Introduzione alle Proteine

Le proteine sono macromolecole che sono formate da una catena di amminoacidi collegati da legami peptidici.

Un amminoacido è il monomero costitutivo delle proteine. Ha una struttura chimica base composta da un gruppo carbossilico (-COOH), un gruppo amminico (-NH2) e un gruppo R che varia in base al tipo di amminoacido.

Il legame peptidico è un legame covalente che unisce due amminoacidi.

Il legame peptidico è un ibrido di risonanza che presenta un parziale (40%) carattere di doppio legame tra C e N.

Gli angoli di rotazione sono possibili solo attorno ai legami Ca-CO e Ca-NH.

Il grafico di Ramachandran è un grafico che mostra gli angoli permissibili di rotazione psi (Ca-CO) e phi (Ca-NH) in una catena peptidica.

La conformazione tridimensionale di una proteina è data dagli angoli di rotazione psi e phi.

Un angolo di rotazione è noto come angolo di Ramachandran ed è determinato dagli angoli psi e phi.

Un grafico che rappresenta le possibili conformazioni di una catena polipeptidica in base agli angoli di torsione phi (Φ) e psi (ψ). Questo grafico mostra le zone in cui le conformazioni sono consentite o proibite a causa dell'ingombro sterico dei gruppi laterali degli amminoacidi.

La struttura secondaria delle proteine, caratterizzata da un avvolgimento a spirale destrorsa della catena polipeptidica. È stabilizzata da legami idrogeno tra i gruppi C=O e N-H degli amminoacidi.

L'amminoacido glicina, a causa del suo piccolo gruppo R, può assumere angoli di torsione phi e psi che sono proibiti ad altri amminoacidi. Questo le permette di avere un ruolo importante nella struttura proteica.

La struttura ad alfa-elica è stabilizzata da legami idrogeno tra il gruppo carbonilico (C=O) di un amminoacido e il gruppo amminico (N-H) del quarto amminoacido successivo. Questi legami idrogeno sono paralleli all'asse dell'elica.

Gli amminoacidi prolina e glicina alterano la struttura ad alfa-elica. La prolina introduce un angolo rigido che interrompe l'elica, mentre la glicina ha una flessibilità che rende difficile la formazione di un'elica.

Le proteine contengono spesso diversi domini strutturali. In un dominio, diversi filamenti ad alfa-elica possono avvolgersi l'uno sull'altro formando una struttura a cordoncino intrecciato. Questi domini sono estremamente resistenti.

La struttura primaria di una proteina è la sua sequenza di aminoacidi. È come il codice genetico che determina la struttura e la funzione della proteina.

Le mutazioni genetiche possono alterare la struttura primaria di una proteina, causando cambiamenti nella sua struttura e funzione.

La struttura secondaria di una proteina è formata da strutture regolari ripetute, come l'alfa-elica e il foglietto beta, che si formano tramite legami a idrogeno.

La struttura terziaria di una proteina è la sua forma tridimensionale complessa, determinata dalle interazioni tra i gruppi R degli aminoacidi.

La struttura quaternaria delle proteine si riferisce all'assemblaggio di più catene polipeptidiche (subunità) in una struttura complessa.

La struttura di una proteina determina la sua funzione. Se la struttura viene alterata, la funzione può essere compromessa.

Le proteine hanno una grande varietà di strutture e funzioni, che sono state selezionate durante l'evoluzione per ottimizzare il loro lavoro.

L'insulina è stata la prima proteina di cui è stata determinata la sequenza di aminoacidi. È composta da due catene polipeptidiche.

Le proteine fibrose sono insolubili in acqua e hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o foglietti. Hanno una struttura secondaria ripetitiva e sono coinvolte in ruoli strutturali.

Le proteine globulari sono solubili in acqua e hanno catene polipeptidiche ripiegate in forme compatte e sferiche. Sono coinvolte in un'ampia varietà di funzioni, come la catalisi, il trasporto e la regolazione.

Un difettoso folding delle proteine può portare a malattie come Alzheimer, Parkinson, encefalopatia spongiforme e diabete di tipo II.

La fibrosi cistica è una malattia causata da una mutazione nella proteina CFTR, che è un canale ionico per lo ione cloro nelle cellule epiteliali.

Le proteine che non raggiungono la loro struttura funzionale e formano aggregati sono chiamate amiloidi. Queste proteine sono associate a diverse malattie neurodegenerative.

Le mutazioni puntiformi possono alterare la struttura o la funzione di una proteina. Queste mutazioni possono portare a malattie genetiche.

Le proteine vengono classificate in due categorie principali: proteine fibrose e proteine globulari.

Alcune proteine non raggiungono la loro locazione finale a causa di errori di folding. Questo può alterare la loro funzione.

Residui idrofobici nella struttura terziaria di una proteina tendono a raggrupparsi all'interno della molecola, lontano dal solvente acquoso.

Nella struttura terziaria, i gruppi con carica negativa (-COO-) possono interagire con i gruppi con carica positiva (-NH3+).

I legami a idrogeno nella struttura terziaria sono interazioni deboli che si formano tra gruppi donatori di protoni (come -OH o -NH) e gruppi accettori di protoni (come -O o -N).

Un ponte disolfuro è un legame covalente che si forma tra due residui di cisteina, stabilizzando la struttura terziaria di una proteina.

La struttura terziaria è influenzata dalla sequenza degli amminoacidi (struttura primaria) e dalle interazioni con il solvente.

Le proteine con strutture terziarie diverse hanno funzioni diverse. La forma è essenziale per la funzione.

La struttura terziaria è influenzata da modificazioni post-traduzionali, come la glicosilazione o la fosforilazione.

Le proteine fibrose sono proteine strutturali che svolgono ruoli importanti nelle cellule e nei tessuti animali. Hanno una forma allungata e sono spesso organizzate in fibre o filamenti.

La miosina è una proteina fibrosa che si trova nei muscoli e funge da motore per la contrazione muscolare.

La fibrina è una proteina fibrosa che è coinvolta nella coagulazione del sangue. Forma una rete che aiuta a bloccare il sanguinamento.

Il collagene è una proteina fibrosa che è il componente principale dei tendini, dei legamenti, della pelle e delle ossa. Conferisce resistenza e supporto ai tessuti.

L'elastina è una proteina fibrosa che conferisce elasticità ai tessuti. È presente nella pelle, nei polmoni e nei vasi sanguigni.

L'acido ascorbico (vitamina C) è necessario per la produzione di collagene. La carenza di vitamina C porta allo scorbuto, una malattia caratterizzata da fragilità dei tessuti e facile sanguinamento.

Le fibre di collagene sono organizzate in strutture più grandi chiamate fibrille. Le fibrille hanno un diametro di 10-300 nm e sono caratterizzate da bande chiare e scure.

Esistono diversi tipi di collagene che si differenziano per la struttura delle loro catene polipeptidiche e per la loro localizzazione nei tessuti. I tipi I, II e III sono fibrillari, mentre i tipi IV e V sono presenti nelle membrane basali e nei tessuti morbidi.