Macro-minerais e Compostos Inorgânicos

Compostos Inorgânicos e Macro-minerais

• Os macro-minerais são essenciais para diversas funções biológicas e a sua disfunção pode levar a patologias.

• Cálcio (Ca):

• É o principal elemento na mineralização óssea e dentária.

• Participa em processos fisiológicos como a contração muscular e a manutenção do pH.

• Atua como cofator de algumas enzimas.

• A hipercalcemia pode afetar os sistemas cardiovascular, renal, neuromuscular e ósseo.

• A hipocalcemia pode comprometer a mineralização óssea, diminuir a secreção de insulina e prejudicar a utilização da glicose.

• Sódio (Na):

• É o principal catião do meio extracelular.

• Importante no transporte de nutrientes, impulso nervoso e regulação osmótica.

• Potássio (K):

• É o principal catião do meio intracelular.

• Mantém a osmolaridade intracelular, essencial para o potencial eletroquímico.

• Alterações na concentração extracelular de potássio podem causar arritmias.

• A hipercaliemia pode ocorrer devido à deficiência de insulina.

• A hipocaliemia pode ser causada por hipoinsulinemia.

• Magnésio (Mg):

• 50% está armazenado no tecido ósseo e 48% no meio intracelular.

• Atua como cofator de muitas enzimas e estabilizador da molécula de ATP.

• Níveis baixos de magnésio estão associados ao aumento de colesterol e triacilgliceróis no plasma, relacionados com a síndrome metabólica.

• Fósforo (P):

• Atua como sistema amortecedor de pH (fosfato).

• Faz parte dos minerais ósseos e de várias biomoléculas como ATP, ácidos nucleicos e fosfolípidos.

• A hiperfosfatemia é um fator de risco para doenças cardiovasculares.

Micro-minerais Vestigiários

• Os micro-minerais vestigiários, são importantes para várias funções enzimáticas e processos redox.

• Ferro (Fe):

• Existe nas formas ião Ferroso (Fe2+) e ião Férrico (Fe3+).

• Está ligado a proteínas, especialmente no grupo heme.

• 2/3 do ferro encontram-se na hemoglobina e 15% está armazenado como ferritina.

• A deficiência de ferro causa anemia.

• O excesso de ferro causa hemocromatose.

• Altos níveis estão relacionados ao risco de diabetes tipo 2.

• Zinco (Zn):

• Atua como cofator de 10% das proteínas.

• Essencial para a síntese proteica (colagénio) e de ácidos nucleicos.

• Atua como sinalizador intracelular.

• Ajuda na prevenção da osteoporose e do enfarte do miocárdio.

• Estimula a síntese de colagénio.

• A deficiência de zinco pode estar ligada à intolerância à glicose, diabetes, aterosclerose e diminuição da resistência a infeções.

• Silício (Si):

• Atua como sinalizador intracelular, ajuda a prevenir osteoporose e o enfarte do miocárdio, e estimula a síntese de colagénio.

• Cobre (Cu):

• Atua como cofator de várias enzimas.

• Envolvido em processos de redox, essencial para a imunidade e combate ao stress oxidativo.

• Auxilia na formação de tecido conjuntivo.

• A acumulação de cobre pode causar a Doença de Wilson.

• Níveis elevados de cobre estão associados ao Alzheimer, e a alterações no metabolismo lipídico.

• Iodo (I):

• É um componente das hormonas da tiroide.

• A deficiência pode causar bócio, hipotiroidismo, cretinismo e aborto.

Tóxicos

• Al (alumínio), Pb (chumbo), Hg (mercúrio) e Cd (cádmio) são tóxicos para o organismo.

Diagrama dose-resposta

• O diagrama dose-resposta exemplifica como a proporção de uma substância afeta a saúde.
• Numa baixa concentração ocorre deficiência.
• A concentração ideal promove a função ótima e a saúde.
• Numa alta concentração, ocorre excesso e morte.

Funções químicas e grupos funcionais

• As funções químicas dependem dos grupos funcionais presentes nas moléculas.

• Álcool:

• Possui o grupo funcional Hiroxilo/Hidroxi (-OH).

• Fenol:

• Possui o grupo funcional Hidroxi (-OH) ligado a um anel de benzeno.

• Éter:

• Possui o grupo funcional -O- (oxigénio).

• Pode ser simétrico (R-O-R) ou assimétrico (R-O-R').

• Aldeídos e Cetonas:

• Possuem o grupo funcional Carbonilo.

• Ácido carboxílico:

• Possui o grupo funcional Carboxilo (-COOH ou -CO2H).

• Éster:

• Formado pela combinação de um ácido carboxílico e um álcool.

• Aminas:

• Possuem o grupo funcional Amina (NH2).

• Amidas:

• Formadas pela substituição de um hidroxi ácido por uma amina.

• Imidas:

• Formadas pela reação de ácidos dicarboxílicos com aminas primárias.

Compostos Alifáticos e Aromáticos

• Alifáticos: reagem como alcanos, alcenos, alcinos ou seus derivados, de cadeia aberta ou cíclicos.
• Aromáticos: possuem baixa razão hidrogénio/carbono, são perfumados e têm anel de benzeno.

Hidrocarbonetos

• Alcanos: saturados com ligações simples.
• Alcenos: insaturados com uma ou mais ligações duplas.
• Alcinos: insaturados com uma ou mais ligações triplas.

Grupos Alquilo

• São alcanos que perderam um átomo de hidrogénio terminal.
• Exemplo: Metilo (CH3-), Etilo (CH3CH2-), Propilo (CH3CH2CH2-).

Halogenetos

• Compostos onde um átomo de hidrogénio é substituído por um halogéneo.

Isomeria

• Ramo da química que explora a estrutura molecular em 3D.
• Formas de representação das moléculas:
• Fischer
• Haworth

Isómeros e Estereoisómeros

• Os isómeros possuem a mesma fórmula molecular, mas diferentes propriedades físicas e químicas.

• Isómeros Constitucionais:

  • Diferem na natureza das funções químicas.
  • Diferem na sequência das ligações entre os átomos.

• Estereoisómeros:

  • Diferem no arranjo dos átomos no espaço.
    • Enantiómeros: São imagens espelhadas não sobreponíveis.
    • Diasteroisómeros: Não são enantiómeros.

• Epímeros:

• Diferem na configuração à volta de um dos carbonos.

• Anómeros:

• Diferem na configuração do carbono semi-acetal.

Importância das posições dos átomos na molécula

• O posicionamento dos átomos afeta a interação com enzimas, ligação a recetores e transporte celular.

Ligações cis e trans

• Exemplos: Ácidos gordos.

Ácido-Base

• Ácido cede protões, Base capta protões.
• Ácidos de Bronsted e Lowry emitem protões, e as bases recebem-nos.
• Ácido de Lewis capta um par de eletrões cedido pela base.
• Tipos de substâncias:
• Protofílicas: recetoras de protões.
• Protogénicas: emissoras de protões.
• Apróticas: não captam nem emitem protões.
• Anfotéricas/Anfipróticas: simultaneamente recetoras e emissoras.
• Iões híbridos/anfiões: simultaneamente recetores e emissores.
• Ponto iso-elétrico é o valor do pH onde uma molécula tem carga neutra.

pH e Sistema Tampão

• O pH é o logaritmo inverso da atividade de H+ numa solução. O pH fisiológico é de 7,4.

• Acidémia: pH do sangue arterial inferior a 7,35.

• Acidose: excesso de iões ácidos no meio interno.

• Alcalémia: pH do sangue arterial superior a 7,45.

• Alcalose: excesso de iões alcalinos no meio interno.

• Indicador de pH: substância que altera a cor da solução de acordo com a sua acidez ou alcalinidade.

• Solução tampão/amortecedora: mantém o pH constante.

• Sistemas amortecedores: soluções de ácido fraco e sua base conjugada.

Regulação do equilíbrio ácido-base (linhas de defesa

• 1ª: Amortecimento químico pelos amortecedores intra e extra celulares.
• 2ª: Alterações da ventilação alveolar/ controlo de PCO2 (compensação respiratória).
• 3ª: Alterações da excreção renal para regular a concentração plasmática de HCO3.

Oxidação-Redução

• Oxidação: cede eletrões, aumenta o nº de oxidação.
• Redução: capta eletrões, diminui o nº de oxidação.
• Células eletroquímicas: reagentes de uma reação redox separados fisicamente.
• Alterações Químicas dos Alimentos e Matriz Alimentar
• Alimentos podem ser: tecidos intactos, tecidos destruídos, sistemas não celulares ou combinações destes.

Efeitos das práticas agrícolas e pecuárias

• Fatores ambientais como luz, temperatura, precipitação, estação, local, altitude, fertilidade do solo, irrigação e proteção da planta influenciam o valor nutricional dos vegetais.
• A diversidade genética nas culturas vegetais suporta a utilidade das técnicas de seleção artificial na melhoria da qualidade nutricional destes alimentos.

Processamento de Alimentos

• A retenção de nutrientes depende do processamento e armazenamento.
• Alimentos podem ser processados para preservar, produzir alimentos apetecíveis e preparar alimentos para servir.
• 6 princípios básicos de preservação incluem remoção da água, tratamento com calor e frio, controlo da acidez, adição de aditivos tecnológicos e irradiação.

Biodisponibilidade e Bioacessibilidade de nutrientes

• Biodisponibilidade: A quantidade e a taxa a que uma substância ativa é absorvida e se torna disponível no local alvo (influenciada pela matriz alimentar).
• Bioacessibilidade: A quantidade de um nutriente disponível para a absorção após a digestão.
• A biodisponibilidade e a bioacessibilidade podem ser influenciadas pelo processamento do alimento.

Efeitos do Processamento nos Nutrientes

• Nutrientes estáveis: proteínas, minerais e niacina.
• Nutriente sensível à luz: vitamina A (retinol).
• Nutrientes diminuídos com a qualidade sensorial: riboflavina (B2), tiamina (B1) e piridoxina (B6).
• Nutrientes diminuídos rapidamente: ácido ascórbico e folatos.

Matriz Alimentar

• Local de interação entre nutrientes e não-nutrientes que afeta a biodisponibilidade.

• Amido: substância de reserva das células vegetais, composta por amilopectina e amilose.

• Tipos de amido:

• Amilose: estrutura linear com ligações α-1,4.

• Amilopectina: estrutura ramificada com ligações α-1,4 e α-1,6.

• Glicogénio: estrutura mais ramificada que a amilopectina.

• Glicemia pós-prandial avalia os níveis de glicose no sangue após a refeição.

Transporte Bioquímico

• Membranas biológicas têm permeabilidade seletiva.

• Passagem de solutos:

• Solutos de baixo peso molecular:

  • Difusão simples (através da membrana).
  • Difusão facilitada (canais/proteínas).

• Solutos de alto peso molecular:

  • Transporte ativo (proteínas com gasto de ATP).
  • Endo e Exocitose (através de vesículas).

• Gradiente eletroquímico: solubilidade da substância.

• Coeficiente de permeabilidade: quanto maior o coeficiente, maior a permeabilidade através da bicamada fosfolipídica.

Proteínas Transportadoras e Canais Proteicos

• As proteínas alteram a sua conformação durante o transporte auxiliando a difusão facilitada

• Os canais proteicos formam poros hidrofílicos, atuam na difusão facilitada

• Proteínas e canais podem ser:

• Uniporte: Transporta um único soluto.

• Co-transporte: Transporta dois solutos (simporte - na mesma direção; trocador - em direções opostas).

• Ex.:

  • GLUTs são proteínas transportadoras de glicose por difusão facilitada.

• Canais iónicos permitem um transporte rápido de iões, possuindo canais não regulados e canais regulados dependentes de estímulos.

• Ex.: Bomba de Na+ e K+ transporta 2 K+ para dentro da célula e 3 Na+ para fora da célula, com gasto de 1 ATP.

• Transporte ativo primário:

• Utiliza uma bomba com gasto de ATP para transportar solutos contra o gradiente de concentração.

• Transporte ativo secundário:

• Utiliza o gradiente criado pelo transporte ativo primário para transportar outro soluto, sem gasto direto de ATP.

• Ex.:

  • SGLTs fazem o transporte de glicose (transporte ativo).

Endo e Exocitose

• Endocitose: processo de internalização de substâncias pela célula.
  • Fagocitose: ingestão de partículas grandes, ocorre em células especializadas.
  • Pinocitose: captação de soluto em solução, ocorre em todos os tipos de células.
    • Pinocitose de fase fluida: processo não seletivo.
    • Pinocitose absorvida: processo seletivo mediado por recetor.
• Exocitose: processo de secreção de substâncias pela célula, remodelando a membrana.

Moléculas Sinalizadoras

• A comunicação celular requer moléculas sinalizadoras extracelulares, proteínas celulares que detetam e respondem, recetores proteicos e proteínas de sinalização intracelulares.

• Tipos de sinalização intercelular:

  1. Dependente do contacto (desenvolvimento embrionário).
  2. Dependente de secreção:
     • Parácrina: atua só nas células vizinhas.
     • Sináptica: atua na fenda sináptica (neurotransmissores).
     • Endócrina: hormonas libertadas na corrente sanguínea.
  3. Sinalização autócrina e Tight junctions (coordenação de células vizinhas do mesmo tipo de tecido).

Recetores

• Proteínas celulares com domínio de reconhecimento e domínio gerador de sinal sinal recebido.

• Desencadeiam cascata de reações intracelulares, respondendo de acordo com o recetor.

• Tipos de recetores:

  • Transmembranares: abundantes para moléculas hidrofílicas; acoplados a canais iónicos.
  • Intracelulares: para moléculas hidrofóbicas; afetam a expressão génica, acoplados a proteínas G ou enzimas.

• Sensibilidade à molécula sinalizadora:

  • Adaptação: aumento da concentração da sinalizadora, diminuição da quantidade de recetores.
  • Dessensibilização: diminuição da concentração da sinalizadora, aumento da quantidade de recetores.

Glicosilação e Glicação

• Glicosilação:

• Adição de açúcares a proteínas ou lípidos que modulam a estrutura, estabilidade e função destas moléculas.

• O-Glicosilação: inicia-se após tradução proteica, ocorre no complexo de Golgi.

• N-Glicosilação: inicia-se na tradução proteica, ocorre no RER, e complexo de Golgi.

• Glicação (Reação de Maillard):

• Processo espontâneo entre um carbonilo e uma amina, formando AGEs envolvidos no envelhecimento.

• A interação entre RAGE (recetor de AGEs) e AGE está envolvida em processos de apoptose, stress oxidativo e inflamação.

Aminoácidos e Proteínas

• Aminoácidos:

• Essenciais: obtidos através da dieta.

• Não essenciais: sintetizados pelo organismo.

• Modificações pós-translacionais:

• Envolvidas na regulação da atividade proteica.

• Reversíveis: modificações na estrutura molecular para favorecer funções necessárias (ex.: fosforilação/desfosforilação).

• Irreversíveis: alterações que originam novas ligações que não podem ser alteradas (ex.: Hidroxilisina).

• Estruturas das proteínas:

  • Primária: sequência de aminoácidos.
  • Secundária: sequência de aminoácidos e a sua orientação no espaço (α-hélice ou folha-β).
  • Terciária: estrutura proteica tridimensional.
  • Quaternária: conjuntos de estruturas terciárias.

• A alteração de um aminoácido numa sequência pode alterar por completo a estrutura e funcionalidade da proteína.

• Um domínio proteico é uma zona composta por aminoácidos com funções específicas.

GLUTS

• São cadeias proteicas que funcionam melhor quando se juntam e criam estruturas quaternárias com 2 ou mais GLUTs.
• Transporte de glucose na glicosilação, localização tecidular e regulação hormonal.

Cinética Química e Bioquímica

• A cinética estuda a velocidade das reações.
• A termodinâmica e a Ke (constante de equilíbrio) permitem prever se uma reação ocorre ou não e se ocorre espontaneamente ou não.

Previsão da reação química:

• 1º- Passo limitante- Passo que necessita de maior energia.

• 2°- Energia de ativação- Energia necessária para iniciar a reação.

• Catalisador- diminui a energia de ativação, acelerando a reação química, mas não altera o seu equilíbrio final.

• Velocidade da reação- refletem o nº de partículas/unidade de tempo.

• Exemplos de reações:

  • Reação de ordem zero; Reação de primeira ordem;Reação de segunda ordem
  • Energia livre de Gibbs (G): É a quantidade máxima de energia que se pode obter numa reação com temperatura e pressão constantes.

Enzimas

• São catalisadores proteicos que aumentam a velocidade da reação, diminuindo a energia de ativação e não alteram o equilíbrio.

• As enzimas que catalisam a formação de substrato em produto, também catalisam a formação de produto em substrato.

• Não são consumidas na reação (não afetam o equilíbrio), no entanto são sensíveis às alterações de temperatura, pH e concentração do substrato.

• Catálise: Aumento da velocidade de reação pela ação de um catalisador (enzima).

• Dependem dos compostos químicos não proteicos adicionais.

• Tipos de enzimas:

• Oxi-redutase: atuam em reações de oxidação redução.

• Transferase: transferem grupos químicos.

• Hidrolase: hidrolisam ligações.

• Liase: atuam em reações não hidrolíticas onde há remoção de um grupo químico e formação de uma ligação dupla.

• Isomerase: transforma um substrato no seu isómero.

• Ligase: atua em reações de junção de 2 ou mais moléculas.

• Translocase: movem iões ou moléculas através de membranas.

Mecanismos de Regulação Enzímica

• Quantidade de substrato
• Quantidade de Enzimas
• Presença de modeladores Modificações Covalentes
• pH e Temperatura
• Ajuda a regular vias metabólicas.

Inibidores Reversíveis

• Inibidor Competitivo (Ic):

• Liga-se ao centro ativo impedindo a ligação do substrato.

• Aumento da concentração de inibidor diminui a afinidade da enzima para o substrato e vice-versa.

• Inibidor Anti-Competitivo (IAC):

• Liga-se a um local diferente do centro ativo, alterando a estrutura da enzima impedindo a sua atuação.

• Aumento da concentração de inibidor aumenta a afinidade da enzima para o substrato e vice-versa.

• Inibidor Misto (IM):

• Liga-se à enzima ou ao complexo ES (enzima-substrato).

• A concentração does inibidor não altera a afinidade da enzima para o substrato e vice-versa.

• Inibidor Alostérico (IAI)):

• Liga-se ao centro alostérico (distinto do centro ativo), alterando a conformação do centro ativo.

• A enzima perde a capacidade catalítica.

• Ativador Alostérico (M):

• Ligação ao centro alostérico, alterando a conformação do centro ativo. -A enzima ganha capacidade catalítica

• Vias Metabólicas:

  • (M) Ativador Alostérico: Ligação ao centro alostérico, alterando a conformação do centro ativo.

Enzimas Imobilizadas

• Estão ligadas a um suporte específico, podem ser biossensores.
• São utilizadas para reações específicas e são reutilizáveis
• Imobilização pode ser reversível ou irreversível:
• Adsorção; Ligação Iónica; Ligação por afinidade
• Ligação Covalente; Encarceramento; Encapsulamento

Glícidos

• Estrutura e Grupos Funcionais

• Podem ser aldeídos ou cetonas; armazenados como glicogénio (animais) e amido (plantas).

• Divididos em:

• Oses (Monossacarídeos): Glicose, Frutose; Osídeos (ligados a outros glícidos): ligação acetal.

• Holosídeos: só glícidos ligados (homo ou heterosídeos)

• Heterosídeos: ligados a proteínas ou lípidos (ex: ATP)

• Existe Aldoses (C=OH/ CHO) e cetoses (C=O)

  • Glicose (aldose)

• O carbono anomérico perde a ligação dupla para o oxigênio e tem de estar ligado a dois oxigênios e um hidrogênio

• ligação semi-acetal: carbono anomérico

Frutose

• A Frutose, ligada as ligações éter entre um carboxilo e um hidroxilo
• Há também a Ligação semi-acetal que une ligações éster entre aldeídos/cetonas e álcool. A ligação glicosídicas é um processo que acontece só em OH do carbono anomérico Há Oxidação da Oses que ao se Ligarem, criam um ácido aldeídos nas pontas 1° ou final O 1° C- ácido aldónico ligação semi-acetais e , Ultimo C- ácido urónico esses interligam com os ésteres intermolecularmente
• Lactonas: (Gliconato-D) Essas não fazem ligações semi-acetais.

Holosídeos

• Exclusivamente constituídos por oses e Dissacarídeos - Exemplos:
  • Ligação osídeo-ose
  • Ligação glicosídica
  • Maltose
  • Celobiose
  • Lactulose

Lípidos

• Cadeia hidrocarbonatada e grupo carboxilo , altamente insolúvel em água mas em compostos orgânicos. Ácidos Gordos
• Nomenclatura: comum e sistemática

Tipos

• ácido palmítico, esteárico, oleico, linoleico. -família ómega:

• Ómega (w) - representa a ligação C a contar do fim , esses são essenciais na nossa dieta !

• Elongases: + longas cadeias Dessaturases: Dessaturação + ligações

• Omega 3 tem propriedades Anti inflamatórias e Omega 6 tem inflamatórias

• A função de Armazenamento e ligação acontecem em tecidos adiposo, eletricamente

• os fosfolípidos são os principais componente, onde acontecem as caudas e ligações

• • Classe de Fodfolipidos : Glicerofosfolípidos /fosfato e álcool. Esfingofosfolípidos _ grupos mais cadeia acidas

• Glicolipidos

Glicolipidos: ceramida + açúcares - localizadas na membrana para recetores Glicolipidos simples : Cerebrossídeos ( 1 glícido e neutros

• Sulfatídeos( S + Enxofre
• Globosídeos -> grupo sanguíneo

Complexo

• Gangllosideos Ácido Siállico+ glicossido Esteroides
• Colesterol principal para tecidos compostos por +Ades
• Colesterol atravésda dieta , se absorvido a ACoA

#Isopereno #Acido_biliares #Hormonas_Esferoides Peroxidaçao lipidicda

• • AAuto-oxidação por exposição O2- reação acida gordos

Vitaminas

• São compostos orgânicos e as vias metabólicas dependem de vitaminas.

• Funções diferentes (atuam em reações diferentes).

• Obtidas pela dieta ou sintetizadas por bactérias no intestino.

• Necessárias para síntese de outras vitaminas.

• Vitaminas hidrossolúveis: vitamina que se dissolver em água.

    - Ácido pantoténico/  Ciclo ( CoA),riboflavina/Oxidação , Niacina ( cadeia respiratória), vitamina C  ( Anti-oxidante)
    -Vitaminas ADEK: (Lipossolúveis); dependente de gordura
  

• Vit A; Xeroftalmia; vitamina D, Calcificação óssea; Vitamina E ; Anti oxidante. Vit K; Hemorragia

Água e Lípidos e Sistemas de Fases:

• Agua não se mistura com o Ìpis - detergentes! Líquidos viram emulsões com ,
• Fosfolipidos e Estrutura organizada- bicamada( unidades estruturais)
• Agua Mineral para fonte- sais
• Os antioxidantes estão nos alimentos na maioria. E existem dois tipos para sintetizar
• ** Enzimaticos**: enzimas
• ** Não Enzimaticos * SintezeEndogenasDietas

Os polifenóis em composto orgânicos A vitamina D armazena membrana Para proteger a peroxação dos íris

Carateristicas dos Antioxidantes

• • Reações redox; - reagentes / Radicais ++

Cada antioxidante tem carateristicas -Nrf2 - Mecanismos ação anti oxidantes Os ingredientes sinergismo no sistema 5- as enzimas oxidantes 6- sistema de defesa anti- 7- moléculas radicais já foram radiantes nos atomos 8- atua como meteres de 21 com 9- sinergia entre todos mecanismo 10 - para funcionamento 11- características e mecanimos de atuação dirente As células têm de ser capazes de comunicar entre si num organismo multicelular.

Para haver esta comunicação é necessário:

1. Moléculas sinalizadoras extracelulares (sinalizam)
2. Proteínas celulares (detetam e respondem)
3. Recetores proteicos (ligam-se à sinalizadora)
4. Proteínas de sinalização intracelulares (distribuem o sinal na célula)
5. Proteínas-alvo (alteração do comportamento da célula)

Bioquímica para totós (Prática)

Realização de testes para detetar componentes biológicos

• Teste da Ninidrina:

• Deteta amina livre

• Com uso do reagente ninindrina

• Teste do Enxofre:

• Deteta Enxofre com uso do reagente Acetato de chumbo, tornando a solução preta.

• Teste do Bioreto:

• Deteta ligações peptídicas

• Com uso do reagente Biureto

• tornando a solução Violeta

• Precipitação de proteínas:

• Deteta proteínas

• Com uso do reagente Acetato de Chumbo

• Método de Bradford:

• Total de proteínas, com reagente de Bradford, tornando a solução Azul. Realização de testes para detetar presença de Glícidos:

• Teste de Schitt:

• Distingue Aldeídos de cetonas, usando reagente de shifft, variando entre Purpura e Roxo.

• Teste de Selliwanof

• Diferençar cetoses de aldoses, com desidratação por uso de ácido Colidrico.

Teste de Revelação da funcão de álcool:

• Detetando grupos -OH por meio de Óxidos cuprosos.

Usos de reagentes para a atuação. Molish Distinguir entre oses e o reagente, assim , ter uma coloração. ( Teste Biol): distinguir Pentoxes de hexoses para verda/azul. Coloração por Lodo:

• Amido, e cor é azul escuro

Lípido: Solução lípidica.

• Testes: Bromo
• Esterides, , os reagentes sulfúrico levam a uma coloração!
• Pesquisa - peroxidos para uma solução castanha! Enzimassss Atividade de fazer um teste de alcalina com substratos conhecidos

Métodos quantitativos para analisar com números:

• Enzimas alcalinas, ( para-nitrofenilfosfato
• Volume e quantidades em amostragem /ml ( como é feito pela divisão e a regra de 3 simples .

titulação::::: Na 1; Água a usar , e ter um valor! Média , e ter estecometria de 0 1! e saber volumes de cada lado, e dividir pelos litros em cada canto! ; ter a densidade expressa com Acides , por um volume.

Preparações de Sução; Molaridade e concentração!

• M-n;1/V (M; 1: massa para peso.)

Glicose1 , peso, agitação e volume! Cloreto de ferro - 3 ml , contas e o que precisa. Dados Addicionais no caso 3! = ter uma reação em conta em cada aspeto. = para melhor quantificação.