Química enzimática: Reacciones y mecanismo

Las enzimas son moléculas, principalmente proteínas, que aceleran las reacciones químicas sin ser consumidas ni modificadas. Funcionan como catalizadores biológicos, haciendo que las reacciones ocurran a una velocidad mucho mayor.

Las enzimas facilitan las reacciones que son termodinámicamente posibles, pero ocurren a una velocidad muy baja. Aceleran la transformación de sustratos en productos.

Una enzima acelera una reacción hasta un millón de veces más rápido comparado con la misma reacción sin la enzima.

Las enzimas no alteran el equilibrio de una reacción, solo aumentan la velocidad de reacción.

Las enzimas se caracterizan por una acción específica, donde cada enzima se une a un sustrato particular y cataliza solo una reacción específica.

El sustrato se une al sitio activo de la enzima, creando un complejo Enzima-Sustrato.

Antes de la reacción, el sustrato debe alcanzar un estado de alta energía, conocido como estado de transición, para que la reacción ocurra.

La energía de activación es la cantidad de energía necesaria para que el sustrato alcance el estado de transición y la reacción se inicie.

El estrés en el S (sustrato) facilita la conversión al estado de transición, debilitando enlaces cruciales.

La unión de la E (enzima) al estado de transición estabiliza este estado, reduciendo la energía de activación necesaria para la reacción.

La quimotripsina es una enzima que digiere proteínas rompiendo sus enlaces peptídicos.

Las serín proteasas son una familia de enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos, la digestión de proteínas.

Las serín proteasas contienen tres aminoácidos clave (Ser, His, Asp) que son esenciales para su función catalítica.

Las enzimas son moléculas biológicas que aceleran las reacciones químicas dentro de los organismos vivos.

Las enzimas funcionan reduciendo la energía de activación necesaria para que una reacción ocurra.

Las enzimas se unen a los sustratos, las moléculas que se transforman en productos, en una zona específica llamada sitio activo.

La interacción entre la enzima y el sustrato se basa en enlaces no covalentes, como enlaces de hidrógeno, iónicos e interacciones hidrófobas.

El modelo de ajuste inducido describe cómo la enzima y el sustrato se acomodan mutua y ligeramente al unirse.

Un grupo prostético es una molécula no proteica que se une covalentemente a una apoproteína, formando una proteína conjugada. Este grupo es esencial para la función de la proteína.

Las apoproteínas son la parte proteica de las proteínas conjugadas. Estas proteínas necesitan un grupo prostético para ser funcionales.

Las coenzimas son moléculas orgánicas pequeñas que trabajan junto con las enzimas (holoenzimas) para acelerar las reacciones químicas. Actúan como transportadores de grupos químicos.

Las holoenzimas son el complejo formado por una enzima y su coenzima. Ambas son necesarias para la actividad catalítica.

Las coenzimas son esenciales para la actividad de muchas enzimas, ya que proporcionan grupos químicos específicos que la enzima por sí sola no puede.

Las reacciones enzimáticas a menudo requieren la presencia de cofactores, que pueden ser iones metálicos o compuestos orgánicos. Los cofactores ayudan a la enzima a unirse al sustrato o a estabilizar el intermediario de reacción.

La actividad enzimática puede verse afectada por cambios en el pH o la temperatura. Estos factores pueden afectar la estructura y la función de la enzima.

El NAD+ es una coenzima que funciona como transportador de electrones en reacciones de óxido-reducción. Puede aceptar un ion de hidrógeno (H+) y 2 electrones (e-) de un sustrato, convirtiéndose en NADH. Luego, puede donar estos electrones a un segundo sustrato, regenerando NAD+. De esta forma, el NAD+ transfiere electrones del primer sustrato (que se oxida) al segundo (que se reduce).

La inhibición por retroalimentación es un mecanismo de regulación enzimática donde el producto final de una ruta metabólica inhibe la actividad de una de las enzimas que participan en su propia síntesis. Esto ayuda a controlar la producción del producto final.

La regulación alostérica es un tipo de regulación enzimática donde la unión de una molécula pequeña (ligando) a un sitio diferente al sitio activo de la enzima, llamado sitio alostérico, modula la actividad de la enzima.

En la regulación alostérica, la unión de un regulador alostérico puede activar (activador) o inhibir (inhibidor) la enzima.

La unión de la molécula reguladora cambia la estructura tridimensional de la enzima, lo que a su vez modifica la forma del sitio activo y la actividad catalítica de la enzima.

Muchos procesos celulares se regulan a través de la adición o remoción de grupos fosfato a residuos de serina, treonina o tirosina en las enzimas.

La fosforilación puede activar o inhibir la actividad de las enzimas, dependiendo del tipo de enzima y del lugar de fosforilación.