30 Questions
En la hélice α, los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos cercanos al final de la hélice no están unidos por puentes de hidrógeno.
False
La presencia de aminoácidos con carga negativa en una cadena polipeptídica favorece la formación de una hélice α a pH 7.
False
En las hélices α, los aminoácidos con carga positiva suelen estar 2 residuos después de aquellos con carga negativa.
False
La presencia de Pro en una cadena polipeptídica favorece la formación de puentes de hidrógeno.
False
Las cadenas polipeptídicas en una hoja beta pueden dirigirse en el mismo sentido.
False
Las hebras beta en una hoja beta se unen mediante enlaces covalentes.
False
La forma semiquinona de FMN y FAD es estable y no reactiva
False
La ribosa en FMN y FAD está ciclada
False
El ciclo del ácido cítrico se lleva a cabo en el citoplasma de las células eucariotas
False
El acetil-CoA se combina con el oxalacetato para formar acetato
False
FMN y FAD son cofactores esenciales para las reacciones de óxido-reducción en las células
True
El ciclo de los ácidos tricarboxílicos fue descubierto por Hans Adolf Krebs en 1950
False
Las fuerzas electrostáticas son interacciones entre grupos sin carga.
False
Los puentes de hidrógeno son interacciones entre dos átomos electronegativos que comparten un átomo de hidrógeno.
True
Las fuerzas hidrofóbicas son la atracción del medio acuoso hacia los residuos apolares.
False
La hélice alfa se estabiliza por puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carboxilo de la cadena principal entre residuos consecutivos.
False
Las estructuras secundarias de las proteínas fueron descubiertas por Pauling y Corey mediante técnicas de microscopía electrónica.
False
La parte interna del cilindro de la hélice alfa es un esqueleto helicoidal plegado muy flexible.
False
Las enzimas modifican la constante de equilibrio de la reacción que catalizan.
False
Las enzimas solo catalizan reacciones endergónicas.
False
La estereoespecificidad de las enzimas se debe a la disposición de los grupos funcionales del sustrato.
False
Las enzimas se consumen durante la reacción que catalizan.
False
La velocidad de reacción catalizada por enzimas aumenta de 10^2 a 10^5 veces.
False
Las transferasas son enzimas que catalizan reacciones de oxidación.
False
El sitio activo de una enzima es una estructura dinámica.
False
La enzima se une al sustrato mediante fuerzas fuertes en la orientación más favorable para su transformación.
False
El modelo llave – cerradura explica la catálisis en la unión de la enzima y el sustrato.
False
Los residuos situados en el centro activo de la enzima se disponen aleatoriamente para interaccionar con grupos funcionales del sustrato.
False
El plegamiento de la enzima permite la unión de la enzima a un estado de transición del sustrato.
True
El modelo de ajuste inducido considera que la enzima tiene una estructura tridimensional que coincide con el sustrato.
False
Aprende sobre las interacciones no covalentes que mantienen la estructura tridimensional de las proteínas, incluyendo fuerzas electrostáticas, de Van der Waals, puentes de hidrógeno y fuerzas hidrofóbicas. Descubre cómo estos procesos estabilizan la estructura de las proteínas.
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