Introduzione alle Proteine
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Questions and Answers

Quale mutazione è più comune nella fibrosi cistica?

  • Duplicazione di un amminoacido
  • Delezione di un amminoacido (Phe 508) (correct)
  • Aggiunta di un amminoacido
  • Sostituzione di un amminoacido

    • Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo alle proteine fibrose?

  • Hanno una grande varietà di strutture secondarie
  • Sono composte principalmente da amminoacidi idrofobici (correct)
  • Sono solubili in acqua
  • Presentano una forma sferica

    • Quale patologia è associata alla formazione di aggregati di proteine amiloidi?

  • Diabete di tipo II (correct)
  • Anemia falciforme
  • Fibrosi cistica
  • Cardiopatia ischemica

    • Quali di queste sono considerati ruoli strutturali delle proteine fibrose?

    <p>Costruzione di tessuti come la cheratina (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è una caratteristica distintiva delle proteine globulari rispetto a quelle fibrose?

    <p>Forma compatta e sferica (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale proteina è un esempio di proteina di trasporto?

    <p>Albumina (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il principale problema associato a mutazioni puntiformi nelle proteine?

    <p>La corretta localizzazione della proteina (D)</p> Signup and view all the answers

    Quale struttura secondaria non è tipicamente presente nelle proteine fibrose?

    <p>E costituenti globulari (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione riguardo alla struttura secondaria delle proteine è corretta?

    <p>La struttura secondaria dipende dalla formazione di legami a idrogeno. (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il numero massimo di dipettidi che possono essere formati da 20 aminoacidi diversi?

    <p>400 (C)</p> Signup and view all the answers

    In quale struttura proteica si trovano i ponti disolfuro?

    <p>Struttura terziaria (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è l'effetto della distruzione della struttura terziaria di una proteina?

    <p>La proteina perde la sua attività. (A)</p> Signup and view all the answers

    Che tipo di interazioni caratterizzano la struttura quaternaria delle proteine?

    <p>Interazioni non covalenti tra più catene polipeptidiche. (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni sulla struttura primaria delle proteine è falsa?

    <p>La struttura primaria include legami idrofobici. (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione sui livelli di organizzazione delle proteine è corretta?

    <p>Ogni livello di organizzazione è influenzato dalla struttura primaria. (D)</p> Signup and view all the answers

    Cosa rappresenta la grande varietà di forme proteiche nella natura?

    <p>Una selezione mirata per ottimizzare la funzione della proteina. (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione riguardo agli amminoacidi è corretta?

    <p>Esistono 20 amminoacidi specifici con un gruppo R differente. (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale caratteristica distingue il legame peptidico dagli altri legami?

    <p>Presenta una planarità e rigidità specifiche. (D)</p> Signup and view all the answers

    Cosa rappresenta l'angolo di Ramachandran?

    <p>I valori consentiti per la coppia di angoli psi e phi. (B)</p> Signup and view all the answers

    Quali legami all'interno degli amminoacidi possono ruotare liberamente?

    <p>Ca-CO e Ca-NH. (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il ruolo del grafico di Ramachandran?

    <p>Prevedere gli angoli di legame psi e phi di una proteina. (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale proprietà è associata alla conformazione delle proteine?

    <p>La planarità e rigidità dovute al legame C-N. (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni è vera riguardo alla catena laterale di un amminoacido?

    <p>Le catene laterali possono causare collisioni tra amminoacidi. (A)</p> Signup and view all the answers

    Perché il legame peptidico non può ruotare liberamente?

    <p>È caratterizzato da ibridi di risonanza. (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti interazioni non stabilizza la struttura terziaria delle proteine?

    <p>Interazioni dipolo-dipolo (B)</p> Signup and view all the answers

    Che cosa avviene durante la formazione dei ponti disolfuro?

    <p>Ossidazione dei gruppi tiolici (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale delle seguenti affermazioni riguardo il collagene è corretta?

    <p>Il collagene è una glicoproteina che contiene idrossilina. (D)</p> Signup and view all the answers

    Cosa può causare lo scorbuto?

    <p>Carenza di vitamina C. (B)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la funzione principale delle interazioni idrofobiche nella struttura terziaria?

    <p>Localizzare gli aa non polari all'interno della molecola (B)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la lunghezza massima delle proteine fibrose?

    <p>Supera i 100 nm. (C)</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione è vera riguardo ai legami a idrogeno nella struttura terziaria?

    <p>Contribuiscono alla stabilità della struttura terziaria. (A)</p> Signup and view all the answers

    I gruppi con carica negativa (-COO-) interagiscono principalmente con quali gruppi?

    <p>Gruppi carichi positivamente (-NH3+) (B)</p> Signup and view all the answers

    Quale di queste affermazioni sulla fibroina è vera?

    <p>È responsabile della struttura della seta. (B)</p> Signup and view all the answers

    Quali tipologie di collagene sono considerate interstiziali o fibrillari?

    <p>Tipo I, II e III. (A)</p> Signup and view all the answers

    Quale affermazione riguardo alla cistina è corretta?

    <p>È un legame covalente derivante dall'ossidazione di due cisteine. (A)</p> Signup and view all the answers

    Qual è una caratteristica distintiva della struttura terziaria rispetto alla struttura secondaria delle proteine?

    <p>Include interazioni tra amminoacidi distanti nella sequenza. (A)</p> Signup and view all the answers

    Cosa determina una fragilità ossea nelle patologie del collagene?

    <p>Carenza di collagene. (D)</p> Signup and view all the answers

    In quale contesto i residui idrofobici si trovano tipicamente nella struttura terziaria?

    <p>Verso l'interno della molecola. (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la composizione fondamentale di una molecola di tropocollagene?

    <p>Tre catene di amminoacidi. (B)</p> Signup and view all the answers

    Che ruolo hanno i cofattori come Fe2+ e acido ascorbico nella sintesi del collagene?

    <p>Sono necessari per l'idrossilazione degli amminoacidi. (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è la principale funzione della glicina nella catena polipeptidica?

    <p>Consente angolazioni insolite dovute al suo limitato ingombro sterico (A)</p> Signup and view all the answers

    Quali sono le caratteristiche delle α-eliche nella struttura proteica?

    <p>Sono principalmente destrorse e stabilizzate da legami idrogeno (B)</p> Signup and view all the answers

    Qual è l'effetto dei cluster di Glu e Asp sulle α-eliche?

    <p>Destabilizzano la struttura a-elica (C)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il ruolo degli angoli ψ e Φ nella conformazione della catena polipeptidica?

    <p>Stabiliscono i valori consentiti per la conformazione (B)</p> Signup and view all the answers

    Cosa indica una struttura a cordone intrecciato?

    <p>Due o più filamenti avvolti a α-elica che si avvolgono l'uno sull'altro (B)</p> Signup and view all the answers

    Perché il Pro è considerato incompatibile con l'α-elica?

    <p>Perché limita la possibilità di torsione della catena (D)</p> Signup and view all the answers

    Quali parametri definiscono le regioni nel grafico di Ramachandran?

    <p>I valori di ψ e Φ per ciascun amminoacido (D)</p> Signup and view all the answers

    Qual è il numero medio di amminoacidi per una spira di un'α-elica?

    <p>3,6 amminoacidi (D)</p> Signup and view all the answers

    Study Notes

    Introduzione alle proteine

    • Le proteine sono macromolecole formate dall'unione di unità monomeriche chiamate amminoacidi.
    • Ogni amminoacido possiede un gruppo carbossilico (-COOH) e un gruppo amminico (-NH2) legati allo stesso atomo di carbonio (carbonio α).
    • Ci sono 20 amminoacidi specifici che differiscono per la natura chimica del gruppo R (catena laterale).
    • Ad eccezione della glicina, tutti gli amminoacidi hanno quattro sostituenti diversi legati all'atomo di C.
    • Gli isomeri D degli amminoacidi non formano le proteine, solo gli isomeri L.

    Il legame peptidico

    • Il legame peptidico è un legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro amminoacido.
    • Il legame peptidico presenta un parziale carattere di doppio legame tra il carbonio e l'azoto, il che lo rende rigido e planare.
    • L'azoto non ha il doppietto elettronico a disposizione per formare altri legami, e quindi non può accettare protoni.
    • Il legame C-N non può ruotare liberamente.
    • Il legame peptidico influenza la struttura tridimensionale delle proteine.

    Angoli di rotazione

    • Ci sono altri due legami interni agli amminoacidi che possono ruotare liberamente:
    • Ca-CO, con angolo di rotazione detto "psi"
    • Ca-NH, con angolo di rotazione detto "phi"

    Dipendenza della rotazione dagli ingombri sterici

    • La rotazione degli angoli dipende dall'ingombro sterico dei gruppi R

    Angoli di Ramachandran

    • L'angolo di rotazione è noto come angolo di Ramachandran, dal nome del biofisico indiano che effettuò i calcoli sui valori consentiti.
    • I valori consentiti delle coppie degli angoli di rotazione sono rappresentati graficamente.
    • Questo grafico fornisce le informazioni necessarie per prevedere la struttura tridimensionale delle proteine.
    • Il grafico di Ramachandran è un modo per visualizzare i valori consentiti per i due angoli di rotazione (ψ e φ) della catena principale di un amminoacido all'interno di una proteina.
    • Questo insieme di valori è uno strumento importante per studiare e prevedere la struttura delle proteine.

    Struttura a α-elica

    • La catena polipeptidica si ripiega in una forma elicoidale destrorsa (a-elica).
    • I legami idrogeno stabiliscono legami tra il gruppo carbonilico di un amminoacido e un gruppo amminico di un amminoacido localizzato 3-4 residui più avanti nella sequenza.
    • Gli amminoacidi con gruppi laterali voluminosi, carichi o ingombranti possono interferire o destabilizzare la forma elicoidale.
    • L'elica si forma quando le catene laterali sono di piccole dimensioni o non cariche.

    Struttura a foglietto β

    • Il legame idrogeno si forma tra catene adiacenti, non tra parti della stessa catena.
    • I foglietti β possono essere antiparalleli (le catene polipeptidiche corrono in direzioni opposte) o parallele (le catene polipeptidiche corrono nella stessa direzione).
    • La struttura a foglietto β è stabile a causa degli ingombri sterici dei gruppi laterali dei residui.

    Struttura terziaria

    • Nella struttura terziaria, i vari segmenti della proteina si ripiegano e si organizzano nello spazio per dare un'intera struttura a 3 dimensioni, che viene stabilizzata da interazioni e legami di diverso tipo tra i vari residui.
    • Alcune delle interazioni includono i legami idrogeno, le interazioni attrazioni ioniche e i legami a ponti disolfuro.

    Struttura quaternaria

    • Molte proteine sono costituite da più di una catena polipeptidica.
    • I diversi polipeptidi possono essere identici o diversi tra loro.
    • Queste proteine sono dette proteine multimeriche.
    • L'associazione delle diverse subunità a formare strutture più grandi si chiama struttura quaternaria.
    • Le subunità sono tenute insieme da interazioni non covalenti.

    Classificazione funzionale delle proteine

    • Le proteine possono essere classificate in base alle loro funzioni all'interno di un organismo.
    • Esempi di funzioni includono: componenti strutturali, trasportatori, catalizzatori di reazioni chimiche (enzimi), difesa contro i patogeni, controllo dell'espressione genica, deposito di materiali.

    Proteine semplici e coniugate

    • Le proteine semplici sono formate solo da amminoacidi.
    • Le proteine coniugate hanno una parte non amminoacidica, chiamata gruppo prostetico, che è essenziale per la loro funzione.
    • I gruppi prostetici possono essere di vario tipo, tra cui carboidrati, lipidi, metalli.

    Le malattie dovute al difettoso folding

    • Alcune malattie derivano da proteine che non sono in grado di raggiungere la loro struttura funzionale e che tendono ad aggregare.

    Struttura primaria

    • La struttura primaria descrive semplicemente l'ordine lineare degli amminoacidi nella catena polipeptidica.
    • La sequenza degli amminoacidi è specificata dal DNA e influenza tutte le altre forme proteiche.

    Struttura secondaria

    • La struttura secondaria descrive la disposizione spaziale locale degli amminoacidi nella catena.
    • I legami idrogeno tra diversi amminoacidi contribuiscono al mantenimento di alcune geometrie di ripiegamento della catena.
    • La disposizione più comune nella struttura secondaria è l'elica α o il foglietto beta.

    Motivi strutturali

    • I motivi strutturali delle proteine sono combinazioni strutturate regolari di elementi strutturali secondari.
    • I motivi strutturali spesso hanno uno scopo biologico e sono presenti in più proteine con funzioni correlate.

    Struttura quaternaria

    • La struttura quaternaria si riferisce alla disposizione dei monomeri proteici o subunità insieme per formare una proteina multimerica funzionante.

    Matrice extracellulare

    • Le cellule nei tessuti sono circondate da una matrice extracellulare complessa costituita da proteine, quali il collagene, elastina, proteoglicani e glicoproteine.
    • Questi componenti della matrice contribuiscono alla struttura, alla flessibilità e al supporto dei tessuti.

    Classificazione delle proteine

    • Le proteine possono essere classificate in base alle loro funzioni o alla loro struttura.
    • Esistono diverse classi di proteine, ciascuna con caratteristiche uniche.

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    Questo quiz esplora le basi delle proteine, incluse le loro strutture e funzioni. Verranno analizzati gli amminoacidi, il legame peptidico e le differenze tra isomeri. Scopri come queste macromolecole fondamentali si formano e operano nel corpo.

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