Physiologie respiratoire - Cours 5

L'oxygène est transporté dans le sang principalement sous deux formes : dissous dans le plasma et lié à l'hémoglobine dans les globules rouges. La majeure partie de l'oxygène est transportée liée à l'hémoglobine.

La quantité d'oxygène dissous dans le plasma est très faible et insuffisante pour répondre aux besoins des tissus. C'est l'hémoglobine qui assure le principal transport de l'oxygène.

L'hémoglobine est une protéine présente dans les globules rouges qui se lie de manière réversible à l'oxygène. Elle est composée de quatre chaînes polypeptidiques et de quatre groupes hèmes, chacun contenant un atome de fer qui peut se lier à une molécule d'oxygène.

L'oxyhémoglobine est la forme de l'hémoglobine liée à l'oxygène, tandis que la désoxyhémoglobine est la forme non liée. La liaison de l'oxygène à l'hémoglobine est réversible et dépend de la pression partielle d'oxygène (PO2).

La capacité de transport de l'oxygène par l'hémoglobine est la quantité maximale d'oxygène que l'hémoglobine peut transporter. Elle est liée à la concentration d'hémoglobine dans le sang.

La saturation en oxygène (SO2) représente le pourcentage de sites de liaison à l'oxygène de l'hémoglobine qui sont occupés par l'oxygène. Elle est un reflet de la quantité d'oxygène transportée par l'hémoglobine.

La courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine représente la relation entre la pression partielle d'oxygène (PO2) et la saturation en oxygène (SO2). Cette courbe présente une forme sigmoïde due à la structure allostérique de l'hémoglobine.

L'HbA est l'hémoglobine adulte, formée de 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta. C'est la forme la plus courante d'hémoglobine chez les adultes.

L'HbF est l'hémoglobine fœtale, formée de 2 chaînes alpha et 2 chaînes gamma. Elle est présente chez les fœtus et les nouveau-nés.

La drépanocytose est une maladie génétique causée par une mutation dans la chaîne bêta de l'hémoglobine, conduisant à la production d'HbS. Cette mutation affecte l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène et sa solubilité, ce qui provoque la déformation des globules rouges en forme de faucille.

La courbe de dissociation de l'oxyhémoglobine représente la relation entre la pression partielle de l'oxygène (PO2) et la saturation en oxygène de l'hémoglobine. Elle est en forme de sigmoïde.

Le pouvoir oxyphorique de l'hémoglobine représente la quantité maximale d'oxygène qu'un gramme d'hémoglobine peut transporter. En conditions optimales, 1 g d'Hb peut fixer 1,39 mL d'O2.

La méthémoglobine est une forme d'hémoglobine où le fer est oxydé en Fe3+. La méthémoglobine ne peut pas transporter l'oxygène.

La carboxyhémoglobine est une forme d'hémoglobine qui a lié du monoxyde de carbone (CO). Cette liaison est très forte et empêche l'hémoglobine de transporter l'oxygène.

La capacité en O2 représente la quantité maximale d'oxygène que le sang peut transporter. Elle dépend de la concentration en hémoglobine et de la présence d'hémoglobine non fonctionnelle.

Le contenu en O2 représente la quantité d'oxygène réellement présente dans le sang à un moment donné. Il dépend de la capacité en O2 et de la saturation en oxygène.

Un système tampon est un système qui permet de maintenir stable le pH d'un liquide en résistant aux variations d'acidité.

Le système tampon bicarbonate/acide carbonique est le plus important dans l'organisme, il implique le CO2, l'eau, l'acide carbonique et le bicarbonate.

L'hyperventilation augmente l'élimination de CO2, ce qui déplace l'équilibre vers la gauche, fixant des H+ et conduisant à une alcalose respiratoire.

L'hypoventilation diminue l'élimination de CO2, ce qui déplace l'équilibre vers la droite, produisant des H+ et conduisant à une acidose respiratoire.

Le CO2 peut se combiner avec les groupes amines terminaux des protéines, formant des composés carbaminés. Cette réaction est rapide et ne nécessite pas d'enzyme.

La courbe de dissociation de l'hémoglobine (Hb) pour l'oxygène (O2) se déplace vers la droite.

La pression partielle d'oxygène (PO2) à laquelle l'Hb est à moitié saturée en O2.

Augmentation de la PCO2 du sang artériel, acidose (baisse du pH sanguin), augmentation de la température, augmentation de la concentration en 2,3-diphosphoglycérate (2,3-DPG).

Augmentation de la concentration en 2,3-diphosphoglycérate (2,3-DPG) dans les érythrocytes.

Une condition physiologique caractérisée par une diminution du taux d'Hb dans le sang.

Une condition physiologique caractérisée par une augmentation du taux d'Hb dans le sang.

Le contenu en O2 du sang dépend de la concentration d'Hb.

La saturation en O2 du sang dépend de la PO2.

La PCO2 du sang artériel diminue en cas d'anémie, et augmente en cas de polyglobulie.

La SO2 reste inchangée en cas d'anémie ou de polyglobulie.

Le CO2 dissous dans le plasma et les globules rouges représente 10% du transport total du CO2 dans le sang.

L'anhydrase carbonique accélère la réaction entre le CO2 et l'eau dans les globules rouges, formant de l'acide carbonique.

L'acide carbonique se dissocie en ions bicarbonate (HCO3-) et ions hydrogène (H+). Les ions bicarbonate quittent les globules rouges pour le plasma, tandis que les ions hydrogène sont retenus à l'intérieur.

L'échange d'un ion bicarbonate (HCO3-) contre un ion chlorure (Cl-) entre le globule rouge et le plasma est appelé effet Hamburger.

L'effet Bohr est la diminution de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène en présence de CO2. Les ions H+ libérés par la dissociation de l'acide carbonique se lient à l'hémoglobine, diminuant son affinité pour l'oxygène.

Les bicarbonates représentent 60% du transport total du CO2 dans le sang.

Le CO2 se combine à l'eau pour former de l'acide carbonique (H2CO3) en présence d'anhydrase carbonique dans les globules rouges. L'acide carbonique se dissocie ensuite en ions bicarbonate (HCO3-) et ions hydrogène (H+).

Le CO2 lié aux composés carbaminés représente 5% du transport total du CO2 dans le sang.

Le CO2 se lie à l'hémoglobine, formant des composés carbaminés.