Macro-minerais: Cálcio, Sódio, Potássio e Magnésio

Compostos Inorgânicos: Macro-minerais

• Cálcio (Ca): Principal para mineralização óssea e dentária, e participa em processos fisiológicos como contração muscular e manutenção do pH. A deficiência leva a hipocalcemia (comprometimento da mineralização óssea, secreção de insulina e utilização de glicose); o excesso leva a hipercalcemia (afeta sistema cardiovascular, renal, neuromuscular e ósseo)
• Sódio (Na): Previne a desidratação. Principal catião no meio extracelular, importante no transporte de nutrientes, impulso nervoso e regulação osmótica.
• Potássio (K): Principal catião no meio intracelular, mantém a osmolaridade intracelular, importante para o potencial eletroquímico. Possíveis patologias incluem arritmias (alterações da concentração extracelular de potássio), hipercaliemia (deficiência de insulina) e hipocaliemia (hipoinsilinémia)
• Magnésio (Mg): Principalmente armazenado nos tecidos ósseo (50%) e no meio intracelular (48%), cofator de várias enzimas e estabilizador da molécula de ATP. Níveis baixos de magnésio levam ao aumento de colesterol e triacilgliceróis no plasma e estão relacionados com a síndrome metabólica.
• Fósforo (P): Integra o sistema de amortecimento de pH, faz parte dos minerais ósseos e é integrante de várias biomoléculas (ATP, ácidos nucleicos, fosfolípidos). Níveis altos de fósforo estão associados a hiperfosfatemia, fator de risco para doenças cardiovasculares.

Compostos Inorgânicos: Vestigiários

• Ferro (Fe): Existe nas formas ião ferroso (Fe2+) e ião férrico (Fe3+), sempre ligado a proteínas (grupo heme); 2/3 encontra-se na hemoglobina e 15% armazenado (ferritina), essênciaol à síntese proteica (colagénio) e de ácidos nucleiocos. A deficiência causa anemia, o excesso causa hemocromatose (precipitação de ferro nos tecidos). Excesso de ferro está associado ao aumento do risco de diabetes tipo 2.
• Zinco (Zn): Prevenido a desidratação. Cofator de 10% das proteínas. A deficiência de zinco pode estar relacionada com intolerância à glicose, diabetes, aterosclerose e diminuição da resistência a infeções.
• Silício (Si): Sinalizador intracelular, ajuda a prevenir a osteoporose e o enfarte do miocárdio e estimula a síntese de colagénio.
• Cobre (Cu): Cofator de várias enzimas, envolvido em processos de redox (fosforilação oxidativa), essencial para imunidade, combate ao stress oxidativo e formação de tecido conjuntivo. Anomalias no cobre podem ser Doença de Wilson (acumulação de cobre), Alzheimer (níveis elevados) e alterações no metabolismo lipídico (deficiência ou excesso).
• Iodo (I): Componente das hormonas da tiróide. A deficiência causa bócio, hipotiroidismo, cretinismo e aborto.

Diagrama Dose-Resposta

Gráfico representa a relação entre a dose de uma substância (tóxicos) e a resposta fisiológica, mostrando uma zona ótima (Estado de Saúde) entre os sintomas de deficiência e os efeitos de excesso.

Funções Químicas e Grupos Funcionais

A tabela detalha as funções químicas orgânicas (álcool, fenol, éter, aldeídos/cetonas, ácido carboxílico), grupos funcionais correspondentes (hiroxilo/hidroxi, hidroxi, -0- (oxigénio), carbonilo, carboxilo), fórmulas e representações de imagem.

Compostos Alifáticos e Aromáticos

• Alifáticos: Reagem como alcano, alceno, alcino ou seus derivados (cadeia aberta ou cíclica similar a compostos de cadeia aberta)
• Aromáticos: Possuem baixa razão hidrogénio/carbono, com anel de benzeno (C6H6); geralmente perfumados.

Hidrocarbonetos

• Alcano: saturado, ligações simples
• Alceno: insaturado, uma ou mais ligações duplas
• Alcino: insaturado, uma ou mais ligações triplas

Outras Informações

• Grupos alquilo correspondem a alcanos sem um hidrogénio terminal (metilo, etilo, propilo).
• Halogenetos são compostos com um átomo de hidrogénio substituído por um halogéneo.
• Isomeria descreve a área da química que estuda a estrutura molecular em 3D.

Formas de representação

• Fischer
• Haworth

Isómero físico

• Compartilham a mesma fórmula molecular, mas apresentam fórmula estereoquímica diferente
• Têm propriedades físicas e químicas diferentes

Isómeros constitucionais

• Isómeros funcionais: Diferem entre si nas funções químicas
• Isómeros posicionais: Diferem entre si na sequência das ligações entre átomos

Estereoisómeros

• Diferem entre si no arranjo dos átomos no espaço
• Enantiómeros: são imagens que representam o espelho um do outro

Diasteroisómeros

• São os estereoisómeros que não sejam enantiómeros
• Epímeros: variam na configuração sobre a volta de um dos carbonos
• Anómeros: variam na configuração do carbono semi-acetal, são mesmos epímeros

Importância das posições dos átomos na molécula:

• Interação com enzimas
• Ligação a recetores
• Transporte celular

Ligações cis e trans:

• Exemplo: Ácidos gordos

Ácido-Base

• Ácido: cede protões
• Base: capta protões
• Bronsted e Lowry: ácidos são compostos químicos que emitem protões e as bases recebem-nos.
• Lewis: ácido capta um par de eletrões cedido pela base. Esta cedência é temporária, quando se separam, os eletrões voltam para a base.

Tipos de substâncias:

• Protofílicas- recetoras de protões
• Protogénicas- emissoras de protões
• Apróticas- não captam nem emitem protões
• Anfotéricas/Anfipróticas- são simultaneamente recetoras e emissoras
• Iões híbridos/anfiões são simultaneamente recetores e emissores

Ponto iso-elétrico

• É o valor do pH onde uma molécula tem carga neutra

pH

• É o Log inverso da atividade de H+ (concentração manifestada em solução). pH fisiológico: pH no corpo humano de 7,4 [7,35; 7,45]
• Acidemia: pH do sangue arterial inferior a 7,35
• Acidose: excesso de iões ácidos no meio interno
• Alcalemia: pH do sangue arterial superior a 7,45
• Alcaloses: excesso de iões alcalinos no meio interno
• Indicador de pH: é uma substância ácida ou básica fraca, que altera a cor da solução de acordo com a sua acidez ou alcalinidade (há sempre risco associado)
• Solução tampão/amortecedora: é uma solução que mantém constante o pH
• Sistemas amortecedores: são soluções de ácido fraco e a sua base conjugada ou base fraca e seu ácido conjugado
• Alterações da ventilação alveolar/ controlo de PCO2 (compensação respiratória)
• Alterações da excreção renal (compensação renal)

Oxidação-Redução

• Oxidação: cede eletrões (saída de H ou entrada de O) nº de oxidação aumenta
• Redução: capta eletrões (entrada de H ou saída de O) nº de oxidação diminui
• Células eletroquímicas: reagentes de uma reação redox se encontram separados fisicamente.

Alterações químicas dos alimentos e Matriz alimentar

• Os alimentos podem ser classificados da seguinte forma:
• Tecidos intactos, ex. frutos, vegetais, cereais, leguminosas, ovos, carnes;
• Tecidos destruídos, ex. carne picada, purés, farinhas;
• Sistemas não celulares ou sistemas celulares destruídos, ex. leite, sumos de fruta, mel, óleos; ou
• Uma combinação dos anteriores.
• Manipulação genética: é utilizada para dar resposta a necessidades de alimentos fortificados ou resistentes a determinadas pragas ou doenças, para maximizar a produção e minimizar o desperdício.

Efeitos das práticas agrícolas e pecuárias

• Luz, temperatura, precipitação, estação, local, altitude, fertilidade do solo, irrigação e proteção da planta influenciam o valor nutricional dos vegetais
• O conteúdo em alguns nutrientes dos vegetais pode variar cerca de 20X.
• Diversidade genética nas culturas vegetais suporta a utilidade seleção artificial para melhoria qualidade nutricional.

Processamento de alimentos

• Retenção de nutrientes depende processamento/armazenamento
• Alguns nutrientes mais sensíveis a alterações de temperatura
• Alimentos processados para preservar, criar alimentos apetitosos e preparar alimentos
• Princípios básicos preservação: remoção água, tratamento com calor/baixa temperatura, controlo acidez, adição de tecnologias e irradiação

Biodisponibilidade

• Quantidade e a taxa a que substância ativa absorvida e disponível
• Fator limitante: absorção
• Bioacessibilidade: quantidade de nutriente disponível para absorção após digestão
• Biodisponibilidade/bioacessibilidade determinada matriz alimentar, afetando processos físicos, químicos e enzimáticos
• Processamento alimentos pode aumentar biodisponibilidade

Efeitos do Processamento

• Nutrientes relativamente estáveis: proteínas, minerais, niacina
• Nutriente mais susceptível à luz: vitamina A (retinol)
• Nutrientes que diminuem com perda qualidade sensorial: riboflavina (B2), tiamina (B1), piridoxina (B6)
• Nutrientes que diminuem rapidamente: ácido ascórbico e folatos

Matriz alimentar

• Local de interação entre nutrientes e não-nutrientes condicionam biodisponibilidade
• Amido: composto por amilopectina e amilose, presente em células vegetais armazenadas
• Glicemia pós-prandial: Avalia os níveis de glicose no sangue duas horas após a comida

Transporte Bioquímico

• Membranas biológicas: permeabilidade seletiva
• Passagem de solutos na membrana:
• Soluto baixo peso molecular: Difusão simples e facilitada
• Soluto alto peso molecular: Transporte ativo e endocitose/exocitose

Gradiente electroquímico

• Solubilidade substância
• Quanto maior coeficiente, maior permeabilidade por difusão nas bicamadas

Proteínas transportadoras e Canais proteicos

• Proteínas alteram conformação, atuam difusão facilitada e transporte ativo. Estereseletivas.
• Canais criam poros hidrofílicos na membrana, atuam difusão facilitada. Menos estereseletivas.
• Ambos proteínas transmembranares.
• Tipos: Uniporte, Co-transporte

Canais iónicos

• Transporte rápido de iões pode depender ou não de estímulos. Ex.: Bomba Na+/K+

Transporte ativo primário

• Transporte soluto contra gradiente usando bomba e ATP
• Transporte ativo secundário usa gradiente criado primário para transportar outro soluto (Ex.: SGLTs e glicose)

Endo e Exocitose

• Fagocitose (ingestão de partículas grandes, em células especializadas)
• Pinocitose (captação de soluto em solução, em todo o tipo de células)

Moléculas sinalizadoras

• Essenciais para comunicação celular multicelular: moléculas extracelulares, proteínas celulares (recetores), proteínas sinalização intracelulares e proteínas-alvo
• Sinalização intercelular: dependente de contacto/secreção, parácrina, sináptica, endócrina, autócrina e Tight junctions

Recetores

• Proteínas celulares para reconhecer sinais extracelulares com domínio de reconhecimento e domínio gerador de sinal que despoletam cascata intracelular.

Sensibilidade à molécula sinalizadora

• Adaptação
• Dessensibilização

Glicosilação e Glicação

• Glicosilação: Modula estrutura, estabilidade e função proteínas/lípidos (O-Glicosilação após tradução proteica; N-Glicosilação durante).
• Glicação: Reação espontânea entre carbonilo e amina, AGEs e recetor RAGES.

Aminoácidos e proteínas

• Aminoácidos: essenciais (dieta) ou não-essenciais (sintetizados pelo corpo)
• Apresentam fórmulas/afinidades variadas e aminoácidos essenciais

Modificações pós-translacionais

• Envolvidas na regulação atividade proteica: reversíveis (fosforilação/desfosforilação) ou irreversíveis (novas ligações)

Estruturas

• Primária (sequência peptídica), secundária (sequência de aminoácidos e orientação), terciária(junção das estruturas secundárias) e quaternária (conjunto estrutura terciária)
• Proteínas mudam estrutura e função. A mudança de um aminoácido numa estrutura proteica altera a estrutura e/ou a função dela
• Os domínios proteicos são zonas com aminoácidos com funções específicas
• GLUTs: cadeia proteicas, funcionam melhor quando juntar com estruturas quaternárias de 2 ou mais GLUTs, tem uma estremidade amina -NH3+ e uma estremidade carboxilo - COO, são transportadores glucose (oses/glícids) no organismo, atuam na glicosilação, localização tecidular e regulação hormonal

Cinética química e bioquímica

• Cinética estuda a velocidade de reações.
• Termodinâmica e Ke para prever reação espontânea

Previsão da reação química

• Passo limitante e energia ativação
• Catalisadores aceleram reações sem alterar o equilíbrio
• Dados da velocidade reações refletem nº partículas/tempo
• Energia livre Gibbs (G): quantidade máxima de energia numa reação pressão/temperatura constantes. ΔG = G(produtos) – G(reagentes)
  • ΔG > 0: reação endergónica
  • ΔG = 0: reação equilibrium
  • ΔG < 0: reação exergónica, espontânea
• Enzimas: catalisadores proteicos que aumentam velocidade diminuindo energia de ativação, regulam reações bioquímicas e não afetam o equilíbrio
• Catálise: aumento velocidade reação pela ação enzima
• Enzimas dependem de compostos químicos adicionais para a ação
• Oxiredutase, tranferase, hidrolase e liase
• Mecanismos regulação enzimática:
  • Quantidade substrato/enzima, presenças modeladores, modificação covalente, pH/temperatura
  • Inibidores e ativadores

Inibidores reversíveis

• Inibidor competitivo: ligação I pede ligação substrato. Km aumenta, mas v.max mantém-se.
• Inibidor anti-competitivo: altera estrutura e afinidade enzima, Km diminui e v.max também.
• Inibidor misto: não altera a afinidade enzima, v.max diminui mas Km mantém-se.

Vias metabólicas

• Inibidor alostérico (ligação ao centro alostérico impede atividade catalítica enzima), ativador alostérico (gera ligações novas).
• Enzimas dependem de: cofatores, coenzimas e grupos prostéticos

Enzimas imobilizadas

• Ligadas a suporte, biossensores
• Reutilizáveis e fáceis de separar do produto

Glícidos

• Estrutura e grupos funcionais:
• Podem ser aldeídos ou cetonas. Nos animais a glicose é armazenada em forma de glicogénio e nas plantas em forma de amido. Pode haver derivados de oses mas não têm ligações glicosídicas.

Aldoses

• C=OH/ CHO Cetoses (C=O):
• Glicose (aldose- grupo carbonilo no 1º C)
• Ligação semi-acetal Ligação entre aldeídos/cetonas e álcool.
• Ligações glicosídicas
• Só acontecem em OH do carbono anomérico.

Oxidação das oses

Oxidação de aldoses cria um ácido

• 1º C- ácido aldónico (Ex.: ácido glicónico-D) fazem ligações semi-acetais
• Último C- ácido urónico (Ex.: ácido glicurónico-D) fazem ligações semi-acetais e éster intermolecular

Holosídeos

• Exclusivamente constituídos por oses. Dissacarídeos.

Lípidos

• Cadeia hidrocarbonetada (C e H) e grupo carboxilo(COOH)
• Altamente insolúvel em água (apolar) mas solúvel em compostos orgânicos (apolar).

Familia ómega (w)

• Ómega (w)- representa a ligação dupla entre carbonos a contar do fim(Ex.: ómega-3 tem ligação no 3º C a contar do fim)

Armazenamento e função

• Os lípidos são armazenados em tecido adiposo em forma de triacilglicerois.

Fosfolípidos

• Componente principal das membranas biológicas Glicerofosfolípidos (ácidos gordos + glicerol + grupo fosfato + álcool) Ex.: membrana da mitocôndria

Glicolípidos

Glicoesfingolípidos (ceramida + açúcar/es)

Antioxidantes

Estes compostos doam eletrões e são ativados pelas defesas antioxidantes

• Inibe as enzimas oxidantes
• Bloqueam as molecules que já sao radicais
• É quelantes de metais

Bioquimica para totos (Pratica)

• Testes:
  • Proteinas
  • Glicidos
  • Lipidos
• Soluções
• Titulações