124 Questions
Welche Art von Membranproteinen ist durch Segmente der Sequenz in der Membran verankert?
Integrale Membranproteine
Welche Art von Proteinen ist so hydrophob, dass es permanent in der Membran verankert ist?
Globuläre Proteine
Welche Art von Proteinen besteht aus mehr als einer Polypeptidkette, wobei nur eine als integrales Membranprotein gilt?
Proteinkomplexe in der Membran
Welche Art von Proteinen ist nicht in der Definition von Membranproteinen enthalten, obwohl sie Teil eines Membranproteinkomplexes sein können?
Nicht definiert
Welche Proteine sind im Vergleich zum Proteinkern hydrophober?
Alpha-helikale Transmembranproteine
Welche Art von Proteinen kann nur eine einzelne Helix enthalten?
Alpha-helikale Transmembranproteine
Welche Art von Proteinen bildet ein Fass, um in der Lipiddoppelschicht verbleiben zu können?
Beta-Proteine
Welche Art von Proteinen weist eine sehr hydrophobe Oberfläche auf?
Beta-Barrel-Membranproteine
Welche Proteine weisen manchmal eine hydrophile Innenseite auf?
Beta-Barrel-Membranproteine
Welche Proteine kommen in unterschiedlichen Membranen vor?
Alpha-helikale Transmembranproteine
Was ist die Hauptfunktion von Albumin im Blut?
Transport von Fettsäuren durch das Blut
Was ist der Zweck des Transportproteins in Bezug auf den vermittelten Transport durch die Zellmembran?
Beschleunigung und effektive Vermittlung des Transports
Was macht etwa 50% der Masse einer typischen biologischen Membran aus?
Transportproteine
Was ist der grundlegende Unterschied zwischen passivem und aktivem Transport?
Der passive Transport erfolgt entlang eines Konzentrationsgradienten, während der aktive Transport gegen den Gradienten erfolgt.
Was treibt den passiven Transport entlang eines Konzentrationsgradienten an?
Diffusion von höherer zu tieferer Konzentration
Warum ist es wichtig, dass der aktive Transport gegen den Konzentrationsgradienten erfolgt?
Um Substanzen gegen ihren natürlichen Fluss zu transportieren
Was ist eine wichtige Rolle, die Schleusentore bei dem Vergleich des Transports mit einer Schleuse spielen?
Sie verhindern den unkontrollierten Fluss von Wasser
Welche Analogie wird verwendet, um den Transportprozess in biologischen Systemen zu illustrieren?
Ein Schiff, das Wasser zwischen verschiedenen Niveaus transportiert
Was wäre ein Beispiel für passiven Transport in biologischen Systemen?
Diffusion von Kohlenstoffdioxid aus einer Zelle in die Umgebung
Welches Gerät wird zur Messung der Membranpolarisation verwendet?
Spannungsmessergeräte
Was charakterisiert die Innenseite von polarisierten Membranen im Vergleich zu den Außenseiten?
Leicht negativ geladen
Was ist eine fundamentale wichtige Funktion von Membranen?
Transport
Was ist die Dicke der hydrophoben Schicht in Membranen?
25-30 Angströme
Welche Substanz kann durch Membranen ungehindert diffundieren?
Wasser
Welche Art von Molekülen wird sehr langsam diffundieren und abgewiesen, auch wenn es sie innerhalb der Zelle gibt?
Geladene oder hydrophile große Moleküle
Welche Art von Molekülen kann langsamer durch Membranen diffundieren, aber die Mehrheit wird abgewiesen?
Kleine ungeladene Moleküle
Welche Art von Molekülen muss von Transportproteinen begleitet werden, da sie sonst nur partiell in Membranen partitionieren und feststehen?
Große hydrophobe Moleküle
Welche Art von Elementen weisen Membranproteine und membran-assoziierte Proteine häufig an ihrer Oberfläche auf?
Amphipathische Helices
Wie interagieren Membranproteine mit der Membranoberfläche im Vergleich zu anderen Proteinen?
Unspezifisch
Welche Information über die Topologie von Membranproteinen ist korrekt?
Der Amino- und Carboxy-Terminus sind relativ zueinander positioniert
Was macht die Anzahl der Transmembransegmente bei Membranproteinen aus?
Die Anzahl an Malen, dass die Proteinkette die Membran durchquert
Welche Art von Strukturen können Membranproteine aufweisen?
Einfache oder komplexe Strukturen mit Einschüben oder ganzen Dominänen innerhalb der Transmembransektionen
Wofür wird das von Harold Kite und Jack Dolittle entwickelte Hydrophobieskalensystem verwendet?
Um zu bestimmen, ob eine polypeptidische Sequenz in der Membran verankert ist
Was untersucht der experimentelle Ansatz der Hydrophobieskalierung?
Die Partitionierung der Aminosäuren in Wasser und hydrophoben Lösungsmitteln
Was ergibt der experimentelle Ansatz der Hydrophobieskalierung?
Gipsenergien, die Angaben geben über die Energieaufwand zur Aminosäuretransportation zwischen den Umgebungen
Was ist die Grundlage des Kiten-Do-Little-Plots?
Die Berechnung der durchschnittlichen Hydrophobie von Aminosäuren und ihrer Nachbarn.
Was wird getan, um den Kiten-Do-Little-Plot zu generieren?
Das Multiplizieren und Abziehen der mittleren Aminosäure mit dem Wert des Slider Windows.
Was ist die Rolle der Slider Windows bei der Generierung des Kiten-Do-Little-Plots?
Sie ermöglichen die Berechnung der durchschnittlichen Hydrophobie von Aminosäuren und ihrer Nachbarn.
Welche Annahmen liegen der Analyse des Kiten-Do-Little-Plots zugrunde?
Die Annahme, dass der hydrophobe Effekt die Faltung von Proteinen generiert.
Was repräsentiert der Kiten-Do-Little-Plot in Bezug auf Transmembran-Segmente?
Die durchschnittliche Hydrophobie von Aminosäuren und ihrer Nachbarn.
Warum ist es schwierig, in manchen Fällen zwei Transmembran-Helices zu trennen?
Wegen überlappender Transmembran-Helices mit negativen Hydrophobiewerten.
Welche Rolle spielen die Loops zwischen Transmembran-Helices bei der Darstellung im Kiten-Do-Little-Plot?
Sie beeinflussen die Klarheit der Darstellung von Transmembran-Helices im Plot.
Wie interagieren globuläre Proteine mit der Membran im Vergleich zu integralen Membranproteinen?
Globuläre Proteine sind mit einer lipidartigen Einheit modifiziert, die so hydrophob ist, dass das Protein permanent in der Membran verankert ist, während integrale Membranproteine Segmente der Sequenz in der Membran verankert haben, die von einer Seite der Membran zur anderen reichen.
Welche Rolle spielen assoziierte Komponenten eines Membranproteinkomplexes in Bezug auf die Definition von Membranproteinen?
Obwohl nur die B-Komponente ein integrales Membranprotein ist, werden auch die assoziierten Komponenten, wie zum Beispiel die D-Komponente, als Teil des Membranproteinkomplexes betrachtet.
Was charakterisiert die hydrophobe Einheit, die globuläre Proteine in der Membran verankert?
Die lipidartige Einheit, mit der globuläre Proteine modifiziert sind, ist so hydrophob, dass das Protein permanent in der Membran verankert ist, da dieser Teil nicht wasserlöslich ist und nicht aus dem Milieu der Lipiddoppelschicht heraus diffundieren kann.
Was ist das Besondere an den assoziierten Komponenten eines Membranproteinkomplexes in Bezug auf die Definition von Membranproteinen?
Obwohl sie nicht alle als integrale Membranproteine eingestuft werden, werden die assoziierten Komponenten, wie zum Beispiel die D-Komponente, als Teil des Membranproteinkomplexes betrachtet.
Welche Art von Molekülen kann durch Membranen ungehindert diffundieren?
Gase wie Sauerstoff und Stickstoff
Was ist die Hauptfunktion von Albumin im Blut?
Transport großer hydrophober Moleküle
Welche Art von Molekülen wird sehr langsam diffundieren und abgewiesen, auch wenn es sie innerhalb der Zelle gibt?
Geladene oder hydrophile große Moleküle wie Glucose oder Ionen
Welche Art von Molekülen kann langsamer durch Membranen diffundieren, aber die Mehrheit wird abgewiesen?
Kleine ungeladene Moleküle wie Wasser
Was charakterisiert die Innenseite von polarisierten Membranen im Vergleich zu den Außenseiten?
Die Innenseite ist häufig leicht negativ geladen im Vergleich zu den Außenseiten
Welche Art von Molekülen muss von Transportproteinen begleitet werden, da sie sonst nur partiell in Membranen partitionieren und feststehen?
Große hydrophobe Moleküle wie Doxorubicin oder Cholesterin
Welche Art von Proteinen bildet ein Fass, um in der Lipiddoppelschicht verbleiben zu können?
Integrales Membranprotein
Welche Art von Molekülen hat eine große energetische Barriere für die Mehrheit biologisch wichtiger Substanzen?
Membranen
Was ist die Rolle der Slider Windows bei der Generierung des Kiten-Do-Little-Plots?
Ermöglichen die Darstellung von Transmembran-Helices als lineare Segmente
Welche Art von Proteinen ist durch Segmente der Sequenz in der Membran verankert?
Integrales Membranprotein
Was ist die fundamentale wichtige Funktion von Membranen?
Transport
Welche Art von Proteinen weist eine sehr hydrophobe Oberfläche auf?
Membranproteine
Was ist der Zweck des von Harold Kite und Jack Dolittle entwickelten Hydrophobieskalensystems?
Das System dient dazu, zu bestimmen, ob eine polypeptidische Sequenz in der Membran verankert ist.
Was untersucht der experimentelle Ansatz der Hydrophobieskalierung?
Der Ansatz untersucht, wie sich jede der 20 Aminosäuren zwischen Wasser und hydrophoben Umgebungen verteilt.
Was ergibt der experimentelle Ansatz der Hydrophobieskalierung?
Der Ansatz ergibt Gipsenergien, die Angaben über die Energieaufwendigkeit zur Aminosäuretransportation zwischen den Umgebungen geben.
Was ist die Grundlage des Kiten-Do-Little-Plots?
Die Grundlage des Plots liegt in der Untersuchung von dreidimensionalen Proteinstrukturen und der statistischen Analyse der Seitenkettencoverage.
Was repräsentiert der Kiten-Do-Little-Plot in Bezug auf Transmembran-Segmente?
Der Plot repräsentiert die Darstellung von polypeptidischen Sequenzen in der Membran.
Welche Art von Proteinen bildet ein Fass, um in der Lipiddoppelschicht verbleiben zu können?
Membranproteine können solche Strukturen aufweisen, um in der Lipiddoppelschicht zu verbleiben.
Was ist eine fundamentale wichtige Funktion von Membranen?
Eine fundamentale wichtige Funktion von Membranen ist die Regulation des Stoffaustauschs.
Welche Information über die Topologie von Membranproteinen ist korrekt?
Die Amino- und Carboxy-Terminus sind relativ zueinander positioniert.
Wie interagieren Membranproteine mit der Membranoberfläche im Vergleich zu anderen Proteinen?
Im Gegensatz zu anderen Proteinen interagieren Membranproteine unspezifisch mit der Membranoberfläche.
Was macht die Anzahl der Transmembransegmente bei Membranproteinen aus?
Die Anzahl der Transmembransegmente variiert und bestimmt die Struktur der Membranproteine.
Was charakterisiert die Innenseite von polarisierten Membranen im Vergleich zu den Außenseiten?
Die Innenseite polarisierter Membranen ist hydrophil, während die Außenseiten hydrophob sind.
Welche Art von Strukturen können Membranproteine aufweisen?
Membranproteine können einfache oder komplexe Strukturen mit Einschüben oder ganzen Dominänen aufweisen.
Was ist der Zweck des Kiten-Do-Little-Plots?
Der Zweck des Kiten-Do-Little-Plots ist die Analyse der Hydrophobie von Aminosäurerieseitenketten in Proteinen, um Transmembran-Segmente zu identifizieren.
Was sind die Annahmen, die der Analyse des Kiten-Do-Little-Plots zugrunde liegen?
Die Annahmen sind, dass der Proteinkern hydrophobe Aminosäurerieseitenketten benötigt, um gefaltet zu werden, und dass der hydrophobe Effekt die Faltung generiert.
Was ist die Rolle der Slider Windows bei der Generierung des Kiten-Do-Little-Plots?
Die Slider Windows werden generiert, um eine ungerade Anzahl an Aminosäuren zu umfassen und die Hydrophobiewerte dieser Aminosäuren zusammenzufassen, um den Kiten-Do-Little-Plot zu generieren.
Was repräsentiert der Kiten-Do-Little-Plot in Bezug auf Transmembran-Segmente?
Der Kiten-Do-Little-Plot repräsentiert die Durchschnittshydrophobie von Aminosäuren und ihrer Nachbarn, um Transmembran-Segmente zu identifizieren.
Warum ist es schwierig, in manchen Fällen zwei Transmembran-Helices zu trennen?
In manchen Fällen überlappen zwei Transmembran-Helices, und es kann schwierig sein, sie durch einen Wert mit negativer Hydrophobie zu trennen.
Was untersucht der experimentelle Ansatz der Hydrophobieskalierung?
Der experimentelle Ansatz der Hydrophobieskalierung untersucht die Grundlage der Hydrophobie in Proteinen und warum gewisse Segmente Transmembransegmente werden.
Welche Proteine weisen manchmal eine hydrophile Innenseite auf?
Manchmal weisen Membranproteine eine hydrophile Innenseite auf.
Was ergibt der experimentelle Ansatz der Hydrophobieskalierung?
Der experimentelle Ansatz der Hydrophobieskalierung ergibt den Kiten-Do-Little-Plot, der die Durchschnittshydrophobie von Aminosäuren und ihrer Nachbarn darstellt.
Was ist eine fundamentale wichtige Funktion von Membranen?
Eine fundamentale wichtige Funktion von Membranen ist die Trennung von Zellen oder Zellkompartimenten und die Regulierung des Stoffaustauschs.
Was macht etwa 50% der Masse einer typischen biologischen Membran aus?
Etwa 50% der Masse einer typischen biologischen Membran besteht aus Proteinen.
Was treibt den passiven Transport entlang eines Konzentrationsgradienten an?
Der passive Transport entlang eines Konzentrationsgradienten wird durch den Konzentrationsunterschied angetrieben.
Was ist eine wichtige Rolle, die Schleusentore bei dem Vergleich des Transports mit einer Schleuse spielen?
Eine wichtige Rolle, die Schleusentore spielen, ist die selektive Durchführung von Molekülen oder Ionen durch die Membran.
Was charakterisiert das Verhalten der Hydrophobie in alpha-helikalen Transmembranproteinen?
Das Verhalten der Hydrophobie in alpha-helikalen Transmembranproteinen ist unterschiedlich, je nachdem, ob sie mit Lipiden interagieren oder im Proteininnern verborgen sind.
Was zeigt das Oberflächenpotenzial (ISP) in der ersten Näherung?
Das Oberflächenpotenzial (ISP) zeigt in der ersten Näherung die erwarteten Ladungen an der Proteinoberfläche und zeigt auf, dass der hydrophile Teil des Proteins mit Lipiden interagiert.
Warum enthalten Transmembranhelices im Vergleich zum Proteinkern eine höhere Hydrophobität?
Transmembranhelices enthalten im Vergleich zum Proteinkern höhere Hydrophobität, weswegen sie nicht nur andere Typen von Proteinen sind.
Warum können Alpha-helikale Transmembranproteine nur eine einzelne Helix enthalten?
Alpha-helikale Transmembranproteine können nur eine einzelne Helix enthalten, da sie im Vergleich zu ausgestreckten Polypeptid-Segmenten eine höhere Anzahl von hydrophober Aminosäureseitenketten aufweisen.
Was müssen Beta-Proteine bilden, um in der Lipiddoppelschicht verbleiben zu können?
Beta-Proteine sind ausgestreckte Segmente, die ein Fass bilden müssen, um in der Lipiddoppelschicht verbleiben zu können.
Was interagiert in Beta-Barrel-Membranproteinen mit Lipiden?
In Beta-Barrel-Membranproteinen sind es die ausgeglichenen Polypeptid-Stränge, die nach außen zeigen, die die sehr hydrophobe Oberfläche mit Lipiden interagieren lassen.
Wann weisen Beta-Barrel-Membranproteine kein starkes Signal im Kite and Do Little Plot auf?
Innerhalb von Beta-Barrel-Membranproteinen kann die Innenseite manchmal hydrophil sein, weswegen sie kein starkes Signal im Kite and Do Little Plot aufweisen.
In welcher Hinsicht kommen Alpha-helikale Transmembranproteine und Beta-Barrel-Membranproteine in unterschiedlichen Membranen vor?
Alpha-helikale Transmembranproteine und Beta-Barrel-Membranproteine kommen in unterschiedlichen Membranen vor.
Was ist eine Eigenschaft der meisten biologischen Membranen in Bezug auf die doppelte Asymmetrie?
Die meisten biologischen Membranen weisen eine doppelte Asymmetrie auf, und unterschiedliche Phospholipide sind auf der Innenseite und auf der Außenseite unterschiedlich vertreten.
Was ist ein charakteristisches Merkmal von Membranen in Bezug auf die Hydrophobizität?
Die sehr hydrophobe Oberfläche von Beta-Barrel-Membranproteinen.
Was ist ein Unterschied zwischen Alpha-helikalen Transmembranproteinen und Beta-Barrel-Membranproteinen in Bezug auf die Anzahl der enthaltenen Helices?
Alpha-helikale Transmembranproteine können nur eine einzelne Helix enthalten, während Beta-Barrel-Membranproteine mehrere ausgeglichene Polypeptid-Stränge aufweisen.
Was ist der Hauptzweck von Albumin im Blut?
Der Hauptzweck von Albumin im Blut ist der Transport von Substanzen, einschließlich hydrophober Substanzen.
Was ist der Unterschied zwischen passivem Transport und aktivem Transport?
Der passive Transport erfolgt entlang eines Konzentrationsgradienten und wird durch die Diffusion angetrieben, während der aktive Transport immer entgegen einem Konzentrationsgradienten verläuft und Energie erfordert.
Welche Art von Transportprotein ermöglicht einen sehr effektiven und schnellen Transport?
Ein Transportprotein ermöglicht einen sehr effektiven und schnellen Transport.
Was ist die Analogie, die verwendet wird, um den Protein-vermittelten Transportprozess zu illustrieren?
Die Analogie, die verwendet wird, ist die Katalyse bei Enzymen.
Was ist die treibende Kraft für den passiven Transport entlang eines Konzentrationsgradienten?
Die treibende Kraft ist die Diffusion von höherer zu tieferer Konzentration.
Was ist die Rolle der Schleusentore bei der Illustration des Transportprozesses mittels einer Schleuse?
Die Schleusentore ermöglichen den Transport von einem höheren Niveau zum tieferen Niveau, wenn sie korrekt orchestriert und in der richtigen Abfolge operiert werden.
Was ist die fundamentale wichtige Funktion von Membranen?
Die fundamentale wichtige Funktion von Membranen ist die Trennung von Kompartimenten.
Welche Art von Substanzen kann passiv durch Membranen diffundieren?
Hydrophobe Substanzen können passiv durch Membranen diffundieren.
Was ist die Grundlage des aktiven Transports?
Die Grundlage des aktiven Transports ist die Energie, die aufgewendet werden muss, um den Transport entgegen einem Konzentrationsgradienten zu ermöglichen.
Welche Art von Transport ist entlang eines Konzentrationsgradienten möglich?
Der passive Transport ist entlang eines Konzentrationsgradienten möglich.
Was stellt das Bild mit den Wasserniveaus oben und unten im Transportprozess dar?
Das Bild mit den Wasserniveaus oben und unten illustriert den Transportprozess mittels eines Konzentrationsgradienten.
Was repräsentiert die Schleuse in Bezug auf den Transportprozess?
Die Schleuse repräsentiert die Möglichkeit, den Transport von einem höheren Niveau zum tieferen Niveau zu ermöglichen, indem sie korrekt orchestriert und in der richtigen Abfolge operiert wird.
Ordnen Sie die folgenden Aussagen den entsprechenden Konzepten der Membranproteine zu:
Membranproteine interagieren unspezifisch mit der Membranoberfläche = Unspezifische Interaktion Membranproteine weisen amphipathische Helices oder andere hydrophobe Elemente auf = Amphipathische Helices Membranproteine besitzen eine bestimmte Topologie mit relativ zueinander positionierten Termini = Topologie Membranproteine unterscheiden sich hinsichtlich der Anzahl an Transmembransegmenten = Anzahl der Transmembransegmente
Verknüpfen Sie die folgenden Begriffe mit den entsprechenden Beschreibungen der Hydrophobieskalierung:
Hydropathy Index = Hydrophobieskala Experimenteller Ansatz = Partitionierung der Aminosäuren in Wasser und hydrophoben Lösungsmitteln Gipsenergien = Energieaufwand zur Aminosäure-Transportation Nicht-experimenteller Ansatz = Untersuchung von dreidimensionalen Proteinstrukturen und statistische Analyse der Seitenkettencoverage
Ordnen Sie die folgenden Personen den von ihnen entwickelten Analysen und Skalen zu:
Harold Kite und Jack Dolittle = Entwicklung des Hydropathy Index und der Hydrophobieskala Kite und Dolittle = Erarbeitung von Analysen basierend auf Hydrophobieskalierung und Proteinstrukturen
Ordnen Sie die folgenden Aussagen zu den Eigenschaften von biologischen Membranen den entsprechenden Beschreibungen zu:
Die Innenseite ist häufig leicht negativ geladen im Vergleich zu den Außenseiten. = Membranpolarisation Die Messung der Membranpolarisation erfolgt mittels Spannungsmessergeräten. = Elektroden und Membranpotentialmessungen Membranen sind eine Barriere mit einer hydrophoben Schicht und großer energetischer Barriere für die Mehrheit biologisch wichtiger Substanzen. = Barriere-Eigenschaften Substanzen mit unterschiedlichen Eigenschaften verhalten sich unterschiedlich in Membranen. = Verhalten von verschiedenen Molekülen in Membranen
Ordnen Sie die folgenden Moleküleigenschaften den entsprechenden Diffusionsverhalten in Membranen zu:
Gase wie Sauerstoff und Stickstoff = Ungehinderte Diffusion Kleine ungeladene Moleküle wie Wasser = Langsame Diffusion, aber Mehrheit wird abgewiesen Geladene oder hydrophile große Moleküle wie Glucose oder Ionen = Sehr langsame Diffusion und Abweisung Große hydrophobe Moleküle wie Doxorubicin oder Cholesterin = Partitionierung und Feststehen in Membranen
Ordnen Sie die folgenden Funktionen von Membranen den entsprechenden Beschreibungen zu:
Asymmetrie in biologischen Membranen betrifft die Lipid- und Polarisierungskomposition der beiden Membranschnitten. = Asymmetrie Transport ist eine fundamental wichtige Funktion von Membranen. = Transportfunktion Membranen sind polarisiert. = Polarisierung Membranen sind eine Barriere mit einer hydrophoben Schicht. = Barriere-Funktion
Ordnen Sie die folgenden Arten von Membranproteinen ihren Interaktionsweisen mit der Membran zu:
Integrale Membranproteine = Reichen von einer Seite der Membran zur anderen und sind Teil der Membran Globuläre Proteine mit lipidartiger Einheit = Modifiziert mit hydrophobem Lipid und permanent in der Membran verankert Assoziierte Komponenten eines Membranproteinkomplexes = Teil eines Komplexes, wobei nicht alle Teile integral in der Membran sind Periphere Membranproteine = Interagieren auf andere Weise mit der Membran und sind nicht integral in der Lipidschicht
Verknüpfen Sie die folgenden Beschreibungen mit den entsprechenden Arten von Membranproteinen:
Interagieren auf andere Weise mit der Membran und sind nicht integral in der Lipidschicht = Periphere Membranproteine Reichen von einer Seite der Membran zur anderen und sind Teil der Membran = Integrale Membranproteine Modifiziert mit hydrophobem Lipid und permanent in der Membran verankert = Globuläre Proteine mit lipidartiger Einheit Teil eines Komplexes, wobei nicht alle Teile integral in der Membran sind = Assoziierte Komponenten eines Membranproteinkomplexes
Ordnen Sie die folgenden Arten von Proteinen ihren Interaktionsweisen mit biologischen Membranen zu:
Proteine, die von einer Seite der Membran zur anderen reichen und Teil der Membran sind = Integrale Membranproteine Proteine, die modifiziert sind und dauerhaft in der Membran verankert sind = Globuläre Proteine mit lipidartiger Einheit Proteine, die Teil eines Komplexes sind, wobei nicht alle Teile integral in der Membran sind = Assoziierte Komponenten eines Membranproteinkomplexes Proteine, die auf andere Weise mit der Membran interagieren und nicht integral in der Lipidschicht sind = Periphere Membranproteine
Verknüpfen Sie die folgenden Definitionen mit den entsprechenden Arten von Proteinen, die mit biologischen Membranen interagieren:
Integrale Membranproteine = Proteine, die von einer Seite der Membran zur anderen reichen und Teil der Membran sind Globuläre Proteine mit lipidartiger Einheit = Proteine, die modifiziert sind und dauerhaft in der Membran verankert sind Assoziierte Komponenten eines Membranproteinkomplexes = Proteine, die Teil eines Komplexes sind, wobei nicht alle Teile integral in der Membran sind Periphere Membranproteine = Proteine, die auf andere Weise mit der Membran interagieren und nicht integral in der Lipidschicht sind
Ordnen Sie die folgenden Aussagen den entsprechenden Eigenschaften des Kiten-Do-Little-Plots zu:
Die Skala für Hydrophobie von Aminosäuren hat einen Mittelwert von 0, mit Hydrophobiewerten von +4,5 für extrem hydrophobe und -4,5 für extrem hydrophile Aminosäuren. = Basis der Skala für Hydrophobie von Aminosäuren Man generiert 'Slider Windows' von einer ungeraden Anzahl an Aminosäuren, zum Beispiel 11, und addiert die Hydrophobiewerte dieser Aminosäuren zusammen. = Generierung von 'Slider Windows' Der Kiten-Do-Little-Plot zeigt unterschiedliche Klarheit in der Darstellung von Transmembran-Helices, abhängig von der Länge der Loops zwischen diesen Helices. = Darstellung der Transmembran-Helices im Plot Dieser Analyse basierender Plot hilft bei der Identifikation von Transmembran-Domainen in Proteinen. = Identifikation von Transmembran-Domainen
Ordnen Sie die folgenden Aussagen den entsprechenden Annahmen und Funktionen des Kiten-Do-Little-Plots zu:
Dieser Analyse liegen die Annahmen zugrunde, dass der Kern von Proteinen hydrophobe Aminosäurerieseitenketten benötigt, um gefaltet zu werden, und dass der hydrophobe Effekt die Faltung generiert. = Annahmen über den Kern von Proteinen und den hydrophoben Effekt Dieser Analyse basierender Plot hilft bei der Identifikation von Transmembran-Domainen in Proteinen. = Funktion bei der Identifikation von Transmembran-Domainen Der Wert der mittleren Aminosäure (z.B. die Nummer 6) wird dann mit dem Wert des Slider Windows multipliziert und abgezogen. = Funktion des Wertes der mittleren Aminosäure Der Kiten-Do-Little-Plot ist eine Methode, die 40 Jahre alt ist, um die Hydrophobie von Aminosäurerieseitenketten in Proteinen zu analysieren. = Analyse der Hydrophobie von Aminosäurerieseitenketten
Ordnen Sie die folgenden Aussagen den entsprechenden Eigenschaften und Funktionen des Kiten-Do-Little-Plots zu:
Die Tabelle hilft uns, zu verstehen, was die Grundlage für Hydrophobie in Proteinen und warum gewisse Segmente Transmembransegmente werden. = Funktion der Tabelle bei der Verständniserklärung Durch dieses Verfahren können Transmembran-Segmente identifiziert werden, da sie genügend hydrophobe Aminosäurerieseitenketten aufweisen, um mit der Membran interagieren zu können. = Identifikation von Transmembran-Segmenten In manchen Fällen überlappen zwei Transmembran-Helices und es kann schwierig sein, sie durch einen Wert mit negative Hydrophobie zu trennen. = Schwierigkeiten bei der Trennung durch negative Hydrophobie Was ist ein charakteristisches Merkmal von Membranen in Bezug auf die Hydrophobizität? = Eigenschaften charakteristisch für Membranen
Ordnen Sie die folgenden Aussagen den richtigen Typen von Membranproteinen zu:
Das Verhalten der Hydrophobie in alpha-helikalen Transmembranproteinen ist unterschiedlich, je nachdem, ob sie mit Lipiden interagieren oder im Proteininnern verborgen sind. = Alpha-helikale Transmembranproteine In Beta-Barrel-Membranproteinen sind es die ausgeglichenen Polypeptid-Stränge, die nach außen zeigen, die die sehr hydrophobe Oberfläche mit Lipiden interagieren lassen. = Beta-Barrel-Membranproteine Transmembranhelices enthalten im Vergleich zum Proteinkern höhere Hydrophobität, weswegen sie nicht nur andere Typen von Proteinen sind. = Alpha-helikale Transmembranproteine Beta-Proteine sind ausgestreckte Segmente, die ein Fass bilden müssen, um in der Lipiddoppelschicht verbleiben zu können. = Beta-Barrel-Membranproteine
Ordnen Sie die folgenden Aussagen den richtigen Merkmalen von Membranen zu:
Die meisten biologischen Membranen weisen eine doppelte Asymmetrie auf, und unterschiedliche Phospholipide sind auf der Innenseite und auf der Außenseite unterschiedlich vertreten. = Doppelte Asymmetrie Die Oberflächenpotenzial (ISP) zeigt in der ersten Näherung die erwarteten Ladungen an der Proteinoberfläche und zeigt auf, dass der hydrophile Teil des Proteins mit Lipiden interagiert. = Ladungen an der Proteinoberfläche Alpha-helikale Transmembranproteine und Beta-Barrel-Membranproteine kommen in unterschiedlichen Membranen vor. = Verschiedene Membrantypen Die Innenseite von Beta-Barrel-Membranproteinen kann manchmal hydrophil sein, weswegen sie kein starkes Signal im Kite and Do Little Plot aufweisen. = Signal im Kite and Do Little Plot
Ordnen Sie die folgenden Aussagen den richtigen Eigenschaften von Membranproteinen zu:
Alpha-helikale Transmembranproteine können nur eine einzelne Helix enthalten, da sie im Vergleich zu einer ausgestreckten Polypeptid-Segmente eine höhere Anzahl von hydrophober Aminosäureseitenketten aufweisen. = Anzahl von Aminosäureseitenketten In Beta-Barrel-Membranproteinen können die Innenseiten manchmal hydrophil sein, weswegen sie kein starkes Signal im Kite and Do Little Plot aufweisen. = Signal im Kite and Do Little Plot Die meisten biologischen Membranen weisen eine doppelte Asymmetrie auf, und unterschiedliche Phospholipide sind auf der Innenseite und auf der Außenseite unterschiedlich vertreten. = Doppelte Asymmetrie Transmembranhelices enthalten im Vergleich zum Proteinkern höhere Hydrophobität, weswegen sie nicht nur andere Typen von Proteinen sind. = Hydrophobität im Vergleich zum Proteinkern
Ordnen Sie die folgenden Transportarten ihren Beschreibungen zu:
Passiver Transport = Bewegung entlang eines Konzentrationsgradienten Aktiver Transport = Erfordert Energie und läuft gegen einen Konzentrationsgradienten Einfacher Transport = Unvermittelter Transport ohne Transportprotein Vermittelter Transport = Transport mit Hilfe von spezifischen Transportproteinen
Verknüpfen Sie die folgenden Konzepte mit ihren entsprechenden Illustrationen:
Energetische Grundsätze des Transports = Schiffstransport durch eine Schleuse Konzentrationsgradienten beim passiven Transport = Wasserfluss von höherer zu tieferer Konzentration Aktiver Transport gegen den Gradienten = Schiffstransport vom unteren Niveau ins obere Niveau Passiver Transport entlang des Gradienten = Wasserfluss von niedrigerer zu höherer Konzentration
Ordnen Sie die folgenden Bestandteile der biologischen Membran ihren prozentualen Anteilen zu:
Transportproteine = Etwa 50% der Masse Lipide und andere Proteine = Etwa 50% der Masse Cholesterin = Etwa 20% der Masse Glykoproteine und Glykolipide = Etwa 30% der Masse
Study Notes
Der Kiten-Do-Little-Plot ist eine Methode, die 40 Jahre alt ist, um die Hydrophobie von Aminosäurerieseitenketten in Proteinen zu analysieren. Es basiert auf der Annahme, dass ein Transmembran-Segment die Eigenschaft hat, eine Reihe hydrophober Aminosäuren aufzuspannen, die im Durchschnitt genügend Hydrophobie haben, um mit Lipiden interagieren zu können.
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Die Skala für Hydrophobie von Aminosäuren hat einen Mittelwert von 0, mit Hydrophobiewerten von +4,5 für extrem hydrophobe und -4,5 für extrem hydrophile Aminosäuren.
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Jede von den 20 natürlichen Aminosäuren hat einen bestimmten Hydrophobiewert zugeordnet.
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Die Tabelle hilft uns, zu verstehen, was die Grundlage für Hydrophobie in Proteinen und warum gewisse Segmente Transmembransegmente werden.
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Man generiert "Slider Windows" von einer ungeraden Anzahl an Aminosäuren, zum Beispiel 11, und addiert die Hydrophobiewerte dieser Aminosäuren zusammen.
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Der Wert der mittleren Aminosäure (z.B. die Nummer 6) wird dann mit dem Wert des Slider Windows multipliziert und abgezogen.
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Dieser Prozess wird für jede Aminosäure fortgesetzt und das Ergebnis ist ein Kiten-Do-Little-Plot, das die Durchschnittshydrophobie von Aminosäuren und ihrer Nachbarn darstellt.
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Durch dieses Verfahren können Transmembran-Segmente identifiziert werden, da sie genügend hydrophobe Aminosäurerieseitenketten aufweisen, um mit der Membran interagieren zu können.
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Dieser Analyse liegen die Annahmen zugrunde, dass der Kern von Proteinen hydrophobe Aminosäurerieseitenketten benötigt, um gefaltet zu werden, und dass der hydrophobe Effekt die Faltung generiert.
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Der Kiten-Do-Little-Plot zeigt unterschiedliche Klarheit in der Darstellung von Transmembran-Helices, abhängig von der Länge der Loops zwischen diesen Helices.
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In manchen Fällen überlappen zwei Transmembran-Helices und es kann schwierig sein, sie durch einen Wert mit negative Hydrophobie zu trennen.
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Dieser Analyse basierender Plot hilft bei der Identifikation von Transmembran-Domainen in Proteinen.
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Das Verhalten der Hydrophobie in alpha-helikalen Transmembranproteinen ist unterschiedlich, je nachdem, ob sie mit Lipiden interagieren oder im Proteininnern verborgen sind.
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Das Oberflächenpotenzial (ISP) zeigt in der ersten Näherung die erwarteten Ladungen an der Proteinoberfläche und zeigt auf, dass der hydrophile Teil des Proteins mit Lipiden interagiert.
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Transmembranhelices enthalten im Vergleich zum Proteinkern höhere Hydrophobität, weswegen sie nicht nur andere Typen von Proteinen sind.
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Alpha-helikale Transmembranproteine können nur eine einzelne Helix enthalten, da sie im Vergleich zu einer ausgestreckten Polypeptid-Segmente eine höhere Anzahl von hydrophober Aminosäureseitenketten aufweisen.
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Beta-Proteine sind ausgestreckte Segmente, die ein Fass bilden müssen, um in der Lipiddoppelschicht verbleiben zu können.
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In Beta-Barrel-Membranproteinen sind es die ausgeglichenen Polypeptid-Stränge, die nach außen zeigen, die die sehr hydrophobe Oberfläche mit Lipiden interagieren lassen.
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Innerhalb von Beta-Barrel-Membranproteinen kann die Innenseite manchmal hydrophil sein, weswegen sie kein starkes Signal im Kite and Do Little Plot aufweisen.
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Alpha-helikale Transmembranproteine und Beta-Barrel-Membranproteine kommen in unterschiedlichen Membranen vor.
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Die meisten biologischen Membranen weisen eine doppelte Asymmetrie auf, und unterschiedliche Phospholipide sind auf der Innenseite und auf der Außenseite unterschiedlich vertreten.
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Das Verhalten der Hydrophobie in alpha-helikalen Transmembranproteinen ist unterschiedlich, je nachdem, ob sie mit Lipiden interagieren oder im Proteininnern verborgen sind.
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Das Oberflächenpotenzial (ISP) zeigt in der ersten Näherung die erwarteten Ladungen an der Proteinoberfläche und zeigt auf, dass der hydrophile Teil des Proteins mit Lipiden interagiert.
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Transmembranhelices enthalten im Vergleich zum Proteinkern höhere Hydrophobität, weswegen sie nicht nur andere Typen von Proteinen sind.
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Alpha-helikale Transmembranproteine können nur eine einzelne Helix enthalten, da sie im Vergleich zu einer ausgestreckten Polypeptid-Segmente eine höhere Anzahl von hydrophober Aminosäureseitenketten aufweisen.
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Beta-Proteine sind ausgestreckte Segmente, die ein Fass bilden müssen, um in der Lipiddoppelschicht verbleiben zu können.
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In Beta-Barrel-Membranproteinen sind es die ausgeglichenen Polypeptid-Stränge, die nach außen zeigen, die die sehr hydrophobe Oberfläche mit Lipiden interagieren lassen.
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Innerhalb von Beta-Barrel-Membranproteinen kann die Innenseite manchmal hydrophil sein, weswegen sie kein starkes Signal im Kite and Do Little Plot aufweisen.
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Alpha-helikale Transmembranproteine und Beta-Barrel-Membranproteine kommen in unterschiedlichen Membranen vor.
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Die meisten biologischen Membranen weisen eine doppelte Asymmetrie auf, und unterschiedliche Phospholipide sind auf der Innenseite und auf der Außenseite unterschiedlich vertreten.
Dieses Quiz befasst sich mit der Interaktion von Helices mit Lipiden in Proteinen und dem Oberflächenpotenzial, das durch die Elektrostatik entsteht. Es werden wichtige Punkte zur Hydrophobie und zur Darstellung des Oberflächenpotenzials behandelt.
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