Metabolismo de Proteínas y AAS

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Questions and Answers

Menciona las principales funciones del catabolismo de compuestos nitrogenados.

Eliminar el nitrógeno potencialmente tóxico.

En la digestión de las proteínas, se utilizan proteínas exógenas.

True (A)

La digestión de las proteínas permite obtener...

AAS libres necesarios para sintetizar las proteínas propias.

Todos los aminoácidos necesarios para la síntesis de proteínas pueden obtenerse de la dieta.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de enzimas se encargan de la degradación de las proteínas endógenas?

<p>Enzimas digestivas que se sintetizan en las células de la mucosa gástrica, el páncreas exocrino y las células epiteliales del intestino.</p> Signup and view all the answers

Las enzimas digestivas se sintetizan en forma activa.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

En la boca, las proteínas sufren una acción enzimática.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

Describe el proceso de desnaturalización de las proteínas.

<p>Comienza en el estómago, el pH ácido desnaturaliza las proteínas, generando cadenas más o menos lineales, se rompen los enlaces débiles y los puentes disulfuro, lo que facilita la digestión por las enzimas digestivas.</p> Signup and view all the answers

Describe el proceso de hidrólisis proteica.

<p>La ruptura de los enlaces peptídicos, el pH ácido activa el pepsinógeno (zimógeno) que pasa a pepsina (enzima activa), hidrolizando parcialmente las proteínas. Se generan grandes fragmentos péptidos que pasan al intestino.</p> Signup and view all the answers

¿Qué tipo de enzimas se encuentran en el intestino delgado y cuál es su función?

<p>En el intestino delgado se encuentran enzimas intestinales que degradan grandes péptidos del estómago hasta obtener tripéptidos, que pasan a dipéptidos y luego a AAS libres.</p> Signup and view all the answers

La enteropeptidasa es una enzima que activa el tripsinógeno.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

La tripsina puede activar otras proenzimas como las proelastasas, procarboxipetidasas y quimiotripsinógeno.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué función tienen las quimiotripsina, elastasas y carboxipeptidasas?

<p>Degradan las grandes proteínas.</p> Signup and view all the answers

Describe el proceso de absorción intestinal de los aminoácidos.

<p>Los tripéptidos, dipéptidos y AAS libres son absorbidos por las células intestinales en el yeyuno por transportadores específicos dependientes de Na+ o por transporte activo secundario.</p> Signup and view all the answers

Los aminoácidos absorbidos en el intestino se utilizan únicamente por las células intestinales.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

La mayor parte de los aminoácidos liberados por la digestión se utilizan para la síntesis de proteínas en el hígado.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

El exceso de aminoácidos se transforma exclusivamente en glucosa.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

¿Qué problemas pueden surgir debido a un déficit de enzimas digestivas?

<p>Las proteínas de la dieta no pueden ser hidrolizadas y por lo tanto aprovechadas.</p> Signup and view all the answers

Describe el proceso de recambio proteico.

<p>Es la degradación intracelular de proteínas para reciclar o degradar los mismos AAS.</p> Signup and view all the answers

El recambio proteico se realiza exclusivamente en los lisosomas.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

Describe la proteolisis lisosómica.

<p>La proteólisis lisosómica ocurre en el interior de los lisosomas, que tienen un pH ácido, y contienen proteasas e hidrolasas para la digestión de proteínas.</p> Signup and view all the answers

¿Cuáles son los dos tipos de proteólisis lisosómica?

<p>Autofágica, donde se degradan proteínas intracelulares y heterofágica, donde se degradan proteínas extracelulares.</p> Signup and view all the answers

Describe la proteólisis citoplásmica o no lisosómica.

<p>Se realiza mediante proteasas dependientes de calcio (calpaína) y el proteosoma, que degrada proteínas a péptidos.</p> Signup and view all the answers

La ubiquitina es una molécula que marca a las proteínas para su degradación por el proteosoma.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Los aminoácidos son la principal fuente de grupos amino.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

El exceso de aminoácidos se elimina principalmente a nivel del intestino.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

Menciona los cuatro aminoácidos que juegan un papel central en el metabolismo del nitrógeno.

<p>Glutamato, aspartato, alanina y glutamina.</p> Signup and view all the answers

El amonio es un compuesto tóxico para el cerebro.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

La glutamina interfiere con el intercambio iónico en las membranas celulares.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

La glutamina puede bloquear el ciclo de Krebs al producir glutamato.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

La glutamina puede originar edema cerebral al acumularse en el cerebro.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué dos reacciones principales se utilizan para la eliminación del grupo amino de los aminoácidos?

<p>La transaminación y la desaminación.</p> Signup and view all the answers

Describe la transaminación.

<p>Es una reacción catalizada por transaminasas, que transfieren el grupo amino de un aminoácido a un cetoácido.</p> Signup and view all the answers

Las transaminasas tienen el mismo grupo prostético.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Menciona dos transaminasas importantes.

<p>La glutamato oxalacetato transaminasa (GOT) y la glutamato piruvato transaminasa (GPT).</p> Signup and view all the answers

La glutamato oxalacetato transaminasa (GOT) también participa en la lanzadera aspartato-malato.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

La glutamato deshidrogenasa utiliza tanto NAD+ como NADP+ como aceptores de electrones.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

El ciclo de la urea se produce exclusivamente en el hígado.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

¿Qué compuesto se utiliza para transportar el amonio tóxico del músculo al hígado?

<p>La glutamina.</p> Signup and view all the answers

¿Cómo se produce la glutamina?

<p>Se sintetiza a partir del glutamato por la glutamato sintetasa con un gasto de 1 ATP.</p> Signup and view all the answers

La glutamina se descompone en glutamato y amonio en las mitocondrias por la acción de la glutaminasa.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

La urea es la principal forma de eliminación del nitrógeno en los humanos.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

La urea está formada por dos átomos de nitrógeno.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

El ciclo de la urea se realiza únicamente en el citosol.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

La ornitina es una molécula clave en el ciclo de la urea.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

¿Cuál es la función del carbamoil fosfato en el ciclo de la urea?

<p>El carbamoil fosfato cede su grupo carbamoil a la ornitina para formar citrulina.</p> Signup and view all the answers

El aspartato aporta el segundo átomo de nitrógeno a la urea.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Los aminoácidos se pueden clasificar en glucogénicos y cetogénicos.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Los aminoácidos glucogénicos producen piruvato o intermediarios del ciclo de Krebs.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Los aminoácidos cetogénicos producen acetil-CoA o acetoacetato.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Los aminoácidos esenciales solo se pueden encontrar en alimentos de origen animal.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

Los aminoácidos esenciales son sintetizados por todos los organismos.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

Los aminoácidos provienen de intermediarios de la glucólisis, el ciclo de Krebs y la vía de las pentosas fosfato.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Las vías biosintéticas de los aminoácidos se agrupan en 6 familias.

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Los neurotransmisores son siempre aminas primarias.

<p>False (B)</p> Signup and view all the answers

La descarboxilación de los aminoácidos siempre requiere la presencia de piridoxal fosfato (PLP).

<p>True (A)</p> Signup and view all the answers

Flashcards

Digestión de proteínas

El proceso de descomponer las proteínas de los alimentos en unidades más pequeñas que el cuerpo puede absorber.

Aminoácidos esenciales

Los aminoácidos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano y deben ser obtenidos de la dieta.

Transaminación

Proceso que consiste en la transferencia reversible del grupo amino de un aminoácido a un α-cetoácido.

Desaminación

El proceso por el cual los aminoácidos pierden su grupo amino, liberando amoníaco (NH3).

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Transdesaminación

La combinación de transaminación y desaminación, que resulta en la eliminación del grupo amino de un aminoácido.

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Glutamina

Molécula no tóxica que transporta el amoníaco tóxico en la sangre.

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Ciclo de la urea

El ciclo metabólico que se encarga de eliminar el amoníaco (NH3) del cuerpo en forma de urea.

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Citrulina

Un intermediario clave en el ciclo de la urea, que se forma a partir de ornitina y carbamoil fosfato.

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Recambio proteico

El proceso por el cual las células degradan sus propias proteínas para obtener aminoácidos y energía.

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Lisosomas

Organelos celulares que se encargan de la degradación de proteínas, tanto intracelulares como extracelulares.

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Proteolisis lisosómica

La degradación de las proteínas en los lisosomas.

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Proteolisis citoplásmica

La degradación de las proteínas en el citoplasma, fuera de los lisosomas.

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Proteosomas

Estructuras celulares que degradan las proteínas de forma específica, marcadas previamente con ubiquitina.

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Glutamina como transportador de amoníaco

La forma más segura de transportar el amoníaco en la sangre: como glutaminasa.

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Urea

Un compuesto nitrogenado presente en la orina, resultante del ciclo de la urea.

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Glutamato deshidrogenasa

La enzima que cataliza la conversión de glutamato en alfa-cetoglutarato, liberando amoníaco.

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Ornitina transcarbamilasa

Una enzima importante en el ciclo de la urea que cataliza la unión de ornitina y carbamoil fosfato para formar citrulina.

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Aspartato

Aminoácido que se utiliza en el ciclo de la urea, proporcionando un grupo amino para la síntesis de urea.

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Glucogénesis

El proceso por el cual los aminoácidos se degradan en compuestos que pueden ser utilizados para la producción de glucosa.

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Cetogénesis

El proceso por el cual los aminoácidos se degradan en compuestos que pueden ser utilizados para la producción de cuerpos cetónicos.

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Fijación de nitrógeno

La fijación del nitrógeno atmosférico a amoniaco mediante el complejo nitrogenasa, realizado por bacterias fijadoras de nitrógeno.

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Complejo nitrogenasa

Un complejo enzimático que cataliza la fijación de nitrógeno, presente en bacterias fijadoras de nitrógeno.

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Bacterias nitrificantes

Las bacterias que convierten el amoníaco en nitratos y nitritos, desempeñando un papel crucial en el ciclo del nitrógeno.

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Bacterias desnitrificantes

Las bacterias que convierten los nitratos en nitrógeno gaseoso, completando el ciclo del nitrógeno.

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Aminoácidos no esenciales

Aminoácidos que se forman a partir de intermediarios del metabolismo de la glucosa, el ciclo de Krebs y la vía de las pentosas fosfato.

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Síntesis de neurotransmisores

La síntesis de neurotransmisores a partir de aminoácidos, a través de rutas metabólicas específicas.

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Serotonina

Un importante neurotransmisor derivado del triptófano, involucrado en la regulación del humor, el sueño y la digestión.

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GABA (ácido gamma-aminobutírico)

Un importante neurotransmisor inhibidor derivado del glutamato, que interviene en la transmisión del impulso nervioso.

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Dopamina

Un neurotransmisor derivado de la tirosina, conocido por su papel en la regulación del estado de ánimo, la atención y la motivación.

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Óxido nítrico (NO)

Un gas importante en la señalización celular, sintetizado a partir de la arginina.

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Porfirinas

Compuestos cíclicos formados por cuatro anillos pirrólicos, que son precursores para la síntesis del grupo hemo.

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Grupo hemo

Un grupo prostético que contiene hierro, presente en la hemoglobina, la mioglobina y los citocromos.

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Study Notes

Metabolismo de Proteínas y AAS

  • Función del catabolismo de compuestos nitrogenados: Eliminar el nitrógeno tóxico.
  • Función del anabolismo de compuestos nitrogenados: Sintetizar bases nitrogenadas para material genético.
  • Digestión de proteínas exógenas: Las proteínas ingeridas deben ser degradadas para obtener los aminoácidos (AAS) libres.
  • AAS esenciales: Los AAS que solo se pueden obtener de la dieta.
  • Degradación de proteínas endógenas: Las enzimas digestivas (zimógenos) degradan proteínas dentro del cuerpo. El proceso es secuencial.
  • Digestión de proteínas en la boca: Mecánica (masticación, ensalivación, deglución). Sin acción enzimática.
  • Desnaturalización (estómago): Acidez estomacal desnaturaliza las proteínas, rompe enlaces débiles, genera cadenas más lineales, facilitando la digestión.
  • Hidrólisis proteica (estómago/intestino delgado): Ruptura de enlaces peptídicos por enzimas (como pepsina). Genera fragmentos peptídicos.
  • Absorción intestinal: Los tripeptidos, dipéptidos y AAS libres son absorbidos en el intestino delgado por transportadores dependientes de Na+ o por un transporte activo secundario.
  • Destino de los AAS liberados: La mayor parte sirve para sintetizar proteínas en el hígado y otros tejidos. El exceso se puede convertir en glucosa o triglicéridos.
  • Patologías que afectan la digestión de proteínas: Deficiencia enzimática digestiva (pancreática/intestinal).
  • Proteolisis lisosómica: Degradación de proteínas intracelulares (en lisosomas) con pH ácido.
  • Proteólisis citoplásmatica: Degradación de proteínas en el citoplasma (sin lisosomas), por ejemplo, usando proteosomas.

Degradación de Aminoácidos (AAS)

  • Recordatorio: Los AAS tienen un grupo amino y un carboxilo.
  • Fases de degradación:
    • Eliminación de nitrógeno.
    • Desaminación: El grupo amino se elimina como amoniaco (tóxico para el cerebro).
    • Destino de los esqueletos carbonados: Se utilizan en el ciclo de Krebs o en otras vías metabólicas.
  • Amonio (amoniaco): Se elimina del cuerpo, normalmente convirtiéndose en urea en el hígado.

Ciclo de la Urea

  • Función: Eliminar el amoniaco tóxico.
  • Orígenes del nitrógeno en la urea: Aminoácidos, Glutamina, Glutamato.
  • Formación de la urea: Proceso que implica varias etapas en la mitocondria y citosol del hígado, utilizando ornitina, citrulina, argininosuccinato y arginina.
  • Destino de la urea: Se elimina en la orina.

Otros procesos asociados

  • Síntesis de aminoácidos: Se sintetizan a partir de intermediarios de glucólisis, ciclo de Krebs y vía de las pentosas fosfato. Se agrupan en 6 familias.
  • Aminoácidos esenciales: Que no se sintetizan en el cuerpo y deben obtenerse de la dieta.

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