incluyen formas típicas de inhibición, como la retroalimentación.
- La fosforilación es un método de regulación alostérica, donde los grupos fosfato influyen en la actividad de la enzima.
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Description
Este cuestionario explora el papel de las enzimas en las reacciones químicas, centrándose en su mecanismo de acción, la unión del sustrato y el estado de transición. A través de preguntas específicas, se analizan las propiedades de las serín proteasas y otros aspectos clave de la catálisis enzimática. Ideal para estudiantes de bioquímica que deseen profundizar en estos conceptos.