Izoenzime și Enzime

Podcast

Play an AI-generated podcast conversation about this lesson

Questions and Answers

Ce presupune modelul Koshland în contextul enzimelor?

Modelul Koshland presupune o flexibilitate a moleculei, ceea ce permite modificări conformaționale la legarea substratului de centrul activ al enzimelor.

Care este denumirea comună a enzimelor și cum se formează aceasta?

Denumirea comună a enzimelor se formează prin numele substratului sau reacției la care acestea catalizează, la care se adaugă sufixul "-ază".

Cum sunt clasificate enzimile în funcție de reacțiile pe care le catalizează?

Enzimele sunt clasificate în funcție de reacții în patru categorii principale: oxidoreductaze, transferaze, hidrolaze și liasă.

Dă exemple de enzime care catalizează reacții de oxidoreducere.

Exemple de enzime oxidoreductaze includ lactatdehidrogenază și succinatdehidrogenază. Signup and view all the answers

Ce rol au transferazele în reacțiile chimice și oferă un exemplu?

Transferazele catalizează transferul unei grupări de pe o moleculă pe alta; un exemplu este transaminaza. Signup and view all the answers

Ce rol au hidrolazele în reacțiile chimice?

Hidrolazele catalizează scindarea substratului prin utilizarea apei (H2O). Signup and view all the answers

Care este un exemplu de hidrolază și ce substanță catalizează?

Un exemplu de hidrolază este maltaza, care catalizează hidroliza maltozei. Signup and view all the answers

Cum acționează liazele în reacțiile chimice?

Liazele catalizează scindarea substratului prin mecanisme diferite de utilizarea apei, generând dublă legătură. Signup and view all the answers

Dă un exemplu de enzimă din clasa liazelor și funcția sa specifică.

Un exemplu de liază este aldolaza, care catalizează reacții de condensare. Signup and view all the answers

Ce caracterizează izomerazele în activitățile lor enzimatice?

Izomerazele catalizează reacții de interconversie a izomerilor. Signup and view all the answers

Oferă un exemplu de izomerază și explică rolul său.

Un exemplu de izomerază este glucozo-6-fosfat izomeraza, care convertește glucozo-6-fosfat în fructozo-6-fosfat. Signup and view all the answers

Ce tipuri de reacții catalizează ligazele și cum se formează noi legături?

Ligazele catalizează reacții prin formarea de noi legături C-O sau C-C din substraturi. Signup and view all the answers

Care este rolul tromboxanului în organism?

Tromboxanul are un rol benefic în infarctul miocardic și ischemie cerebrală. Signup and view all the answers

Ce efecte au metalele grele precum Pb și Cd asupra organismului?

Aceste metale au efecte toxice prin legarea de un Aa din centrul activ. Signup and view all the answers

Ce sunt moleculile antichelat și cum acționează?

Molecile antichelat blochează centrul activ prin blocarea tiolului Aa. Signup and view all the answers

Cum afectează gazul sarin acetilcolinesteraza?

Gazul sarin duce la pierderea capacității de a restaura acetilcolinesteraza. Signup and view all the answers

În ce mod contribuie dozajele mici de acizi acetilsalicilic în medicină?

Aceste dozaje au efecte benefice în prevenția infarctelor miocardice. Signup and view all the answers

Ce legătură există între tromboxan și infarctul miocardic?

Tromboxanul facilitează procesul de coagulare, influențând riscul de infarct miocardic. Signup and view all the answers

Care este impactul legăturii dintre metalele grele și centrul activ al enzimelor?

Metalele grele perturbă funcția normală a enzimelor prin legarea de centrele active. Signup and view all the answers

De ce este importantă restaurarea acetilcolinesterazei în prezența gazului sarin?

Restaurarea acetilcolinesterazei este crucială pentru a preveni acumularea acetilcolinei. Signup and view all the answers

Ce rol au peptidicele în reacțiile enzimatice?

Peptidicele acționează ca substraturi pentru enzime, fiind formate din L-Aa. Signup and view all the answers

Cum acționează α-amilaza asupra amidonului?

α-amilaza hidrolizează legăturile α-glicozidice din amidon. Signup and view all the answers

Care este substratul specific pentru fumarază?

Fumarază acționează asupra acidului fumaric. Signup and view all the answers

Ce caracteristici are o reacție enzimatică din punct de vedere al cineticii?

Reacția este caracterizată prin raportul dintre cantitatea de substrat transformată și cantitatea de produs format. Signup and view all the answers

Cum influențează concentrația enzimei reacția enzimatică?

Variația reacției depinde de concentrația enzimei, afectând viteza reacției. Signup and view all the answers

Care este ecuația asociată cu teoria Michaelis-Menten?

Ecuația Michaelis-Menten descrie relația dintre viteza reacției și concentrația substratului. Signup and view all the answers

Ce reprezintă termenul Vinax în contextul reacției enzimatice?

Vinax reprezintă viteza maximă a reacției enzimatice. Signup and view all the answers

Care este legătura dintre concentrația substratului și viteza reacției enzimatice?

Viteza reacției variază direct proporțional cu concentrația substratului până la un anumit punct. Signup and view all the answers

De ce este importantă cunoașterea cineticii enzimelor în biologie?

Cunoașterea cineticii enzimelor ajută la înțelegerea dinamicului reacțiilor biochimice. Signup and view all the answers

Study Notes

Izoenzime

Izoenzimele sunt forme moleculare diferite ale aceleiași enzime.
Ele catalizează aceeași reacție, dar în compartimente diferite și cu viteze diferite.
Sunt formate din mai mulți monomeri în proporții diferite.
Au proprietăți fizico-chimice asemănătoare.
Exemple: Lactatdehidrogenaza (LDH) are 5 izoenzime, formate din 2 monomeri de bază: H (inima) și M (mușchi). Creatinfosfokinaza/creatinkinaza are 3 izoenzime, formate din 2 monomeri de bază: M (mușchi) și B (creier).

Enzime

Sunt biocatalizatori, proteine care catalizează reacțiile din organismele vii.
Acționează la concentrații mici.
Nu se modifică în timpul reacției.
Grabesc atingerea echilibrului chimic al reacției.
Diminuează energia de activare a reacției.
Prezența lor este esențială.
Sunt specifice.
Activitatea lor poate fi controlată.
Mecanism de acțiune:
- Etapa 1: Recunoașterea substratului de către enzimă și formarea complexului enzimă-substrat (E-S). Acesta este caracterizat de KM.
- Etapa 2: Disocierea complexului, formând produși de reacție + enzimă. Acestă fază este caracterizată de Vmax.
Nomenclatură:
- Denumire comună: nume substrat/reacție + sufix "-ază".
- Denumire științifică: conform clasificării.
Clasificare după reacțiile catalizate:
- Oxidoreductaze (catalizează reacțiile de oxidoreducere).
- Transferaze (catalizează transferul unei grupări de pe o moleculă pe alta).
- Hidrolaze (catalizează scindarea substratului sub acțiunea H2O).
- Liaze (catalizează eliminarea unui compus sau adăugarea unei molecule într-o moleculă).
- Izomeraze (catalizează reacțiile de interconversie a izomerilor).
- Ligaze (catalizează reacțiile prin care se formează noi legături).
Structura enzimelor:
- Unele au activitate catalitică intrinsecă.
- Altele (apoenzime) necesită cofactori pentru activitate.
  - Ioni metalici (ex. Zn2+).
  - Grupări prostetice (ex. gruparea porfirinică).
  - Coenzime (ex. piridoxal-fosfat, NAD+).
Aminoacizi implicați:
- Centrul de specificitate: recunoașterea substratului și legarea enzimei de el.
- Partea catalitică: participarea la transformarea chimică a substratului.
- Menținerea conformației centrului activ și a conformației enzimei.
Mecanism de acțiune:
- Modelul clasic (Emil Fischer)
- Modelul Koshland (centrul activ indus)
Specificitate:
- Specificitate față de reacția chimică.
- Specificitate față de substrat (natura legăturii, grupări chimice).
- Specificitate absolută pentru un substrat (ex. urează).
- Specificitate pentru stereochimice (ex. L-aminoacid oxidaza).
Cinetica enzimatică:
- Ecuația Michaelis-Menten: V0 = (Vmax*[S])/(KM +[S]).
  - KM: măsură a afinității enzimei față de substrat.
  - Vmax: viteza maximă a reacției când enzima este saturată cu substrat.
  - Kcat: numărul de molecule de substrat convertite în produs de o moleculă de enzimă într-un timp specific.
  - Eficiența catalitică (Kcat/KM).
- Ecuația Lineweaver-Burk.
Factori care influențează activitatea enzimelor:
- pH.
- Temperatură.
Inhibitori enzimatici (reversibili):
- Inhibiție competitivă: inhibitorul are o structură similară cu substratul.
- Inhibiție necompetitivă: inhibitorul se leagă de o altă parte a enzimei decât centrul activ.
- Inhibiție necompetitivă: inhibitorul se leagă doar de complexul E-S.
Reglementarea activității enzimatice:
- Inducția și represia sintezei enzimatice.
- Modificarea covalentă (fosforilare/defosforilare).
- Enzime alost erice.
Inhibiție feedback.

Studying That Suits You

Use AI to generate personalized quizzes and flashcards to suit your learning preferences.

Description

Aceasta este o evaluare a cunoștințelor despre izoenzime și enzime. Vei învăța despre structura și funcția acestor biocatalizatori esențiali pentru viață. Explorează exemplele de izoenzime și mecanismele lor de acțiune.