Proteínas y Enzimas: Notas de Estudio

Claro, aquí tienes notas de estudio detalladas y concisas sobre el texto proporcionado:

Proteínas y Enzimas

• Las proteínas se componen principalmente de C, O, H y N, con S y P en menor medida, y a veces otros elementos como Fe y Cu.
• Las moléculas orgánicas más abundantes, representando el 50% del peso seco de la materia viva, son polímeros de aminoácidos.

Aminoácidos

• Los aminoácidos forman péptidos y proteínas; de los aproximadamente 200 aminoácidos, solo 20 forman proteínas en todos los seres vivos.
• Un carbono alfa (Ca) se une a un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno (-H) y una cadena lateral variable (-R).
• Los aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores, hormonas o vitaminas.

Propiedades de los Aminoácidos

• Tienen baja masa molecular, son solubles en agua, cristalizables, incoloros y tienen un punto de fusión elevado (mayor a 200 °C).
• Exhiben comportamiento anfótero e isomería, actuando como ácidos o bases dependiendo del pH en disolución acuosa.
• En disoluciones acuosas neutras, los aminoácidos existen como iones dipolares, donde los grupos carboxilo pierden un protón (COO-) y los grupos amino lo captan (NH3+).
• El punto isoeléctrico (pI) es el pH en el que el aminoácido es un ion dipolar neutro, con cargas positivas y negativas equilibradas.
• Todos los aminoácidos proteicos presentan estereoisomería debido a la asimetría del carbono alfa (excepto la glicina).
• Los aminoácidos proteicos solo son de tipo L.

Clasificación de Aminoácidos

• Se clasifican según las características de sus cadenas laterales (-R), que pueden ser apolares (hidrófobas), neutras, ácidas o básicas.
• Existen aminoácidos esenciales, que deben ser incorporados en la dieta ya que los heterótrofos no pueden sintetizarlos.
• Los nueve aminoácidos esenciales para los humanos son: valina, leucina, isoleucina, triptófano, fenilalanina, metionina, treonina, lisina e histidina.

Enlace Peptídico

• El enlace peptídico une aminoácidos entre sí,formando péptidos y proteínas. Implica la unión del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del siguiente, con la liberación de una molécula de agua (H2O).
• Puede romperse por hidrólisis a través de enzimas proteolíticas.
• El enlace peptídico es de tipo amida, covalente, rígido, sin rotación, y muestra configuración trans con los grupos C=O y N-H en lados opuestos.

Péptidos

• Son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
• Los oligopéptidos contienen de dos a diez aminoácidos, mientras que los polipéptidos tienen más de diez.

Estructura de las Proteínas

• La configuración espacial de una proteína determina su función, con cuatro niveles de complejidad: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura Primaria

• Se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, determinada genéticamente.
• El eje principal está formado por el esqueleto -NH-Cα-CO-, con las cadenas laterales (R) alternando a ambos lados..
• El primer aminoácido tiene un grupo amino libre (N-terminal) y el último tiene un grupo carboxilo libre (C-terminal).

Estructura Secundaria

• Implica la disposición espacial de segmentos de la cadena de aminoácidos, principalmente a través de hélices alfa y láminas beta.
• La hélice alfa se enrolla helicoidalmente y se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno intracatenarios; las cadenas laterales se proyectan hacia el exterior.
• Se extiende en zigzag y puede formar láminas paralelas o antiparalelas estabilizadas por puentes de hidrógeno.

Estructura Terciaria

• Se refiere a la disposición global tridimensional final del polipéptido. Combina regiones con hélices alfa, láminas beta y segmentos irregulares, mantenida por enlaces entre cadenas laterales (R) de los aminoácidos.
• Puede ser globular (compacta y soluble) o fibrosa (alargada e insoluble), determinando así su función biológica.

Estructura Cuaternaria

• Presente en proteínas formadas por múltiples subunidades polipeptídicas, iguales o diferentes.
• La Estructura refleja cómo estas subunidades se acoplan entre sí, mantenida por enlaces entre las cadenas laterales (R) de aminoácidos de diferentes subunidades.

Propiedades de las Proteínas

• Dependen de su conformación tridimensional y de las propiedades de sus aminoácidos.
• La especificidad se refiere a que cada proteína es única y característica de una especie.
• La pérdida de su configuración tridimensional y, en consecuencia, su función se llama desnaturalización
• Los factores desnaturalizantes incluyen aumento de temperatura, variación de pH y radiación ultravioleta
• La renaturalización es el proceso reversible en el que la proteína recupera su estructura nativa.
• Exhiben comportamiento anfótero, actuando como ácidos o bases para amortiguar variaciones de pH.
• Su solubilidad depende de su conformación, siendo las globulares solubles y las fibrosas insolubles.

Funciones de las Proteínas

• Funciones de las Proteínas
  • Estructural: forman componentes celulares.
  • Transporte: transportan sustancias.
  • Catalizadora: aceleran reacciones químicas.
  • Reserva: almacenan aminoácidos.
  • Hormonal: regulan procesos biológicos.
  • Defensiva: protegen contra agentes externos.
  • Contráctil: intervienen en el movimiento.
  • Homeostática: amortiguan variaciones de pH

Clasificación de las Proteínas

• Holoproteínas: constituidas únicamente por aminoácidos.
• Heteroproteínas: contienen aminoácidos y un grupo prostético no proteico.
• Clasificadas según su función y composición.

Enzimas

• Actúan como biocatalizadores que aceleran reacciones metabólicas.
• Poseen alta especificidad por los sustratos en las reacciones catalizadas.
• Pueden ser simples o complejas (holoenzimas), formadas por una apoenzima (proteína) y un cofactor (no proteico, como iones metálicos o coenzimas).
• HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR

Mecanismo de Acción de las Enzimas

• Disminuyen la energía de activación necesaria para que ocurra una reacción.
• Forman un complejo enzima-sustrato (ES) que facilita la transformación del sustrato en productos.
• Los centros activos de las enzimas, con sitios de unión y catalíticos, aseguran la especificidad y la transformación del sustrato.
• La unión enzima-sustrato puede explicarse mediante los modelos de llave-cerradura o ajuste inducido.

Cinética Enzimática

• Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas y la influencia de factores como la concentración del sustrato, el pH, la temperatura y los inhibidores.
• La velocidad de reacción aumenta con la concentración del sustrato hasta alcanzar una velocidad máxima (Vmax).
• La ecuación de Michaelis-Menten relaciona la velocidad inicial de reacción con la concentración del sustrato y las constantes enzimáticas.
• El pH y la temperatura óptimos maximizan la actividad enzimática, pero variaciones extremas pueden causar desnaturalización.

Inhibidores Enzimáticos

• Disminuyen o anulan actividad de enzimas.
  • Irreversibles: permanentes.
  • Reversibles: temporales (competitivos o no competitivos).

Regulación de la Actividad Enzimática

• Las rutas metabólicas se regulan mediante enzimas reguladores que controlan la velocidad global..
• Esta actividad se regula por la síntesis de enzimas y la actividad de enzimas.

Vitaminas

• Las vitaminas son sustancias orgánicas que desempeñan funciones catalíticas, actuando como coenzimas.
• Se clasifican en hidrosolubles (B, C, biotina, ácido fólico) y liposolubles (A, D, E, K).
• La deficiencia de vitaminas causa enfermedades carenciales, mientras que el exceso puede producir toxicidad.

Resumen conciso sobre proteínas, enzimas y aminoácidos. Se destaca la composición de las proteínas, la estructura de los aminoácidos y sus propiedades. Incluye detalles sobre los aminoácidos no proteicos y su función.