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Questions and Answers
En la hélice α, los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos cercanos al final de la hélice no están unidos por puentes de hidrógeno.
En la hélice α, los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos cercanos al final de la hélice no están unidos por puentes de hidrógeno.
False
La presencia de aminoácidos con carga negativa en una cadena polipeptídica favorece la formación de una hélice α a pH 7.
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False
En las hélices α, los aminoácidos con carga positiva suelen estar 2 residuos después de aquellos con carga negativa.
En las hélices α, los aminoácidos con carga positiva suelen estar 2 residuos después de aquellos con carga negativa.
False
La presencia de Pro en una cadena polipeptídica favorece la formación de puentes de hidrógeno.
La presencia de Pro en una cadena polipeptídica favorece la formación de puentes de hidrógeno.
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Las cadenas polipeptídicas en una hoja beta pueden dirigirse en el mismo sentido.
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Las hebras beta en una hoja beta se unen mediante enlaces covalentes.
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La forma semiquinona de FMN y FAD es estable y no reactiva
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La ribosa en FMN y FAD está ciclada
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El ciclo del ácido cítrico se lleva a cabo en el citoplasma de las células eucariotas
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El acetil-CoA se combina con el oxalacetato para formar acetato
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FMN y FAD son cofactores esenciales para las reacciones de óxido-reducción en las células
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El ciclo de los ácidos tricarboxílicos fue descubierto por Hans Adolf Krebs en 1950
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Las fuerzas electrostáticas son interacciones entre grupos sin carga.
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Los puentes de hidrógeno son interacciones entre dos átomos electronegativos que comparten un átomo de hidrógeno.
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Las fuerzas hidrofóbicas son la atracción del medio acuoso hacia los residuos apolares.
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La hélice alfa se estabiliza por puentes de hidrógeno entre los grupos amino y carboxilo de la cadena principal entre residuos consecutivos.
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Las estructuras secundarias de las proteínas fueron descubiertas por Pauling y Corey mediante técnicas de microscopía electrónica.
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La parte interna del cilindro de la hélice alfa es un esqueleto helicoidal plegado muy flexible.
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Las enzimas modifican la constante de equilibrio de la reacción que catalizan.
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Las enzimas solo catalizan reacciones endergónicas.
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La estereoespecificidad de las enzimas se debe a la disposición de los grupos funcionales del sustrato.
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Las enzimas se consumen durante la reacción que catalizan.
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La velocidad de reacción catalizada por enzimas aumenta de 10^2 a 10^5 veces.
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Las transferasas son enzimas que catalizan reacciones de oxidación.
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El sitio activo de una enzima es una estructura dinámica.
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La enzima se une al sustrato mediante fuerzas fuertes en la orientación más favorable para su transformación.
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El modelo llave – cerradura explica la catálisis en la unión de la enzima y el sustrato.
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Los residuos situados en el centro activo de la enzima se disponen aleatoriamente para interaccionar con grupos funcionales del sustrato.
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El plegamiento de la enzima permite la unión de la enzima a un estado de transición del sustrato.
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El modelo de ajuste inducido considera que la enzima tiene una estructura tridimensional que coincide con el sustrato.
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