Isotopie und Aminosäure Massen

Die Analyse von Proteinen, die auf der Identifizierung von Peptiden basiert, die durch die Verdauung des Proteins erzeugt werden.

Eine Methode zur Identifizierung eines Proteins durch den Vergleich der Massen seiner Peptide mit einer Datenbank.

Software-Tools, die die gemessenen Massen von Peptiden mit einer Datenbank von theoretischen Peptidmassen abgleichen, um Proteine zu identifizieren.

Eine Datenbank, die die Sequenzen aller Proteine in einem Organismus enthält und die Masse jedes potenziellen Peptides, das durch proteolytische Verdauung erzeugt werden kann, berechnet.

Die Verwendung eines Enzyms, um ein Protein in kleinere Peptide zu zerlegen.

Die Anzahl der Übereinstimmungen zwischen gemessenen und theoretischen Peptidmassen, die zur Identifizierung eines Proteins verwendet werden.

Die Toleranz, die bei der Identifizierung von Peptiden basierend auf ihrer Masse verwendet wird.

Die Verwendung von Massenspektrometrie, um die Fragmentierung eines Ions zu untersuchen. Dadurch können die Aminosäuren in einem Peptid identifiziert werden.

Die Methode, bei der ein Peptid in einem Massenspektrometer zunächst ionisiert und dann in einer Kollisionszelle fragmentiert wird. Die resultierenden Fragmentionen werden dann nach ihrem Masse-Ladungs-Verhältnis getrennt und detektiert.

Die Fragmentionen, die durch die Spaltung der Peptidkette an der Carboxylseite der Peptidbindung entstehen.

Die Fragmentionen, die durch die Spaltung der Peptidkette an der Amino-Seite der Peptidbindung entstehen.

Eine Datenbank, die Informationen über die Masse von Peptiden speichert. Sie wird für die Identifizierung unbekannter Proteine verwendet.

Die Identifizierung von Proteinen in einem komplexen Gemisch. Die Massenspektrometrie wird verwendet, um Peptid-Fragmentionen aus dem Proteingemisch zu erkennen. Diese Fragmente werden dann basierend auf ihrer Masse und Ladung identifiziert.

Eine Methode, die verwendet wird, um die Aminosäuresequenz eines Peptids zu bestimmen. Die Methode nutzt die Fragmentierung des Peptids und die Identifizierung der resultierenden Fragmentionen.

Die Aminosäure Glycin. Sie hat eine Masse von 75 Da. Wenn sie in ein Protein eingebaut ist, verliert sie 18 Da durch den Verlust eines Wassermoleküls.

Die Fragmentierung eines Peptids kann unvollständig sein und es können nicht alle Fragmentionen detektiert werden.

Die kleinste Fragmentmasse in einem Massenspektrum, die von einem tryptischen Peptid stammt, ist entweder Lysin (Lys) oder Arginin (Arg).

Das y1 Ion ist das erste Fragment im y-Ionenserie. Es entspricht der Masse der C-terminalen Aminosäure, zuzüglich der Masse von Wasser (H2O) und einem Proton (H+).

Die y-Ionen Serie in der Tandem-Massenspektrometrie wird verwendet, um die Sequenz eines Peptids von C-Terminus nach N-Terminus zu bestimmen. Die Masse jedes y-Ions entspricht der Masse des C-Terminus plus der Masse der daran angrenzenden Aminosäuren.

Post-translationale Modifikationen (PTMs) sind Veränderungen an Proteinen, die nach der Translation stattfinden und die Funktion des Proteins beeinflussen können. PTMs können durch Massenspektrometrie identifiziert werden.

Immunochemische Methoden nutzen Antikörper, um spezifische Proteine oder andere Moleküle zu detektieren und zu quantifizieren. Antikörper binden mit hoher Spezifität an ihre Zielmoleküle.

Ein Epitop ist der Bereich eines Antigens, an den ein Antikörper bindet. Ein Epitop kann ein einzelner Aminosäurerest oder eine Gruppe von Aminosäuren sein.

Polyklonale Antikörper werden in einem Tier (z.B. Kaninchen) erzeugt, indem das Tier mit dem Ziel-Antigen immunisiert wird. Das Immunsystem des Tieres produziert dann Antikörper, die gegen verschiedene Epitope des Antigens gerichtet sind.

Die Analyse von Proteinveränderungen beinhaltet die Betrachtung von Veränderungen im Raum, in der Zeit, im Krankheitszustand vs. gesundem Zustand und nach einer medikamentösen Behandlung.

Die quantitative Proteinbestimmung beschäftigt sich mit der Quantifizierung von Proteinen in verschiedenen biologischen Proben.

Die Immunochemie ist eine wichtige Methode in der quantitativen Proteinbestimmung, die auf der spezifischen Bindung von Antikörpern an Proteine basiert.

Der Western Blot ist eine gängige Methode in der quantitativen Proteinbestimmung, bei der Proteine nach Größe und Ladung getrennt werden.

Die Massenspektrometrie ist eine leistungsstarke Methode in der quantitativen Proteinbestimmung, die die Identifizierung und Quantifizierung von Proteinen auf Basis ihres Massen-Ladungs-Verhältnisses ermöglicht.

Die absolute Quantifizierung mittels Massenspektrometrie ermittelt die tatsächliche Menge eines Proteins in einer Probe.

Die relative Quantifizierung mittels Massenspektrometrie vergleicht die Mengen eines Proteins in verschiedenen Proben und berechnet den Unterschied.

Die Signalintensität im Massenspektrometer hängt von verschiedenen Faktoren ab, wie der Konzentration des Peptids, der Effizienz des enzymatischen Verdaus, der Probenvorbereitung und der Ionisierungseffizienz.

Bei der absoluten Quantifizierung mit stabilen Isotopen wird ein markiertes Referenzpeptid mit bekannter Menge als interne Referenz verwendet, um die Menge des zu quantifizierenden Peptids zu bestimmen.

Stabile Isotope sind Atome desselben Elements, die sich in ihrer Neutronenzahl unterscheiden. Diese Isotope sind nicht radioaktiv und haben eine stabile Masse.

Ein markiertes Referenzpeptid ist ein Peptid, das mit einem stabilen Isotop markiert wurde, um dessen Menge genau zu bestimmen.

Die In Vivo Metabolische Markierung beschreibt die Markierung von Proteinen mit stabilen Isotopen während des Wachstums oder der Stoffwechselprozesse eines Organismus.

Bei der In Vivo Metabolischen Markierung mit Aminosäuren werden Aminosäuren, die mit stabilen Isotopen angereichert sind, einem Organismus zugeführt. Die Isotope werden dann in die Proteine eingebaut.

Ein 13C-Lysin ist ein Lysin-Molekül, bei dem das Kohlenstoffatom an Position 6 des Lysins mit dem stabilen Isotop Kohlenstoff-13 ersetzt wurde.

Eine Mischung aus 12C-Lysin und 13C-Lysin im Verhältnis 1:1 wird verwendet, um die relative Quantifizierung von Proteinen in zwei verschiedenen Zuständen zu ermöglichen.

Die Massen-Spektrometrie analysiert die Masse von Ionen. In diesem Fall werden Peptide zur Identifizierung und Quantifizierung durch Massenspektrometrie analysiert.

Die relative Quantifizierung vergleicht die Mengen zweier Zustände, beispielsweise verschiedene Behandlungsgruppen oder Gewebeproben, miteinander.

Die Massendifferenz (Δm) zwischen zwei Peptiden, die mit unterschiedlichen stabilen Isotopen markiert wurden, ermöglicht es, die relativen Mengen der beiden Peptide zu bestimmen.

Ein Antikörper, der von einer einzigen B-Zelle produziert wird, um ein bestimmtes Epitop zu erkennen.

Die Verwendung von Antikörpern, um Proteine in Zellen oder Geweben zu identifizieren und zu lokalisieren.

Eine Methode, um Proteine in Geweben zu identifizieren und zu lokalisieren.