Métabolisme des protéines
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Questions and Answers

Quel produit final est obtenu après la déshydratation de la thréonine?

  • Cystéine
  • Succiny-CoA
  • Acétoacétyl-CoA
  • Propionyl-CoA (correct)

    • Quelle affirmation est correcte concernant la leucine?

  • Elle est exclusivement glucoformatrice.
  • Elle subit une transamination avant d’être oxydée.
  • Elle est déshydratée en acétyl-CoA.
  • Elle donne un squelette carboné similaire à celui de la valine. (correct)

    • Quel acide aminé ne subit pas de transamination sur son groupe α-aminé?

  • Isoleucine
  • Thréonine
  • Leucine
  • Lysine (correct)

    • Quel acide aminé peut être hydroxylé en tyrosine?

    <p>Phénylalanine</p> Signup and view all the answers

    Quel résultat est produit à partir du catabolisme des chaînes carbonées de la phénylalanine et tyrosine?

    <p>Acétyl-CoA</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la composition principale d'une protéine?

    <p>Acides aminés et liaisons peptidiques</p> Signup and view all the answers

    Quel pourcentage des acides aminés est recyclé pour le renouvellement des protéines?

    <p>75 %</p> Signup and view all the answers

    Quelle enzyme est activée par l'acide chlorhydrique pendant la digestion des protéines dans l'estomac?

    <p>Pepsine</p> Signup and view all the answers

    Quel rôle joue l'acide chlorhydrique dans la digestion des protéines?

    <p>Il dénature les protéines et agit comme un bactéricide</p> Signup and view all the answers

    Quelle est la fonction de la pepsine?

    <p>Effectuer une digestion protéolytique des protéines</p> Signup and view all the answers

    Comment les acides aminés sont-ils absorbés dans le corps?

    <p>À travers les parois intestinales après hydrolyse</p> Signup and view all the answers

    Quel terme désigne une protéine de moins de 50 acides aminés?

    <p>Peptide</p> Signup and view all the answers

    Quel pourcentage des acides aminés devient des précurseurs pour d'autres composés aminés?

    <p>25 %</p> Signup and view all the answers

    Quelle enzyme active le trypsinogène en enlevant un hexapeptide?

    <p>Entéropeptidase</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle principal de la cholécystokinine et de la sécrétine dans la digestion?

    <p>Contrôler l'activation des proenzymes</p> Signup and view all the answers

    Quel acide aminé est formé à partir de l'α-cétoglutarate lors des réactions de transamination?

    <p>L-glutamate</p> Signup and view all the answers

    Quelle enzyme est inhibée par l'ATP et le GTP lors de la désamination oxydative?

    <p>Glutamate déshydrogénase</p> Signup and view all the answers

    Quelle enzyme catalyse la formation de glutamine à partir de glutamate?

    <p>Glutamine synthétase</p> Signup and view all the answers

    Quel est le produit de la dégradation des acides aminés en excès?

    <p>Ils sont rapidement oxydés ou transaminés</p> Signup and view all the answers

    Quel type d'acides aminés est absorbé par l'intestin grêle à la fin de la digestion?

    <p>Acides aminés libres et dipeptides</p> Signup and view all the answers

    Quelle fonction carboxyle est ciblée par la chymotrypsine lors de l'hydrolyse?

    <p>Tryptophane</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle des aminopeptidases dans l'intestin grêle?

    <p>Hydrolyser les oligopeptides en acides aminés</p> Signup and view all the answers

    À quoi servent les squelettes carbonés issus de la dégradation des acides aminés?

    <p>Ils sont convertis en acides gras</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle principal de l'Alanine aminotransférase dans le cycle glucose-alanine?

    <p>Elle transfère le groupement α amine au pyruvate.</p> Signup and view all the answers

    Quelle enzyme est responsable de la conversion de L-glutamate en ammoniac libre lors de la désamination oxydative?

    <p>Glutamate déshydrogénase</p> Signup and view all the answers

    Quel est le cofacteur essentiel impliqué dans les réactions de transamination?

    <p>Pyridoxal phosphate</p> Signup and view all the answers

    Quel pourcentage approximatif la glutamine représente-t-elle des acides aminés libres dans le plasma?

    <p>60%</p> Signup and view all the answers

    Quel est le produit final de la phase cytosolique du cycle de l'urée?

    <p>Arginine</p> Signup and view all the answers

    Quelles sont les conséquences de l'augmentation du glutamate après un repas riche en protéines?

    <p>Orientation vers la désamination et formation d’ammoniac</p> Signup and view all the answers

    Quelle enzyme est considérée comme un marqueur important des dommages au cœur?

    <p>Aminotransférase</p> Signup and view all the answers

    Dans quel organe se déroule exclusivement le cycle de l'urée?

    <p>Foie</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle principal de la glutamine synthétase?

    <p>Elle synthétise la glutamine à partir de l'ammoniac.</p> Signup and view all the answers

    Quels composés sont utilisés comme substrats pour la formation du carbamoylphosphate dans la phase mitochondriale du cycle de l'urée?

    <p>NH3, CO2, ATP</p> Signup and view all the answers

    Quel est le produit de l'hydrolyse de l'arginine dans le cycle de l'urée ?

    <p>Ornithine</p> Signup and view all the answers

    Quel acide aminé est le principal précurseur dans la formation d'ammoniac par le rein ?

    <p>Glutamine</p> Signup and view all the answers

    Quels intermédiaires peuvent être libérés par la dégradation des acides aminés glucoformateurs ?

    <p>Oxaloacétate et pyruvate</p> Signup and view all the answers

    Quelle réaction se produit lors de la transformation du fumarate en oxaloacétate ?

    <p>Transamination</p> Signup and view all the answers

    Quel acide aminé essentiel est cétogène et contribue à la formation d'acétyl-CoA ?

    <p>Leucine</p> Signup and view all the answers

    Quel est le bilan énergétique lors de la formation d'une molécule d'urée dans le cycle de l'urée ?

    <p>4 liaisons riches en énergie</p> Signup and view all the answers

    Quelle réaction catalysée par l'aspartate aminotransférase relie le cycle de l'urée et le cycle de Krebs ?

    <p>Transamination de l'aspartate</p> Signup and view all the answers

    Quels squelettes carbonés sont formés par la dégradation de la proline ?

    <p>α-cétoglutarate</p> Signup and view all the answers

    Quel est le rôle de l'arginase dans le cycle de l'urée ?

    <p>Hydrolyser l'arginine en urée et ornithine</p> Signup and view all the answers

    Parmi les acides aminés suivants, lequel est glucoformateur ?

    <p>Arginine</p> Signup and view all the answers

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    Study Notes

    Métabolisme des protéines

    • Définition d'une protéine: Molécule azotée composée d'une séquence d'acides aminés (20 types) reliés par des liaisons peptidiques. Un peptide compte moins de 50 acides aminés. Les protéines varient en taille, de quelques centaines à plusieurs millions de kilo-daltons.

    • Fonctions des protéines: Structurelles (collagène), contractiles (myosine), de transport (albumine), immunitaires (immunoglobulines), enzymatiques, hormones, récepteurs, etc.

    • Pool d'acides aminés: Formé par l'hydrolyse des protéines alimentaires et cellulaires. Environ 100 g pour un individu de 70 kg. Assure le renouvellement protéique. 75% sont recyclés pour la synthèse protéique, 25% pour la synthèse d'autres composés. L'apport alimentaire est nécessaire pour compenser la perte.

    • Digestion des protéines: Processus d'hydrolyse progressive, débutant dans l'estomac et se terminant dans l'intestin. Les enzymes protéolytiques dégradent les protéines en acides aminés absorbés.

    Digestion des protéines alimentaires

    • Estomac: Secrète un suc gastrique contenant de l'acide chlorhydrique et du pepsinogène (proenzyme). L'acide chlorhydrique dénature les protéines et agit comme bactéricide. Le pepsinogène est activé en pepsine (enzym) par l'acide chlorhydrique ou autocatalyse. La pepsine, une endopeptidase, active en milieu acide, produit des peptides et quelques acides aminés.

    • Enzymes pancréatiques: Dans l'intestin grêle, les enzymes pancréatiques (trypsine, chymotrypsine) décomposent les polypeptides en oligopeptides et acides aminés. Leur libération et activation dépendent des hormones cholécystokinine et sécrétine. L'entéropeptidase active la trypsine, qui à son tour active d'autres proenzymes. Ces enzymes agissent de manière spécifique sur différentes liaisons peptidiques.

    • Enzymes intestinales: Les aminopeptidases hydrolysent les oligopeptides en acides aminés libres à partir de l'extrémité N-terminale.

    • Absorption: Les acides aminés libres et les dipeptides sont absorbés par l'intestin grêle. Les dipeptides sont hydrolysés en acides aminés dans les cellules intestinales. Les acides aminés rejoignent la circulation sanguine par la veine porte vers le foie.

    Dégradation des acides aminés

    • Non-stockables: Les acides aminés en excès sont dégradés rapidement par transamination ou oxydation, produisant un ion ammonium et un squelette carboné.

    • Elimination de l'ammonium: L'ion ammonium est éliminé par excrétion ou par la synthèse d'urée (uréogenèse) ou recyclé.

    • Devenir du squelette carboné: Peut être réutilisé pour produire d'autres acides aminés, des glucides (acides aminés glucoformateurs) ou des acides gras (acides aminés cétogènes).

    Devenir du groupement NH2

    • Transamination: Transfert du groupe amine d'un acide aminé vers un alpha-cétoacide, catalysé par les aminotransférases/transaminases. Utilise le pyridoxal phosphate (vitamine B6). L'alpha-cétoglutarate est souvent l'accepteur et forme le glutamate. Les aspartate et alanine aminotransférases peuvent indiquer des dommages hépatiques ou cardiaques.

    • Désamination oxydative du glutamate: Libère l'ammoniac sous forme libre à partir du glutamate, catalysé par la glutamate déshydrogénase, une enzyme régulée allostériquement.

    Transport de l'ammoniac

    • Glutamine: L'ammoniac est transporté sous forme de glutamine (principalement dans le muscle et le poumon), catalysé par la glutamine synthétase. La glutamine est ensuite métabolisée dans l'intestin et les reins.

    • Alanine: Un autre mode de transport pour l'ammoniac utilise le cycle glucose-alanine. Le pyruvate, résultant de la glycolyse, est aminé en alanine par l'alanine aminotransférase. L'alanine est transportée vers le foie puis déaminée, le pyruvate est régénéré et utilisé pour la néoglucogénèse.

    Uréogenèse (cycle de l'urée)

    • Dans le foie: Processus en deux phases (mitochondriale et cytosolique) pour éliminer l'ammoniac sous forme d'urée.

    • Phase mitochondriale:

    • Formation du carbamoylphosphate à partir du CO2, NH3 et ATP.

    • Condensation du carbamoylphosphate et de l'ornithine pour former la citrulline.

    • Phase cytosolique:

    • Condensation de la citrulline et de l'aspartate pour former l'argininosuccinate.

    • Formation de l'arginine par clivage de l'argininosuccinate.

    • Hydrolyse de l'arginine en urée et ornithine.

    • Bilan: Pour une molécule d'urée, 4 liaisons phosphates riches en énergie sont utilisées (2 ATP). Un NADH, H+ issu de la régénération de l'aspartate à partir du fumarate est produit (3 ATP récupérés) pour un gain d'une liaison riche en énergie.

    Ammoniogénèse rénale

    • Rein: Synthèse d'ammoniac par les cellules tubulaires proximales rénales. La glutamine est le précurseur principal.

    Devenir des squelettes carbonés

    • Classification des acides aminés: Glucogéniques, cétogènes, ou mixtes.

    • Glucogéniques: Libèrent des intermédiaires du cycle de Krebs (alpha-cétoglutarate, oxaloacétate, pyruvate).

    • Cétogènes: Libèrent de l'acétyl-CoA ou de l'acétoacétyl-CoA, utilisés dans la production d'acides gras.

    • Mixtes: Libèrent à la fois des précurseurs glucogéniques et cétogènes.

    • Dégradation des acides aminés glucogéniques: Exemples d'acides aminés et leurs intermédiaires du métabolisme.

    • Dégradation des acides aminés cétogènes: Exemples d'acides aminés et leurs intermédiaires.

    • Dégradation des acides aminés mixtes: Exemples d'acides aminés et leurs intermédiaires avec production de composés glucogéniques et cétogènes.

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    Description

    Testez vos connaissances sur le métabolisme des protéines, y compris la définition, les fonctions et la digestion des protéines. Découvrez comment le pool d'acides aminés joue un rôle crucial dans le renouvellement protéique et l'importance des apports alimentaires.

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