Métabolisme des protéines

<p>Phénylalanine (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Acétyl-CoA (A), Fumarate (B), Acétoacétyl-CoA (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Acides aminés et liaisons peptidiques (B)</p> Signup and view all the answers

<p>75 % (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Pepsine (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Il dénature les protéines et agit comme un bactéricide (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Effectuer une digestion protéolytique des protéines (B)</p> Signup and view all the answers

<p>À travers les parois intestinales après hydrolyse (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Peptide (A)</p> Signup and view all the answers

<p>25 % (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Entéropeptidase (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Contrôler l'activation des proenzymes (A)</p> Signup and view all the answers

<p>L-glutamate (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Glutamate déshydrogénase (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Glutamine synthétase (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Ils sont rapidement oxydés ou transaminés (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Acides aminés libres et dipeptides (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Tryptophane (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Hydrolyser les oligopeptides en acides aminés (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Ils sont convertis en acides gras (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Elle transfère le groupement α amine au pyruvate. (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Glutamate déshydrogénase (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Pyridoxal phosphate (B)</p> Signup and view all the answers

<p>60% (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Arginine (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Orientation vers la désamination et formation d’ammoniac (A)</p> Signup and view all the answers

<p>Aminotransférase (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Foie (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Elle synthétise la glutamine à partir de l'ammoniac. (B)</p> Signup and view all the answers

<p>NH3, CO2, ATP (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Ornithine (B), Urée (C)</p> Signup and view all the answers

<p>Glutamine (B)</p> Signup and view all the answers

<p>Oxaloacétate et pyruvate (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Transamination (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Leucine (C)</p> Signup and view all the answers

<p>4 liaisons riches en énergie (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Transamination de l'aspartate (B)</p> Signup and view all the answers

<p>α-cétoglutarate (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Hydrolyser l'arginine en urée et ornithine (D)</p> Signup and view all the answers

<p>Arginine (C)</p> Signup and view all the answers

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Une molécule organique composée d'une chaîne d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Le processus de dégradation des protéines alimentaires en acides aminés.

L'enzyme principale de l'estomac qui dégrade les protéines.

Le lieu principal de l'absorption des acides aminés après la digestion des protéines.

L'ensemble des acides aminés disponibles dans l'organisme pour la synthèse des protéines.

Le processus de construction de nouvelles protéines à partir des acides aminés.

Le métabolisme des protéines implique la dégradation et la synthèse des protéines dans l'organisme.

La source principale d'azote pour l'organisme.

Les enzymes pancréatiques, comme la trypsine et la chymotrypsine, décomposent les polypeptides en oligopeptides et en acides aminés.

La cholécystokinine et la sécrétine régulent la libération et l'activation des proenzymes pancréatiques. Elles signalent au pancréas de sécréter les enzymes nécessaires à la digestion.

L'entéropeptidase, une enzyme présente dans l'intestin grêle, active la trypsine en la convertissant de sa forme inactive, le trypsinogène, à sa forme active.

La trypsine, une fois activée, active d'autres enzymes pancréatiques, créant une cascade d'activation des enzymes protéolytiques.

Chaque enzyme pancréatique est spécifique de la liaison peptidique qu'elle hydrolyse. Par exemple, la trypsine hydrolyse les liaisons peptidiques impliquant l'arginine ou la lysine.

Les aminopeptidases, produites par la muqueuse intestinale, décomposent les oligopeptides en libérant des acides aminés libres.

Les acides aminés et les dipeptides sont absorbés dans l'intestin grêle et acheminés vers le foie via la veine porte.

Le foie métabolise les acides aminés ou les libère dans la circulation générale pour être utilisés par d'autres tissus.

En cas d'excès d'acides aminés, ils sont dégradés par transamination ou oxydation pour produire de l'ammoniac et un squelette carboné.

L'ammoniac, issu de la dégradation des acides aminés, est éliminé par l'excrétion ou par l'uréogenèse.

La réaction générale du métabolisme des acides aminés qui implique l'échange du groupement α-aminé (azote) entre un acide aminé et un α-cétoacide.

L'enzyme qui catalyse la réaction de transamination, un processus important dans le métabolisme des acides aminés.

Le cofacteur essentiel des aminotransférases, dérivé de la vitamine B6.

La libération de NH3+ (ammoniac libre) à partir du groupement α-aminé d'un acide aminé, conduisant à la formation du squelette α-cétoacide correspondant.

L'enzyme qui catalyse la désamination oxydative du L-glutamate, une réaction importante dans le métabolisme de l'azote.

Le principal transporteur de NH3+ dans l'organisme, synthétisé par le muscle et le poumon.

L'enzyme qui catalyse la synthèse de la glutamine à partir du glutamate et de l'ammoniac.

L'enzyme qui catalyse l'hydrolyse de la glutamine, libérant du glutamate et de l'ammoniac.

Un cycle métabolique impliquant l'alanine et le glucose, permettant le transport du groupement NH2 du muscle vers le foie pour la détoxification.

La voie métabolique majeure de détoxification de l'ammoniac dans le foie, conduisant à la formation d'urée.

Le fumarate est transporté vers les mitochondries et intégré au cycle de Krebs où il est oxydé en oxaloacétate. L'oxaloacétate est ensuite transaminé en aspartate par l'aspartate aminotransférase. Ce processus établi un lien entre le cycle de Krebs et le cycle de l'urée.

Le cycle de l'urée se termine par l'hydrolyse de l'arginine catalysée par l'arginase, produisant de l'urée et de l'ornithine. L'urée est excrétée dans l'urine, tandis que l'ornithine est transportée vers les mitochondries pour réactiver le cycle.

La formation d'une molécule d'urée nécessite 4 liaisons riches en énergie (ATP). Cependant, la transformation du fumarate en oxaloacétate dans le cycle de Krebs génère 1 NADH, H+ équivalent à 3 ATP. Ainsi, le coût énergétique net pour éliminer un ion ammonium libre et l'amine de l'aspartate sous forme d'urée est d'une seule liaison phosphate riche en énergie.

L'ammoniogenèse est la synthèse d'ammoniac par les cellules tubulaires proximales rénales. La glutamine est le précurseur principal (70 à 80%) de l'ammoniac formé par les reins. Divers acides aminés et nucléotides puriques contribuent également à la synthèse d'ammoniac.

Après la perte de son groupe α-aminé sous forme d'ammoniac, les 20 acides aminés présents dans les protéines libèrent leur α-cétoacide correspondant (squelette carboné). La dégradation de ces squelettes carbonés aboutit à la formation de sept composés : α-cétoglutarate, oxaloacétate, fumarate, acétoacétyl-CoA, succinyl-CoA, pyruvate et acétyl-CoA. Ces composés sont intégrés au métabolisme intermédiaire pour la production d'énergie ou la synthèse de glucides ou de lipides.

La leucine, après transamination, donne un squelette carboné qui se dégrade en suivant la même voie que la valine et l'isoleucine. Le produit final est l'acétyl-CoA, un composé cétogène.

La lysine ne subit pas de transamination. Son catabolisme produit l'acétoacétyl-CoA, un précurseur des corps cétoniques.

Le tryptophane suit une longue voie métabolique qui le conduit à la formation d'acétoacétyl-CoA, molécule qui peut être transformée en acétyl-CoA.

Les acides aminés glucoformateurs et cétogéniques, comme la phénylalanine et la tyrosine, libèrent des intermédiaires du cycle de Krebs tels que le fumarate et le succinyl-CoA, impliqués dans la néoglucogenèse. Ils produisent également des composés cétogènes comme l'acétoacétyl-CoA.

La phénylalanine est transformée en tyrosine, puis en p-hydroxyphénylpyruvate qui subit une série de réactions conduisant à la formation de fumarate et d'acétoacétate. Le fumarate alimente la néoglucogenèse et l'acétoacétate est converti en acétyl-CoA, un composé cétogène.